DISCUSIN N 3: PROPIEDADES GENERALES DE LAS ENZIMAS

1. Explicar la a!"ral#$a %"&'ica (# la) #$i'a)* )") pricipal#) pr+pi#(a(#) , la -"ci. %"#
(#)#'p#/a # l+) )i)!#'a) 0i+l.1ic+).
Las enzimas son catalizadores biolgicos, de naturaleza proteica (con excepcin de algunas molculas de RNA
catalizadoras o ribozimas), para las reacciones qumicas, la mayor parte de las cuales ocurriran sino uera por la
cat!lisis enzim!tica" cada enzima cataliza un peque#o numero de reacciones y recuentemente solo una$
%on biocatalizadores porque incrementan la &elocidad de las reacciones qumicas en todos los seres &i&os$
Pr+pi#(a(#):
a$ %on protenas globulares' tienen un alto ni&el de organizacin$
b$ La mayora de las enzimas necesitan un coactor, (org!nico e inorg!nico), para su acti&idad$
c$ (st!n ormadas por mas de )** amino !cidos
d$ +isminuyen la energa de acti&acin$
e$ S# r#%"i#r# # ca!i(a(#) '&i'a) 2#-ici#cia3
$ ,ueden ser regulables (alostericas)
g$ -odiican la estructura qumica del sustrato (seg.n el tipo de reaccin que catalicen)
/$ No alteran el equilibrio de la reaccin
i$ No se modiican permanentemente ni se consumen
0$ 1on&ierten productos aquirales a productos quirales
2$ %on selecti&as
l$ Aumentan )* a la sexta &eces la &elocidad de reaccin$
m$ %u acti&idad es aectada por cambios en el medio (concentracin de iones /idrgeno, p3,
temperatura, concentracin de la enzima, concentracin del sustrato, concentracin de los
coactores, in/ibidores, etc$)$
n$ S+ #)p#ci-ica): capaci(a( (# ac!"ar )+0r# " )+l+ )")!ra!+ + )+0r# " p#%"#/+ c+4"!+ (#
)")!ra!+) #)!r#c5a'#!# r#laci+a(+)* a)& c+'+ !a'0i6 para #l !ip+ (# r#acci+#) %"#
ca!ali$a.
7ip+) (# #)p#ci-ici(a(: al!a + a0)+l"!a 2)i la #$i'a "!ili$a )+l+ " )")!ra!+3 , #)p#ci-ici(a(
(# 1r"p+. 2 la) 5#x+)a) p"#(# )#r -+)-+
rila(a) p+r cia)a) , A7P3
o$ %on catalizadores estereoespeciicos catalizando por lo general estereoisomeros especicos de un
determinado compuesto$
8. D#)cri0ir c+'+ #l p9 , la c+c#!raci. (# )al#) a-#c!a #l #)!a(+ i.ic+ (# "a #$i'a
Los cambios de carga pueden aectar la acti&idad, ya sea cambiando la estructura o la carga en un residuo que
uncione para ligar el sustrato o en la cat!lisis$
,/ extremos (tpicamente por deba0o de 4$* y por encima de )*$*) cambia el grado de ionizacin de numerosos
grupos de la enzima, de modo que puede alterar su estructura uncionalmente$
%i estos cambios son suicientemente grandes, se desnaturaliza la enzima irre&ersiblemente perdiendo con esta
su acti&idad$
Las &ariaciones de p3 mas peque#as dentro de rangos de 45)* aectan a un n.mero menor de grupos ionizables, y
si estos est!n en el sitio cataltico, la acti&idad de la enzima cambia notablemente$
La &ariacin de p3 puede as mismo alterar el grado de ionizacin del sustrato, modiicando la unin del sustrato a
la enzima$ Al aectar el estado inico puede /acer que la enzima actu sobre uno u otro sustrato$ Aectan las
cadenas (5R), las cuales tienen grupos que se &en aectados' 563, 51663, 5N37$
E c+cl")i.: la acti&idad enzim!tica esta relacionada con las caractersticas del ,/ y uerza inica del medio
(concentracin de sales)$ (stos actores aectan la coniguracin de la protena, ya que los di&ersos grupos
uncionales de las cadenas polipeptdicas pueden ionizarse o interactuar con otras cargas o grupos uncionales,
modiicando su estructura terciaria, ya que las enzimas presentan su m!xima acti&idad a un &alor dado de p3, el
cual es dierente para cada enzima$
3. Explicar a !ra:6) (# a;li)i) (# )") r#)p#c!i:a) 1ra-ica) l+) -ac!+r#) %"# a-#c!a a la :#l+ci(a( (#
r#acci. #$i';!ica* l+) )i1"i#!#) -ac!+r#): c+c#!raci. (# #$i'a)* c+c#!raci. (# )")!ra!+*
!#'p#ra!"ra , p9.
7EMPERA7URA: las enzimas como protenas que son se &en aectadas por la temperatura$
(n una reaccin no catalizada o incluso en las reacciones catalizadas por enzimas, a mayor temperatura mayor
&elocidad de reaccin, debido a que se incrementa el mo&imiento de las molculas por un pre&io incremento de la
energa cintica de estas" es decir que es directamente proporcional$
Las enzimas act.an a una temperatura optima de 89: 1, esta temperatura depende de la temperatura normal de
las clulas en la que reside la enzima, generalmente las enzimas en el /ombre son estables a temperaturas de
/asta 4; a ;;: 1, superior o igual a ;;: 1 la enzima se desnaturaliza, (existen excepciones' proteasa casi en punto
de ebullicin), con una perdida de la acti&idad cataltica$ Las temperaturas ba0as no la desnaturalizan sino que se
desacti&a y /asta despus se &uel&en acti&as en temperatura ambiente$
<)*' es un coeiciente de temperatura$ %i se aumenta la temperatura )*: 1, la &elocidad de un proceso biolgico
aumenta en la misma proporcin$
p9: La &elocidad de casi todas las reacciones catalizadas por enzimas dependen de la concentracin de iones
/idrgenos$ La mayora de las enzimas tienen un p3 entre ; y = (existen excepciones' pepsina p3 )$;)$ (l p3 al que
las enzimas lle&an a cabo su acti&idad cataltica es el p9 +p!i'+* si este p3 es alterado de manera dr!stica, la
enzima se desnaturaliza y por tanto pierde su acti&idad cataltica$ ,or lo tanto, cambios mnimos de p3 dentro de
los limites isiolgicos, ayudan a regular las reacciones enzimaticas$
CONCEN7RACIN DE ENZIMAS' es directamente proporcional, a mayor cantidad de enzima, mayor &elocidad
de la reaccin, pero esto solo se cumple cuando la &elocidad inicial depende de la concentracin$
CONCEN7RACIN DE SUS7RA7O: 1uando se incrementa la concentracin de sustrato, la &elocidad inicial
aumenta /asta que alcanza un &alor m!ximo (>max)$ 1uando se llega al punto en que aumentar mas la concentracin
de sustrato no incrementa la &elocidad inicial, se dice que la enzima esta saturada con el sustrato, y aunque se le
agregara mas sustrato, este ya no inluira en la &elocidad de la reaccin, se &uel&e constante$
1on peque#as cantidades de sustrato, la &elocidad es directamente proporcional a la concentracin de este" y con
grandes cantidades de sustrato, la &elocidad se &uel&e constante$
<. Explicar p+r%"# #l p9 (#l a'0i#!# i!rac#l"lar (# la) #$i'a) + #) pr#ci)a'#!# #l p9 .p!i'+ (# la)
#$i'a).
(sto es debido a que /ay enzimas que tienen una acti&idad tan grande, que son capaces de transormar bastantes
molculas de sustratos por segundo, y una orma de controlar su acti&idad en el organismo es mantenerlas a un p3
dierente de su p3 ptimo$ %ino /ubiera un metabolismo acti&ado$
Adem!s se debe a que las enzimas maniiestan propiedades dierentes in >itro que in &i&o, donde la interaccin
con los componentes celulares pueden modiicar la dependencia rente al p3$
=. D#-iir , #4#'pli-icar:
a$ E$i'a) -"ci+al#) (#l pla)'a: son las que se encuentran siempre en la circulacin de indi&iduos
normales, y desempe#an un papel isiolgico en la sangre, encontr!ndose all en concentraciones
equi&alentes o mayores que en los te0idos (all esta el sustrato), generalmente son sintetizadas y
secretadas estas enzimas en el /gado$ (ntre estas tenemos la lipoprotena lipasa, la
seudocolinesterasa y las proenzimas de la coagulacin de la sangre y disolucin de co!gulos$
b$ E$i'a) + -"ci+al#) (#l pla)'a: realizan unciones isiolgicas desconocidas en el plasma$
(stas surgen de la destruccin rutinaria normal de eritrocitos, leucocitos y otras clulas$ (l da#o
tisular o necrosis que resulta de lesin o enermedad por lo regular &a acompa#ado de incrementos
en las concentraciones de &arias enzimas plasm!ticas no uncionales$ (ntre estas encontramos
todas las enzimas intracelulares &erdaderas y las que existen en las secreciones exocrinas como la
amilasa pancre!tica, lipasa, osatasa alcalina, osatasa !cida prost!tica$
c$ E$i'a) +ri#!a(+ra) (# .r1a+): son enzimas que est!n presentes en concentracin apreciables
solo en un rgano" estas al incrementar su concentracin en la sangre, orientan al medico para
conocer en que rgano o te0ido esta la enermedad$ (ntre estas est!n la acetilcolinesterasa,
osatasa !cida (prstata), alco/ol des/idrogenasa en el /gado, osatasa alcalina, transaminasas,
aldolasas, des/idrogenasa l!ctica, transcetolasa$
d$ E$i'a) (# )#cr#ci.: son aquellas que &an a ser secretadas por un rgano o una gl!ndula
(secreciones exocrinas) en orma pasi&a y &an a e0ercer su accin a otro sitio$ ,or e0emplo la
amilasa, lipasa y la osatasa$
>. Explicar la "0icaci. (# la a'ila)a pacr#;!ica )#1? la cla)i-icaci. a!#ri+r
(s una enzima de secrecin, se origina o es secretada por el p!ncreas y luego se &a /acia el intestino delgado y la
sali&a$
@. Aali$ar c"al#) )+ la) '"#)!ra) 0i+l.1ica) a(#c"a(a) para #-#c!"ar la) (#!#r'iaci+#) #$i'a!ica).
p$ M"#)!ra) (# #)!ra!+) !i)"lar#)
q$ L&%"i(+) 0i+l.1ic+): sueros (sangre, orina, sali&a, liquido cealorraqudeo, liquido amnitico)$
A. Explicar la r#laci. %"# #xi)!# #!r# (a/+ c#l"lar , ac!i:i(a( (# la) #$i'a) # #l pla)'a
Los &alores de enzimas plasm!ticas no uncionales se interpretan como prueba de una necrosis celular o bien de
enermedades en te0idos y rganos$ Normalmente los ni&eles plasm!ticos son muy ba0os o nulos$ ?na agresin en
orma de cualquier proceso patolgico, pueden pro&ocar cambios en la permeabilidad de la membrana celular o
incrementar la muerte celular, dando lugar a la liberacin de enzimas intracelulares en el plasma$ (n casos de
cambios de permeabilidad las primeras enzimas que aparecer!n en el plasma, ser!n las de menor peso molecular y
cuanto mas grande sea el gradiente de concentracin entre los ni&eles Nitra y extracelular, m!s r!pidamente
diundir! la enzima$
Las enzimas no uncionales del plasma se incrementaran cuanto mayor sea la cantidad de te0ido da#ado$ @ luego
desaparecer!n a &elocidades dierentes, de acuerdo con la estabilidad de la enzima y su susceptibilidad al sistema
reticuloendotelial$
B. Explicar c+'+ p"#(# '#(ir)# la ac!i:i(a( (# la) #$i'a) # la) '"#)!ra) 0i+l.1ica) , la ra$. p+r la
%"# # l+) a;li)i) 0i+l.1ic+) )# i:#)!i1a )" ac!i:i(a( ca!al&!ica* # #l !#4i(+ c+rp+ral , + )"
c+c#!raci..
Las diminutas cantidades de enzimas presentes en las clulas /acen complicado determinar su presencia y
concentracin$ %in embargo, su /abilidad para transormar con rapidez miles de molculas de un sustrato
especico en productos le da a cada enzima la capacidad de re&elar su presencia$
(n condiciones apropiadas la &elocidad de la reaccin cataltica en estudio es proporcional a la cantidad de enzima
presente$
1C. D#-iir la) "i(a(#) # %"# )# #xpr#)a la ac!i:i(a( (# la) #$i'a).
?nidades de Recambio' (s el n.mero de molculas de sustrato transormadas por unidad de tiempo por una
molcula de enzima$
?nidad (nzim!tica' La cantidad de enzima que es capaz de catalizar la transormacin de ) micromol de sustrato
por minuto en condiciones est!ndar, a temperatura de 7;: 1 y a un p3 optimo$
Aatal' La cantidad de enzima que es capaz de catalizar la transormacin de ) mol de sustrato por segundo$
Acti&idad especica' unidades de enzima por miligramo de protena$
11. Explicar %"# )+ l+) $i'.1#+)* )" pr+c#)+ (# ac!i:aci. , )" i'p+r!acia #4#'pli-ica(+ 5i(r.li)i)
)#l#c!i:a + parcial.
1iertas protenas se sintetizan y secretan como protenas precursoras inacti&as conocidas como proprotenas$ Las
proprotenas de enzima se denominan proenzimas o zimgenos$ La protelisis selecti&a con&ierte una proprotena
mediante una o m!s segmentaciones proteolticas sucesi&as en una orma que muestra la acti&idad caractersticas
de la protena madura, por e0emplo, su acti&idad enzim!tica$ (ntre las protenas sintetizadas como proprotenas se
encuentran la /ormona insulina (proprotena B proinsulina, de la cual se deri&a la insulina por separacin
proteolitica de un pptido), las enzimas digesti&as que /idrolizan protenas se sintetizan como zimogenos en el
estomago y el p!ncreas y entre estas est!n la pepsina, tripsina y quimiotripsina (proprotenas B pepsingeno,
tripsingeno y quimotripsingeno respecti&amente), &arios actores de la coagulacin sangunea y cascadas de
disolucin de co!gulos de sangre y la protena del te0ido con0unti&o col!geno, que se produce en la piel y el /ueso,
se deri&a del procol!geno, un precursor soluble$
+ado que este tipo de acti&acin es irre&ersible, se necesitan otros mecanismos para inacti&as estos enzimas$ Las
proteasas son inacti&adas por protenas in/ibidoras que se i0an muy uertemente al sitio acti&o de la enzima$
La sntesis y secrecin de proteasas como proenzimas catalticamente inacti&as protegen el te0ido de origen (por
e0emplo, el p!ncreas) contra la autodigestin, como la que puede ocurrir en la pancreatitis$ 1iertos procesos
isiolgicos como la digestin son intermitentes pero bastante regulares y predecibles$ 6tros como la ormacin
de co!gulos de sangre, la disolucin de co!gulos y la reparacin de te0ido se producen Cen lneaD slo en respuesta
a la necesidad isiolgica o isiopatolgica apremiante$
La protelisis selecti&a tiene que &er con uno o m!s cortes proteolticos muy especicos que podran ir
acompa#ados o no por la separacin de los pptidos resultantes$ ,ero lo m!s importante es que la protelisis
selecti&a produce con recuencia cambios conormacionales que CcreanD el sitio cataltico de una enzima$
18. Explicar la -"ci. (# ca(a "+ (# l+) r#ac!i:+) , aali$ar l+) r#)"l!a(+) +0!#i(+) # )"
(#!#r'iaci. (# a'ila)a.
%ustrato reacti&o de almidn p3 9
(l almidn es un polisac!rido de reser&a alimenticia predominante en las plantas, y proporciona el 9*5E*F de las
caloras consumidas por los /umanos de todo el mundo$ Ganto el almidn como los productos de la /idrlisis del
almidn constituyen la mayor parte de los carbo/idratos digestibles de la dieta /abitual$ (n el experimento sir&e
de sustrato para poder ser /idrolizado por la enzima$
Reacti&o de @odo NH)**
%ir&e para determinar el eecto de la amilasa sobre la digestin del almidn, es decir, la acti&idad de dic/a enzima
se determina por medio de la reaccin del yodo, el cual al combinarse con el almidn produce un color azul &erdoso$
Resultado
(l almidn no /idrolizado da un color azul oscuro con el reacti&o de yodo, pero a medida que se eect.a la
digestin, el color azul se torna cada &ez m!s p!lido /asta que por .ltimo el color que se obtiene es el del reacti&o
de yodo lo cu!l signiica que el almidn /a sido /idrolizado$
13. D#)cri0ir la cla)i-icaci. 1##ral (# la) #$i'a) "0ica(+ a la a'ila)a (#!r+ (# #lla.
6xidorreductasa' catalizan reacciones de oxidorreduccin, es decir, transerencia de /idrgeno o electrones de
un sustrato a otro$ (0$' succinato des/idrogenasa, citocromo c oxidasa, lactato des/idrogenasa, alco/ol
des/idrogenasa$
(stas a la &ez se di&iden en des/idrogenasas, reductasas, oxidasas, /idroxilasas y peroxidasas$
Granserasas' 1atalizan la transerencia de grupo qumico (distinto de /idrgeno) de un sustrato a otro$ (0$'
glucoquinasa, /exoquinasa$ (sta se di&ide en transaminasas, transosorilasas y transmetilasas$
3idrolasas' 1atalizan reacciones de /idrlisis$ (0$' lactasa, quimotripsinas, amilasa$
%e di&iden en lipasas, osatasas, osodiesterasas, peptidasas, glicosidasas$
Liasas' 1atalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos$ (0$' acetacetato descarboxilasa, umarasa,
piru&ato descarboxilasa$ %e di&iden en descarboxilasas, aldolasas, des/idratasas, desaminasas$
Isomerasas' 1atalizan la intercon&ersin de ismeros$ (0$' osotriosa isomerasa, ososglucosa isomerasa, alanina
racemasa$ %e di&iden en epimerasas y mutasas$
Ligasas' 1atalizan la unin de dos sustratos con /idrlisis simult!nea de un nucletido triostato (AG,, JG,, etc$)$
(0$' piru&ato carboxilasa$ %e di&iden en sintetasas y carboxilasas$
1<. D#)cri0ir la r#acci. ca!ali$a(a p+r la a'ila)a )#/ala(+: )")!ra!+* pr+("c!+ , #lac# %"# r+'p#
La amilasa es una enzima digesti&a producida y secretada por las clulas exocrinas de los acinos pancre!ticos$ %u
accin es /idrolizar el almidn y el glucgeno /asta maltosa, maltotriosa y una mezcla de oligosac!ridos
ramiicados, no ramiicados y algo de glucosa$
%ustrato' almidn y glucgeno$
,roducto' maltosa, maltotriosa y una mezcla de oligosac!ridos ramiicados, no ramiicados y algo de glucosa$
(nlace que rompe' enlace glucosdico ala ),4
1=. Explicar la ra$. p+r la %"# # #l (ia1.)!ic+ (i-#r#cial* # la #:+l"ci. , # #l pr+.)!ic+ (#
'"c5+) #)!a(+) pa!+l.1ic+) )+ i'p+r!a!#) l+) a;li)i) #$i';!ic+).
Las enzimas lle&an a cabo unciones &itales relacionadas con la salud y enermedad, por lo consiguiente, el clnico
necesita conocer su uncionamiento y con recuencia utiliza la medicin de la acti&idad de las enzimas para
ayudarse en el diagnstico de &arios estados patolgicos$
(n la actualidad se sabe que los organismos responden a cambios en su medio interno y externo mediante
modiicaciones equilibradas y coordinadas en las &elocidades de reacciones metablicas especicas$ -uc/as
enermedades del /ombre, como c!ncer, diabetes, ibrosis qustica y enermedad de Alz/eimer, se caracterizan
por disunciones reguladoras que desencadenan agentes patgenos o mutaciones genticas$ ,or e0emplo, muc/os
&irus oncognicos elaboran proten5tirosncinasas que modiican los e&entos reguladores que controlan patrones de
expresin gnica, y contribuyen a la iniciacin y progresin del c!ncer$ ,or consiguiente, es esencial conocer los
actores que controlan las &elocidades de las reacciones catalizadas con enzimas para comprender la base
molecular de la enermedad$
Adem!s, el estudio de la cintica de las enzimas tambin representa el modo principal para identiicar posibles
agentes teraputicos que, de manera selecti&a, incrementan o in/iben las &elocidades de procesos especicos
catalizados por las enzimas$ ?n con0unto comple0o y equilibrado de acti&idades enzim!ticas es el undamento para
mantener la /omeostasis$ ,or consiguiente, es importante entender la cintica de las enzimas para saber cmo las
condiciones isiolgicas ad&ersas, como anoxia, acidosis y alcalosis metablicas, toxinas y agentes armacolgicos
aectan ese equilibrio$
1>. E"ciar l+) :al+r#) +r'al#) (# a'ila)a # )"#r+ , #xplicar la) p+)i0l#) al!#raci+#) )6rica) #
pr+c#)+) pa!+l.1ic+) ap#(ici!i)* pacr#a!i!i)* i)"-ici#cia r#al.
Los &alores normales de amilasa en suero son de K*5)K* ?HdL de suero
%e encuentran ni&eles ele&ados de amilasa principalmente en la pancreatitis, y en la parotiditis, .lcera pptica
perorada, apendicitis, enermedad de las &as biliares, insuiciencia renal, etc$ ,or tanto, se utiliza para e&aluar la
uncin del p!ncreas, diagnosticar la presencia de enermedades del mismo y para controlar su e&olucin$ Gambin
se utiliza para e&aluar enermedades de la &escula biliar (piedras litiasis), problemas intestinales, y otras
enermedades di&ersas$
Los ni&eles aumentados de Amilasa en la sangre pueden indicar'
a$ 1!ncer de p!ncreas, o&arios, pulmn$
b$ 1olecistitis$
c$ 1lico de &escula biliar$
d$ (mbarazo ectpico con rotura de trompas$
e$ 6bstruccin intestinal$
$ ,ancreatitis aguda$
g$ ,roblemas de obstruccin de conductos biliares o pancre!ticos$
/$ ?lcera de estmago perorada$
Los ni&eles disminuidos de Amilasa en la sangre pueden indicar'
i$ 1!ncer de p!ncreas$
0$ Lesin pancre!tica$
2$ (nermedades renales$
l$ Goxemia en el embarazo$
1@. Explicar la i'p+r!acia (# la) i)+#$i'a) # #l (ia1.)!ic+ cl&ic+* #4#'pli-ica(+.
Los organismos superiores suelen elaborar &arias &ersiones sicamente distintas de una determinada enzima, cada
una de las cuales cataliza la misma reaccin$ Al igual que los miembros de otras amilias de protenas, estos
catalizadores protenicos o isoenzimas surgen por la duplicacin de genes$
1A. Explicar # %"# c+)i)!# i5i0ir "a #$i'a , )#/alar l+) (i-#r#!#) !ip+) (# i5i0i(+r#) #$i';!ic+)*
(i-#r#cia(+ c+ #l pr+c#)+ (# (#)a!"rali$aci..
Las enzimas se pueden inacti&ar por modiicacin irre&ersible de un grupo uncional esencial para la acti&idad
cataltica$ Gambin se pueden in/ibir por molculas que se i0an re&ersiblemente$ Los in/ibidores competiti&os
compiten re&ersiblemente con el sustrato para i0arse en el sitio acti&o pero no son transormados por el enzima$
Los in/ibidores no competiti&os se i0an al comple0o enzima5sustrato en un sitio dierente del centro acti&o$ (n la
in/ibicin mixta, un in/ibidor se i0a a la enzima o al comple0o enzima5sustrato, tambin en un sitio distinto del que
une el sustrato$
La acti&idad enzim!tica puede ser disminuida o eliminada por la accin de ciertas sustancias a las cuales se les
conoce con el nombre de in/ibidores enzim!ticos$ -ediante el uso de in/ibidores enzim!ticos se /a obtenido
inormacin muy &aliosa sobre la conormacin del centro acti&o de algunas enzimas$
Las distintas ormas de interaccin se traducen en &arios tipos de in/ibicin perectamente dierenciables
experimentalmente$ Los dos tipos m!s comunes son la competiti&a y la no competiti&a$ La primera es cuando el
in/ibidor compite con el sustrato por la unin con el centro acti&o de la enzima$ (ste tipo de in/ibicin puede
reducirse si se aumenta la concentracin de sustrato$ ?n e0emplo cl!sico lo constituye la in/ibicin del malonato
sobre la enzima succinato des/idrogenasa que cataliza la eliminacin de dos !tomos de /idrgeno de los !tomos de
carbono metilnico del succinato$ (n la segunda el in/ibidor orma un enlace co&alente con las enzimas cerca del
centro acti&o sin modiicarla irre&ersiblemente$ ?n e0emplo son los gases ner&iosos, como el luoroosato de di
isopropilo (+L,) que orma un comple0o con la enzima acetilcolinesterasa$ Los animales en&enenados con este gas
quedan paralizados, debido a la imposibilidad de transmitir adecuadamente los impulsos ner&iosos$
1iertos metales como el plomo, mercurio y arsnico in/iben enzimas que tienen en su centro acti&o grupos M %3
libres$
(l proceso de in/ibicin enzim!tica es .til para comprender los mecanismos de accin txica y armacolgica de
algunos compuestos$
1B. D#-iir %"# )+ #$i'a) r#1"la(+ra) , )#/alar )") pricipal#) carac!#r&)!ica).
(n cada ruta metablica /ay al menos una enzima que i0a la &elocidad de la secuencia global ya que cataliza la
reaccin m!s lenta, es decir, la limitante de &elocidad$ (stas enzimas reguladores, muestran adem!s una acti&idad
cataltica mayor o menor en respuesta a ciertas se#ales$ Jracias a la accin de tales enzimas reguladores, la
&elocidad de cada secuencia metablica se a0usta constantemente para adaptarse a los cambios en las necesidades
de la clula con respecto a la energa y a las biomolculas requeridas durante el crecimiento celular y en la
reparacin de lesiones$
La acti&idad de algunas enzimas reguladoras, llamadas enzimas alostricos, se a0usta mediante la i0acin
re&ersible de un modulador especico a un sitio regulador$
Las enzimas reguladoras o alostricas son estimuladas o in/ibidas por la unin con alguna molcula, el eector o
modulador, generalmente un producto metablico, cuya concentracin en la clula es crtica, adem!s le pro&oca
cambio al sitio cataltico, ayuda a que el sustrato se pose adecuadamente, presentan estructura cuaternaria, son
oligomericas, son dbiles a temperatura ba0a, presentan dos o mas cadenas y tienen alto peso molecular$