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Enzimas hepticas

Las Transaminasas
AST o TGO - ALT o TGP
La prueba mas solicitada a los portadores de hepatitis C son las transaminasas.
Lo que son las Transaminasas?
Un paso inicial para detectar problemas en el hgado es una prueba de sangre para
determinar la presencia de ciertas enzimas en la sangre, comnmente llamadas de
transaminasas. Debajo de circunstancias normales, estas enzimas residen dentro de las
clulas del hgado. Pero cuando el hgado esta con problemas, estas enzimas son
derramadas en la corriente sangunea.
Entre las ms sensibles de estas enzimas y entre las ms representativas estn las
transaminasas. Ellas comprenden la aminotransferase de aspartate (AST o SGOT o TGO o
GOT) y la aminotransferase de alanine (ALT o SGPT o TGP o GPT). Estas enzimas
normalmente se encuentran dentro de las clulas del hgado. Si el hgado esta con algn
problema, las clulas derraman las enzimas en la corriente sangunea, elevando los niveles
de estas enzimas en la sangre siendo un indicador del problema que pueda existir.
Las transaminasas catalizan reacciones qumicas en las clulas en las cuales un grupo de
amino es transferido de una molcula donadora a una molcula recipiente. Por esto, es que
es dado el nombre de "transaminasas".
Normalmente, donde las transaminasas son producidas?
TGO ( AST o SGOT o GOT) normalmente es encontrado en una diversidad de tejidos
inclusive el hgado, corazn, msculos, riones, y cerebro. Es liberado en la sangre cuando
cualquiera de estos tejidos se encuentra con algn problema. Por ejemplo, su nivel en la
sangre sube con ataques de corazn y con desordenes en los msculos. Por lo tanto no es un
indicador altamente especfico de dao en el hgado.
TGP (ALT o SGPT o GPT) es encontrado en su mayor parte en el hgado. Este no es
producido exclusivamente por el hgado, pero es donde se encuentra mas concentrado. Es
liberado en la circulacin sangunea como resultado de dao heptico. Sirve entonces como
un indicador bastante especfico del estado del hgado.
Lo que son los niveles normales de TGO y TGP?
La gama normal de valores para TGO es de 5 a 40 unidades por litro de suero (la parte
lquida de la sangre).

La gama normal de valores para TGP es de 7 a 56 unidades por litro de suero.


Estos valores dependen del fabricante de la prueba. Es necesario siempre verificar cuales
son los valores de referencia para poder comparar los resultados. Tiente, siempre que
posible, hacer las pruebas en el mismo laboratorio, as podr ser realizada una media
comparativa de los resultados.
Lo que significa tener resultados de TGO y TGP elevados?
TGP y TGO son indicadores sensibles de dao heptico en diferentes tipos de
enfermedades. Mas debe ser enfatizado que tener niveles ms altos que lo normal de estas
enzimas no indica, necesariamente, una enfermedad heptica establecida. Ellas pueden
indicar algn problema o no. La interpretacin de los niveles altos de TGO e TGP depende
del cuadro clnico en general y as lo mejor es que esto sea determinado por mdicos
experimentados en hepatologa.
Los niveles de estas enzimas no miden a extensin de dao en el hgado o muestran un
pronostico de la marcha futura. As, los niveles de TGO y TGP no pueden ser usados para
determinar el grado de dao heptico o indicar el futuro. En pacientes con hepatitis A
aguda, las TGO y TGP son muy altos (algunas veces alcanzan millares de unidades), pero
la mayora de estos pacientes con la hepatitis A recupera completamente el hgado, no
quedando ningn dao.
En la hepatitis C solo es observada una pequea elevacin en las TGO y TGP, sendo que
algunos de estos pacientes pueden haber avanzado para una enfermedad crnica con
fibrosis o cirrosis.
Que enfermedades causan niveles de transaminasas anormales?
Son encontrados niveles mas altos de TGO y TGP en desordenes que causan la muerte de
numerosas clulas (necrosis heptica extensa). Esto acontece en las hepatitis agudas A y B,
en el dao pronunciado infligido por toxinas como la de una overdosis de acetaminofen
(TYLENOL) o cuando el hgado es privado de sangre fresca que trae oxigeno y nutrientes.
Las transaminasas en estas situaciones pueden variar de diez veces los limites superiores a
lo normal para millares de unidades por mililitro.
Moderadas elevaciones de las transaminasas son comunes. Ellas son encontradas
frecuentemente en pruebas de sangre de rutina en individuos saludables. Los niveles de las
transaminasas en tales casos normalmente se sitan entre 2 veces los limites superiores a lo
normal y varias centenas de unidades. Es siempre importante se hacer la media de los
ltimos cuatro resultados encontrados, para saber al cierto como estn las transaminasas.
La causa ms comn de moderadas elevaciones de estas enzimas es el hgado graso
(esteatoses). La causa mas frecuente de hgado graso es el abuso de alcohol. Otras causas
de hgado graso pueden ser la diabetes y la obesidad. La hepatitis C tambin est se
tornando una causa importante de elevaciones de las transaminasas.

Que medicamentos causan niveles de transaminasas anormales?


Algunos medicamentos pueden elevar las transaminasas, entre ellos tenemos los que
contienen los siguientes principios activos:
Medicamentos para alivio del dolor que contienen aspirina, acetaminofen, ibuprofen,
neproxen, diclofenac y feenybutazone.
Medicamentos de antiataque apoplctico con fenytoin, cido valproico, carbamazepine y
fenobarbital.
Antibiticos como las tetraciclinas, sulfonamidas, isoniazid (INH), sulfametoxazole,
trimetoprim, nitrofurantoin, etc.
Frmacos para el colesterol como el "statins" y la niacina.
Frmacos cardiovasculares como amiodarone, hidralazine, quinidine, etc.
Anti-depresivos del tipo tricyclic.
Con anormalidades en las transaminasas, originadas por medicamentos, los valores vuelven
al normal semanas o meses despus de parar con los medicamentos.
Cuales son las causas menos comunes de niveles de transaminasas anormales?
Causas menos comunes de transaminasas anormales pueden ser la hepatitis B crnica, la
hemocromatosis, la enfermedad de Wilson y la hepatitis autoinmune.
A pesar de no tan comn cuanto en la hepatitis C, la hepatitis B puede se tornar crnica con
resultados anormales en las transaminasas.
Hemacromatosis es un desorden gentico en el cual hay absorcin excesiva de hierro
ingerido en la alimentacin conduciendo a la acumulacin de hierro en el hgado y
produciendo inflamacin que puede llevar a la fibrosis y a la cirrosis.
La enfermedad de Wilson es un desorden hereditario con acumulacin excesiva de cobre en
tejidos diversos inclusive el hgado y el cerebro. Cobre en el hgado pode producir
inflamacin y el cobre en el cerebro puede causar problemas psiquitricos y perturbaciones
motoras.
La hepatitis autoinmune es provocada por los propios anticuerpos del organismo y sistemas
de defensa que pasan a atacar el hgado.
Raramente las transaminasas anormales pueden ser un seal de cncer en el hgado.

Gamma-glutamil transpeptidasa
La gamma glutamil transpeptidasa (-GT / GGT / GGTP) (CE (Nmero de la Comisin
de Enzimas) 2.3.2.2) es una enzima heptica. Su nivel en sangre puede ser medido, y a
pesar de existir en una gran cantidad de tejidos, su presencia predomina a nivel de los
hepatocitos, siendo un marcador de laboratorio de enfermedad heptica.
La GGT cataliza la transferencia de una porcin de gamma-glutamil de glutatin a un
aceptor que puede ser un aminocido, un pptido o una molcula agua (formacin de
glutamato, un neurotransmisor). La GGT juega un papel clave en el ciclo de la gammaglutamil, una va para la sntesis y degradacin de glutatin y de desintoxicacin de drogas
y xenobiticos.

Funcin
La GGT est presente en las membranas celulares de muchos tejidos, incluyendo los
riones, el conducto biliar, pncreas, hgado, bazo, corazn, cerebro, y las vesculas
seminales como tambin lo son las transaminasas y la lactatodeshidrogenasa. Est
involucrada en la transferencia de aminocidos a travs de la membrana celular y el
metabolismo de los leucotrienos. Su rol principal es en el metabolismo del glutatin
mediante la transferencia de la fraccin glutamil a una variedad de molculas aceptoras
como el agua, algunos L-aminocidos y pptidos, dejando el producto cistena para
preservar la homeostasis intracelular del estrs oxidativo. En general la reaccin es:
(5-L-glutamil)-pptido + un aminocido pptido + 5-L-glutamil-aminocido. Glutation
(5-L-Glutaminil-cisteinil-glicina) + un aminocido = Cisteinil-glicina + 5-L-Glutamilaminocido

Uso en medicina
La GGT tiene varios usos como marcador diagnstico en la clnica. En general, y
dependiendo del laboratorio en cuestin, el rango normal de la enzima en la sangre va de 40
a 78U/L. Valores sricos elevados de la GGT pueden ser encontrados en enfermedades
hepticas, del pncreas y de la va biliar. Al estar elevada en conjunto a la fosfatasa alcalina,
el diagnstico orienta altamente a enfermedad de la va biliar. An no se sabe exactamente
si la GGT tiene mayor sensibilidad para la enfermedad colestsica en comparacin con la
fosfatasa alcalina. La utilidad de la elevacin de la GGT yace en descartar que el aumento
de la fosfatasa alcalina no provenga de alguna patologa sea.
La GGT tambin se eleva posterior al consumo excesivo de alcohol. Elevaciones aisladas o
desproporcionadas en comparacin con el aumento del resto de otras enzimas hepticas
puede indicar abuso de alcohol o hepatitis alcohlica. El aumento puede permanecer
incluso 3-4 semanas despus de la ingesta. Se desconoce el mecanismo por el cual ocurre
este aumento. El alcohol puede aumentar ya sea la sntesis de GGT va induccin
microsomal o la salida de la enzima directamente desde los hepatocitos.

Es un examen para medir la cantidad de la enzima GGT en la sangre.


Forma en que se realiza el examen

Se toma una muestra de sangre de una vena, lo cual se denomina una venopuncin.
Preparacin para el examen

El mdico puede aconsejarle que deje de tomar cualquier medicamento que pueda afectar el
examen.
Los frmacos que pueden incrementar los niveles de GGT incluyen:

Alcohol

Fenitona

Fenobarbital

Los frmacos que pueden disminuir los niveles de GGT incluyen:

Pldoras anticonceptivas

Clofibrato

Lo que se siente durante el examen

Cuando se inserta la aguja para extraer la sangre, algunas personas sienten un dolor
moderado, mientras que otras slo sienten un pinchazo o sensacin de picadura.
Posteriormente, puede haber algo de sensacin pulstil.
Razones por las que se realiza el examen

Este examen se utiliza para detectar enfermedades del hgado o las vas biliares. Tambin se
hace junto con otros exmenes (como exmenes de fosfatasa alcalina (FA), alanina
transaminasa (ALT) y bilirrubina) para diferenciar trastornos del hgado o de las vas
biliares de la osteopata (enfermedad de los huesos).
Igualmente se puede hacer para detectar o monitorear el consumo excesivo de alcohol.
Valores normales

El rango normal es de 0 a 51 unidades internacionales por litro (UI/L).

Nota: los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes
laboratorios. Hable con el mdico acerca del significado de los resultados especficos de su
examen.
Los ejemplos anteriores muestran las mediciones comunes para los resultados de estas
pruebas. Algunos laboratorios usan diferentes medidas o podran evaluar diferentes
muestras.
Significado de los resultados anormales

Los niveles de GGT superiores al normal pueden deberse a:

Alcoholismo

Diabetes

Bloqueo del flujo de la bilis desde el hgado (colestasis)

Insuficiencia cardaca

Hepatitis

Isquemia heptica (falta de flujo de sangre)

Necrosis heptica

Tumor heptico

Enfermedad pulmonar

Enfermedad del pncreas

Cicatrizacin del hgado (cirrosis)

Uso de drogas hepatotxicas

Riesgos

Extraer una muestra de sangre implica muy poco riesgo. Las venas y las arterias varan en
tamao de un paciente a otro y de un lado del cuerpo a otro, razn por la cual extraer sangre
de algunas personas puede ser ms difcil que de otras.
Otros riesgos asociados con la extraccin de sangre son leves, pero pueden ser:

Sangrado donde se introdujo la aguja.

Desmayo o sensacin de mareo.

Hematoma (acumulacin de sangre debajo de la piel)

Infeccin (infrecuente

La aldolasa (EC 4.1.2.13) es una enzima que participa en la gluclisis. La aldolasa cataliza
la escisin de la fructosa-1,6-bisfosfato en dos triosas, dihidroxiacetona fosfato y
gliceraldehdo 3-fosfato.4
D-fructosa-1,6-bisfosfato
gliceraldehdo-3-fosfato

dihidroxiacetona fosfato + D-

Tambin cataliza la rotura reversible de la fructosa-1-fosfato en gliceraldehdo y


dihidroxiacetona fosfato.
D-fructosa-1-fosfato
gliceraldehdo

dihidroxiacetona fosfato + D-

En el ser humano se conocen tres isozimas de la aldolasa (aldolasa A, aldolasa B y


aldolasa C) codificadas por tres genes diferentes y que se expresan de forma diferente
durante el desarrollo. Pequeas diferencias en la estructura de las isozimas resultan en
diferentes actividades sobre los dos sustratos: fructosa-1,6-bisfosfato y fructosa-1-fosfato.
La aldolasa B no exhibe preferencia sobre los sustratos y, por tanto, cataliza ambas
reacciones. En cambio las aldolasas A y C prefieren la fructosa-1,6-bisfosfato.5
Mecanismo

En la aldolasa mamfera, los residuos catalticos clave que participan en la reaccin son
lisina y tirosina. La tirosina acta como un aceptor eficiente de hidrgeno mientras que la
lisina se une covalentemente y estabiliza el intermedio. Muchas bacterias usan dos iones
magnesio en vez de la lisina.
La enzima fructosa bisfosfato aldolasa rompe una fructosa de 6 tomos de carbono en dos
productos de 3 tomos de carbono en una reaccin aldlica reversible. Esta reaccin est
caracterizada por la formacin de una base Schiff intermedia con un residuo lisina del sitio
activo de la enzima. La formacin de la base Schiff es el hecho diferenciador entre la
enzima clase I producida por los animales y la enzima clase II producida por los hongos y
bacterias. Despus de la formacin de la base Schiff, el cuarto grupo hidroxilo del esqueleto
fructosa es deprotonado por un residuo aspartato que resulta en la rotura del aldol. La
hidrlisis de la base Schiff produce dos productos de 3 tomos de carbono.6

La G de esta reaccin es +23.9 kJ/mol. A pesar de que parezca que la energa libre sea
demasiado elevada para que la reaccin ocurra, se ha encontrado que bajo condiciones
fisiolgicas, la G de la reaccin est cerca e incluso por debajo de cero. Por ejemplo, la
G de esta reaccin bajo condiciones fisiolgicas en los eritrocitos es de -0.23 kJ/mol.6
Aldolasa A

La aldolasa A se encuentra en el embrin en desarrollo y se produce en grandes cantidades


en el msculo adulto. Se presenta como un homotetrmero.7 La expresin de la aldolasa A
es reprimida en el hgado adulto, riones e intestino. Se encuentra en niveles similares a la
aldolasa C en el cerebro y en otros tejidos del sistema nervioso. El splicing alternativo del
gen de la aldolasa A resulta en mltiples variantes que codifican la misma protena.8 Se ha
demostrado que la aldolasa A interacciona con PLD2,,9 SNX9 y WAS.7
Los defectos en aldolasa A son causa de la enfermedad de almacenamiento del glucgeno
tipo 12 (GSD12), conocida tambin como deficiencia de la aldolasa de los glbulos rojos.
Es un desorden metablico asociado con un incremento en glucgeno heptico y anemia
hemoltica. Puede producir miopata con intolerancia al ejercicio y rabdomiolisis.7
Aldolasa B

En los mamferos, la aldolasa B se expresa preferentemente en el hgado. En los humanos,


la aldolasa B es codificada por el gen ALDOB localizado en el cromosoma 9. Este gen
tiene 14,500 pares de bases y contiene 9 exones.10 11 12 Los defectos en este gen se han
identificado como causa de la intolerancia hereditaria a la fructosa.13
Estructura

La aldolasa B es una enzima homotetramrica compuesta de cuatro subunidades de peso


molecular 36 kDa con simetra 222 local. Cada subunidad contiene un barril / de 8
filamentos que contiene la Lys-229 que es el residuo que forma la base Schiff necesaria
para la catlisis.14 15
A pesar de que la mayora de la estructura de la enzima aldolasa est conservada en las tres
isozimas, se han identificado cuatro regiones que son altamente variables entre las tres
isozimas. A estas regiones se les ha denominado como regiones especficas de la isozimas
(ISR1-4). Se cree que estas regiones proporcionan a las isozimas sus especificidades y
diferencias estructurales. Las ISRs 1-3 se encuentran todas en el exon 3 del gen de la
aldolasa B. La ISR 4 es la ms variable de las cuatro y se encuentra en la regin C-terminal
final de la protena.5
Las ISRs 1-3 se encuentran predominantemente en la superficie de la enzima y no
coinciden con el sitio activo, indicando que las ISRs pueden cambiar la especificidad por el

sustrato o causar las interacciones de la regin C-terminal con el sitio activo.15 Una teora
reciente sugiere que las ISRs pueden permitir diferentes dinmicas conformacionales de la
enzima aldolasa que influyen en su especificidad.16
Fisiologa

La aldolasa B juega un papel crucial en el metabolismo de los carbohidratos ya que cataliza


una de las principales etapas de la gluclisis y gluconeognesis. Tambin juega un papel
importante en el metabolismo de la fructosa que se produce principalmente en el hgado,
corteza adrenal y mucosa del intestino delgado. Cuando la fructosa es absorbida, es
fosforilada por la fructokinasa para formar fructosa-1-fosfato. La aldolasa B entonces
cataliza la rotura de la fructosa-1-fosfato en gliceraldehdo y dihidroxiacetona fosfato. El
gliceraldehdo es fosforilado por la triosa kinasa para formar gliceraldehdo-3-fosfato.
Tanto la dihidroxiacetona como el gliceraldehdo-3-fosfato pueden ser usados en la
gliclisis y gluconeognesis, es decir, pueden ser modificadas para convertirse en glucosa o
en piruvato.17
A pesar de que el mecanismo de regulacin de la aldolasa B es desconocido, se ha
encontrado que un incremento en los carbohidratos proveniente de la dieta y un decremento
en la concentracin de glucagn provocan un incremento en la transcripcin del gen
ALDOB.18 19
Patologa

Las mutaciones genticas que provocan defectos en aldolasa B resultan en una condicin
llamada intolerancia hereditaria a la fructosa (HFI). Debido a la prdida de aldolasa B
funcional, los organismos con HFI no pueden procesar adecuadamente fructosa-1-fosfato
produciendo la acumulacin de este metabolito en los tejidos del cuerpo. Adems de ser
txico para los tejidos celulares, altos niveles en fructosa-1-fosfato atrapan el fosfato en una
forma no usable y, por tanto, no es devuelto a las reservas de fosfato resultando en una
reduccin en la concentracin de fosfato y ATP. La falta de fosfato disponible causa el cese
de la glucogenlisis en el hgado que resulta en hipoglicemia.20 La acumulacin de
fructosa-1-fosfato tambin inhibe la gluconeognesis, reduciendo adicionalmente la
cantidad de glucosa disponible. La prdida de ATP produce una multitud de problemas
incluyendo la inhibicin de la sntesis de protenas y disfuncin heptica y renal. Sin
embargo, la prognosis del paciente es buena en casos de HFI. Evitando alimentos que
contengan fructosa, sucrosa y sorbitol, los pacientes pueden vivir sin sntomas.17
La HFI es un desorden autosomal recesivo hereditario. Se han identificado
aproximadamente 30 mutaciones que causan HFI, y estas mutaciones combinadas resultan
en una frecuencia de la HFI de 1 enfermo cada 20.000 nacimientos.17 21 Los alelos mutantes
son resultado de un nmero de diferentes tipos de mutaciones incluyendo sustituciones de
pares de bases y pequeos borrados. La mutacin ms comn es la A149P que es una

transversin de guanina a citosina en el exn 5, resultando en la sustitucin de la alanina a


prolina en la posicin 149. Este alelo especfico mutante comprende el 53% de los alelos de
la HFI.22 Otras mutaciones que resultan en HFI son menos frecuentes y a veces
correlacionadas con orgenes ancestrales.23

Examen de aldolasa en la sangre


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La aldolasa es una protena, llamada enzima, que ayuda a descomponer ciertos azcares
para producir energa y se encuentra en alta cantidad en el tejido muscular.
Se puede hacer un examen para medir la cantidad de aldolasa en la sangre.
Forma en que se realiza el examen

Se necesita una muestra de sangre.


Preparacin para el examen

Es posible que se le solicite no comer ni beber nada durante 6 horas antes del examen. El
mdico le dir igualmente si es necesario dejar de tomar cualquier medicamento que pueda
interferir con este examen. Comntele al mdico acerca de todos los medicamentos que est
tomando, tanto recetados como de venta libre.
Lo que se siente durante el examen

Cuando se introduce la aguja para extraer la sangre, algunas personas sienten un dolor
moderado; otras slo sienten un pinchazo o sensacin de picadura. Posteriormente, puede
haber algo de sensacin pulstil o un hematoma leve, los cuales pronto desaparecen.

Razones por las que se realiza el examen

Este examen se hace para diagnosticar o vigilar el dao muscular o heptico.


Otros exmenes que se pueden ordenar para verificar el dao al hgado abarcan:

Examen de ALT

Examen de AST

Otros exmenes que se pueden ordenar para verificar el dao a las clulas musculares
abarcan:

Examen de creatina fosfocinasa (CPK)

Examen de DHL

Valores normales

Los resultados normales fluctan entre 1.0 y 7.5 unidades por litro y hay ligeras diferencias
entre hombres y mujeres.
Los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes laboratorios.
Algunos laboratorios utilizan diferentes mediciones o analizan muestras diferentes. Hable
con el mdico acerca del significado de los resultados especficos de su examen.
.
Significado de los resultados anormales

Un nivel de aldolasa superior a lo normal puede deberse a:

Daos a los msculos esquelticos

Infarto del miocardio

Cncer de prstata, hgado o pncreas

Enfermedad muscular como dermatomiositis, distrofia muscular,


polimiositis

Hinchazn e inflamacin del hgado (hepatitis)

Infeccin viral llamada mononucleosis

Riesgos

Las venas y las arterias varan de tamao de un paciente otro y de un lado del cuerpo a otro,
razn por la cual obtener una muestra de sangre de algunas personas puede resultar ms
difcil que de otras.
Otros riesgos asociados con la extraccin de sangre son leves, pero pueden ser:

Sangrado excesivo

Desmayo o sensacin de mareo

Hematoma (acumulacin de sangre debajo de la piel)

Infeccin (un riesgo leve cada vez que se presenta ruptura de la piel)

Enzimas pancreticas:
Amilasa
La amilasa, denominada tambin sacarasa o ptialina, es un enzima
hidrolasa que tiene la funcin de catalizar la reaccin de hidrlisis de los
enlaces 1-4 del componente -amilasa al digerir el glucgeno y el almidn para
formar azcares simples. Se produce principalmente en las glndulas salivales
(sobre todo en las glndulas partidas) y en el pncreas. Tiene actividad
enzimtica a un pH de 7. Cuando una de estas glndulas se inflama, como en
la pancreatitis, aumenta la produccin de amilasa y aparece elevado su nivel
en sangre (amilasemia).
Clasificacin
-amilasa

(Nombre alternativos: 1,4--D-glucano-glucanohidrolasa; glucogenasa).


Las amilasas son enzimas dependientes de cloruro, completamente afuncionales en
ausencia de iones de cloruro. Actan a lo largo de cualquier punto de la cadena de los
carbohidratos, descomponindolos en dextrina desde la amilopectina. Dado que puede
actuar en cualquier punto de la cadena es ms rpida que la -amilasa. En los animales es
una enzima digestiva mayor y su pH ptimo est entre 6,7 y 7,2.
-amilasa

(Nombres alternativos: 1,4--D-glucano-maltohidrolasa; amilasa sacarognica).


Otra forma de amilasa, la -amilasa es tambin sintetizada por bacterias, hongos y plantas.
Acta desde el extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrlisis del segundo
enlace -1,4, rompiendo dos unidades de glucosa (maltosa) a la vez. Durante el proceso de
maduracin de la fruta la -amilasa rompe el almidn en azcar dando lugar al sabor dulce
de la fruta. La amilasa presente en el grano de cereal es la responsable de la produccin de
malta. Muchos microorganismos tambin producen amilasa para degradar el almidn
extracelular. Los tejidos animales no contienen -amilasa, aunque puede estar presente en
microorganismos saprfitos del tracto gastrointestinal. Tiene un pH ptimo de 4 - 5.
-amilasa

(Nombres alternativos: Glucano 1,4--glucosidasa; aminoglucosidasa; Exo-1,4-glucosidasa; glucoamilasa; -glucosidasa lisosmica; 1,4--D-glucano glucohidrolasa).

Adems de romper el ltimo enlace (1-4)glicosdico en el extremo no reductor de la


cadena de amilosa y amilopectina, liberando glucosa, la -amilasa puede romper los
enlaces glicosdicos (1-6). A diferencia de las otras amilasas esta forma es ms eficaz en
medios cidos y su pH ptimo es de 3.

Usos

La amilasa sirve en el diagnstico de enfermedades al determinar sus niveles en plasma


para saber si se puede producir una pancreatitis. Sus niveles pueden estar elevados por un
dao a las clulas productoras de la enzima en el pncreas, o bien, por una deficiencia renal
(excrecin reducida) o tambin por paperas.3
Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricacin de pan para romper azcares
complejos como el almidn (presente en la harina) en azcares simples. La levadura puede
entonces alimentarse de esos azcares simples y convertirlos en productos de fermentacin
alcohlica. Este proceso da sabor al pan y hace elevar la masa. Las clulas de la levadura
contienen amilasas pero necesitan tiempo para fabricar la suficiente cantidad para romper el
almidn. Este es el motivo de la necesidad de largos tiempos de fermentacin
(especialmente para determinadas masas). Las tcnicas modernas de elaboracin de masas
incluyen la presencia de amilasas para facilitar y acelerar estos procesos.4
Algunas amilasas bacterianas se emplean como detergentes para disolver almidones en
determinados procesos industriales.Aportan en la eliminacin del polvo y tierra de la ropa
que quedan atrapados en el tejido de las telas.
En la maduracin de frutas la amilasa es sintetizada durante la maduracin, degradando el
almidn de las frutas en azcar, y volvindolas ms dulces.

Amilasa en sangre
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La amilasa es una enzima que ayuda a digerir los carbohidratos. Se produce en el pncreas
y en las glndulas salivales. Cuando el pncreas est enfermo o inflamado, se libera amilasa
en la sangre.
Se puede hacer un examen para medir el nivel de esta enzima en la sangre.
La amilasa tambin se puede medir con un examen de orina. Ver: amilasa en orina.
Forma en que se realiza el examen

Se necesita una muestra de sangre. Para obtener informacin sobre la forma como se hace
esto, ver el artculo: venopuncin.
Preparacin para el examen

No se necesita preparacin especial; sin embargo, se debe evitar el consumo de alcohol


antes del examen. El mdico puede pedirle que deje de tomar frmacos que pueden afectar
el examen. NUNCA deje de tomar ningn medicamento sin hablar primero con el mdico.
Los medicamentos que pueden aumentar las mediciones de amilasa son, entre otros:

Asparaginasa

cido acetilsaliclico (aspirin)

Pldoras anticonceptivas

Colinrgicos

cido etacrnico

Metildopa

Opiceos (codena, meperidina, morfina)

Diurticos tiazdicos

Lo que se siente durante el examen

Cuando se inserta la aguja para extraer la sangre, algunas personas sienten un dolor
moderado, mientras que otras slo sienten un pinchazo o sensacin de picadura.
Posteriormente, puede haber algo de sensacin pulstil.
Razones por las que se realiza el examen

Este examen se realiza casi siempre para diagnosticar o vigilar una pancreatitis aguda.
Tambin puede detectar algunos problemas del tubo digestivo.
El examen tambin se puede hacer por las siguientes afecciones:

Pancreatitis crnica

Seudoquiste pancretico

Valores normales

El rango normal es de 23 a 85 unidades por litro (U/L). Algunos laboratorios dan un rango
de 40 a 140 U/L.
Nota: los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes
laboratorios. Hable con el mdico acerca del significado de los resultados especficos de su
examen.
Los ejemplos anteriores muestran las mediciones comunes para los resultados de estas
pruebas. Algunos laboratorios usan diferentes medidas o podran evaluar diferentes
muestras.
Significado de los resultados anormales

Los niveles elevados de amilasa pueden ocurrir debido a:

Pancreatitis aguda

Cncer del pncreas, ovarios o pulmones

Colecistitis

Ataque de la vescula biliar causado por enfermedad

Gastroenteritis (grave)

Infeccin de las glndulas salivales (como paperas) o una obstruccin

Oclusin intestinal

Macroamilasemia

Obstruccin de las vas biliares o pancreticas

lcera perforada

Embarazo ectpico (puede romperse)

La disminucin de los niveles de amilasa puede ocurrir debido a:

Cncer pancretico

Dao al pncreas

Nefropata

Toxemia del embarazo

Riesgos

Las venas y las arterias varan en tamao de un paciente a otro y de un lado del cuerpo a
otro; por esta razn, puede ser ms difcil obtener una muestra de sangre de algunas
personas que de otras.
Otros riesgos asociados con la extraccin de sangre son leves, pero pueden ser:

Sangrado excesivo.

Desmayo o sensacin de mareo.

Hematoma (acumulacin de sangre debajo de la piel).

Infeccin (un riesgo leve cada vez que se presenta ruptura de la piel).

Lipasa
La lipasa es una enzima que se usa en el organismo para disgregar las grasas de los
alimentos de manera que se puedan absorber. Su funcin principal es catalizar la hidrlisis
de triacilglicerol a glicerol y cidos grasos libres. Las lipasas se encuentran en gran
variedad de seres vivos.
Esta enzima en humanos se encuentra en la leche materna y, segn estudios bioqumicos, es
idntica a la enzima colesterol esterasa (o lipasa pancretica no especfica), por lo que se
supone que el origen es pancretico y llega a las glndulas mamarias a travs de la
circulacin sangunea. La funcin principal de esta lipasa gstrica es ayudar a la absorcin
de grasas.
Hay que destacar que la produccin de jugo gstrico est controlada por dos mecanismos:

Nervioso (sensaciones visuales, gustativas, etc).

Hormonal, a travs de la hormona gastrina.

En microorganismos, las lipasas se encuentran presentes para la digestin de grasas, la


reconstitucin del organismo y el metabolismo lipoproteico. Las clulas vegetales las
producen para fabricar reservas de energa.
Las aplicaciones que tienen las lipasas en la industria actual son mltiples y van desde la
fabricacin de detergente, la industria de la leche y los quesos, panaderas para
mejoramiento de sabores, industria de bebidas, produccin de productos qumicos de

inters por medio de enlaces ster, polimerizacin e incluso se hacen investigaciones para
la produccin de biodisel.

Examen de lipasa
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La lipasa es una protena (enzima) secretada por el pncreas dentro del intestino delgado.
Ayuda a que el cuerpo absorba la grasa descomponindola en cidos grasos.
Este artculo aborda el examen usado para medir la cantidad de lipasa en la sangre.
Forma en que se realiza el examen

Se necesita una muestra de sangre. Para obtener informacin sobre la forma como se hace
esto, ver el artculo: venopuncin .
Preparacin para el examen

No coma nada durante 8 horas antes del examen.


El mdico puede aconsejarle que deje de tomar los medicamentos que puedan afectar el
examen, tales como:

Betanecol

Pastillas anticonceptivas

Medicamentos colinrgicos

Codena

Indometacina

Meperidina

Metacolina

Morfina

Diurticos tiazdicos

Lo que se siente durante el examen

Cuando se inserta la aguja para extraer la sangre, algunas personas sienten un dolor
moderado, mientras que otras slo sienten un pinchazo o sensacin de picadura.
Posteriormente, puede haber algo de sensacin pulstil.
Razones por las que se realiza el examen

Este examen se hace para evaluar alguna patologa en el pncreas, con mayor frecuencia
pancreatitis aguda.
La lipasa aparece en la sangre cuando el pncreas presenta dao.
Valores normales

0 a 160 unidades por litro (U/L).


Los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes laboratorios.
Hable con el mdico acerca del significado de los resultados especficos de su examen.
Los ejemplos anteriores muestran las mediciones comunes para los resultados de estas
pruebas. Algunos laboratorios usan diferentes medidas o podran evaluar diferentes
muestras.
Significado de los resultados anormales

Los niveles superiores a los normales pueden deberse a:

Bloqueo del intestino

Celiaqua

Colecistitis (con efectos en el pncreas)

lcera duodenal

Gastroenteritis (grave)

Macrolipasemia

Cncer pancretico

Pancreatitis aguda o crnica

El examen tambin se puede hacer para deficiencia familiar de lipasa lipoproteica.


Riesgos

Extraer una muestra de sangre implica muy poco riesgo. Las venas y las arterias varan en
tamao de un paciente a otro y de un lado del cuerpo a otro, razn por la cual extraer sangre
de algunas personas puede ser ms difcil que de otras.
Otros riesgos asociados con la extraccin de sangre son leves, pero pueden ser:

Sangrado excesivo

Desmayo o sensacin de mareo

Hematoma (acumulacin de sangre debajo de la piel)

Infeccin (un riesgo leve cada vez que se presenta ruptura de la piel)

Enzimas cardiacas
Creatina quinasa
La creatina quinasa (CK), tambin conocida como creatina fosfoquinasa (CPK) o
fosfocreatn quinasa, es una enzima expresada por varios tejidos y tipos celulares.
Funcin biolgica

La creatina quinasa cataliza la produccin de fosfocreatina a travs de la fosforilacin de


una molcula de creatina, consumiendo una molcula de ATP en el proceso. La molcula de
ADP formada para crear una molcula de fosfocreatina se convierte inmediatamente en
ATP por las mitocondrias.
En la miofibrilla, al inicio de la contraccin muscular, la concentracin de ADP aumenta a
medida que disminuye los niveles de ATP. En esta situacin la enzima cataliza la reaccin
inversa, transfiriendo un radical fosforilo al ADP, restaurando rpidamente la concentracin
de ATP.
As, la fosfocreatina, por intermedio del ATP, constituye una reserva energtica rpidamente
utilizable por el msculo esqueltico y otros tejidos, como por ejemplo el del cerebro
(metabolismo anaerbico). Sin embargo, la reserva de fosfocreatina no permite este gasto

por un gran perodo de tiempo. Este proceso de obtencin de energa, pasados 10 segundos,
da lugar a otros mecanismos, como la gluclisis anaerobia y por ltimo la respiracin
celular, que toma el relevo despus de unos dos minutos hasta el final del ejercicio
muscular.
Estructura qumica e isoformas

La creatina quinasa (CK) es una enzima dimrica compuesta por dos tipos de subunidades
monomricas, M (muscular) y B (cerebral) que se combinan para formar tres isoenzimas
creatina quinasa distintas: CK-1 (BB), CK-2 (MB) y CK-3 (MM). La principal proporcin
de la actividad total de la CK se encuentra en los msculos esquelticos y sta es
predominantemente la isoforma CK-3. Otros tejidos con unos niveles de creatina quinasa
relativamente elevados incluyen el miocardio, del cual aproximadamente el 40% es la
isoforma CK-2, el tracto gastrointestinal y el cerebro, en el que predomina la isoforma CK1.
Creatina quinasa cerebral

La isoforma cerebral de la creatina quinasa (CK-BB) es un dmero de las subunidades


cerebrales. Tiene como sustrato natural principal a la creatina, pero tambin a ciclocreatina,
glicociamina y N-etilglicociamina. Usa como cofactores al ADP, ATP, MgADP
, MgATP2
, Mg, Mn2+
y NaCl.
Empleo en diagnstico mdico y valores de referencia

La CK puede fugarse del interior de las miofibrillas de un msculo deteriorado. Cuando se


encuentran niveles elevados de creatina quinasa en una muestra de sangre indica
generalmente que el msculo est siendo destruido por algn proceso anormal, tal como
una distrofia muscular o una inflamacin.2 Sin embargo, existen ciertas condiciones como
la fiebre o el esfuerzo muscular que pueden arrojar altos niveles sanguneos de creatina
quinasa sin patologa aparente.
Cada isoforma tiene una funcin diferente: la isoforma CK-BB sirve para conocer el dao
cerebral y CK-MB en valores anormales nos permite identificar un dao cardaco, en
especial un infarto agudo de miocardio en combinacin con un ECG y estudios de
troponinas.
La CK suele reportarse en mg/dl, (en Canad y Europa mol/l. 1 mg/dl de creatina quinasa
es 88,4 mol/L).
El rango tpico de referencia en mujeres es de 0,5 a 1,0 mg/dl (45-90 mol/l) y en hombres
es de 0,7 a 1,2 mg/dl (60-110 mol/l).

Troponina T y creatina quinasa MB (CK-MB)


Las lesiones del corazn, por ejemplo, un infarto de miocardio, conducen a daos de las
clulas musculares de corazn. Como las llamadas enzimas cardacas creatina-quinasa
MB y troponina T estn presentes en los msculos del corazn son adecuadas para
detectar daos en los msculos del corazn. En caso de enfermedad cardaca se encuentran
aumentadas en el torrente sanguneo y pueden detectarse mediante un simple anlisis de
sangre. Adems de las enzimas troponina T y CK-MB, hay tambin enzimas cardiacas
inespecficas, lo que significa que aumentan en algunas otras enfermedades y por tanto no
facilitan una prueba clara de dao del msculo cardaco.
Un dao cardaco, como por ejemplo un infarto cardaco, conduce a un aumento de
troponina T y CK-MB, pero su aumento vara a lo largo del tiempo tras el dao cardaco.
La troponina T sube despus de tres horas y la CK-MB despus de unas cuatro a ocho horas
despus del dao del msculo cardaco, por ejemplo en un infarto de miocardio.
El mdico evala la troponina T y la creatina quinasa MB siempre en relacin con la
creatina quinasa total, porque existe otro tipo de creatinin-quinasa relacionada con los
msculos. Una parte mayor de cinco por ciento de CK-MB de la creatina quinasa total
indica dao del msculo cardaco.

El aumento de la troponina T se produce en las siguientes situaciones:


o Infarto de miocardio
o Dao en el msculo cardaco despus de una lesin (traumatismo) o despus
de una intervencin quirrgica
o Angina de pecho (angina pectoris)

Reduccin de la troponina T:
o En general, sin importancia clnica.

Valores muy elevados de CK-MB puede ocurrir en las siguientes situaciones


clnicas:
o Lesiones fuertes
o Necrosis muscular

o Inflamacin muscular (miositis)


o Convulsiones

Las causas de un aumento de CK-MB pueden ser las siguientes:


o Esfuerzo fsico pesado
o Infarto de miocardio
o Enfermedades inflamatorias del corazn
o Distrofia muscular
o Deficiente funcin tiroidea (hipotiroidismo)
o Tumores malignos
o Daos extensos en tejidos no musculares

Niveles bajos de CK-MB:


o En general, sin importancia clnica.

Cuando se produce un infarto se reduce de forma repentina el riego sanguneo de una parte
del msculo cardaco, produciendo la muerte de las clulas (necrosis) de esta zona del
corazn por falta de oxgeno. Esta lesin produce la liberacin de unas sustancias del tejido
del miocardio: mioglobina, troponinas cardacas y creatina quinasa (CK) o creatinafosfocinasa (CPK, por sus siglas en ingls). Estas enzimas son liberadas siguiendo un
patrn temporal caracterstico.
Qu son los marcadores cardacos?
Los marcadores de dao cardaco, tambin denominados biomarcadores sricos (MS) o
marcadores cardacos, se utilizan en el diagnstico del infarto y para la angina de pecho
inestable.
Esta prueba, que consiste en un anlisis de sangre, sirve para evaluar los niveles de
sustancias que se liberan en la sangre cuando mueren las clulas del msculo cardaco
durante un infarto.

Tambin se utiliza el electrocardiograma (ECC) para la deteccin de un infarto.


En qu consiste la prueba de marcadores cardacos?
Valores de mioglobina
La mioglobina es una protena presente el tejido muscular y en el corazn, que ayuda a
transportar el oxgeno a las clulas. Se libera en el torrente sanguneo cuando ha habido una
lesin en el miocardio.
Los valores normales de la mioglobina son entre 0 y 85 ng/ml. Su concentracin en sangre
puede elevarse, al igual que ocurre con la CK, tras ejercicio intenso, traumatismos o
lesiones.
Se utiliza, combinada con otros marcadores de lesin miocrdica, debido a que se eleva
rpidamente dos horas despus de un infarto, lo que ayuda a confirmar el diagnstico.
Alcanza su punto lgido a entre las 6 y las 9 horas y es eliminada a travs de la orina
despus, volviendo a la normalidad pasadas 24 horas.
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Valores de troponinas cardacas
Las troponinas I y T son unas protenas especficas del msculo cardaco que el cuerpo
secreta cuando el corazn est daado, como ocurre durante un ataque cardaco. A ms
dao, mayor ser la cantidad troponinas que habr en la sangre.
Se consideran valores anormales ms de 0,1 ng/ml (nanogramos por mililitro) de troponina
T y ms de 0,4 ng/ml de troponina I.
Los valores de troponina empiezan a subir entre las 2 y las 4 horas despus del ataque al
corazn, alcanzando niveles mximos pasadas entre 10 y 24 horas. Estas concentraciones
altas de troponina pueden mantenerse elevadas durante una o dos semanas despus.
Valores de creatina quinasa (CK)
Cuando se produce un ataque al corazn, se eleva la concentracin de creatina quinasa
(CK) en sangre, pero no se detecta hasta pasadas las primeras 4 u 8 horas despus de que se
ha iniciado la lesin cardaca. Vuelve a la normalidad a los 2 o 3 das. Tambin se puede
detectar en los tejidos de los msculos del cuerpo, el cerebro y los pulmones.

La cantidad de CK tambin puede aumentar por otras causas como por la administracin de
ciertos frmacos, una inyeccin intramuscular, un traumatismo, el ejercicio intenso, o un
ictus.
La creatina quinasa tipo MB o fraccin 2, una fraccin concreta de la CK, se encuentra
localizada en el msculo cardaco, por lo que su presencia en una analtica puede confirmar
una lesin del miocardio. Aunque tambin puede elevarse por otros motivos como una
miocarditis o despus del uso de un desfibrilador.
Los valores normales de CK en hombres son de 55 y 170 Ul/l (unidades internacionales
litro) y entre 30 y 135 Ul/l en mujeres.
En el caso de la fraccin de CK-MB, que vara entre 0 y 7 Ul/l, es importante el porcentaje
sobre la cantidad total de CK. Mientras que los valores normales son inferiores al 3%,
cuando se elevan al 6% existe una probabilidad alta de ataque al corazn.
Para qu sirve la prueba de marcadores cardacos?
Para realizar esta prueba se extrae sangre de la vena del antebrazo.
Esta prueba confirma los resultados de infarto agudo de miocardio, junto al examen fsico,
los sntomas clnicos y los resultados del electrocardiograma.
Es decisiva en casos en los que hay dudas sobre el origen cardaco de dolor en el pecho y
cuando los resultados del electrocardiograma no son claros.
Ayuda a valorar y diagnosticar la situacin del corazn despus de un bypass.

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