FUNCIN PROTEICA

Licda. Carmen Julia Mazariegos

Bioqumica I

UNIN REVERSIBLE
PROTENA-LIGANDO
Protenas de Unin al Oxgeno
Mioglobina - Hemoglobina

INTRODUCCIN
Las protenas son molculas dinmicas
Cambio de conformacin.
Cmo interactan las protenas con otras
molculas?
Estructura cuaternaria Interaccin
entre polipptidos.
Funcin proteica Interaccin con
otras molculas.

INTRODUCCIN PUNTOS CLAVE

Unin reversible a otras molculas
Ligando.
Sitio de unin Complementario al
ligando.
Interaccin protena ligando (PL) es
especfica.
Protenas son flexibles cambios
conformacionales
Adaptacin estructural encaje inducido.
Protenas multimricas
Regulacin

GLOSARIO

Ligando.
Sitio de Unin.
Encaje Inducido.
Hemo.
Porfirina

Protena alostrica.
Desoxihemoglobina.
Carbaminohemoglobina
Efecto Bohr

GRUPO HEMO
Caractersticas
Bioqumicas
Metales de
transicin Fe.
Incorporado a
un grupo
prosttico.
Unido en forma
Fe2+.

MB Y HB
Familias de protenas
Globinas
Mioglobina:
153 aa
Comn en msculos
(rojo).
Almacena oxgeno
utiliza cuando el
msculo trabaja.
Un nico polipptido +
un grupo hemo.
Compuesta por hlices
alfa.

INTERACCIN PL
Funcin: unirse a oxgeno y liberarlo (unin
reversible).

INTERACCIN PL
Funcin: unirse a oxgeno y liberarlo (unin
reversible).

INTERACCIN PL
Kd = [M] de L cuando la
mitad de los sitios de unin
al ligando estn ocupados.

Saturacin,
Insaturacin,
Media Saturacin.
Entre ms estrechamente
una protena se una a un
ligando (afinidad), menor
[L] ser necesaria para que
la mitad de los sitios de
unin
se
encuentren
ocupados y por tanto,
menor Kd.

 Kd para cada protena.

Qu protena tiene mayor afinidad por el ligando A?

INTERACCIN PL

GRUPO HEMO
CO y NO pueden unirse con
mayor afinidad.

MB Y HB
Hemoglobina:
Compuesta de cuatro cadenas polipeptdicas
(2 alfa 141 aa y 2 beta 146 aa), cada una
unida a un grupo hemo.

NOMBRE DE
LOS RESIDUOS

LA HB
TRANSPORTA
O2 EN LA
SANGRE

Sangre arterial
96% saturacin.
Sangre venosa
64% saturacin.

CAMBIOS
CONFORMACIONALES
La hemoglobina existe en dos estados

CAMBIO
CONFORMACIONAL

UNIN COOPERATIVA
La Hb debe unir oxgeno
eficientemente en los
pulmones (pO2 13,3
kPa) y liberarlo en los
tejidos (pO2 4 kPa).
Transicin:
T
afinidad) y R
afinidad).

(baja
(alta

Cooperatividad
(mltiples subunidades)

PROTENAS
ALOSTRICAS
Protenas
alostricas
Moduladores.

La unidad de una molcula

de O2 a una subunidad
individual altera la afinidad
para
el
O2
de
las
subunidades adyacentes.
La cooperatividad que se
observa en la hemoglobina
es homotrpica.

ECUACIN DE HILL
Descripcin cuantitativa de
la unin cooperativa.
Coeficiente de Hill (nh),
medida
del
grado
de
cooperatividad.
Igual a 1: No cooperativo.
Mayor a 1: Cooperatividad +
Menor a 1: cooperatividad
negativa.

ESTABILIZACIN DEL
ESTADO T

HbS

Anemia Falciforme.
Polimorfismos.
Variaciones en genes.
HbS Desoxigenada
Sustitucin Val 6
Glu 6

CONCLUSIONES
Grupo Hemo

Efecto del pH.

Hb vs Mb
Curva de unin
hemoglobina

la

p50

Alosterismo: Homotrpico
(unin
cooperativa)
y
heterotrpico.

Efecto del BPG

Anemia falciforme
Hemoglobina
providencia