Tabla de contenido

ENZIMAS .................................................................................................................................. 2

CLASIFICACIN ............................................................................................................................ 3

Componentes de una reaccin ................................................................................................... 7

SITIO ACTIVO ......................................................................................................................... 10

LOS MECANISMOS DE LA RELACION ENZIMA SUSTRATO. .................................................... 11

Bases moleculares y termodinmicos de la accin cataltica de las enzimas ....................... 15

Bibliografa .................................................................................................................................... 16

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ENZIMAS
Las enzimas son protenas especializadas en la catlisis de las reacciones
biolgicas. Se encuentran entre las ms notables de las biomolculas conocidas
debido a su extraordinaria especificidad y a su poder cataltico, que es mucho
mayor que la de los catalizadores hechos por el hombre.
Gran parte de la historia de la bioqumica es la historia de la investigacin de los
enzimas. El nombre enzima (en la levadura) no se emple hasta 1877, pero
mucho antes ya se sospechaba que ciertos catalizadores biolgicos intervenan en
la fermentacin del azcar para formar alcohol.
Las enzimas son catalizadores con varias propiedades notables. En primer lugar
las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas a menudo son
extraordinariamente elevadas. Se han observado aumentos de velocidad de 107 a
1019 veces. En segundo lugar, en marcado contraste con los catalizadores
inorgnicos, las enzimas son muy especficas para las reacciones ue catalizan, y
rara vez forman productos secundarios. Por ltimo, debido a sus estructuras
relativamente grandes y complejas, las enzimas pueden regularse. Esto es muy
importante en los seres vivos, que deben conservar energa y materias primas.
Las enzimas realizan su trabajo a temperatura moderada y son bastante
especficas en las reacciones que catalizan cada una de ellas. La diferencia entre
los catalizadores inorgnicos y las enzimas estn relacionada directa con sus
estructuras. A diferencia de los catalizadores inorgnicos, cada clase de molcula
enzimtica contiene una superficie de unin en forma enrevesada y nica
denominada sitio activo. Los sustratos se unen al sitio activo de las enzimas, que
en general es una pequea hendidura o grieta en una molcula protenica grande.
La especificidad enzimtica es una propiedad de las enzimas que se explica
en el parte del modelo de llave y cerradura, propuesto por Emil Fischer en 1890.
Cada se une a un nico tipo de sustrato debido a que el sitio activo y el sustrato
poseen estructuras complementarias.
En una variante moderna del modelo del ajuste inducido, se considera la
estructura flexible de las protenas. En este modelo, el sustrato no se ajusta con
precisin aun sitio activo, conformado la forma de ste con la del sustrato, lo que
origina la conformacin del estado de transicin.
Algunas enzimas requieren componentes no protenicos para realizar sus
actividades. Los cofactores pueden ser iones, como el Mg2+ o en Zn2+, o molculas
orgnicas ms complejas, denominadas coenzimas. El componente protenico de
una enzima que carece de un cofactor esencial se denomina apoenzimas. Las
enzimas intactas con sus cofactores unidos se denominan holoenzimas.

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CLASIFICACIN

Clase de enzima

1. Oxidorreductasas

Tipo de reaccin catalizada

Tipos de
enzimas
representativas

Transferencia de electrones, iones Deshidrogenasas

hidruro o tomos de hidrogeno
Oxidasas
A + BH2
AH2 + B
Reductasas

Enzimas
industriales
representativas
Catalasas
Peroxidasas
Glucosa Oxidasas

Peroxidasas

2. Transferasas

Transferencia de grupos orgnicos Metiltransferasas

funcionales
Aciltransferasas
AX + C
A + CX
Aminotransferasa
s

Fructosiltransferasa
s
Glucosiltransferasa
s

Fosfotransferasas

3. Hidrolasas

Hidrolisis (reacciones de rotura de Esterasas

enlaces con incorporacin de agua)
Peptidasas
AX + H2O AH + XOH
Fosfatasas
Glucosidasas

Amilasas
Celulasas
Lipasas
Pectinasas
Proteasas

4. Liasas

Adicin de grupos a dobles enlaces o Descarboxilasas

formacin de dobles enlaces por
eliminacin de grupos. rotura de Aldolasas
enlaces sin incorporacin de agua
Desaminasas
XY + C= C
XY

5. Isomerasas

CX CY

-acetolactato
Descarboxilasa

Sintasas

X+Y

Transferencia de grupos dentro de Isomerasas

molculas para formar ismeros
Racemasas
(reorganizaciones moleculares)
A

Pectato liasas

Glucosa isomerasa

Epimerasas

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Mutasas

6. Ligasas

Formacin de enlaces en reacciones Ligasas

de condensacin acopladas a la rotura
Sintetasas
del ATP u otra fuente energtica
X + Y + ATP

XY + ADP + Pi

Carboxilasas

No
utilizadas
actualmente
en
procesos
industriales

Clase 1. Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de xido-reduccin o transferencia de tomos de hidrogeno o
electrones de un sustrato a otro. Sus funciones estn bsicamente relacionadas
con las reacciones de xido reduccin de los organismos. Se encuentran muy
comnmente en reacciones metablicas. Dentro de ellas existen dos subgrupos
principales: Las Deshidrogenasas y las Oxidasas. Ejemplos de estas enzimas son
la succinato deshidrogenasa y la citocromo oxidasa.

Clase 2. Transferasas
Estas enzimas estn implicadas en la transferencia de grupos funcionales entre
dadores y aceptadores. Las porciones que con ms frecuencia son transferidas
son grupos amino, acilo, fosfato, glucosilo y monocarbonados.
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Clase 3. Hidrolasas
Este grupo de enzimas se puede considerar como una clase especial de
transferasas en las que el sustrato es roto siendo sus fragmentos transferidos a
los componentes del agua (OH y H). Las reacciones catalizadas por hidrolasas
implican la rotura hidrolitica de enlaces C-O, C-N, O-P y C-S. Las enzimas ms
importantes de esta clase son las esterasas, carbohidrasas, amilasas y
peptidasas. La mayora de las enzimas digestivas actan como hidrolasas.

Clase 4. Liasas
Son enzimas que aaden o eliminan los elementos del agua, amoniaco o dixido
de carbono. Las descarboxilasas eliminan unidades de CO 2 de - y -cetoacidos o
aminocidos. Las deshidratasas eliminan H2O en una reaccin de deshidratacin.
La fumarasa convierte el fumarato en malato.

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Clase 5. Isomerasas
Este es un grupo muy heterogneo de enzimas que catalizan isomerizaciones de
diversos tipos. Entre ellas se encuentran interconversiones cis-tran y aldosacetosa. Las isomerasas que catalizan la inversin en tomos de carbono
asimtricos son epimerasas o racemasas. Las mutasas catalizan la transferencia
intramolecular de un grupo tal como el fosforilo. La transferencia puede ser directa
pero puede implicar un enzima fosforilado como intermedio.

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Clase 6. Ligasas
Las ligasas son enzimas que catalizan la unin de dos sustratos con hidrlisis
simultnea de un nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.). Estas enzimas participan
en reacciones sintticas en las que se unen dos molculas a expensas de un
enlace fosfato de alta energa del ATP. La formacin de los aminoacil-tRNA, acil
coenzima A, glutamina y la adicin de CO2 al piruvato son reacciones catalizadas
por ligasas. Un ejemplo de esta enzima es la piruvato carboxilasa. Los dos
sustratos, bicarbonato y piruvato, se ligan formando un -cetoacido de cuatro
carbonos.

Componentes de una reaccin

Una reaccin qumica consiste en el cambio de una o mas sustancias en
otra(s). Los reactantes son las sustancias involucradas al inicio de la reaccin y
los productos son las sustancias que resultan de la transformacin. En una
ecuacin qumica que describe una reaccin, los reactantes, representados por
sus frmulas o smbolos, se ubican a la izquierda de una flecha; y posterior a la
flecha, se escriben los productos, igualmente simbolizados. En una ecuacin se
puede indicar los estados fsicos de las sustancias involucradas de la manera
siguiente: (s) para slido, (l) para lquido, (g) para gaseoso y (ac) para soluciones
acuosas.
Los catalizadores, temperaturas o condiciones especiales deben especificarse
encima de la flecha.

A) Primer miembro o reactantes.- primera parte de la reaccin qumica, Las

sustancias que hay antes de producirse el cambio y que desaparecen se
llaman.

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toda sustancia que interacta con otra en una reaccin qumica y que da lugar a
otras sustancias de propiedades, caractersticas y conformacin distinta,
denominadas productos de reaccin o simplemente productos.
Por tratarse de compuestos qumicos, los reactivos se pueden clasificar segn
muchas variables: propiedades fsicoqumicas, reactividad en reacciones
qumicas, caractersticas del uso del reactivo.
Sin embargo, por tratarse del concepto de reactivo la clasificacin ms adecuada
en este caso sera la de caractersticas de su uso, segn la cual se clasifican en el
uso al que estn destinados los reactivos. Esta clasificacin viene dada en el
envase del reactivo y depende del tratamiento que se le haya dado, de su riqueza,
de su pureza que determina el uso qumico que se le va a poder dar, teniendo en
cuenta la precisin, exactitud y error absoluto que se ha de tener en la operacin
qumica a realizar.
As los reactivos se pueden clasificar en:

PB: Destinado a bioqumica.

PA: Destinados a aplicaciones analticas.

QP: Qumicamente puro, destinado a uso general en laboratorio.

DC: Destinados a las aplicaciones del anlisis clnico.

B) Segundo miembro o productos.- parte final de la reaccin qumica, Las

sustancias que hay despus de producirse el cambio y que aparecen o se
generan.

C) Smbolos qumicos.- Representa a los elementos qumicos que intervienen

en la reaccin. Son abreviaciones o signos que se utilizan para identificar
los elementos y compuestos qumicos

D) Coeficiente.- Indica el nmero de molculas o elementos qumicos libres

que intervienen en una reaccin qumica se coloca del lado izquierdo.
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E) Subndice.- Indica el nmero de tomos en una molcula y se coloca del lado

derecho.
F) flecha.- Indica el signo igual y hacia dnde se dirige la reaccin qumica.
G) Catalizadores: es una sustancia que est presente en una reaccin qumica
en contacto fsico con los reactivos, y acelera, induce o propicia dicha reaccin sin
actuar en la misma.

Ejemplo de una reaccin qumica:

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SITIO ACTIVO
Las molculas de enzimas contienen hendiduras o cavidades denominadas sitio
activo que les permite unir y orientar las molculas que intervienen en la reaccin
y de esa forma maximizan la posibilidad de formacin o ruptura de enlaces
necesarios para la obtencin de productos.
El interior de la clula es denso y, aunque los sustratos y las enzimas estn en
nmero relativamente pequeo, se pueden encontrar y dar lugar al complejo ES
porque estn en continuo movimiento. Las enzimas se mueven ms lentamente
que los sustratos y la velocidad de encuentro va a depender de la concentracin
de sustrato presente.
El sitio activo tiene una forma determinada por el ordenamiento espacial de los -R
que es nica y que es reconocida por su sustrato. Esta es la base de otra de las
caractersticas de las enzimas que es su especificidad.
En el sitio activo los grupos -R estn prximos debido a los plegamientos
originados por las estructuras secundaria y terciaria, a pesar de que estn
alejados en la estructura primaria de la enzima. Estos R participan en la reaccin,
algunos uniendo y orientando el sustrato y otros, formando o rompiendo enlaces.
Algunas enzimas presentan especificidad absoluta porque la topografa del sitio
activo adems de ordenada es rgida lo que se ha esquematizado con el modelo
de llave-cerradura. Sin embargo, muchas enzimas presentan especificidad relativa
porque pueden catalizar el mismo tipo de reaccin con ms de un sustrato
estructuralmente similar o permitir la unin de un sustrato no complementario que
igual permita la formacin de productos.

En el metabolismo, el producto de la accin de una enzima es el sustrato de la

siguiente enzima y aunque las reacciones tienden al equilibrio, no llegan nunca a
l porque los sustratos y productos estn en continua transformacin. El conjunto
de reacciones que forman una va metablica est controlado por enzimas cuya

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estructura vara segn la concentracin de sustratos, productos, compuestos

intermedios o de productos finales de las mismas: las enzimas son regulables.
Las enzimas no modifican la constante de equilibrio sustrato producto, lo que
hacen es bajar la energa de activacin, aumentando la velocidad de reaccin para
alcanzar el equilibrio.

LOS MECANISMOS DE LA RELACION ENZIMA SUSTRATO.

MECANISMO DE ACCIN DE LAS ENZIMAS.

Las enzimas reducen el umbral de activacion energtica de las reacciones

qumicas. La secuencia general de mecanismos de accion de las enzimas es el
siguiente:
1) La superficie del sustrato entra en contacto con una region especifica de la
superficie de la enzima llamada sitio activo.
2) Se forma un compuesto intermediario transitorio llamda complejo enzimasustrato.
3) La molcula de sustrato se transforma como consecuencia del
reodenamiento de los tomos preexistentes, la degradacin de la molecula
de sustrato o la combinacin con otra molcula de sustrato.
4) Formacion de productos
5) Recuperacin de la enzima inalterada.

Figura 1: mecanismos de accion de las enzimas

Algunas de las enzimas pueden desarrollar su funcin cataltica, slo si
determinadas molculas orgnicas pequeas estn tambin presentes. Los
nombres de algunas de estas molculas, o coenzimas, se encuentran en la tabla
1, junto con las clases de enzimas para los cuales son coenzimas.

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Coenzima
Piridoxal (vitamina B4)
Tiamina(vitamina B1)

Enzima
Transaminasas
Descarboxilasas,
transcetolasas
Carboxilasas
nicotinamida Deshidrogenasas

Biotina
Dinucletido de
adenina
Nucletidos de flavina
Oxidasas
Tabla 1. Algunas coenzimas importantes.

Se sabe las enzimas son catalizadores biolgicos, es decir que tienen la

capacidad de reducir la energa de activacin de la reaccin, lo cual hace que la
velocidad de reaccin aumente. Muchas de estas enzimas tienen la capacidad de
cambiar de forma o estructura cuando se unen a un sustrato. Este mecanismo se
le conoce como acoplamiento inducido, que significa que se requiere la
orientacin y colocacin precisa de la enzima para que su actividad cataltica sea
inducida por la unin del sustrato.

Figura 2: Grfica de comparacin de una reaccin catalizada enzimticamente con

otra sin catalizador (enzima).
Los principios generales de la cintica de las reacciones qumicas son aplicables a
las reacciones catalizadas por las enzimas, pero estas muestran tambin un rasgo
caracterstico, que no se observa en las reacciones no enzimticas: la saturacin
con el sustrato.

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La palabra sustrato es empleada para referiste al reaccionante qumico cuya

reaccin es catalizada por una enzima. Por ejemplo, la enzima alcohol
deshidrogenasa, que se encuentra en el hgado entre otros sitios, cataliza la
conversin del alcohol etlico a acetaldehdo; aqu el alcohol etlico es el sustrato.
En todas las reacciones catalizas por enzimas, el primer paso es la unin (nocovalente) del sustrato al enzima para formar lo que es llamado el complejo
enzima-sustrato. Este complejo se puede disociar para devolver sustrato libre y
enzima. Por lo tanto, sta es una reaccin de equilibrio, mostrada en la siguiente
ecuacin:
Ecuacin 1.
Dnde:
E: Enzima
La velocidad a la cual sucede esta reaccin de
enlace depender de la naturaleza tanto de la
ES: Complejo enzimaenzima como del sustrato; sin embargo, en todos
los casos en que ha sido medida la velocidad de
sustrato
enlace se ha visto que es muy rpida, de modo
que el equilibrio de la ecuacin se consigue en una reaccin muy pequea.
S: Sustrato

En la figura 3 vemos el efecto de la concentracin del sustrato sobre la velocidad

de la reaccin catalizada por un enzima. A una concentracin de sustrato baja, la
velocidad inicial de reaccin es casi proporcional a la concentracin del sustrato y
la reaccin, por lo tanto, es aproximadamente de primer orden con respecto al
mismo. Sin embargo a medida que la concentracin del sustrato aumenta, la
velocidad inicial de la reaccin disminuye y deja de ser aproximadamente
proporcional a la concentracin de sustrato; en esta zona el orden de reaccin es
mixto. Con un aumento posterior de la concentracin del sustrato la velocidad de
la reaccin llega a ser esencialmente independiente de la concentracin de
sustrato y se aproxima asintticamente a una velocidad constante. En este
intervalo de concentraciones de sustrato la reaccin es esencialmente de orden
cero con respecto al sustrato, y se dice entonces que el enzima se halla saturado
con su sustrato. Todas las enzimas muestran el efecto de saturacin, pero varan
ampliamente con respecto a la concentracin de sustrato que se necesita para
que se manifieste.

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Figura 3. Efecto de la concentracin del sustrato sobre la velocidad de una

reaccin catalizada enzimticamente.

L. Michaelis y M.L. Menten desarrollaron una teora general acerca de la relacin,

accin y cintica de las enzimas.
Esta teora, es fundamental para el anlisis cuantitativo de todos los aspectos de
la cintica de las enzimas y de la inhibicin, se ha desarrollado plenamente para el
caso sencillo de una reaccin en la que solo hay un solo sustrato. La teora de
Michaelis-Menten supone que la enzima E se combina en primer lugar con el
sustrato S para formar el complejo enzima-sustrato ES; a continuacin este ltimo
se escinde en una segunda etapa, para formar enzima libre y producto P.

Ecuacion 2.
Dnde:
E: Enzima
S: Sustrato
ES: Complejo enzimasustrato
P: Productos
El equilibrio entre enzima, sustrato y el complejo enzima-sustrato puede ser
caracterizado tambien matematicamente por una constante de equilibrio. Los
bioquimicos preferimos definir la constante de equilibrio para la disociacin del
complejo enzima-sustrato tal como se muestra en la siguiente ecuacin:

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[ ][ ]
[

Ecuacion 3

Los valores de la constante de disociacin Ks para muchos complejos enzimasustrato son de orden de 10-6 a 10-3 M.

Bases moleculares y termodinmicos de la accin cataltica de las

enzimas

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Bibliografa
Murray, R. y col. Bioqumica de Harper. 14a ed. Editorial El Manual
Moderno. 1997
C. Mathews, Van Holde , K. y Ahern KG 2006. Bioqumica. 3a. ed.Addison
Wesley. Mxico.1335
McKee T. y McKee JR 2003. Bioqumica: La base de molecular de la
vida. 3a. ed. McGraw-Hill Interamericana. Espaa.

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