INHIBICION ENZIMATICA

RICARDO AGUIAR SANCHEZ 030100042012

JUAN CAMILO GARCIA FERNANDEZ 030100072012
YAIR ECHEVERRY OBANDO 030100232012

MELANI TERESA RAMIREZ JARAMILLO

DOCENTE

UNIVERSIDAD DEL TOLIMA

FACULTAD DE INGENIERIA AGRONOMICA
INGENIERIA AGROINDUSTRIAL
INGENIERIA BIOQUIMICA
IBAGUE
2014

INHIBICION ENZIMATICA
Desde siempre las enzimas han sido atacadas por una serie de sustancias
llamadas inhibidores que hacen que la enzima no pueda realizar de manera
ptima su trabajo y en algunas ocasiones las bloquea de manera permanente.
Este tipo de sustancias han tenido una vida muy prctica para los medicamentos
que actan sobre enzimas de enfermedades o reacciones biolgicas naturales
perjudiciales para la salud.
INHIBIDORES REVERSIBLES E IRREVERSIBLES:
Para los inhibidores tenemos que algunos se unen de manera temporal y dbil a la
enzima pero otros se unen de manera muy fuerte y permanentemente bloqueando
la enzima a estos ltimos se les llama inhibidores irreversibles.
INHIBIDORES IRREVERSIBLES: se unen tan fuertemente a la enzima que son
utilizados para varias enfermedades en el cuerpo humano y tambin tenemos un
claro ejemplo como lo es la aspirina.
INHIBIDORES REVERSIBLES: estos inhibidores dbiles o temporales a su vez se
pueden clasificar en:
-competitivos: compiten con el sustrato por el sitio activo de la enzima. Adems en
los estudios cinticos tenemos que el Km aumenta gradualmente mientras la
Vmax no se ve afectada.
-no competitivos: hay afinacin del inhibidor tanto para la enzima como para el
complejo enzima sustrato, en la cintica la Vmax disminuye pero el Km permanece
constante.
-mixta: se da cuando el inhibidor se puede unir al complejo enzima sustrato o a la
enzima sola en un lugar diferente al sitio activo. As cuando se une modifica un
poco el sitio activo y la afinacin del sustrato y de la enzima disminuye y se
disminuye tambin la velocidad de la reaccin y se aumenta el Km.

PREGUNTAS Y EJERCCIOS DE LOS CPITULOS

Cuando se incrementa la concentracin de un inhibidor irreversible la Km tiende a

ser constante ya que esta no se ve afectada por que las enzimas que logran
formar el complejo enzima sustrato no se ven afectadas aun as la velocidad de la
reaccin si disminuye ya que abran menos enzimas para que las molculas del
sustrato reaccionen.

La Km se ve afectada ya que a menso enzimas para aparearse el sustrato las

velocidades tienden a aumentar ya que la enzima llega al punto de saturacin por
la alta concentracin de sustrato.

de las lecturas aprendimos las distintas afectacin que tienen los tipos de
inhibidores y para este caso que son inhibidores competitivos tenemos que se
aumenta el Km pero la Vmax no se ve afectada como ya vimos el inhibidor puede
ser dbil y el sustrato puede luego unirse sin afectar la velocidad total de la
reaccin

La velocidad mxima en los inhibidores mixtos disminuye ya que abra menos

enzimas que puedan con la reaccin adems que tambin en este caso se pueden
ver afectados los complejos enzima sustrato.

Como los inhibidores no competitivos son un caso particular de los mixtos

tenemos que se disminuye la Vmax porque hay una posible separacin del
complejo enzima sustrato

se tiene que es un inhibidor mixto por los cambios producido y visto en las
grficas, recordando que Vmax disminuye.

El punto Km permanece constante mientas Vmax varia.

Los inhibidores competitivos presentan una disminucin del Km sin afectar la

velocidad mxima