As Protenas

As Protenas so compostos orgnicos bioqumicos, constitudos por um ou mais

polipeptdeos tipicamente dobrada em uma forma globular ou fibrosa, facilitando uma
funo biolgica. So compostos de alto peso molecular, compostos orgnicos de
estrutura complementar e massa molecular elevada (de 100.000 a 100.000.000.000 ou
mais unidades de massa atmica), sintetizadas pelos organismos vivos atravs da
condensao de um grande nmero de molculas de alfa-aminocidos, atravs de
ligaes denominadas ligaes peptdicas. So consideradas as macromolculas mais
importantes das clulas e, para muitos organismos, constituem quase 50% de suas
massas.2 Uma protena um conjunto de no minimo 20 3 aminocidos, mas sabemos
que uma protena possui muito mais que essa quantidade, sendo os conjuntos menores
denominados Polipeptdeos. Em comparao, designa-se Prtido qualquer composto
nitrogenado que contm aminocidos, peptdios e protenas (pode conter outros
componentes). Uma grande parte das protenas so completamente sintetizadas no
citosol das clulas pela traduo do RNA enquanto as protenas destinadas membrana
citoplasmtica, lisossomas e as protenas de secreo possuem um sinal que
reconhecido pela membrana do retculo endoplasmtico onde terminam sua sntese. As
protenas so as estruturas, sob o foco da qumica, de maior complexidade e mais
sofisticadas funcionalmente que se conhece.4 O corpo humano produz cerca de 100.000
protenas, com cada protena tendo algumas centenas de aminocidos de comprimento.5
Aminocidos
So compostos quaternrios de carbono (C), hidrognio (H), oxignio (O) e
nitrognio (N) - tambm chamado de azoto em Portugal- s vezes contm enxofre (S),
como a cistena. A estrutura geral dos aminocidos envolve um grupo amina e um grupo
carboxilo, ambos ligados ao carbono (o primeiro depois do grupo carboxilo). O
carbono tambm ligado a um hidrognio e a uma cadeia lateral, que representada
pela letra R. O grupo R determina a identidade de um aminocido especfico. A frmula
bidimensional mostrada aqui pode transmitir somente parte da estrutura comum dos
aminocidos, porque uma das propriedades mais importantes de tais compostos a
forma tridimensional, ou estereoqumica. Os aminocidos so classificados em polares,
no-polares e neutros, dependendo da natureza da cadeia lateral.6
Existem 20 aminocidos principais, sendo denominados aminocidos primrios
ou padro, mas alm desses, existem alguns aminocidos especiais, que s aparecem em
alguns tipos de protenas. Desses 20, nove so ditos essenciais: isoleucina, leucina,
lisina, metionina, fenilalanina, treonina triptofano, valina, histidina e arginina.4 O
organismo humano no capaz de produzi-los, e por isso necessria a sua ingesto
atravs dos alimentos para evitar a sua deficincia no organismo. Uma cadeia de
aminocidos denomina-se de "peptdeo", estas podem possuir dois aminocidos
(dipeptdeos), trs aminocidos (tripeptdeos), quatro aminocidos (tetrapeptdeos), ou
muitos aminocidos (polipeptdeos). O termo protena dado quando na composio do
polipeptdeo entram centenas ou milhares de aminocidos.
As ligaes entre aminocidos denominam-se ligaes peptdicas e estabelecem-
se entre o grupo amina e o grupo carboxilo de dois aminocidos diferentes, com a perda
de uma molcula de gua.
Estrutura tridimensional



Estruturas tridimensionais das protenas.
As protenas podem ter 4 tipos de estrutura8 dependendo do tipo de aminocidos
que possui, do tamanho da cadeia e da configurao espacial da cadeia polipeptdica. As
estruturas so:
Estrutura primria
dada pela sequncia de aminocidos ao longo da cadeia polipeptdica.9 o
nvel estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial
da molcula. So especficas para cada protena, sendo, geralmente, determinadas
geneticamente. A estrutura primria da protena resulta em uma longa cadeia de
aminocidos, com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi
terminal".10 Sua estrutura somente a sequncia dos aminocidos, sem se preocupar
com a orientao espacial da molcula. Suas ligaes so ligaes peptdicas e ligaes
dissulfureto.
Estrutura secundria
dada pelo arranjo espacial de aminocidos prximos entre si na sequncia
primria da protena.9
Ocorre graas possibilidade de rotao das ligaes entre os carbonos alfa dos
aminocidos e os seus grupos amina e carboxilo. O arranjo secundrio de uma cadeia
polipeptdica pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ngulos das
ligaes entre carbonos alfa e seus ligantes so iguais e se repetem ao longo de um
segmento da molcula.
A cadeia polipeptdica pode interagir consigo mesma de dois modos principais:
pela formao das alfa-hlices e das folhas-beta. Alm destas existem estruturas que no
so nem hlices nem folhas chamadas laos (loops).
alfa-hlice: presente na estrutura secundria dos nveis de organizao das protenas.
So estruturas cilindricas estabilizadas por pontes de hidrognio entre aminocidos. As
cadeias laterais dos aminocidos encontram-se viradas para fora. Existem vrias formas
de como as hlice alfa podem organizar-se. Na alfa-hlice a espinha dorsal polipeptdica
torcida em uma hlice virada direita.
folha-beta: padro estrutural encontrado em vrias protenas, nas quais regies vizinhas
da cadeia polipeptdica associam-se por meio de ligaes de hidrognio, resultando em
uma estrutura achatada e rgida. Esta tambm uma estrutura estvel na qual os grupos
polares da cadeia polipeptdica associam-se por meio de ligaes de hidrognio um ao
outro.
laos: Laos so seces da sequncia que se ligam aos outros dois tipos de estrutura
secundria. Em contraste com hlices e folhas, que formam o ncleo da protena, loops
no so estruturas regulares e ficam fora da protena dobrada.
Estrutura terciria
Resulta do enrolamento da hlice ou da folha pregueada, sendo estabilizada por
pontes de hidrognio e ligaes dissulfureto. Esta estrutura confere a atividade biolgica
s proteicas. Ela descreve a conformao da protena inteira.9
A estrutura terciria descreve o dobramento final de uma cadeia, por interaes
de regies com estrutura regular ou de regies sem estrutura definida, podendo haver
interaes de segmentos distantes de estrutura primaria, por ligaes no covalentes.
Enquanto a estrutura secundria determinada pelo relacionamento estrutural de
curta distncia, a terciria caracterizada pelas interaes de longa distncia entre
aminocidos, denominadas interaes hidrofbicas, pelas interaes eletrostticas,
pontes de hidrognio e dissulfeto. Todas tm seqncias de aminocidos diferentes,
refletindo estruturas e funes diferentes. Efetua interaes locais entre os aminocidos
que ficam prximos uns dos outros.
Estrutura quaternria
Algumas protenas podem ter duas ou mais cadeias polipeptdicas. Essa
transformao das protenas em estruturas tridimensionais a estrutura quaternria,9
que so guiadas e estabilizadas pelas mesmas interaes da terciria.A juno de
cadeias polipeptdicas pode produzir diferentes funes para os compostos.
Um dos principais exemplos de estrutura quaternria a hemoglobina. Sua
estrutura formada por quatro cadeias polipeptdicas.
Funes
As protenas exercem funes importantes no organismo de todos os seres vivos,
das quais se destacam as seguintes.
Estrutural ou plstica
So aquelas que participam dos tecidos dando-lhes rigidez, consistncia e
elasticidade. So protenas estruturais: colgeno (constitunte das cartilagens), actina12
e miosina12 (presentes na formao das fibras musculares), queratina (principal
protena do cabelo), fibrinognio (presente no sangue), albumina (encontrada em ovos)
e outras.
Hormonal
Exercem alguma funo especfica sobre algum rgo ou estrutura de um
organismo como, por exemplo, a insulina que retira a glicose em excesso do
sangue(embora tecnicamente a insulina seja considerada apenas um polipeptdeo,
devido a seu pequeno tamanho).