UNIVERSIDAD PERUANA

UNION
Facultad de Ciencias de la Salud
E.A.P. de Medicina Humana

Prctica de Laboratorio N 11:
Protenas
Profesor:
Q. F. Pablo Padilla

Alumno:
Samuel Fernando Velasco Chacn
2013

Introduccin
En el presente informe de laboratorio el estudio fue centrado en el tema de
reconocimiento de protenas y por ende sus propiedades fsicas y qumicas; para
ello hemos realizado un ensayo de laboratorio mediante el cual pudimos encontrar
cada una de las diferentes formas de reconocer la presencia de las protenas en
una sustancia en este caso utilizamos la clara de huevo ya que est clara de
huevo encontramos la albumina ya que esta a su vez es una protena, para ello
empleamos reacciones de solubilidad y de identificacin de sus enlaces. En el
presente informe se presenta los resultados de las reacciones y propiedades
caractersticas de las protenas. Las protenas son las sustancias que estn
compuestas por la unin de dos aminocidos o ms y que forma la compleja
estructura de los tejidos de los organismos vivientes tales como los msculos, la
piel, las uas, los cabellos, la sangre, leche, huevos, plumas, la sangre, etc. Ya
que en ellas podemos encontrar una gran variedad de protenas que cumplen una
funcin de gran importancia caracterizndose por poseer un enlace peptdico.
Objetivos
El alumno:
Efectuar ensayos fsicos y qumicos caractersticos de una protena.
Materiales y Mtodos
Materiales:
Gradilla con tubos
Vaso de 250 ml
Fiola de 1000 ml
Embudo
Gasa y algodn
Probeta
Termmetro
Pinzas para tubos
Vaso de 600 ml
Reactivos:
o Albmina de huevo.
o Reactivo de Milln.
o NaOH al 20%.
o Solucin de NaCl al 1% (suero).
o Solucin de Pb(CH
3
COO)
2
al 10%.
o Solucin de CuSO
4
al 1%.
o cido ntrico concentrado.
o Agua destilada.
o Solucin de K
4
[Fe(CN)
6
] al 10% .
o Alcohol etlico comercial.
o Solucin de Ninhidrina al 0.1%.
o Hidrxido de amonio [6M].
o Solucin de AgNO
3
al 1%.
o Reactivo de Biuret.
Fundamento terico:

Protenas:
Las protenas son los materiales que desempean un mayor nmero de
funciones en las clulas de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la
estructura bsica de los tejidos (msculos, tendones, piel, uas, etc.) y, por otro,
desempean funciones metablicas y reguladoras (asimilacin de nutrientes,
transporte de oxgeno y de grasas en la sangre, inactivacin de materiales txicos
o peligrosos, etc.). Tambin son los elementos que definen la identidad de cada
ser vivo, ya que son la base de la estructura del cdigo gentico (ADN) y de los
sistemas de reconocimiento de organismos extraos en el sistema inmunitario.

Son macromolculas orgnicas, constituidas principalmente por carbono
(C), hidrgeno (H), oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin
azufre (S) y fsforo (P) y, en menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio
(Mg), yodo (I), etc.
Estos elementos qumicos se unen para formar unidades estructurales
llamados aminocidos, a los cuales podramos considerarlos como los "las bases
de los edificios moleculares".
Se clasifican, de forma general, en Holo-protenas y Hetero-protenas segn
su conformacin respectivamente slo por aminocidos o bien por aminocidos
ms otras molculas o elementos adicionales no aminoacdicos.
Los alimentos que consumimos nos proveen protenas esenciales para el
organismo. Pero tales protenas no se absorben normalmente en su constitucin
normal sino que, luego de su desdoblamiento por hidrlisis o rotura del enlace,
debido al proceso de digestin, atraviesan la pared intestinal en su forma
desdoblada como aminocidos y cadenas cortas de pptidos. Esas sustancias se
incorporan inicialmente al torrente sanguneo y, desde all, son distribuidas hacia
los tejidos que las necesitan para formar las protenas, consumidas durante el
ciclo vital.



Los pptidos y el enlace peptdico:

Los pptidos estn formados por la unin de varios aminocidos mediante
un enlace peptdico, enlace caracterstico en las protenas. Es un enlace covalente
que se establece entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino del
que se encuentra a su lado, dando lugar al desprendimiento de una molcula de
agua.

As pues, para formar pptidos los aminocidos se van enlazando y
unindose entre s formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para
denominar a estas cadenas se utilizan prefijos muy utilizados como:

Oligopptidos.- si el N de aminocidos es menor de 10.
Dipptidos.- si el N de aminocidos es 2.
Tripptidos.- si el N de aminocidos es 3.
Tetrapptidos.- si el N de aminocidos es 4.
Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el N de aminocidos es superior
de 10.
Estructura de las protenas:

La organizacin de una protena viene definida por cuatro tipos o niveles
estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura
terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de las cuales informa de la disposicin
de la estructura definida en el espacio.
Estructura primaria:
La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos
muestra qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que
dichos aminocidos se pueden formar. La funcin de una protena depende de su
secuencia y esta ligada la forma que sta adopte.
Estructura Secundaria.
La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos
en el espacio. Los aminocidos, a medida que se van uniendo progresivamente
durante la sntesis de protenas y debido a la capacidad de giro de sus enlaces,
adquieren una disposicin espacial estable y definida. Existen dos tipos de
estructura secundaria:
1. La a (alfa)-hlice
2. La conformacin beta
Dicha estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la
estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O
de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.

Estructura terciaria:
La estructura terciaria nos da detalles sobre la disposicin de la estructura
secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una
conformacin globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la
secundaria y por consiguiente la terciaria.
Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar
funciones tales como las de transporte, enzimticas, hormonales, etc.
Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de
enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de
enlaces:
El puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre.
Los puentes de hidrgeno.
Los puentes elctricos.
Las interacciones hidrfobas.
Estructura Cuaternaria
Esta estructura informa del tipo de unin, mediante enlaces dbiles ( no
covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar
un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre
de protmero.
Propiedades de protenas:

Desnaturalizacin:

Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura mantenindola unidad por un tipo de enlace. Todas las
protenas desnaturalizadas poseen la misma conformacin, muy abierta y con una
interaccin excesiva con el disolvente, por lo que una protena soluble en agua
cuando se desnaturaliza se convierte en insoluble en agua y precipita.
La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, tenemos
como ejemplo el huevo cocido o frito, variaciones del pH. En algunos casos, si las
condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su
anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina re-naturalizacin.

Clasificacin de las protenas segn su solubilidad:

Las protenas fibrosas son insolubles en H
2
O. Las protenas globulares
generalmente son solubles en H
2
O o soluciones salinas dbiles.
Las distintas solubilidades de las protenas son de ayuda en ciertos casos
en los que se les requiere, pero no son tiles para su clasificacin.
Es posible formar sales de protenas hacindolas precipitar con sulfato de
amonio saturado. Cuando la concentracin de sulfato de amonio se reduce al
50%, algunas se disuelven mientras otras continan precipitadas en el fondo de la
solucin.
Las globulinas se diferencian de la albmina por su solubilidad como
podemos observar en la siguiente tabla.

SOLUBILIDAD Albmina Globulina
H2O s

Soluciones
salinas dbiles s s
Soluciones
salinas fuertes s no
Sulfato de
amonio al 50%

disuelve precipita


Actividades previas:

Qu se entiende por desnaturalizacin de protenas? qu pasa con la
estructura de las protenas cuando se desnaturalizan?

a. Desnaturalizacin de protenas: Se presenta cuando la protena no ha
sufrido ningn cambio en su interaccin con el disolvente, se dice que
presenta una estructura nativa. Se llama desnaturalizacin de las protenas
a la prdida de las estructuras de orden superior tale como secundaria,
terciaria y cuaternaria, quedando solamente la cadena polipeptdica
reducida a un polmero estadstico sin ninguna estructura tridimensional
definida o fija.
La desnaturalizacin provoca diversos efectos en la protena:

Cambios en las propiedades hidrodinmicas de la protena: aumenta la
viscosidad y disminuye el coeficiente de difusin.
Una drstica disminucin de su solubilidad, ya que los residuos hidrofbicos
del interior aparecen en la superficie.
Prdida de las propiedades biolgicas.

Cualquier elemento o factor que afecte la interaccin de la protena con el
disolvente disminuir notablemente su estabilidad en disolucin y provocar la
precipitacin. As, la desaparicin total o parcial de la envoltura acuosa, la
neutralizacin de las cargas elctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes
de hidrgeno facilitarn la agregacin intermolecular y provocar la precipitacin.
La precipitacin suele ser consecuencia del fenmeno llamado desnaturalizacin y
se dice entonces que la protena se encuentra desnaturalizada.
b. La forma de una protena se cambia sin alterar, manteniendo la estructura
primaria, se dice que la protena se ha desnaturalizado. Normalmente,
existe una protena nativa, o sea la protena como la podemos encontrar en
la clula. Al adicionarle un agente desnaturalizante, este hace que la
protena se desdoble y tome otra conformacin denominada: espiral
aleatoria, que corresponde a la forma desnaturalizada de la protena. En
algunos casos el proceso de desnaturalizacin es reversible. La
desnaturalizacin involucra una alteracin de la estructura secundaria y
terciaria de la protena; cualquier cambio que perturbe las fuerzas de
dispersin, desnaturalizan la protena.

Indique que sustancias se producen por la hidrolisis de una protena.
Proponga o busque el mecanismo de Hidrlisis.

La hidrlisis total de las protenas da lugar a veinte aminocidos, que son los
llamados aminocidos proteicos. Los aminocidos son los monmeros de las
protenas, que a su vez son polmeros lineales de aminocidos. En ocasiones, la
hidrlisis de una protena da lugar a aminocidos con estructura diferente a la de
estos veinte. Se trata, por lo general, de modificaciones pos-traduccionales,
Hidrlisis de las protenas
La hidrolisis de las protenas termina por fragmentarlas en a -aminocidos. Existen
3 tipos de hidrolisis:

Hidrolisis cida: Se basa en la ebullicin prolongada de la protena con soluciones
cida fuertes (HCl y H2SO4). Este mtodo destruye completamente el triptfano y
parte de la serina y la treonina.
Hidrolisis bsica: Respeta los aminocidos que se destruyen por la hidrolisis
anterior, pero con gran facilidad, forma racematos. Normalmente se utiliza (NaOH
e BaOH).
Hidrolisis enzimtica: Se utilizan enzimas proteolticas cuya actividad es lenta y a
menudo incompleta, sin embargo no se produce racemizacin y no se destruyen
los aminocidos; por lo tanto es muy especfica.
Cules son los aminocidos esenciales para el hombre y porque se le
llamas as?
Son aminocidos esenciales aquellos que se requieren en la dieta ya que
no se pueden biosintetizar. Los ocho aminocidos esenciales son:

isoleucina leucina
lisina metionina
fenilalanina treonina
triptfano valina

Aunque la histidina es un aminocido esencial para los nios, se cree que
no lo es para los adultos. Todava no es clara la clasificacin de la histidina ni de la
arginina; parece ser que ambos aminocidos se pueden biosintetizar en
cantidades ms pequeas que los dems aminocidos no esenciales. Se debe
anotar que los aminocidos esenciales lo son nicamente respecto a la dieta y no
en trminos de su importancia en la estructura o funcin de las protenas.

Procedimiento
1. ENSAYOS DE SOLUBILIDAD
A los 4 tubos de ensayo coloque aproximadamente 1 ml de clara de huevo
(albmina).
A cada tubo adale respectivamente 5 ml de:
agua fra
agua caliente
solucin de NaCl (suero)
solucin de NaOH al 20%
Resuma sus observaciones en la siguiente tabla:
Solvente
Solubilidad
Muy buena
Solubilidad
Parcial
Insoluble Precipita
Agua fra
Agua caliente
Solucin de NaCl
Solucin de NaOH al
20%

2. PREPARACION DE LA SOLUCION DE ALBUMINA
Vace en la fiola la clara de huevo sobrante de la primera parte. Aada
aproximadamente 1/2 de litro de agua destilada, tape la fiola y agite fuertemente.
Arme un equipo de filtracin, utilizando como filtro una gasa medicinal con una
capa de algodn en medio y filtre la solucin preparada a un vaso grande.

3. ENSAYOS DE COLORACION
a. Reaccin de Biuret:
A 1 ml de la solucin de albmina adale 1 ml de la solucin de NaOH al
10% y aada gota a gota la solucin de CuSO
4
hasta observar cambios y la
reaccin posteriormente. La formacin de una coloracin violeta denota la
presencia del enlace peptdico -CO-NH-, ya que los grupos imina -NH- del
enlace peptdico forman un complejo de coordinacin con el ion cprico:

b. Reaccin con Ninhidrina:
Coloque 3 ml de la solucin de albmina en un tubo de prueba y adicinele
5 gotas de la solucin de Ninhidrina al 1%. Caliente hasta el punto de
ebullicin y enfre. Anote sus observaciones. La coloracin azul con
Ninhidrina la producen todos los aminocidos, excepto la Prolina e la
Hidroxiprolina que presenta una coloracin amarilla al reaccionar.


Hidrato de Ninhidrina Violeta

c. Ensayo Xantoprotico:

Vierta a un tubo de ensayo 2 ml de la solucin de albmina y agregue unas
5 gotas del cido ntrico concentrado. Caliente a bao-mara por unos
instantes. Posteriormente se debe dejar enfriar. Luego agregue unas
cuantas gotas de hidrxido de amonio NH
4
OH [6M]. La aparicin de una
coloracin amarilla, que posteriormente se torna de color naranja intenso
con la adicin del hidrxido de amonio denota la presencia de grupos fenilo,
que se forman las Nitro-modificaciones amarillas. Anote sus observaciones.

d. Ensayo de Milln:

Coloque 2 ml de la solucin de albmina a un tubo de prueba y agregue 5
gotas del reactivo de Milln. Caliente a bao-mara hasta el punto de ebullicin del
mismo. La aparicin del precipitado blanco, que se torna rojo posteriormente al
pasar unos segundos, indica la presencia de los grupos fenlicos no sustituidos.
Anote sus observaciones.



4. Ensayos de precipitacin
Las protenas por efecto de sales metlicas dan precipitados de proteinatos
metlicos, formados por la parte cida de las protenas.
Las sales neutras hacen precipitar las protenas debido al efecto de la
desnaturalizacin y deshidratacin. Las protenas precipitadas de esta manera,
pueden re-disolverse en el solvente original.
En tres tubos de ensayo limpios coloque 3 ml de solucin de albmina y
agregue a cada uno respectivamente, 1 ml de:

solucin de AgNO
3
al 5%
solucin de CuSO
4

solucin de Pb (CH
3
COO)
2


Anote sus observaciones.
5. Desnaturalizacin de protenas

a. Efecto de calor:

Coloque 3 ml de la solucin de albmina a un tubo de ensayo y caliente en
un vaso con agua y termmetro. Anote la temperatura a la que comenz
coagularse la albmina.
b. Efecto de alcohol etlico:

A un tubo de ensayo con unos 3 ml de la solucin de albmina, agrguele 5
ml de alcohol etlico comercial. Anote sus observaciones.
Resultado y Discusin
1. Ensayos de solubilidad:
Se coloc albumina en 4 tubos de ensayo diferentes y se les hizo
comprobar las solubilidad de 4 compuestos diferentes y se pueden observar
las caractersticas de cada uno en la siguiente tablas.

Solvente
Solubilidad
Muy buena
Solubilidad
Parcial
Insoluble Precipita
Agua fra
Agua caliente
Solucin de NaCl
Solucin de NaOH al
20%
2. Preparacin de las solucin de Albumina

Al realizar el filtrado pudimos observar que no se filtr ya que estamos ante
la presencia de un coloide, ya que su estructura tan grande no puede
atravesar los poros del filtro adems que hay que tener en cuenta su
consistencia.
3. Ensayos de Coloracin

a) Reaccin de Biuret: En este experimento, inicialmente habamos obtenidos
una coloracin rosada en la reaccin el resultado de la mezcla nos dio color
violeta, el cual en el que la teora no mostraba, que nos indica la presencia
del enlace peptdico comn en las protenas. El Biuret reconoce la
presencia de este enlace y por eso decolora con un tie violeta.

b) Reaccin con Ninhidrina: En la solucin preparada con albmina y
Ninhidrina, se ha podido observar que la Ninhidrina produjo una coloracin
azul, demostrando que la hay presencia de los aminocidos en esta
protena, detectados por la Ninhidrina.


c) Ensayo de Xantoprotico: Cuando mezclamos las soluciones inicialmente
nos dio una coloracin naranja al final de la reaccin pero, inicialmente
obtuvimos una coloracin amarilla, que se torn color naranja intenso,
demostrando que el ensayo de Xantoprotico reconoce un aminocido
aromtico y a los dems no obtienen esa reaccin, y solo se da en un
medio bsico, por consiguiente pudimos observar que el hidrxido de
Amonio es un confirmador de la reaccin.

d) Ensayo de Milln: Despus de colocar todas las soluciones en un tubo de
prueba, vimos que se form un precipitado blanco, que se torn rojo, esto
indica que en la solucin est el grupo fenlicos no sustituidos y que
cambio su color pero nos su estructura. El ensayo de Milln detecta al
grupo benceno presente en la albumina.
4. Ensayos de Precipitacin: En los tres tubos de ensayo se
pudo observar las siguientes caractersticas de las
reacciones.

solucin de AgNO
3
al 5%: La solucin nos dio color blanco lechoso con
la presencia de espuma y con precipitado blanco a su vez.
solucin de CuSO
4:
Desnaturaliza a las protenas. Form una
coloracin celeste y a su vez se form un precipitado en la solucin de
sulfato de cobre.
solucin de Pb (CH
3
COO)
2
Pudimos observar que el acetato reconoce
un grupo de azufre en los aminocidos, obtuvimos tambin una
coloracin blanca oscura con la presencia de un precipitado del mismo
color.
5. Desnaturalizacin de Protenas

a. Temperatura de la reaccin: La temperatura en la que comenz a
coagularse la albmina fue de 86C perdiendo la estructura normal
de la albumina y obteniendo un color trasparente.

b. Efecto de alcohol etlico: Pudimos observar en la solucin unas tiras
de finitos hilos color blanco, esto se puedo obtener debido a que la
albmina se ha desnaturalizado dentro de la solucin.
Discusin
Se desarroll cada uno de los experimentos propuestos donde se pudo
comprobar cada una de las teoras planteadas en cuanto a que era el
posible resultado de las reacciones desarrolladas en el laboratorio (Genaro
2003) en cuanto a las solubilidad de la albumina en agua fra esto debido a
que al estar fra el agua no hay energa de donde se pueda sacar para
generar la reaccin en cambio en el agua caliente si hay dicha energa
necesaria aunque su solubilidad sea parcial.
Como pudimos comprobar en el laboratorio la albumina no se puede filtrar o
muy poco debido a que posee una carga molecular negativa a pesar de que
su tamao es relativamente escaso segn (Kelley1994).
Su reaccin con Biuret se realiz conforme a lo expuesto y se obtuvo los
resultados esperados como lo son la coloracin violeta formando un
complejo debido al reconocimiento que hace la presencia del sulfato de
cobre (Quesada Mora 2007).
La desnaturalizacin de protenas se da a una temperatura de 70C sin
embargo en la prctica de laboratorio hubo un disolucin en agua lo que
aument la cantidad de temperatura necesaria para esta reaccin
(Hernndez 2007)
Conclusin
Al combinar y mezclar todas las soluciones propuestas, he aprendido que
las protenas constituyen una de las molculas ms importantes en el
organismo ya que cumplen muchas funciones de gran utilidad para el
funcionamiento de nuestro cuerpo en la vida diaria. Las protenas estn
constituidas por aminocidos por lo que a travs de esta propiedad de las
protenas, por lo que se utilizaron mtodos que se basan a su vez en el
reconocimiento de los aminocidos Al realizar las diferentes pruebas con la
albmina se pudo comprobar experimentalmente que este reactivo
conocido como albumina es un tipo de protena. En las reacciones donde
se obtuvo precipitacin fu como resultado de un cambio en el estado fsico
de la protena, mientras que en la coagulacin se ha producido un cambio
en el estado fsico y en la estructura qumica por eso este tipo de reaccin
es irreversible.

Aprendimos que hay ciertas reacciones teidas que dan las protenas y su
color depende de los aminocidos presentes en la molcula proteica. Las
que contienen tirosina dan las reacciones Xantoproteica y de Millon.
Cuestionario

1. Qu caractersticas presenta la solucin acuosa de la clara de
huevo?
Representa el 60% del peso del huevo. Est constituida principalmente por
agua (90%) y un 10% de protenas de alto valor biolgico como la ovoalbmina,
ovo-globulina, ovo-mucina. Es una sustancia viscosa, transparente y se coagula a
una temperatura de 65C adquiriendo un color blanco, la presencia de las
protenas ya mencionada, son responsables de la espuma al montar las claras.

2. Porque la solucin preparada de la clara de huevo no se puede filtrar
en el papel filtro?
El papel tiene poros muy pequeos, la caracterstica del huevo es que es
muy viscoso, debido a la presencia de enlaces peptdico adems que la clara de
huevo es un coloide, por tal motivo no se pueden separar por filtracin, por lo tanto
no se difunden a travs de una membrana permeable o lo hacen con mucha
lentitud siendo una caracterstica de los coloides.
3. Cul es la protena principal de la clara de huevo?
La Ovoalbumina es la principal protena presente en la clara de huevo y por
lo tanto la que posee mayor proporcin en el huevo.
Ovomucina: hace al 2 % de la albumina proteica existente en el huevo.
Ovoalbumina: ms abundante del huevo y la ms importante
Conalbumina: el 14 % de total de las protenas de la clara de huevo

4. Cuando el cido ntrico cae casualmente en la piel, cul de las
reacciones efectuadas se produce?
El cido ntrico al caer en la piel hidroliza las protenas de la piel causndole
quemaduras importante en la misma, el nitrato residual que queda como
consecuencia de la reaccin es quien da el color amarillo que tie la piel afectada,
ya que la mayora de nitratos acomplejados en compuestos orgnicos dan una
coloracin amarillenta.
5. De acuerdo a lo realizado en la prctica, explique lo que ocurre al
cocinar un huevo.
Si ponemos a cocinar un huevo en agua hirviendo a una temperatura de
100C, lo primero que apreciamos es que en torno a la cscara se van formando
unas pequeas burbujas. stas son causadas por el aire atrapado en el interior del
huevo, que se va expandiendo y trata de salir a travs de los poros de la cscara.
Lo que sucede en el interior del huevo es que las fuerzas de atraccin
dbiles que mantienen la estructura molecular de la ovoalbmina de la clara son
bombardeadas por las molculas de agua presentes alrededor de la solucin, de
manera que la estructura flucta y oscila. Al ir aumentando la temperatura, la
energa de las molculas de agua tambin aumenta proporcionalmente a la
temperatura de la reaccin y, en consecuencia, la energa de vibracin interna de
la cadena de albmina se ve incrementada, generando la posterior
desnaturalizacin y coagulacin de esta protena.
6. La clara de huevo o la leche se usan a menudo como antdotos en los
envenenamientos con algunos metales pesados. como plomo,
mercurio, bario, etc. En qu fenmeno, de los que realizamos en la
prctica, se basa esta aplicacin?
Cuando se produce un envenenamiento, como mtodo casero se le da
leche o huevo como antdoto, debido a que las sales neutras hacen precipitar a las
protenas, esto ocurre por el efecto de desnaturalizacin y deshidratacin. Las
protenas precipitadas pueden as disolverse y eliminar el veneno ingerido,
quedando una barrera que impide el paso de microrganismos.
Bibliografa
1
.
McMurry J. Qumica Organica. 3rd ed.: Publishing Company; 1994.
2
.
Palacios Rodriguez A, Salome Ordoez V, Salvatierra Cachulli A,
Serrano Yalerque S, Zambrano Sayas L. Informe de Laboratorio N 4.
3
.
Bruce A, Dennis B, Hopkin K, Alexander J. Introduccion a la Biologa
Celular. 2nd ed. Buenos aires: Editorial Medica Panamericana; 2006.
4
.
Voet D, G. Voet J, Pratt C. Fundamentos de Bioqumica. 2nd ed. Buenos
aires: Editorial Panamericana; 2009.
5
.
Garrrido Pertierra A, Teijn Rivera JM. Fundamentos de Bioqumica
estructural. 2nd ed. Madrid, Espaa: Tbar; 2006.
6
.
B. Donnersberger A, E. Lesak A. Libro de Laboratorio de Anatoma y
Fisiologa. 7th ed. Barcelona, Espaa: Paidotribo; 2002.