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Instituto de Qumica

Departamento de Bioqumica
Bioqumica I (IQB 355)
Prof.: Anderson Pinheiro

Lista de Exerccios

1. Que propriedades distinguem as enzimas de outros catalisadores?

2. Por que cofatores e coenzimas so necessrios para algumas reaes
enzimticas?

3. Sobre as enzimas, indique se V ou F. Justifique as alternativas falsas.
a. Para funcionar eficientemente, as enzimas precisam estar em
concentraes semelhantes s concentraes dos reagentes;
b. As enzimas aumentam o valor da constante de equilbrio da reao,
dessa forma favorecendo a formao de produto;
c. Aumentam a velocidade de converso de reagente em produto;
d. Asseguram a converso completa de substrato em produto;
e. Asseguram que o produto termodinamicamente mais estvel que o
substrato;
f. Diminuem a energia de ativao para a converso de substrato em
produto;
g. So consumidas nas reaes que catalisam;
4. Para cada alternativa a seguir indique se V ou F, justificando as falsas.

a. A unidade de medida de K
m
velocidade por segundo;
b. K
m
= k
2
+ k
-1
/k
1
;
c. K
m
igual a concentrao de substrato que resulta em velocidade
mxima de reao;
d. Em concentraes muito altas de substrato, a velocidade de reao
independente da concentrao de substrato;
e. A concentrao do complexo ES permanece constante ao longo da
reao ;
f. A concentrao de enzima normalmente muito mais baixa que a
concentrao de substrato;
g. A velocidade de reao igual ao produto da concentrao do complexo
ES pela constante k
2
, ou: V
o
= [ES] x k
2


5. Por que a equao de Michaelis-Menten s tem validade quando se usa valores
de velocidade inicial? O que voc entende por velocidade inicial?
6. Digamos que voc, desejando caracterizar uma enzima recm isolada, preparou
diversos tubos de ensaio, cada qual contendo 0,1 M de enzima, com
concentraes crescentes de substrato. Aps um perodo de incubao na
temperatura adequada, voc mediu as concentraes do produto formado e
obteve os dados como na tabela abaixo.

[S]
(mM)
V
o

(M/min)
0 0
2 28
4 38
6 43
8 47
10 48
12 49

Qual o valor de V
max
e de K
m
da sua enzima para o substrato utilizado?

7. O grfico abaixo mostra o plot de Lineweaver-Burk para a determinao da
velocidade de uma reao enzimtica em funo da concentrao de substrato,
na ausncia e na presena de 1 mM de um inibidor. Determine o tipo de inibio.
Justifique a sua resposta.



8. O stio ativo de uma enzima contm um nico grupo ionizvel que deve estar na
forma negativa para que o substrato possa ligar-se e a catlise possa ocorrer. O
pK deste grupo 5,0. O substrato um composto carregado positivamente e
fica ionizado em toda a faixa de pH estudada. Qual seria o aspecto do grfico
velocidade vs pH?

-0,80
-0,40
0,00
0,40
0,80
1,20
1,60
2,00
2,40
-0,2 -0,1 0,0 0,1 0,2 0,3 0,4
1/[S]
1/V