COLEGIO TCNICO EXPERIMENTAL DE

AVIACIN CIVIL




Tema
AMINOCIDOS Y POTENAS



Autor
KEVIN PADILLA OLIVO



Quito , Mayo 2014




INTRODUCCIN


Los aminocidos son compuestos orgnicos nitrogenados que aparecieron hace
millones de aos, siendo fundamentales para el origen de la vida en nuestro planeta.
Hoy en da despus de su intenso estudio sabemos que los aminocidos son
absolutamente necesarios para los procesos metablicos en nuestro cuerpo. Tambin
sabemos que debido a trastornos metablicos se dan las enfermedades ms comunes
como la artritis y la obesidad por esa razn los aminocidos repercuten directamente en
aquellos problemas. Adems de sus funciones como compuestos individuales, forman
las protenas. Las protenas son compuestos nitrogenados al igual que los aminocidos
pero con la diferencia que estos se forman de cadenas consecutivas aminocidos. Las
protenas son llamadas molculas de la vida, ya que estn presentes en todas las
actividades internas de nuestro organismo, desde proveernos de energa hasta formar
estructuras complejas de nuestra anatoma, sin ellas sera imposible la vida como la
conocemos. Puede sonar temerario decir que sin ellas no existira, la ventaja es que las
podemos encontrar en casi todos los alimentos, y en todos aquellos que provengan de un
animal, es seguro que vamos a encontrar protenas. Por estas razones y muchas ms este
trabajo investigativo tiene por objetivo mostrarle al lector una base de datos acerca de
las protenas con sustentos viables y de gran contenido de calidad , para que tenga la
capacidad de utilizar los conocimientos acerca de los aminocido y protenas en la vida
cotidiana de forma veraz y contundente.







MARCO TERICO


QU SON LOS AMINOCIDOS?

Los aminocidos son compuestos orgnicos nitrogenados que presentan en su
estructura qumica dos grupos funcionales en un mismo carbono, cido carboxlico
(COOH) y el grupo amino (NH2), y por esta razn poseen cuatro elementos , C,H,O y
N , sin contar que en ocasiones dadas las circunstancias pueden llegar a tener azufre y
fsforo.

FUNCIONES

Los aminocidos son la base de todo proceso vital ya que son absolutamente necesarios
en todos los procesos metablicos. Sus funciones ms importantes son el transporte
ptimo de nutrientes y la optimizacin del almacenamiento de todos los nutrientes (es
decir, agua, grasas, carbohidratos, protenas, minerales y vitaminas). La mayora de las
enfermedades de la sociedad actual son debidas a nuestro estilo de vida, tales como:
obesidad, colesterol, diabetes, insomnio, disfuncin erctil o la artritis. Todas son
atribuibles a trastornos metablicos bsicos.

PROPIEDADES

cido-bsicas.
Se refiere al comportamiento de cualquier aminocido cuando se ioniza. Cualquier
aminocido puede comportarse como cido y como base, por lo que se denominan
sustancias anfteras.
Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto isoelctrico. Si un
aminocido tiene un punto isoelctrico de 6,1 su carga neta ser cero cuando el pH sea
6,1.
Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn.
pticas.
Todos los aminocidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su
carbono alfa (carbono asimtrico o quiral), lo que les confiere actividad ptica; esto es,
sus disoluciones desvan el plano de polarizacin cuando un rayo de luz polarizada las
atraviesa. Si el desvo del plano de polarizacin es hacia la derecha (en sentido horario),
el compuesto se denomina dextrgiro, mientras que si se desva a la izquierda (sentido
antihorario) se denomina levgiro. Un aminocido puede en principio existir en sus dos
formas enantiomricas (una dextrgira y otra levgira), pero en la naturaleza lo habitual
es encontrar slo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantiomricas de cada aminocido se
denominan configuracin D o L dependiendo de la orientacin relativa en el espacio de
los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminocidos proteicos son L-
aminocidos, pero ello no significa que sean levgiros.
Se consideran L-aminocidos los que estructuralmente derivan de L-gliceraldehdo y D-
aminocidos los derivados del D-gliceraldehdo.
Qumicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin.
Las que afectan al grupo R o cadena lateral.
Solubilidad.
No todos los aminocidos son igualmente solubles en agua debido a la diferente
naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si sta es ionizable el aminocido ser ms
soluble.

CLASIFICACIN

Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena
lateral:

Neutros polares, polares o hidrfilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cistena (Cys,
C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina
(Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F),
triptfano (Trp, W) y glicina (Gly, G).
Con carga negativa o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E).
Con carga positiva o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).
fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptfano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos
neutros polares y neutros no polares).

Segn su obtencin
A los aminocidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los
llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del
organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear
tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminocidos
esenciales son:

Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Treonina (Thr, T), Lisina (Lys, K), Triptfano (Trp,
W), Histidina (His, H), Fenilalanina (Phe, F), Isoleucina (Ile, I), Arginina (Arg, R),
Metionina (Met, M)

A los aminocidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como
no esenciales y son:

Alanina (Ala, A), Prolina (Pro, P), Glicina (Gly, G), Serina (Ser, S), Cistena (Cys, C),
Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q), Tirosina (Tyr, Y), cido asprtico (Asp, D),
cido glutmico (Glu, E)
Estas clasificaciones varan segn la especie e incluso, para algunos aminocidos, segn
los autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferentes de cada tipo
de aminocido.

Segn la ubicacin del grupo amino

Alfa-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 2 de la cadena,
es decir el primer carbono a continuacin del grupo carboxilo (histricamente este
carbono se denomina carbono alfa). La mayora de las protenas estn compuestas por
residuos de alfa-aminocidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces peptdicos).
Beta-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 3 de la cadena, es
decir en el segundo carbono a continuacin del grupo carboxilo.
Gamma-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 4 de la cadena, es
decir en el tercer carbono a continuacin del grupo carboxilo.

USOS

La resistencia y recuperacin frente a situaciones de estrs, aumento en la
capacidad de asimilacin de nutrientes, mejora del nivel de fotosntesis, promocin de la
sntesis de hormonas, incremento de la polinizacin y cuaje de los frutos, y estmulo de
los procesos de maduracin de los frutos.
QU SON LAS PROTENAS?

Son molculas orgnicas formadas una cadenas consecutivas de aminocidos


FUNCIONES

Las protenas desempean un papel fundamental para la vida y son las
biomolculas ms verstiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del
organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que
destacan:

-Estructural. Esta es la funcin ms importante de una protena (Ej: colgeno)
-Inmunolgica (anticuerpos)
-Enzimtica (Ej: sacarasa y pepsina)
-Contrctil (actina y miosina)
-Homeosttica: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actan como un tampn
qumico)
-Transduccin de seales (Ej: rodopsina)
-Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibringeno)

Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre las molculas
constituyentes de los seres vivos (biomolculas). Prcticamente todos los procesos
biolgicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de molculas. Bastan
algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que
desempean. Son protenas:

Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en organismos vivientes;
Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;
La hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la sangre;
Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes
patgenos;
Los receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de desencadenar
una respuesta determinada;
La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del msculo durante la
contraccin;
El colgeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostn.
Funciones de reserva. Como la ovoalbmina en el huevo, o la casena de la leche.

Todas las protenas realizan elementales funciones para la vida celular, pero
adems cada una de stas cuenta con una funcin ms especfica de cara a nuestro
organismo.

Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:

1. Catlisis: Est formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones
qumicas de una manera ms rpida y eficiente. Procesos que resultan de suma
importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, sta enzima se encuentra en el
sistema digestivo y se encarga de degradar los alimentos.
2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de protenas las cuales ayudan a que exista
un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que
se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.
3. Estructural: Este tipo de protenas tienen la funcin de dar resistencia y elasticidad
que permite formar tejidos as como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso
de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.
4. Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Glicoprotenas que se
encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos
extraos, o la queratina que protege la piel, as como el fibringeno y protrombina que
forman cogulos.
5. Transporte: La funcin de estas protenas es llevar sustancias a travs del organismo a
donde sean requeridas. Protenas como la hemoglobina que lleva el oxgeno por medio
de la sangre.
6. Receptoras: Este tipo de protenas se encuentran en la membrana celular y llevan a
cabo la funcin de recibir seales para que la clula pueda realizar su funcin, como
acetilcolina que recibe seales para producir la contraccin.


PROPIEDADES

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles estn
presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad.
Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis, tcnica analtica en la
cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga
negativa y viceversa.
Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est determinada por su
estructura primaria.
Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como amortiguadores de
pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden comportarse como cidos (donando
electrones) o como bases (aceptando electrones).


CLASIFICACIN

Segn su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundaria atpica.
Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de stas son
queratina, colgeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o
compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos
hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La
mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, son
ejemplos de protenas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la protena) y otra parte
globular (en los extremos).

Segn su composicin qumica
Simples: su hidrlisis slo produce aminocidos. Ejemplos de estas son la insulina y el
colgeno (globulares y fibrosas). A su vez, las protenas se clasifican en:11
a) Escleroprotenas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de
cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la accin de muchas enzimas y
desempean funciones estructurales en el reino animal. Los colgenos constituyen el
principal agente de unin en el hueso, el cartlago y el tejido conectivo. Otros ejemplos
son la queratina, la fibrona y la sericina.
b) Esferoprotenas: Contienen molculas de forma ms o menos esfrica. Se subdividen
en cinco clases segn sus solubilidad:
I.-Albminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbmina
y la lactalbmina.
II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplos:
miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina.
III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios cidos
o bsicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo.
IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: gliadina del trigo y zena
del maz.
V.- Histonas son solubles en medios cidos.
Conjugadas o heteroprotenas: su hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias no
proteicas con un grupo prosttico.

REACCIONES DE RECONOCIMIENTO

Reaccin de Biuret
El reactivo de Biuret est formado por una disolucin de sulfato de cobre en medio
alcalino, este reconoce el enlace peptdico de las protenas mediante la formacin de un
complejo de coordinacin entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos
del nitrgeno que forma parte de los enlaces peptdicos, lo que produce una coloracin
rojo-violeta.

Reaccin de los aminocidos azufrados
Se pone de manifiesto por la formacin de un precipitado negruzco de sulfuro de plomo.
Se basa esta reaccin en la separacin mediante un lcali, del azufre de los aminocidos,
el cual al reaccionar con una solucin de acetato de plomo, forma el sulfuro de plomo.

Reaccin de Millon
Reconoce residuos fenlicos, o sea aquellas protenas que contengan tirosina. Las
protenas se precipitan por accin de los cidos inorgnicos fuertes del reactivo, dando
un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.

Reaccin xantoproteica
Reconoce grupos aromticos, o sea aquellas protenas que contengan tirosina o
fenilalanina, con las cuales el cido ntrico forma compuestos nitrados amarillos.

SNTESIS QUMICA

Mediante una familia de mtodos denominados de sntesis peptdica es posible
sintentizar qumicamente protenas pequeas. Estos mtodos dependen de tcnicas de
sntesis orgnica como la ligacin para producir pptidos en gran cantidad . La sntesis
qumica permite introducir aminocidos no naturales en la cadena polipeptdica, como
por ejemplo amino cidos con sondas fluorescentes ligadas a sus cadenas laterales.
stos mtodos son tiles para utilizarse en laboratorios de bioqumica y biologa celular,
no tanto para aplicaciones comerciales. La sntesis qumica es ineficiente para
polipptidos de ms de 300 aminocidos, y las protenas sintetizadas puede que no
adopten fcilmente su estructura tridimensional nativa. La mayor parte de los mtodos
de sntesis qumica proceden del extremo C-terminal al extremo N-terminal, en
direccin contraria por tanto a la reaccin biolgica.




BIBLIOGRAFA


http://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna
http://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido
http://www.monografias.com/trabajos96/aminoacidos-y-proteinas/aminoacidos-y-
proteinas.shtml
http://www.aminoacido.eu/
http://www.slideshare.net/tabareto/introduccion-proteinas
https://es.answers.yahoo.com/question/index?qid=20080505144201AAsmuvQ
https://espanol.answers.yahoo.com/question/index?qid=20081007145511AAqj2Bb