Estudo Dirigido III Curso de Vero 2011

Prof. Heberth de Paula

1.
2.
3.
4.

O que um ligante de uma protena?

Defina sitio de ligao.
Defina ajuste induzido.
Oxignio insolvel em gua. Como seres multicelulares conseguem distribuir o oxignio a
todas as clulas?
5. Qual o papel da His64 (ou His E7) na ligao do oxignio mioglobina?
6. Descreva resumidamente as semelhanas estruturais entre mioglobina e hemoglobinas.
7. Diferencie os estados T e R da hemoglobina.
8. O que significa dizer que a ligao do oxignio hemoglobina cooperativa?
9. Defina protena alostrica.
10. Descreva o papel do pH na ligao de oxignio hemoglobina (efeito Bohr). Inclua o papel
da His146.
11. Qual a relao entre o 2,3-bisfosfoglicerato (BPG) e a hemoglobina. Em que situaes o
aumento de BPG benfico?
12. Descreva resumidamente o mecanismo de contrao muscular.

Esse documento est disponvel em: www.hdpaula.rg3.net.

Estudo Dirigido III Curso de Vero 2011

Respostas comentadas
Prof. Heberth de Paula
1.

O que um ligante de uma protena?

a. Uma molcula que se liga reversivelmente a uma protena.
2. Defina sitio de ligao.
a. Local onde o ligante se liga protena. Esse local especfico para esse ligante e complementar a ele
em tamanho, forma, carga e carter hidrofbico/ hidroflico.
3. Defina ajuste induzido.
a. Alterao da conformao proteica, adaptando a estrutura da protena ao ligante, tornando-o mais
especfico.
4. Oxignio insolvel em gua. Como seres multicelulares conseguem distribuir o oxignio a todas as clulas?
a. Atravs de protenas especficas que contm ferro em seu grupo prosttico. O ferro responsvel
pela ligao do oxignio a essas protenas.
64
5. Qual o papel da His (ou His E7) na ligao do oxignio mioglobina?
a. Ela se rotaciona aps a ligao do oxignio no grupo heme, formando uma ligao de hidrognio
com esse ligante, estabilizando-o nessa posio.
6. Descreva resumidamente as semelhanas estruturais entre mioglobina e hemoglobinas.
a. Cada protmero da hemoglobina semelhante protena mioglobina. Todos os peptdeos (cadeias
e da hemoglobina e a mioglobina) pertencem famlia das globinas.
7. Diferencie os estados T e R da hemoglobina.
a. O estado T o mais estvel na ausncia de oxignio. A ligao de oxignio estabiliza o estado R.
8. O que significa dizer que a ligao do oxignio hemoglobina cooperativa?
a. A ligao de oxignio a uma subunidade da hemoglobina afeta a ligao de oxignio s outras
subunidades, facilitando-a.
9. Defina protena alostrica.
a. Protenas que possuem mais de um stio de ligao e a ligao em um stio afeta a ligao no(s)
outro(s) stio(s).
146
10. Descreva o papel do pH na ligao de oxignio hemoglobina (efeito Bohr). Inclua o papel da His .
+
146
94
a. Quando o H se liga His , esta forma um par inico com Asp , estabilizando o estado T (quanto
+
menor o pH, menor a afinidade pelo O2). No sangue o pH = 6, favorecendo a ligao do H
hemoglobina. Nos pulmes o pH = 7,6, promovendo a desprotonao e favorecendo a transio para
o estado R.
11. Qual a relao entre o 2,3-bisfosfoglicerato (BPG) e a hemoglobina. Em que situaes o aumento de BPG
benfico?
a. O BPG se liga entre as subunidades no estado T, estabilizando-o e consequentemente diminuindo a
sua afinidade. O aumento de BPG benfico em situaes de baixa pO 2 (em altitudes onde o ar
mais rarefeito), porque auxilia no desligamento de oxignio nos msculos.
12. Descreva resumidamente o mecanismo de contrao muscular.
a. As alteraes de conformao na cabea da miosina, que so acopladas stios catalticos de ATP,
induzem a miosina, sucessivamente, a dissociar-se de uma subunidade de actina e, depois, a
associar-se com outra mais adiante no filamento de actina. Dessa maneira, as cabeas de miosina
deslizam ao longo dos filamentos finos, puxando o arranjo do filamento grosso para dentro do
arranjo de filamentos finos.

Esse documento est disponvel em: www.hdpaula.rg3.net.