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Las Transaminasas
AST o TGO - ALT o TGP
La prueba mas solicitada a los portadores de hepatitis C son las transaminasas.
Lo que son las Transaminasas?
Un paso inicial para detectar problemas en el hgado es una prueba de sangre para
determinar la presencia de ciertas enzimas en la sangre, comnmente llamadas de
transaminasas. Debajo de circunstancias normales, estas enzimas residen dentro de las
clulas del hgado. Pero cuando el hgado esta con problemas, estas enzimas son
derramadas en la corriente sangunea.
Entre las ms sensibles de estas enzimas y entre las ms representativas estn las
transaminasas. Ellas comprenden la aminotransferase de aspartate (AST o SGOT o TGO o
GOT) y la aminotransferase de alanine (ALT o SGPT o TGP o GPT). Estas enzimas
normalmente se encuentran dentro de las clulas del hgado. Si el hgado esta con algn
problema, las clulas derraman las enzimas en la corriente sangunea, elevando los niveles
de estas enzimas en la sangre siendo un indicador del problema que pueda existir.
Las transaminasas catalizan reacciones qumicas en las clulas en las cuales un grupo de
amino es transferido de una molcula donadora a una molcula recipiente. Por esto, es que
es dado el nombre de "transaminasas".
Normalmente, donde las transaminasas son producidas?
TGO ( AST o SGOT o GOT) normalmente es encontrado en una diversidad de tejidos
inclusive el hgado, corazn, msculos, riones, y cerebro. Es liberado en la sangre cuando
cualquiera de estos tejidos se encuentra con algn problema. Por ejemplo, su nivel en la
sangre sube con ataques de corazn y con desordenes en los msculos. Por lo tanto no es un
indicador altamente especfico de dao en el hgado.
TGP (ALT o SGPT o GPT) es encontrado en su mayor parte en el hgado. Este no es
producido exclusivamente por el hgado, pero es donde se encuentra mas concentrado. Es
liberado en la circulacin sangunea como resultado de dao heptico. Sirve entonces como
un indicador bastante especfico del estado del hgado.
Lo que son los niveles normales de TGO y TGP?
La gama normal de valores para TGO es de 5 a 40 unidades por litro de suero (la parte
lquida de la sangre).
Gamma-glutamil transpeptidasa
La gamma glutamil transpeptidasa (-GT / GGT / GGTP) (CE (Nmero de la Comisin
de Enzimas) 2.3.2.2) es una enzima heptica. Su nivel en sangre puede ser medido, y a
pesar de existir en una gran cantidad de tejidos, su presencia predomina a nivel de los
hepatocitos, siendo un marcador de laboratorio de enfermedad heptica.
La GGT cataliza la transferencia de una porcin de gamma-glutamil de glutatin a un
aceptor que puede ser un aminocido, un pptido o una molcula agua (formacin de
glutamato, un neurotransmisor). La GGT juega un papel clave en el ciclo de la gammaglutamil, una va para la sntesis y degradacin de glutatin y de desintoxicacin de drogas
y xenobiticos.
Funcin
La GGT est presente en las membranas celulares de muchos tejidos, incluyendo los
riones, el conducto biliar, pncreas, hgado, bazo, corazn, cerebro, y las vesculas
seminales como tambin lo son las transaminasas y la lactatodeshidrogenasa. Est
involucrada en la transferencia de aminocidos a travs de la membrana celular y el
metabolismo de los leucotrienos. Su rol principal es en el metabolismo del glutatin
mediante la transferencia de la fraccin glutamil a una variedad de molculas aceptoras
como el agua, algunos L-aminocidos y pptidos, dejando el producto cistena para
preservar la homeostasis intracelular del estrs oxidativo. En general la reaccin es:
(5-L-glutamil)-pptido + un aminocido pptido + 5-L-glutamil-aminocido. Glutation
(5-L-Glutaminil-cisteinil-glicina) + un aminocido = Cisteinil-glicina + 5-L-Glutamilaminocido
Uso en medicina
La GGT tiene varios usos como marcador diagnstico en la clnica. En general, y
dependiendo del laboratorio en cuestin, el rango normal de la enzima en la sangre va de 40
a 78U/L. Valores sricos elevados de la GGT pueden ser encontrados en enfermedades
hepticas, del pncreas y de la va biliar. Al estar elevada en conjunto a la fosfatasa alcalina,
el diagnstico orienta altamente a enfermedad de la va biliar. An no se sabe exactamente
si la GGT tiene mayor sensibilidad para la enfermedad colestsica en comparacin con la
fosfatasa alcalina. La utilidad de la elevacin de la GGT yace en descartar que el aumento
de la fosfatasa alcalina no provenga de alguna patologa sea.
La GGT tambin se eleva posterior al consumo excesivo de alcohol. Elevaciones aisladas o
desproporcionadas en comparacin con el aumento del resto de otras enzimas hepticas
puede indicar abuso de alcohol o hepatitis alcohlica. El aumento puede permanecer
incluso 3-4 semanas despus de la ingesta. Se desconoce el mecanismo por el cual ocurre
este aumento. El alcohol puede aumentar ya sea la sntesis de GGT va induccin
microsomal o la salida de la enzima directamente desde los hepatocitos.
Se toma una muestra de sangre de una vena, lo cual se denomina una venopuncin.
Preparacin para el examen
El mdico puede aconsejarle que deje de tomar cualquier medicamento que pueda afectar el
examen.
Los frmacos que pueden incrementar los niveles de GGT incluyen:
Alcohol
Fenitona
Fenobarbital
Pldoras anticonceptivas
Clofibrato
Cuando se inserta la aguja para extraer la sangre, algunas personas sienten un dolor
moderado, mientras que otras slo sienten un pinchazo o sensacin de picadura.
Posteriormente, puede haber algo de sensacin pulstil.
Razones por las que se realiza el examen
Este examen se utiliza para detectar enfermedades del hgado o las vas biliares. Tambin se
hace junto con otros exmenes (como exmenes de fosfatasa alcalina (FA), alanina
transaminasa (ALT) y bilirrubina) para diferenciar trastornos del hgado o de las vas
biliares de la osteopata (enfermedad de los huesos).
Igualmente se puede hacer para detectar o monitorear el consumo excesivo de alcohol.
Valores normales
Nota: los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes
laboratorios. Hable con el mdico acerca del significado de los resultados especficos de su
examen.
Los ejemplos anteriores muestran las mediciones comunes para los resultados de estas
pruebas. Algunos laboratorios usan diferentes medidas o podran evaluar diferentes
muestras.
Significado de los resultados anormales
Alcoholismo
Diabetes
Insuficiencia cardaca
Hepatitis
Necrosis heptica
Tumor heptico
Enfermedad pulmonar
Riesgos
Extraer una muestra de sangre implica muy poco riesgo. Las venas y las arterias varan en
tamao de un paciente a otro y de un lado del cuerpo a otro, razn por la cual extraer sangre
de algunas personas puede ser ms difcil que de otras.
Otros riesgos asociados con la extraccin de sangre son leves, pero pueden ser:
Infeccin (infrecuente
La aldolasa (EC 4.1.2.13) es una enzima que participa en la gluclisis. La aldolasa cataliza
la escisin de la fructosa-1,6-bisfosfato en dos triosas, dihidroxiacetona fosfato y
gliceraldehdo 3-fosfato.4
D-fructosa-1,6-bisfosfato
gliceraldehdo-3-fosfato
dihidroxiacetona fosfato + D-
dihidroxiacetona fosfato + D-
En la aldolasa mamfera, los residuos catalticos clave que participan en la reaccin son
lisina y tirosina. La tirosina acta como un aceptor eficiente de hidrgeno mientras que la
lisina se une covalentemente y estabiliza el intermedio. Muchas bacterias usan dos iones
magnesio en vez de la lisina.
La enzima fructosa bisfosfato aldolasa rompe una fructosa de 6 tomos de carbono en dos
productos de 3 tomos de carbono en una reaccin aldlica reversible. Esta reaccin est
caracterizada por la formacin de una base Schiff intermedia con un residuo lisina del sitio
activo de la enzima. La formacin de la base Schiff es el hecho diferenciador entre la
enzima clase I producida por los animales y la enzima clase II producida por los hongos y
bacterias. Despus de la formacin de la base Schiff, el cuarto grupo hidroxilo del esqueleto
fructosa es deprotonado por un residuo aspartato que resulta en la rotura del aldol. La
hidrlisis de la base Schiff produce dos productos de 3 tomos de carbono.6
La G de esta reaccin es +23.9 kJ/mol. A pesar de que parezca que la energa libre sea
demasiado elevada para que la reaccin ocurra, se ha encontrado que bajo condiciones
fisiolgicas, la G de la reaccin est cerca e incluso por debajo de cero. Por ejemplo, la
G de esta reaccin bajo condiciones fisiolgicas en los eritrocitos es de -0.23 kJ/mol.6
Aldolasa A
sustrato o causar las interacciones de la regin C-terminal con el sitio activo.15 Una teora
reciente sugiere que las ISRs pueden permitir diferentes dinmicas conformacionales de la
enzima aldolasa que influyen en su especificidad.16
Fisiologa
Las mutaciones genticas que provocan defectos en aldolasa B resultan en una condicin
llamada intolerancia hereditaria a la fructosa (HFI). Debido a la prdida de aldolasa B
funcional, los organismos con HFI no pueden procesar adecuadamente fructosa-1-fosfato
produciendo la acumulacin de este metabolito en los tejidos del cuerpo. Adems de ser
txico para los tejidos celulares, altos niveles en fructosa-1-fosfato atrapan el fosfato en una
forma no usable y, por tanto, no es devuelto a las reservas de fosfato resultando en una
reduccin en la concentracin de fosfato y ATP. La falta de fosfato disponible causa el cese
de la glucogenlisis en el hgado que resulta en hipoglicemia.20 La acumulacin de
fructosa-1-fosfato tambin inhibe la gluconeognesis, reduciendo adicionalmente la
cantidad de glucosa disponible. La prdida de ATP produce una multitud de problemas
incluyendo la inhibicin de la sntesis de protenas y disfuncin heptica y renal. Sin
embargo, la prognosis del paciente es buena en casos de HFI. Evitando alimentos que
contengan fructosa, sucrosa y sorbitol, los pacientes pueden vivir sin sntomas.17
La HFI es un desorden autosomal recesivo hereditario. Se han identificado
aproximadamente 30 mutaciones que causan HFI, y estas mutaciones combinadas resultan
en una frecuencia de la HFI de 1 enfermo cada 20.000 nacimientos.17 21 Los alelos mutantes
son resultado de un nmero de diferentes tipos de mutaciones incluyendo sustituciones de
pares de bases y pequeos borrados. La mutacin ms comn es la A149P que es una
La aldolasa es una protena, llamada enzima, que ayuda a descomponer ciertos azcares
para producir energa y se encuentra en alta cantidad en el tejido muscular.
Se puede hacer un examen para medir la cantidad de aldolasa en la sangre.
Forma en que se realiza el examen
Es posible que se le solicite no comer ni beber nada durante 6 horas antes del examen. El
mdico le dir igualmente si es necesario dejar de tomar cualquier medicamento que pueda
interferir con este examen. Comntele al mdico acerca de todos los medicamentos que est
tomando, tanto recetados como de venta libre.
Lo que se siente durante el examen
Cuando se introduce la aguja para extraer la sangre, algunas personas sienten un dolor
moderado; otras slo sienten un pinchazo o sensacin de picadura. Posteriormente, puede
haber algo de sensacin pulstil o un hematoma leve, los cuales pronto desaparecen.
Examen de ALT
Examen de AST
Otros exmenes que se pueden ordenar para verificar el dao a las clulas musculares
abarcan:
Examen de DHL
Valores normales
Los resultados normales fluctan entre 1.0 y 7.5 unidades por litro y hay ligeras diferencias
entre hombres y mujeres.
Los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes laboratorios.
Algunos laboratorios utilizan diferentes mediciones o analizan muestras diferentes. Hable
con el mdico acerca del significado de los resultados especficos de su examen.
.
Significado de los resultados anormales
Riesgos
Las venas y las arterias varan de tamao de un paciente otro y de un lado del cuerpo a otro,
razn por la cual obtener una muestra de sangre de algunas personas puede resultar ms
difcil que de otras.
Otros riesgos asociados con la extraccin de sangre son leves, pero pueden ser:
Sangrado excesivo
Infeccin (un riesgo leve cada vez que se presenta ruptura de la piel)
Enzimas pancreticas:
Amilasa
La amilasa, denominada tambin sacarasa o ptialina, es un enzima
hidrolasa que tiene la funcin de catalizar la reaccin de hidrlisis de los
enlaces 1-4 del componente -amilasa al digerir el glucgeno y el almidn para
formar azcares simples. Se produce principalmente en las glndulas salivales
(sobre todo en las glndulas partidas) y en el pncreas. Tiene actividad
enzimtica a un pH de 7. Cuando una de estas glndulas se inflama, como en
la pancreatitis, aumenta la produccin de amilasa y aparece elevado su nivel
en sangre (amilasemia).
Clasificacin
-amilasa
(Nombres alternativos: Glucano 1,4--glucosidasa; aminoglucosidasa; Exo-1,4-glucosidasa; glucoamilasa; -glucosidasa lisosmica; 1,4--D-glucano glucohidrolasa).
Usos
Amilasa en sangre
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La amilasa es una enzima que ayuda a digerir los carbohidratos. Se produce en el pncreas
y en las glndulas salivales. Cuando el pncreas est enfermo o inflamado, se libera amilasa
en la sangre.
Se puede hacer un examen para medir el nivel de esta enzima en la sangre.
La amilasa tambin se puede medir con un examen de orina. Ver: amilasa en orina.
Forma en que se realiza el examen
Se necesita una muestra de sangre. Para obtener informacin sobre la forma como se hace
esto, ver el artculo: venopuncin.
Preparacin para el examen
Asparaginasa
Pldoras anticonceptivas
Colinrgicos
cido etacrnico
Metildopa
Diurticos tiazdicos
Cuando se inserta la aguja para extraer la sangre, algunas personas sienten un dolor
moderado, mientras que otras slo sienten un pinchazo o sensacin de picadura.
Posteriormente, puede haber algo de sensacin pulstil.
Razones por las que se realiza el examen
Este examen se realiza casi siempre para diagnosticar o vigilar una pancreatitis aguda.
Tambin puede detectar algunos problemas del tubo digestivo.
El examen tambin se puede hacer por las siguientes afecciones:
Pancreatitis crnica
Seudoquiste pancretico
Valores normales
El rango normal es de 23 a 85 unidades por litro (U/L). Algunos laboratorios dan un rango
de 40 a 140 U/L.
Nota: los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes
laboratorios. Hable con el mdico acerca del significado de los resultados especficos de su
examen.
Los ejemplos anteriores muestran las mediciones comunes para los resultados de estas
pruebas. Algunos laboratorios usan diferentes medidas o podran evaluar diferentes
muestras.
Significado de los resultados anormales
Pancreatitis aguda
Colecistitis
Gastroenteritis (grave)
Oclusin intestinal
Macroamilasemia
lcera perforada
Cncer pancretico
Dao al pncreas
Nefropata
Riesgos
Las venas y las arterias varan en tamao de un paciente a otro y de un lado del cuerpo a
otro; por esta razn, puede ser ms difcil obtener una muestra de sangre de algunas
personas que de otras.
Otros riesgos asociados con la extraccin de sangre son leves, pero pueden ser:
Sangrado excesivo.
Infeccin (un riesgo leve cada vez que se presenta ruptura de la piel).
Lipasa
La lipasa es una enzima que se usa en el organismo para disgregar las grasas de los
alimentos de manera que se puedan absorber. Su funcin principal es catalizar la hidrlisis
de triacilglicerol a glicerol y cidos grasos libres. Las lipasas se encuentran en gran
variedad de seres vivos.
Esta enzima en humanos se encuentra en la leche materna y, segn estudios bioqumicos, es
idntica a la enzima colesterol esterasa (o lipasa pancretica no especfica), por lo que se
supone que el origen es pancretico y llega a las glndulas mamarias a travs de la
circulacin sangunea. La funcin principal de esta lipasa gstrica es ayudar a la absorcin
de grasas.
Hay que destacar que la produccin de jugo gstrico est controlada por dos mecanismos:
inters por medio de enlaces ster, polimerizacin e incluso se hacen investigaciones para
la produccin de biodisel.
Examen de lipasa
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La lipasa es una protena (enzima) secretada por el pncreas dentro del intestino delgado.
Ayuda a que el cuerpo absorba la grasa descomponindola en cidos grasos.
Este artculo aborda el examen usado para medir la cantidad de lipasa en la sangre.
Forma en que se realiza el examen
Se necesita una muestra de sangre. Para obtener informacin sobre la forma como se hace
esto, ver el artculo: venopuncin .
Preparacin para el examen
Betanecol
Pastillas anticonceptivas
Medicamentos colinrgicos
Codena
Indometacina
Meperidina
Metacolina
Morfina
Diurticos tiazdicos
Cuando se inserta la aguja para extraer la sangre, algunas personas sienten un dolor
moderado, mientras que otras slo sienten un pinchazo o sensacin de picadura.
Posteriormente, puede haber algo de sensacin pulstil.
Razones por las que se realiza el examen
Este examen se hace para evaluar alguna patologa en el pncreas, con mayor frecuencia
pancreatitis aguda.
La lipasa aparece en la sangre cuando el pncreas presenta dao.
Valores normales
Celiaqua
lcera duodenal
Gastroenteritis (grave)
Macrolipasemia
Cncer pancretico
Extraer una muestra de sangre implica muy poco riesgo. Las venas y las arterias varan en
tamao de un paciente a otro y de un lado del cuerpo a otro, razn por la cual extraer sangre
de algunas personas puede ser ms difcil que de otras.
Otros riesgos asociados con la extraccin de sangre son leves, pero pueden ser:
Sangrado excesivo
Infeccin (un riesgo leve cada vez que se presenta ruptura de la piel)
Enzimas cardiacas
Creatina quinasa
La creatina quinasa (CK), tambin conocida como creatina fosfoquinasa (CPK) o
fosfocreatn quinasa, es una enzima expresada por varios tejidos y tipos celulares.
Funcin biolgica
por un gran perodo de tiempo. Este proceso de obtencin de energa, pasados 10 segundos,
da lugar a otros mecanismos, como la gluclisis anaerobia y por ltimo la respiracin
celular, que toma el relevo despus de unos dos minutos hasta el final del ejercicio
muscular.
Estructura qumica e isoformas
La creatina quinasa (CK) es una enzima dimrica compuesta por dos tipos de subunidades
monomricas, M (muscular) y B (cerebral) que se combinan para formar tres isoenzimas
creatina quinasa distintas: CK-1 (BB), CK-2 (MB) y CK-3 (MM). La principal proporcin
de la actividad total de la CK se encuentra en los msculos esquelticos y sta es
predominantemente la isoforma CK-3. Otros tejidos con unos niveles de creatina quinasa
relativamente elevados incluyen el miocardio, del cual aproximadamente el 40% es la
isoforma CK-2, el tracto gastrointestinal y el cerebro, en el que predomina la isoforma CK1.
Creatina quinasa cerebral
Reduccin de la troponina T:
o En general, sin importancia clnica.
Cuando se produce un infarto se reduce de forma repentina el riego sanguneo de una parte
del msculo cardaco, produciendo la muerte de las clulas (necrosis) de esta zona del
corazn por falta de oxgeno. Esta lesin produce la liberacin de unas sustancias del tejido
del miocardio: mioglobina, troponinas cardacas y creatina quinasa (CK) o creatinafosfocinasa (CPK, por sus siglas en ingls). Estas enzimas son liberadas siguiendo un
patrn temporal caracterstico.
Qu son los marcadores cardacos?
Los marcadores de dao cardaco, tambin denominados biomarcadores sricos (MS) o
marcadores cardacos, se utilizan en el diagnstico del infarto y para la angina de pecho
inestable.
Esta prueba, que consiste en un anlisis de sangre, sirve para evaluar los niveles de
sustancias que se liberan en la sangre cuando mueren las clulas del msculo cardaco
durante un infarto.
La cantidad de CK tambin puede aumentar por otras causas como por la administracin de
ciertos frmacos, una inyeccin intramuscular, un traumatismo, el ejercicio intenso, o un
ictus.
La creatina quinasa tipo MB o fraccin 2, una fraccin concreta de la CK, se encuentra
localizada en el msculo cardaco, por lo que su presencia en una analtica puede confirmar
una lesin del miocardio. Aunque tambin puede elevarse por otros motivos como una
miocarditis o despus del uso de un desfibrilador.
Los valores normales de CK en hombres son de 55 y 170 Ul/l (unidades internacionales
litro) y entre 30 y 135 Ul/l en mujeres.
En el caso de la fraccin de CK-MB, que vara entre 0 y 7 Ul/l, es importante el porcentaje
sobre la cantidad total de CK. Mientras que los valores normales son inferiores al 3%,
cuando se elevan al 6% existe una probabilidad alta de ataque al corazn.
Para qu sirve la prueba de marcadores cardacos?
Para realizar esta prueba se extrae sangre de la vena del antebrazo.
Esta prueba confirma los resultados de infarto agudo de miocardio, junto al examen fsico,
los sntomas clnicos y los resultados del electrocardiograma.
Es decisiva en casos en los que hay dudas sobre el origen cardaco de dolor en el pecho y
cuando los resultados del electrocardiograma no son claros.
Ayuda a valorar y diagnosticar la situacin del corazn despus de un bypass.