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Os organismos vivos so formados por colees de molculas inanimadas que interagem entre si.

O objetivo bsico da Bioqumica mostrar como essas colees de molculas inanimadas interagem entre si, mantendo e perpetuando os organismos vivos(animados), atravs da qumicas aplicada a um nvel molecular. Para a Bioqumica, todos os organismos vivos(animados) so semelhantes em nveis moleculares e qumicos. Assim, ela descreve as estruturas, mecanismos e processos qumicos compartilhado por todos os seres existentes (inanimados e animados), comparando-os em termos moleculares, formulando princpios organizacionais que fundamentam a Lgica Molecular da Vida. Um dos princpios organizacionais da Bioqumica a hierarquia molecular. Os seres vivos so constitudos por clulas com diferentes funes. Todas as clulas, por sua vez, possuem uma estrutura hierrquica semelhante: As clulas so divididas em complexos supramoleculares; Estes complexos so subdivididos em macromolculas constitudas de biomolculas, formadas a partir de subunidades monomricas. Existem quatro principais grupos de macromolculas: Lipdios, carboidratos, cidos nuclicos e protenas. As protenas so as macromolculas mais abundantes nas clulas vivas. Elas ocorrem em todas as clulas e em todas as partes destas. As protenas tambm ocorrem em grande variedade; [...] as protenas tambm exibem uma grande diversidade de funes biolgicas, sendo os produtos finais mais importantes das vias de informao [...]. Em um sentido, so os instrumentos moleculares por meio dos quais a informao gentica expressa. (LEIHNINGER, 2002. p. 89) Dentre tantos papis desempenhados pela protena, encontra-se o de catlise. A catlise a capacidade que um composto tem de acelerar uma reao num determinado substrato (fonte de alimentao da reao). As molculas de protenas que atuam como catalisadoras so chamadas de enzimas, ou biocatalisadores. A atividade enzimtica foi estudada por Leonor Michaelis e Maus Menten, em 1913, dividindo o processo em duas etapas que podem ser descritas conforme a equao a seguir:

[...] inicialmente a enzima se combina reversivelmente com o substrato para formar o complexo enzima-substrato, em um passo reversvel relativamente rpido. [...] Em uma segunda etapa lenta, o complexo ES ento se quebra liberando a enzima livre, o produto da reao, P. [...] (LEIHNINGER, 2002. p. 199) Alm de estudar o processo envolvido durante a reao, Michaelis e Menten criaram uma constante combinando: A velocidade inicial e mxima de converso do substrato em produto; a concentrao de

enzima; e a concentrao do substrato na soluo. Ou seja: Quando a concentrao do substrato alcana a metade da velocidade mxima, encontramos a constante. Vale ressaltar que a constante de Michaelis-Menten tem como papel fundamental prever a quantidade de substrato e enzima para que a reao seja eficaz. Abaixo, segue a frmula matemtica da constante:

Km =

(1)

Km: Constante de Michaelis-Menten; k1: Enzima e Substrato formando Complexo Enzima-Substrato; k2: Complexo Enzima-Substrato formando Enzima e Produto; k3: Reao reversvel Complexo Enzima-Substrato formando Enzima e Substrato. Aps observar as etapas da atividade enzimtica, Michaelis e Menten criaram grficos para identificar a posio da constante:

TTULO: CONCENTRAO DO SUBSTRATO x VELOCIDADE DA REAO FONTE: CINTICA ENZIMTICA A partir dos valores da velocidade V e concentrao do substrato [S] encontrados no experimento, possvel desenvolver outro grfico que assuma uma trajetria linear, basta inverter matematicamente os valores:

TTULO: DUPLI-RECPROCO FONTE: CINEMTICA ENZIMTICA As enzimas so especficas para seus substratos, e o reconhecimento do substrato pela enzima altamente eficiente. (MASTOTROENI; GERN, 2008. p. 59) Por conta disso, existem fatores que podem influenciar a ao enzimtica. So eles: 1. Temperatura: A temperatura crtica para uma enzima aquela na qual a conformao da molcula alterada, levando a desnaturao protica em consequente perda da funo cataltica (MASTOTROENI; GERN, 2008. p. 56.); 1. pH: Enzimas funcionam bem dentro de uma faixa de pH timo, abaixo e acima da qual a velocidade da reao diminui (MASTOTROENI; GERN, 2008. p. 57); 2. Concentrao de enzimas: Quanto maior a concentrao de enzimas, maior a velocidade da reao (MASTOTROENI; GERN, 2008. p. 57); 3. Concentrao de Substrato no meio; 4. Inibidores ou ativadores: Molculas que se ligam s enzimas, mudam sua conformao, favorecendo ou no o aumento da velocidade (MASTOTROENI; GERN, 2008. p. 57).