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Sous
unit
Changement conformationnel
Effecteur
Site actif
Interaction
Site
modulateur
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intermdiaire ttradrique
Analogue de
ltat de
transition
ACTase catalyse la raction entre le phosphate de carbamoyle (CP) et de L-aspartate
afin de former la N-carbamoyl-L-aspartate (CA) et du phosphate inorganique (Pi).
Vraisemblablement, la raction se droule via un intermdiaire ttradrique.
Lanalogue deux substrats N-phosphonactyl-L-aspartate (PALA), possdant un
grand nombre de loci de liaison de l'intermdiaire ttradrique, est un puissant
inhibiteur de l'enzyme.
C'est la premire tape dans la cascade de synthse du nuclotide cytidine
triphosphate (CTP). L'ATCase est constitue de 6 sous-units rgulatrices et de 6
sous-units catalytiques.
Degr de cooprativit
M-M
Vmax
Michaelis
10%
90%
n=2
n=3
n=4
0.22
0.47
0.61
0.69
18.0
4.25
2.62
2.06
[S]
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Courbes sigmodes
Vmax
Courbe
Hyperbolique
Vitesse
90%
10%
n = 1 monomre
n = 2 sous-units
n = 3 sous-units
n = 4 sous-units
KM
0
10
[S]
La courbe hyperbolique correspond celle de la cintique michaelienne (n=1)
tandis que les courbes sigmodes montrent la cintique correspondante lenzyme
sous forme de dimre (n=2), trimre (n=3), et ttramre (n=4).
2) Une rgulation allostrique (rtroinhibition) par le nuclotide CTP. CTP
rduit le taux de catalyse.
3) Une rgulation positive par le
nuclotide ATP, qui augmente le taux de
catalyse.
Il
semble
que
lATP
comptitionne avec le CTP pour se fixer au
site modulateur.
L'interaction allostrique change la
conformation des sites de liaison du substrat.
Selon la thorie de l'allostrie, chaque sousunit catalytique peut exister sous une
forme T (basse affinit pour le substrat) ou
sous forme R (haute affinit pour les
substrats ou des analogues comme phosphonoacetamide (PAM) et malonate (MAL)).
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