EVALUACION FINAL.

BIOQUIMICA

Pertenece a
LISSETH ESCORCIA BARRIOS
Grupo 201103-19

Tutora
GOLDA TORRES VARGAS

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA UNAD

Escuela de Ciencias Bsicas Tecnologa e Ingeniera
Tecnologa en Regencia de Farmacia
Introduccin a la Regencia de Farmacia
Barranquilla - Atlntico

ACTIVIDAD 1

a. Los estudiantes analizarn como los 20 aminocidos proteicos pueden

combinarse en un nmero casi infinito de formas.
Los aminocidos se unen a otros a travs de una unin especial llamada Unin
pepitica. La cadena de aminocidos se denomina cadena polipptida.
Los 20 aminocidos diferentes que forman las protenas se pueden combinar
formando una enorme cantidad de cadenas pptidas diferentes. Estos
aminocidos pueden formar 400 (20x 20) dipptidos diferentes (combinacin de
dos pptidos) dependiendo de cul sea el grupo de carboxilo y aminos que formen
el enlace peptdico, 8000 (20 x 20 x 20) tripptidos diferentes (combinaciones de
tres pptidos), se pueden encontrar 6 estructuras diferentes y un numero casi
infinito de polipptidos, tales como: si es un tetrapptido, puede tener 24
estructuras diferentes; un hexapptido 720; un decapptido sobrepasa los 3.6
millones de ordenamientos diferentes. An ms, una protena tpica contiene entre
100 y 300 unidades de aminocidos, unidos entre s en una secuencia definida, y
se estima que el organismo humano contiene alrededor de 100 mil protenas
diferentes. La complejidad en el potencial aumenta con rapidez fantstica a
medida que se incorporan ms y ms aminocidos a un polipptido. complejidad
que se complica an ms al determinar la disposicin espacial de la cadena
protenica.

b. Existen ms aminocidos fuera de los proteicos? y cul es la aplicacin

bioqumica en los seres vivos y en la industria?

Aminocidos no Proteicos
No estn presentes en las protenas, aunque s tienen otras funciones
importantes. Ubicados en una amplia variedad de leguminosas tropicales, y a
menudo varios por especie (600 identificados), existen compuestos txicos que
mantienen analoga estructural con aminocidos esenciales o sus
neurotransmisores derivados del SNC del animal.
L-: aparecen como intermediarios metablicos.
- homo-Ser, homo-Cys: intermediarios en el metabolismo de - ornitina, citrulina:
intermediarios en el ciclo de la urea.

D-: D-Alanina, D-Ser, D-Glu. Se encuentran en la pared celular bacteriana,

especficamente en el peptidoglicano. Adems, la D-Ala es el sitio de accin de
antibiticos -lactmicos.
-, - y -: La -Alanina forma parte del cido pantotnico (CoA) y el cido aminobutrico es el principal neurotransmisor inhibidor en el SNC.

c. Explique la variaciones que se dan por los grupos amino y carboxilo de

una protena, al encontrarse en una solucin resiste a cambios en la acidez o
alcalinidad. Cmo se clasifican en los aminocidos las propiedades de sus
cadenas laterales?
Los aminocidos son molculas orgnicas pequeas que contienen un grupo
carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2). El grupo carboxilo es cido dbil,
mientras que el grupo amino es bsico dbil.
Todas las protenas se construyen a partir de 20 aminocidos. El grupo amino y el
grupo carboxilo se unen a un mismo tomo de carbono (carbono ), al que
tambin se une una cadena lateral (cadena R) y un tomo de hidrgeno. Difieren
en las cadenas laterales (cadenas R), que son las que determinan sus
propiedades, como la polaridad o el carcter cido o bsico

NOMBRE AA

ESTRUCTURA

DESCRIPCION

QUIMICA

CANDENA LATERAL

CARACTERISTICAS AA

Sin actividad ptica ni estereoisomera y con mucha flexibilidad y

capacidad derotacin. Suele estar excluido de las estructuras en
Aminocidos
Glicina (Gly, G)

no

polar

Alifaticos.
-

frecuencia en los giros codos de las protenas. La posicin de

hidrofobicidad

de

la

cadena lateral: se localizan

en

el

interior

protenas

-hlice, excepto en la hlice del colgeno, y aparece con

de

globulares

las

Gly en una protena dada suele estar altamente conservada en

series filogenticas, debido a su pequeo tamao (el
nico posible en esa posicin).

contribuyen a la formacin
Alanina (Ala, A)

de la estructura global de

Aminocido ms pequeo con isomera y activdad ptica.

la protena (efecto ncleo

hidrofbico).
Valina (Val, V)

- reactividad qumica muy

baja.
Mayor ndice de hidrofobicidad. La Ile presenta dos carbonos
asimtricos, uno el C y otro en la cadena lateral.

Leucina (Leu, L)

Isoleucina (Ile, I)

iniciador en la biosntesis de protenas. Tioaminocido. Es uno

de los dos aminocidos que contienen azufre, posee un enlace

Metionina (Met, M)

tioter (-S-CH3) en su cadena lateral.

Es una alanina que lleva unida un grupo fenlico. La L-fenilalanina
se puede transformar, por medio de una reaccin catalizada por
la enzima fenilalanina hidroxilasa, en tirosina. La L-fenilalanina es
tambin el precursor de las catecolaminas como la L-dopa (L-3,4dihidroxifenilalanina), la norepinefrina y la epinefrina, a travs de
Fenilalanina (Phe, F)

Aminocidos

no

polar

Aromticos:
Alta hidrofobicidad, En
este grupo se encuadran
los
aminocidos
cuya
cadena lateral posee un
anillo aromtico.

una etapa en la que se forma tirosina. Por otro lado, la Lfenilalanina se encuentra en la estructura de neuropptidos como
lasomatostatina, vasopresina, melanotropina, encefalina, hormona
adrenocorticotrpica (ACTH), angiotensina, sustancia
P ycolecistoquinina.

El triptfano posee un anillo indol. A partir de este A-A se

sintetiza el cido indol actico (AIA), o auxina, que determina la
Triptfano (Trp, W)

dominancia apical de los tallos

y es importante en el

enrraizamiento de esquejes. Su punto isoelctrico se ubica

a pH=5.89

Se forma cuando el hidrgeno de la posicin para de la

fenilalanina se reemplaza por un grupo hidroxilo (-OH), e
encuentra en los centros activos de algunas enzimas.
Tirosina (Tyr, Y)

El punto isoelctrico de este aminocido se encuentra en 5,7. El

punto isoelctrico es el pH en el cual la protonizacin tiene la
misma extensin que la desprotonizacin

Esta unida tanto al carbono alfa como al nitrgeno del grupo

amino. Presenta un grupo amino secundario. El nitrgeno
Prolina (Pro, P)

est presente en un anillo pirrolidina

Son Derivados de dos aminocidos dicarboxlicos, el cido

glutmico y el cido asprtico.

Glutamina (Gln, Q)

Aminocidos Polares Sin

carga.
- mayor carcter hidroflico
- se localizan en la parte
Asparragina (Asn, N)

externa de la protena.

Son Aminocidos amidados, ya que son las amidas delos cidos

dicarboxlicos.

Desempean

un

papel

importante

como

intermediarios en el metabolismo nitrogenado, estando implicados

Asimismo, estn implic dos en la gluconeognesis a partir de los

esqueletos carbonados de los aminocidos.
- La Gln es clave para el reciclaje del Glu en el tejido nervioso
(recaptacin de neurotransmisores)
.

La Ser se localiza en el centro activo de enzimas como las serin

proteasas y contiene un grupo hidroxilo (-OH). En el centro activo

Serina (Ser, S)

de la quimotripsina el grupo -OH es reactivo

- La Thr presenta dos carbonos asimtricos, uno el C y otro en la

cadena lateral. Tambin contiene un grupo -OH, pero no es tan

Treonina (Thr, T)

reactivo en las enzimas como el de la serina

Tioaminocido

que

forma

enlaces

intercatenarios. El grupo sulfhidrilo (SH

Cistena (Cys, C)

disulfuro

intra-

y/o

-S-) puede disociarse

a pH muy alto. La Cys forma parte del centro activo de muchas

enzimas.

Glutmico (Glu, E)

Aminocidos con carga

Aminocidos dicarboxlicos con carga negativa. Presenta carga

negativa. En este grupo

negativa a pH fisiolgico, por lo que son muy polares. Forman

encontramos

dos

parte del centro activo de glicosidasas y Ser proteasas, y

aminocidos con cadenas

presentan enlaces de coordinacin con cationes metlicos

laterales

(cofactores de protenas). Adems, estn implicados en el

cida

de
y

naturaleza

sus

amidas

correspondientes.
Asprtico (Asp, D)

Estos

son el cido asprtico y el

cido glutmico (a estos
aminocidos
denomina

se

les

normalmente

aspartato y glutamato par

metabolismo nitrogenado y en la gluconeognesis.

resaltar que sus cadenas

laterales estn cargadas
negativamente

pH

fisiolgico). Los derivados

sin carga de estos dos
aminocidos

son

la

asparragina y la glutamina
que contienen un grupo
amida terminal en lugar del
carboxilo libre.

Aminocidos dibsicos con carga postiva. Presentan Q positiva

a pH fisiolgico, por lo que son muy polares.

Arginina (Arg, R)
Aminocidos

con

carga

- La Arg es un metabolito intermediario en el ciclo de la urea

positiva. Los aminocidos

Lisina (Lys, K)

en los que los grupos R

Aminocidos dibsicos con carga postiva. Presentan Q positiva

poseen carga positiva neta

a pH fisiolgico, por lo que son muy polares.

a PH 7, poseen todos seis

- La Lys forma bases de Schiff, que actan como intermediarios

tomos de carbono..

covalentes en la catlisis enzimtica e interviene en la unin de

coenzimas a las protena

Aminocidos dibsicos con carga postiva. Presentan Q positiva

a pH fisiolgico, por lo que son muy polares.
- La His se localiza en el centro activo de muchas enzimas, ya
que puede actuar donando captando protones del sustrato. Esta
propiedad se debe a la presencia de un grupo imidazol en la
Histidina (His, H)

cadena lateral. Adems, debido a que el pKR pH fisiolgico, las

protenas ricas en His actan como tampones en los medios
biolgicos

(ejemplo,

la

Hemoglobina).

La

histidina

tiene

propiedades lmite. A pH 6 ms del 50 % de las molculas de la

histidina, poseen un grupo R cargado positivamente, pero a pH 7
menos del 10 % de las molculas poseen carga positiva