ENZIMAS

Qu son?
Las enzimas son molculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones qumicas,
siempre que sean termodinmicamente posibles: una enzima hace que una reaccin qumica que es
energticamente posible pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinticamente
favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.
MECANISMO
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energa de activacin (G) de
una reaccin, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reaccin. Las enzimas no alteran el
balance energtico de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de
la reaccin, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reaccin que se
produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho
ms deprisa que la correspondiente reaccin no catalizada.
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras molculas. Los inhibidores enzimticos son
molculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son
molculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de
cofactores para su actividad. Muchas drogas o frmacos son molculas inhibidoras. Igualmente, la
actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentracin de la propia enzima y del sustrato,
y otros factores fsico-qumicos.
CENTRO ACTIVO
Casi todas las enzimas son mucho ms grandes que los sustratos sobre los que actan, y solo una
pequea parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminocidos) est directamente involucrada en la
catlisis. La regin que contiene estos residuos encargados de catalizar la reaccin es denominada
centro activo. Las enzimas tambin pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores,
necesarios a veces en el proceso de catlisis, o de unir pequeas molculas, como los sustratos o
productos (directos o indirectos) de la reaccin catalizada. Estas uniones de la enzima con sus
propios sustratos o productos pueden incrementar o disminuir la actividad enzimtica, dando lugar
as a una regulacin por retroalimentacin positiva o negativa, segn el caso.
ESTRUCTURA
Las enzimas son generalmente protenas globulares que pueden presentar tamaos muy variables,
desde 62 aminocidos como en el caso del monmero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa, hasta los
2 500 presentes en la sintasa de cidos grasos.

USOS
Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la sntesis de antibiticos y productos
domsticos de limpieza. Adems, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales,
como son la fabricacin de alimentos, destincin de vaqueros o produccin de biocombustibles.
CLASIFICACIN Y NOMENCLATURA
1. Oxidorreductasas
Catalizan una amplia variedad de reacciones de xido-reduccin, empleando coenzimas, tales como
NAD+ y NADP+, como aceptor de hidrgeno. Este grupo incluye las enzimas denominadas
comnmente como deshidrogenasas, reductasas, oxidasas, oxigenasas, hidroxilasas y catalasas.
2. Transferasas
Catalizan varios tipos de transferencia de grupos de una molcula a. otra (transferencia de grupos
amino, carboxilo, carbonilo, metilo, glicosilo, acilo, o fosforilo). Ej.: aminotransferasas
(transaminasas).
3. Hidrolasas
Catalizan reacciones que implican la ruptura hidroltica de enlaces qumicos, tales como C=O, C-N, C-
C. Sus nombres comunes se forman aadiendo el sufijo -asa al nombre de substrato. Ejs.: lipasas,
peptidasas, amilasa, maltasa, pectinoesterasa, fosfatasa, ureasa. Tambin pertenecen a este grupo
la pepsina, tripsina y quimotripsina.
4. Liasas
Tambin catalizan la ruptura de enlaces (C-C, C-S y algunos C-N, excluyendo enlaces peptdicos),
pero no por hidrlisis. Ejs.: decarboxilasas, citrato-liasa, deshidratasas y aldolasas.
5. Isomerasas
Transforman sus substratos de una forma isomrica en otra. Ejs.: Epimerasas, racemasas y mutaras.
6. Ligasas
Catalizan la formacin de enlace entre C y O, S, N y otros tomos. Generalmente, la energa
requerida para la formacin de enlace deriva de la hidrlisis del ATP. Las sintetasas y carboxilasas
estn en este grupo.
NOMENCLATURA
Inicialmente se designaba a los enzimas aadiendo el sufijo -asa al nombre del sustrato, o bien a una
palabra que describe su actividad.
Por ejemplo la ureasa cataliza la hidrlisis de la urea para rendir CO2 y agua, la arginasa cataliza la
hidrlisis del aminocido arginina y la DNA polimerasa cataliza la sntesis del DNA.
Cada enzima es designada de tres modos:
1) un nombre recomendado, generalmente corto y apropiado para su uso habitual,
2) un nombre sistemtico que identifica la reaccin que cataliza,
3) un nmero de clasificacin, que se emplea cuando se precisa una identificacin inequvoca del
enzima.
Veamos como ejemplo el del enzima que cataliza la siguiente reaccin.
ATP + CREATINA = ADP + FOSFOCREATINA
1) Nombre recomendado: CREATIN-KINASA
2) Nombre sistemtico: ATP:CREATIN FOSFOTRANSFERASA
3) Nmero de clasificacin: EC 2.7.3.2.
En el nmero de clasificacin EC es la abreviatura de Comisin de Enzimas; el primer dgito (2) indica
la clase a la que pertenece el enzima, en este caso la clase transferasas ; el segundo dgito (7) indica
la subclase (fosfotransferasas); el tercer dgito (3) la subclase (fosfotransferasas con grupo
nitrogenado como aceptor); el cuarto dgito (2) identifica inequvocamente al enzima en cuestin
Coenzimas y cofactores
Coenzima
Una coenzima es un tipo de cofactor; es un cofactor orgnico no proteico que se requiere junto con
la protena enzimtica para que tenga lugar la reaccin enzimtica.
Caractersticas generales de las coenzimas
1) Bajo peso molecular
2) Termoestables
3) Baja concentracin en las clulas
4) Pueden ser compartidos por muchas enzimas diferentes
5) Pueden modificarse y no recuperarse
6) Son heterociclos o ciclos con electrones muy mviles
7) En su mayora son de origen vitamnico
Clasificacin
1) Criterio nutricional
2) Origen vitamnico
3) Origen no vitamnico
4) Criterio funcional
5) De transporte de grupos
6) De transporte de electrones
7) Criterio enzimolgico
8) Segn el tipo de reaccin en el que participan

Cofactores
Un cofactor es un componente de tipo no proteico que complementa a una enzima (que es una
sustancia proteica). El cofactor tiene que estar presente en cantidades adecuadas para que la enzima
pueda actuar, catalizando una reaccin bioqumica. Son cofactores las coenzimas y los iones
metlicos.
INHIBIDORES
En la inhibicin competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo
tiempo. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una
enzima en el que tambin se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al
sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibicin se puede superar con concentraciones
suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competicin al inhibidor. Los
inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero.
actan aumentando el valor de la constante de Michaelis (Km) pero no modifican la velocidad
mxima de la enzima.
Inhibicin competitiva: el sustrato (S) y el inhibidor (I) compiten por el sitio activo (cavidad de la
enzima).
FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES
ENZIMTICAS
La velocidad a la que las reacciones enzimticas proceden depende de varios factores, dentro de los
que destacan el pH del medio de reaccin, la temperatura, la concentracin de sustrato y de enzima,
y el agua disponible en el medio, entre los ms importantes.
Efecto del pH
La actividad de las enzimas depende fuertemente de la concentracin de iones hidronio del medio,
ya que esto afecta el grado de ionizacin de los aminocidos de la protena, incluyendo a los del sitio
activo, del sustrato (en caso de ser ionizable), o del complejo enzima-sustrato
Efecto de la temperatura
Como sucede con cualquier otra reaccin qumica, la velocidad de las reacciones enzimticas se
incrementa con la temperatura, al aumentar la energa cintica de las molculas, pero slo en el
intervalo en que la enzima es estable y retiene su capacidad cataltica; en casos extremos, cuando el
incremento es muy grande, se favorece la desnaturalizacin y consecuentemente la protena pierde
su capacidad cataltica
Efecto de la concentracin de sustrato
Una enzima funciona de manera ms eficiente cuando la concentracin de sustrato est en exceso
en relacin con la concentracin de enzima. Esto se debe a que las colisiones "exitosas" con el
reactivo son ms frecuentes, asegurando as que la mayor cantidad de enzima se encuentre activa
Principales coenzimas
Flavn adenn dinucleotido (FAD)
El flavnadenn dinucletido (abreviado FAD en su forma oxidada y FADH2 en su forma reducida) es
una coenzima que interviene en las reacciones metablicas de oxidacin-reduccin.
Flavn mononucletido (FMN)
El flavin mononucletido es un derivado de la riboflavina (vitamina B2) que acta como coenzima de
diversas oxidoreductasas. Durante el ciclo cataltico se produce la interconversin reversible entre la
forma oxidada (FMN), semiquinona (FMNH) y reducida (FMNH2) de la coenzima.
Nicotn adenn dinucletido (NAD)
NAD+ en su forma oxidada y NADH en su forma reducida, es una coenzima encontrada en
clulas vivas y compuesta por un dinucletido, ya que est formada por dos nucletidos unidos a
travs de sus grupos fosfatos, siendo uno de ellos una base de adenina y el otro de nicotinamida.
Puesto que la coenzima A es qumicamente un tiol, puede reaccionar con los cidos carboxlicos para
formar tiosteres, de modo que acta como un portador del grupo acilo.
Coenzima Q
Es un transportador electrnico respiratorio.
Se encarga de llevar electrones hacia la cadena respiratoria, no solo desde el NADH sino tambin
desde el succinato y desde intermediarios de la oxidacin de los cidos grasos