Você está na página 1de 4

1.

Mencione las 4 estructuras caractersticas de algunas


protenas y diga que caractersticas generales presentan
cada una de ellas.
Estructura primaria
Una cadena polipeptdica consiste en una cadena lineal de
aminocidos unidos por enlaces peptdicos. El primer puesto de la
cadena corresponde al grupo amino terminal, y la estructura
primaria es la secuencia en la que estn situados todos los
constituyentes hasta llegar al carboxilo terminal. Esta secuencia est
codificada genticamente
Existen cadenas polipeptdicas de cualquier nmero de aminocidos,
sin que exista una solucin de continuidad entre pptidos y
protenas. Por convencin, se suele considerar protena aquellos
polipptidos con un peso molecular del orden de 10.000 o ms.
Estructura secundaria
La estructura secundaria es la forma en la que la cadena
polipeptidica se pliega en el espacio. En una protena, cada tramo de
cadena polipeptdica tiene distinta estructura secundaria. Existen
varias formas definidas de estructura secundaria, las ms
importantes de las cuales son las llamadas hlice a y hoja plegadab.
Las estructuras secundarias definidas estn mantenidas por puentes
de hidrgeno formados exclusivamente entre los grupos amino y
carboxilo que constituyen el esqueleto de la cadena polipeptdica.
Consecuentemente, los parmetros estructurales (distancias,
ngulos) sern iguales, independientemente de la protena y de los
aminocidos que formen la estructura.
Estructura terciaria
La estructura terciaria de la protena es la forma en la que se
organizan en el espacio los diferentes tramos de la cadena
polipeptdica, que pueden tener una estructura secundaria definida,
como las hlices u hojas o no tenerla. La estructura terciaria est
mantenida por enlaces inicos y de puentes de hidrgeno entre las
cadenas laterales de los aminociodos, enlaces hidrofbicos y
eventualmente puentes disulfuro.

Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria de una protena es la forma en la que se
asocian las distintas subunidades constituyentes, si es que existen.
Es decir, para poder hablar de estructura cuaternaria es necesario
que la protena est formada por varias subunidades. Como
ejemplos de protenas con estructura cuaternaria se puede
considerar la hemoglobina, las inmunoglobulinas o la miosina.
2. Qu factores desnaturalizan a las enzimas y cul de sus
estructuras es afectada?
Temperatura La T influye en la actividad enzimatica. En general
por cada 10C que aumente la temperatura la velocidad de la
reaccin aumenta de 2 a 4 veces. Esta regla se cumple hasta que la
temperatura alcanza un valor mximo (T ptima) donde la
actividad es mxima. Esto se debe a que al aumentar la T aumenta
el movimiento de las molculas y, por tanto aumenta la probabilidad
de encuentro entre el S y el E.
Si la T aumenta por encima de la T ptima, disminuye e incluso
cesa la actividad enzimtica debido a que la enzima se desnaturaliza.
Cada enzima posee una T ptima, en las enzimas humanas suele
estar alrededor de 37C. Los animales poiquilotermos debido a que
carecen de mecanismos para regular la T corporal, se ven obligados
a hibernar en la estacin fra pues la actividad de sus enzimas debido
a las bajas temperaturas es muy baja.

pH El pH es otro factor que influye en la actividad enzimtica,


debido a que el pH influye en la ionizacin de los grupos funcionales
de los aminocidos que forman la protena enzimtica. Cada enzima
realiza su accin dentro de un determinado intervalo de pH, dentro
de este intervalo habr un pH ptimo donde la actividad enzimatica
ser mxima. Por debajo del pH minimo o por encima del pH
mximo el enzima se inactiva ya que se desnaturaliza. En la mayora
de las enzimas el pH ptimo esta prximo a la neutralidad, aunque
hay excepciones.

Inhibidores: Son compuestos qumicos que se unen al enzima, en


distintos puntos del mismo y disminuyen o incluso impiden su
actividad. Estos compuestos pueden ser de distintos tipos: iones,
molculas orgnicas y a veces el producto final de la reaccin. A la
accin que realizan se la denomina inhibicin. La inhibicin puede
ser:
Inhibicin irreversible: Cuando el inhibidor impide
permanentemente la actividad enzimtica, bien porque se une de
forma permanente con grupos funcionales importantes del centro
activo o bien porque altera su estructura. A estos inhibidores se les
denomina venenos y a la inhibicin que realizan se la denomina
envenenamiento del enzima. Ej. La penicilina que inhibe las enzimas
que sintetizan la pared bacteriana. El in cianuro acta sobre la
citocromo oxidasa (enzima respiratorio).
Inhibicin reversible: El inhibidor se une al enzima de forma
temporal mediante enlaces dbiles e impide el normal
funcionamiento del mism, pero no la inutiliza permanentemente.
Puede ser de dos tipos:
Competitiva: El inhibidor es similar al sustrato y se puede unir al
centro activo del enzima impidiendo que lo haga el sustrato. Es
decir ambos, inhibidor y sustrato compiten por unirse al centro
activo del enzima. La accin suele anularse aumentando la
concentracin del sustrato
No competitiva: El inhibidor no compite con el sustrato, puede
actuar de 2 formas:
-Sobre el enzima, unindose a el en un lugar diferente al centro
activo y modificando su estructura lo que dificulta que el enzima
se pueda unir con el sustrato.
-Sobre el complejo E-S unindose a l y dificultando su
desintegracin y por lo tanto la formacin de los productos.

3. De qu productos naturales se puede aislar la emulsina


y para qu se usa?
De almendras dulces o amargas y de una planta llamada Aguilea
(Aquilegia vulgaris)
Usos: para activar la circulacin sangunea, para disipar xtasis, para
aumentar la produccin de leche materna, para tratar la diabetes,
para ayudar al intestino perezoso.

4. Qu es un glucsido y un glucsido y que diferencia


estructural hay entre ellos?
El hidroxilo anomrico puede reaccionar con un grupo hidroxilo de
otro azcar, o de cualquier otro compuesto, uniendo las dos
molculas y liberando agua, el enlace formado recibe el nombre de
enlace O-glucosdico:
El enlace O-Glucosdico tambin puede realizarse entre dos -OH de
dos carbohidratos, lo cual dar como resultado la formacin de un
disacrido, o aumentar el nmero de monmeros que forman ya un
oligo- o un poli-sacrido.
El enlace ser -Glucosdico si el monosacrido que participa con
su carbn anomrico es y ser -Glucosdico si dicho
monosacrido es .