Las protenas son cadenas de

amino cidos, cada uno de ellos

unido a su vecino por un tipo
especfico de enlace covalente:
el enlace peptdico.
AMINO CIDOS
Lo que es ms notable es que las clulas pueden
producir numerosas protenas que tienen
propiedades y actividades absolutamente
diferentes uniendo los mismos 20 amino
cidos en varias combinaciones y secuecias.
Con estos 20 elementos o "tabiques", organis-
mos diferentes pueden construir una amplia
diversidad de productos, como los que se
mencionan en la lmina siguiente.
AMINO CIDOS
enzimas
hormonas,
anticuerpos,
las protenas del
cristalino
Plumas
el cuerno de un
rinoceronte,
telaraas
las protenas de la leche,
antibiticos,
el veneno de un hongo,


y una cantidad increible de otras substancias
con diferentes actividades biologicas.
Productos tales como:
AMINO CIDOS
Desde el punto de vista qumico, los
aminocidos (AA) son cidos orgnicos
(carboxlicos) con un grupo amino en
posicin alfa. Segn esta definicin, los cuatro
sustituyentes del carbono alfa (C) en un
aminocido son:
el grupo carboxilo
un grupo amino
un tomo de hidrgeno
una cadena lateral R, caracterstica de cada AA
Frmula Bsica de los
Amino cidos
Grupo Carboxilo
Grupo
Amino
tomo de
Hidrgeno
R Cadena Lateral
PROLINA
ATENCIN
el Aminocido Prolina Constituye una excepcin
puede considerarse como un -aminocido
que est N-sustitudo por su propia
cadena lateral, lo cual forma un anillo pirrolidnico

Anillo Pirrolidnico
Proline
LOS VEI NTE
AMI NO CI DOS
ENCONTRADOS
NATURALMENTE
FORMANDO
PARTE DE LAS
PROTE NAS
Asimetra ptica de los
Amino cidos
En todos los AA que se encuentran
naturalmente en las protenas, excepto en
la glicina (Gly), el carbono es
asimtrico y por lo tanto, son
pticamente activos.
Esto indica que existen dos
enantimeros (ismeros pticos), uno
de la serie D y otro de la serie L.
RECUERDE
Los amino cidos que se encuentran en
las protenas son invariablemente de la
serie L.

Amino cidos de la serie D se pueden
encontrar en algunos casos muy concretos:

en algunos pptidos con accin antibitica
en los peptidoglicanos de la pared celular,
En pptidos opioides de anfibios y reptiles.
Ley de CORN
El tomo de carbono central es
llamado carbono alfa y, excepto en
la glicina, en todos los aminocidos
es un centro quiral. En relacin con
este centro estereognico, todos los
aminocidos encontrados en las
protenas son de configuracin-L.
La distribucin atmica en esta
configuracin puede ser recordada
empleando la ley llamada de
CORN (maz). Imagne el
aminocido colocado con el tomo
de H directamente frente a sus ojos.
Si leyendo en el sentido de las
manecillas del reloj se deletrea
CORN, el aminocido es de la serie
L. Si el aminocido es de
configuracin D la palabra CORN
se leer en sentido contrario.
Ismeros pticos de la
Alanina
CLASIFICACIN DE LOS
AMINOCIDOS
La mayora de los amino cidos se
encuentran formando parte de las
protenas.
Sin embargo, debe recordarse que hay
algunos que pueden desempear otras
funciones.
Los amino cidos pueden entonces
dividirse inicialmente en dos grupos:
Amino cidos proteicos
Amino cidos no proteicos
PROPIEDADES DE LOS
AMINOCIDOS
Gracias a la capacidad de disociacin del
grupo carboxilo, del grupo amino y de
otros grupos ionizables de sus cadenas
laterales (carboxilo, amino, imidazol,
fenol, guanidino, etc).

los amino cidos son excelentes amortiguadores.

Los ami no c i dos c omo
amor t i guador es
La tabla de la grfica anterior muestra los pKa de algunos
de los 20 amino cidos proteicos.
Los grupos cido-base dbiles presentan una capacidad
amortiguadora mxima en la zona prxima al pKa.

Debe destacarse el hecho de que estos valores de pKa
calculados para los amino cidos en solucin pueden
verse modificados por las caractersticas del entorno
proteico.
Debe destacarse tambin, que el nico grupo lateral
con un pKa prximo al pH fisiolgico es la cadena lateral
de la histidina. Por ello, las protenas ricas en este
amino cido se comportarn como excelentes
amortiguadores fisiolgicos.
Propiedades Electrolticas de las
Protenas
De la disociacin de los grupos funcionales de
los amino cidos depende, en gran medida,
las propiedades biolgicas de las
protenas.
En el modelo de interaccin protena-ligando,
la carga elctrica de cada uno de los
participantes juega un papel fundamental.
Por este motivo, la funcin de las protenas es
extraordinariamente sensible al pH del
medio.
Propiedades Electrolticas de las
Protenas
Cambi os en el pH se t r aduc en en
c ambi os en el nmer o de c ar gas de l a
pr ot ena.
Est os c ambi os pueden i nhi bi r l a i nt er -
ac c i n de l a pr ot ena c on un l i gando
det er mi nado.
Por est e mot i vo, muc has pr ot enas
(sobr e t odo enzi mas) sl o pueden
f unc i onar en un mar gen r el at i vament e
est r ec ho de pH, el l l amado pH pt i mo
de ac t i vi dad enzi mt i c a que es c ar ac -
t er st i c o de c ada enzi ma
Propiedades Electrolticas de las Protenas
En soluciones de pH bajo, la mayor parte de los
grupos disociables estarn protonados, y por lo tanto
habr un gran nmero de cargas positivas en la
protena
A pH elevado, los grupos disociables no estarn
protonados, con lo cual habr mayor nmero de
cargas negativas
Aqu radica la importancia del manteni-
miento de valores constantes de pH en el
medio interno del organismo
Alanina Ala A Hidrofbico
Arginina Arg R Bsico e hidroflico, por la presencia del grupo amino libre
Asparagina Asn N Sitio de unin covalente (N-glicosdico) de los carbohidratos
Asprtico Asp D cido e hidroflico, por la presencia del grupo carboxilo libre
Cistena Cys C oxidacin del grupo sulfhidrilo (-SH) forma enlaces (S-S)
Fenilalanina Phe F Fuertemente hidrofbico
Glicina Gly G Amfiflico, puede existir en todo tipo de ambientes
Glutmico Glu E cido e hidroflico, por la presencia del grupo carboxilo libre
Glutamina Gln Q Moderadamente hidroflico
Histidina His H Bsico e hidroflico
Isoleucina Ile I Hidrofbico
Leucina Leu L Hidrpfbico
Lisina Lys K Fuertemente bsico e hidroflico
Metionina Met M Hidrofbico
Prolina Pro P Su presencia provoca torcimientos de la cadena proteica
Serina Ser S Sitio de unin covalente (O-glicosdico) de los carbohidratos
Tirosina Tyr Y Moderadamente hidroflico por la presencia del grupo -OH
Treonina Thr T Sitio de unin covalente (O-glicosdico) de los carbohidratos
Triptofano Trp W Poco frecuente en las protenas vegetales
Valina Val V HIdrofbico
LOS 20 AMI NO CI DOS ENCONTRADOS EN LAS PROTENAS

Aminocidos esenciales

Arginina
Histidina
Isoleucina
Leucina
Lisina

Metionina
Fenilalanina
Treofina
Triptofano
Valina
Los organismos hetertrofos pueden sintetizar la mayora
de los aminocidos, aquellos que no pueden sintetizarse
deben ser incorporados con la dieta, denominndose
aminocidos esenciales.
En el ser humano son 10:
cido Glutmico y Glutamina
Clasificacin de los Amino cidos
Alifticos no polares: Glicina, Alanina, Valina,
Leucina, Isoleucina, Prolina
Aromticos: Fenilalanina, Tirosina, Triptofano
Cargados acdicos: Asprtico, Glutmico,
Cargados bsicos: Histidina, Lisina, Arginina
Polares pero sin carga neta: Serina, Treonina,
Asparagina, Glutamina
Sulfurados: Cistena, Metionina


Por su destino metablico los aminocidos se han
clasificado en glucognicos y cetognicos:
Los aminocidos glucognicos son: cidos
asprtico y glutmico y sus amidas, asparagina y
glutamina, histidina, prolina, arginina, glicina,
alanina, serina, cistena, metionina y valina
Los aminocidos cetognicos puros son dos
nada ms : leucina y lisina
Los Aminocidos que pueden ser destinados a
cualquiera de los dos caminos metablicos son:
fenilalanina, tirosina, triptofano, isoleucina y
treonina
Aminocidos glucognicos y cetognicos
En blanco los aminocidos glucognicos
En amarillo los cetognicos
En Azul los que pueden ir hacia cualquier va
Alanina
Aminocidos especiales
Amino cidos Aromticos
Fenilalanine, Phe, F
Sin carga
Absorbe UV
Hidrofbico (2.5)
Peso Molec. = 147
Mole % = 3.5
pI=5.48

Tirosina, Tyr, Y
Carga dbil
Absorbe UV
No hidroflico (0.08)
Peso Molec. = 163
Mole % = 3.5
pI=5.66
Forma puentes de H
Triptofano, Trp, W
Sin carga
Absorbe UV
Hidrofbico (1.5)
Peso Molec. = 186
Mole % = 1.1
pI=5.89
Forma puentes de H
El aa ms grande
Aminocidos Aromticos
En este grupo se encuentran los aminocidos cuya cadela
lateral posee un anillo aromtico. La fenialalanina es una
alanina que lleva unida un grupo benzlico. La tirosina es
como la fenilalanina con un hidroxilo en su anillo aromtico
(fenol), lo que lo hace menos hidrfobo y mas reactivo. El
triptfano tiene un grupo indol.
Ami no c i dos Car gados
Ac di c os
cido
Asprtico, Asp, D
Acdico
Carga negativa
Hidroflico (-3.0)
Peso Molec. = 115
Mole % = 5.5
pI = 2.77
cido
Glutmico, Glu, E
Acdico
Carga negativa
Hidroflico (-2.6)
Peso Molec. = 129
Mole % = 6.2
pI = 3.22
Glutmico, asprtico y serina
Amino cidos Cargados Bsicos

Histidina, His, H
Cadena lateral imidazol
Bsico
Reactivo
Carga positiva dbil
Hidroflico (-1.7)
Peso Molec. = 137
Mole % = 2.1
pI=7.59

Lisina, Lys, K
Cadena lateral amina
Bsico
Reactivo
Carga positiva fuerte
Hidroflico(-4.6)
Peso Molec. = 128
Mole % = 7.0
pI=9.74

Arginina, Arg, R
Cadena lateral guanidina
Bsico
Reactivo
La ms fuerte Carga positiva
Hidroflico(-7.5)
Peso Molec. = 156
Mole % = 4.7
pI=10.76
Aminocidos bsicos
Dentro de los aminocidos con cadenas laterales muy polares
encontramos tres aminocidos bsicos: lisina, arginina e histidina
Amino cidos
Polares pero sin carga neta

Serina, Ser, S
Sin carga
Forma puentes de H
HIdroflico (-1.1)
Peso Molec. = 87
Mole % = 7.1
pI=5.68

Treonina, Thr, T
Sin carga
Forma puentes de H
HIdroflico(-0.75)
Peso Molec. =101
Mole % = 6.0
pI=5.87
Asparagina, Asn, N
Sin carga
Forma puentes de H
HIdroflico(-2.7)
Peso Molec. =114
Mole % = 4.4
Amida del Aspartato
pI=5.41

Glutamina, Gln, Q
Sin carga
Forma puentes de H
HIdroflico(-2.9)
Peso Molec. = 128
Mole % = 3.9
Amida del glutamato
pI=5.65
Amino cidos
Azufrados
Cistena, Cys, C
Anlogo azufrado de la Ser
Carga dbil
Forma Enlaces disulfuro
No hidroflico (0.17)
Peso Molec. = 103
Mole % = 2.8
pI = 5.07

Metionina, Met, M
Iniciador de la
Sntesis de protenas
Sin carga
Hidrofbico (1.1)
Peso Molec. =131
Mole % = 1.7
pI = 5.74
Amino cidos
Alifticos (1)
Glicina, Gly, G
El aa ms pequeo
Sin carga
Anfiflico (0.67)
Peso Molec. = 57
Mole % = 7.5
pI=5.97
Sin cadena lateral
Alanina, Ala, A
Semejante a la Gly
Sin carga
Hidrofbico (1.0)
Peso Molec. = 71
Mole % = 9.0
pI=6.01
Valina, Val, V
Sin carga
Hidrofbico(2.3)
Peso Molec. = 99
Mole % = 6.9
pI=5.97
pK -NH
2
=9.60 pK -COOH=2.35
Amino cidos
Al i f t i c os (2)

Leucina, Leu, L
Sin carga
Ismero de la Ile
Hidrofbico (2.2)
Peso Molec. = 113
Mole % = 7.5
pI=5.98

I soleucina, I le, I
Sin carga
Ismero de la Leu
Hidrofbico (3.1)
Peso Molec. = 113
Mole % = 4.6
pI=6.02
Prolina, Pro, P
Sin carga
Promueve giros en
la cadena proteica
No hidrofbico (-0.29)
Peso Molec. = 97
Mole % = 4.6
pI=6.48
Titulacin cido Asprtico
Titulacin Lisina
Titulacin Valina
ENLACE PEPT DI CO
Formacin
Hidrlisis
La distancia de enlace determinada por
Pauling y Corey para el enlace peptdico
fue de 1.32 , intermedia entre los
1.49 de un enlace simple C-N y los
1.27 de un enlace doble C=N.
El esqueleto de toda protena esta
constituido por una repeticin de N-Ca-
C. Esta unidad de repeticin est
enlazada mediante enlaces peptdicos.
Se conoce como grupo peptdico al N
y C unidos por el enlace peptdico y sus
cuatro sustituyentes, el oxgeno del
carbonilo, el hidrgeno del amino y los
carbonos alfas unidos al N y C. Unidos
al esqueleto del polipptido
encontramos, hidrgenos del grupo
amino, oxgenos del grupo carbonilo e
hidrgenos y las cadenas laterales de
los carbonos alfa.
La representacin ms correcta del grupo peptdico sera la que
aparece en la parte inferior de la imagen, un hbrido de
resonancia en el cual los electrones estn compartidos entre el
oxgeno del carbonilo, el carbono del carbonilo y el nitrgeno del
grupo amida. Los seis tomos del grupo peptdico se encuentran
en el mismo plano debido al caracter parcial de doble enlace
que presenta el enlace peptdico.
ENLACE PEPT DI CO.
POLI PPTI DOS
Extremo amino
terminal
Extremo carboxi
terminal
L-Aspartil-L-fenilalanina metil-ster
(aspartame)
AMINOCIDOS NO
PROTEICOS
Se conocen ms de un centenar, sobre todo en
plantas superiores, aunque su funcin no
siempre es conocida. Se pueden dividir en tres
grupos:
1.- D-AMINOCIDOS:
La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano
de la pared celular de las bacterias.
La gramicidina S es un pptido con accin antibitica
que contiene D-Phe.
En ciertos pptidos opioides de anfibios y reptiles
tambin aparecen D-aminocidos.

AMINOCIDOS NO
PROTEICOS
2.- -AMINOCIDOS NO PROTEICOS:
La L-ornitina y la L-citrulina son importantes
intermediarios en el metabolismo de la eliminacin
del nitrgeno
la creatina (un derivado de la G) juega un papel
importante como reserva de energa metablica.
Tambin pertenecen a este grupo la homoserina y la
homocistena.

AMINOCIDOS NO
PROTEICOS
3.- -AMINOCIDOS: En estos AA, el grupo amino
sustituye al ltimo carbono (carbono w), no al carbono .
La -Alanina forma parte de algunos coenzimas,
El cido -aminobutrico es un importante neurotransmisor.
4.- Otro aminocido no proteico importante es la DOPA,
derivada del aminocido proteico tirosina. La L-DOPA es
el intermediario en la sntesis de la dopamina, la
adrenalina o la melanina. La dopamina es una
sustancia qumica de comunicacin entre neuronas
(neurotransmisor) importantsima.
Aminocidos Modificados
Las modificaciones postraduccional de los 20 aminocidos
codificados genticamente conducen a la formacin de 100 o ms
derivados de los aminocidos. Las modificaciones de los
aminocidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en
la correcta funcionalidad de la protena.
Son numerosos los ejemplo de modificacin postraduccional de
aminocidos.
La formacin postraduccional de puentes disulfuro, claves en la
estabilizacin de la estructura terciaria de las protenas est catalizada
por una disulfuro isomerasa.
En las histonas tiene lugar la metilacin de las lisinas.
En el colgeno abunda el aminocido 4-hidroxiprolina, que es el
resultado de la hidroxilacin de la prolina.