Anticuerpos = inmunoglobulinas Anticuerpos = inmunoglobulinas

globulinas globulinas
Protenas de estructura globular sintetizadas por clulas del sistema inmune
(Linfocitos B y clulas plasmticas derivadas de ellos.
Presentes en la sangre (plasma) y otros fluidos biolgicos (saliva, lgrimas,
secrecin mucosa intestinal, lquido sinovial, lquido intersticial etc.)
En el plasma se detectan dentro de la fraccin de las globulinas.
Capaces de reconocer a otras molculas (antgenos) de manera muy
especfica,
y formar complejos estables con ellos (inmunocomplejos).
Su aparicin en plasma forma parte de la respuesta inmunolgica
adaptativa,
en lo que se conoce como respuesta humoral especfica.
Los anticuerpos tienen una vida media en el organismo relativamente larga
(varias semanas).
Constituyen una defensa muy eficaz contra agentes patgenos

Tipos de inmunoglobulinas Tipos de inmunoglobulinas

Existen 5 tipos bsicos de inmunoglobulinas: IgG, IgM, IgA, IgD, IgE.
Son sintetizadas por los linfocitos B (IgM, IgD) y por las clulas plasmticas

derivadas de ellos (IgG, IgA, IgE).

En 1959 Heremans aisl la inmunoglobulina A (IgA) del suero humano por vez
primera. Ms tarde, en 1963, fueron Tomasi y Sigelbaum los que encontraron a
la IgA
como inmunoglobulina predominante en las secreciones humanas (calostro,
leche, saliva,
lgrimas y secreciones del tracto respiratorio, gastrointestinal y genitourinario)
Existen tres formas moleculares diferentes para la IgA: IgA monomrica,
compuesta
por dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras, IgA dimrica y polimrica,
compuestas
respectivamente por dos o ms molculas unidas covalentemente a travs de
la cadena J. y
la IgA secretoria, formada por la IgA dimrica o polimrica que se unen
covalenternente al
componente secretorio 1, 43.
La IgA es la segunda inmunoglobulina ms importante en la circulacin,
despus de
la inmunoglobulina G <lgG). fil grado de sntesis est en el mismo orden de
magnitud que
la lgG,
ESTRUCTURA DE LA IgA:
La IgA est compuesta por cuatro cadenas polipeptdicas, dos pesadas
(llamadas a)
y dos ligeras (de tipo kappa o lambda) Las cadenas ligeras son
anlogas a las de otros tipos de inmunoglobulinas y estn formadas por un
dominio variable
(V1) y otro constante (C). La cadena pesada a posee una masa molecular
aproximada de
6OkDa, superior a la IgG, debido a su mayor grado de glicosilacin y est
compuesta por

cuatro dominios, uno variable (y11) y tres constantes (C111, C112 y C113)
La IgA monomrica es la principal forma molecular en el suero humano, con
160
kDa de masa molecular Una pequea cantidad de la IgA srica se encuentra en
formas polimricas,
normalmente dmeros. unidos a travs de puentes disulfuro (entre el dominio
C112 y el
extremo (7-terminal de la cadena a) y por una cadena polipeptdica adicional
de
aproximadamente 16 kDa, denominada cadena
La forma predominante de la IgA en las secreciones salivares, lacrimales,
bronquiales, nasales e intestinales se denomina IgA secretoria. La IgA
monomrica aparece
poco en las secreciones, siendo la forma dimrica, de coeficiente de
sedimentacin
- FUNCIONES DE LA IgA:
La funcin de la IgA en las secreciones es proteger el cuerpo, en las superficies
de
la mucosa, frente a los microorganismos invasores, virus neutralizantes,
toxinas y enzimas,
adems de prevenir el paso de los antgenos a travs de las barreras epiteliales
[10, 181.
Estas funciones de la IgA secretoria han sido muy bien estudiadas. Sin
embargo, las
funciones de la IgA srica, que circula en grandes concentraciones en la
sangre,no se han
determinado con exactitud. Los escasos conocimientos acerca dc las funciones
de los
anticuerpos de [gA circulantes estn en estos momentos siendo revisados en
extensin,
debido a los receptores para IgA descubiertos recientemente en diferentes
tipos celulares,

sobre todo en clulas sanguneas

Funciones biolgicas de la IgA
IgA srica
- Actividad anti-inflamatoria bloqueante de reacciones mediadas
por IgG, IgE e IgM:
quimiotaxis, fagocitosis ()
lisis mediada por anticuerpos (+)
anafilaxis, reaccin de Arthus (+)
Eliminacin hepatobiliar de inmunocomplejos ()
IgA secretoria
Inhibicin de la adherencia microbiana a las superficies:
aglutinacin de microorganismos (+)
reduccin de hidrofobicidad y caiga negativa (+)
bloqueo de las adhesinas microbianas U?)
Neutralizacin de virus (2), toxinas y enzimas (-)
Inhibicin de la penetracin de antgenos a travs dc superficies
mucosas ()
Opsonizacin de neutrfilos y macrfagos en las mucosas ()
Aumento de la actividad de algunos factores antibacterianos no
especficos en las secreciones ()
IgA srica y secretoria
Mediacin de la actividad bactericida dependiente de monocitos (+)
Citotox icidad celular dependiente de anticuerpos:
union a receptores especficos (>
activacin del complemento por la va alternativa ()
RECEPTORES DE IgA:

Hasta el momento se han descrito tres tipos de receptores capaces de unir [gA:
receptor de inmunoglobulinas polimricas, receptor de asialoglicoproteinas
(incluido en el
grupo de lectinas que unen Ja IgA a travs de sus residuos hidrocarbonados> y
receptor para
la regin Fc de la IgA 8, 18, 201.

La molcula de IgG est formada por cuatro cadenas

polipeptdicas: dos cadenas idnticas de unos 440 residuos
aminocidos (cadenas pesadas, H1 y H2)y dos cadenas,
tambin idnticas, de unos 220 residuos (cadenas
livianas,L1 y L2). Las cadenas pesadas son glicoprotenas,
pues contienen un oligosacrido unido de forma covalente a
uno de sus residuos de asparagina.
La inmunoglobulina G (IgG) es una de las cinco clases de anticuerpos humorales producidos
por el organismo. Se trata de lainmunoglobulina predominante en los fluidos internos del
cuerpo, como son la sangre, el lquido cefalorraqudeo y el liquido peritoneal (lquido presente
en la cavidad abdominal). Esta protena especializada es sintetizada por el organismo en
respuesta a la invasin debacterias, hongos y virus. Es la inmunoglobulina ms abundante
del suero, con una concentracin de 600-1.800 mg por 100 mL.1 La IgG constituye el 80% de
las inmunoglobulinas totales.
La IgG es la nica clase de inmunoglobulinas que atraviesa la placenta, transmitiendo la
inmunidad de la madre al feto de manera natural y pasiva. Es la inmunoglobulina ms
pequea, con un peso molecular de 150.000 Daltons,1 as puede pasar fcilmente del sistema
circulatorio del cuerpo a los tejidos. La sntesis de IgG se controla principalmente por el
estmulo de los antgenos. En el caso de animales axnicos (sinmicrobios), con niveles de IgG
muy bajos, el nivel de IgG se eleva en cuanto se les traslada a un ambiente normal.