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DESHIDROGENASA LCTICA (LDH)

Una enzima de un grupo de enzimas que se encuentra en la sangre y otros tejidos del cuerpo y que
participa en la produccin de energa en las clulas. Una cantidad elevada de esta sustancia en la
sangre puede ser un signo de dao en los tejidos y algunos tipos de cncer u otras enfermedades.
Tambin se llama lactato-deshidrogenasa y LDH.
Es un examen de sangre que mide la cantidad de deshidrogenasa lctica (DHL).
Nombres alternativos
DHL; LDH; Deshidrogenasa del cido lctico
Forma en que se realiza el examen
El mdico extrae sangre de una vena o de un taln, dedo de la mano o del pie o del lbulo de la
oreja. El laboratorio revuelve rpidamente o centrifuga la sangre para separar el suero (porcin
lquida) de las clulas. El examen de DHL se hace en el suero.
Preparacin para el examen
El mdico puede solicitar la suspensin de medicamentos que puedan afectar el examen. Entre los
medicamentos que pueden aumentar las mediciones de DHL se pueden mencionar: anestsicos,
aspirina, clofibrato, fluoruros, mitramicina, narcticos y procainamida.
Razones por las que se realiza el examen
La deshidrogenasa lctica (DHL) se mide con mayor frecuencia para verificar dao tisular. La
enzima de deshidrogenasa lctica se encuentra en muchos tejidos del cuerpo, especialmente el
corazn, el hgado, el rin, el msculo esqueltico, las clulas sanguneas del cerebro y los
pulmones.
La deshidrogenasa lctica (DHL) afecta la reaccin qumica para la conversin del piruvato y el
lactato. Los msculos en ejercicio convierten la glucosa en lactato (y los glbulos rojos la
metabolizan). El lactato luego es liberado en la sangre y finalmente absorbido por el hgado, el cual
lo convierte de nuevo en glucosa y libera dicha glucosa en la sangre. Los msculos en reposo, los
glbulos rojos y otros tejidos absorben luego esta glucosa.
Valores normales
Los valores normales pueden variar ligeramente de un laboratorio a otro. Un rango tpico es de 105
a 333 UI/L (unidades internacionales por litro).
Significado de los resultados anormales
Los niveles superiores a los normales pueden ser indicio de:

Accidente cerebrovascular (ACV, apopleja)


Ataque cardaco
Anemia hemoltica
Presin arterial baja
Mononucleosis infecciosa

Deficiencia de sangre (Isquemia intestinal )


Enfermedad heptica (por ejemplo, hepatitis)
Lesin muscular
Distrofia muscular
Estados (neoplsicos) de formacin anormal de nuevos tejidos
Pancreatitis
Muerte de tejido (infarto pulmonar)

Si se eleva el nivel de DHL, el mdico puede ordenar una medicin de las isoenzimas de
deshidrogenasa lctica.
Otras afecciones bajo las cuales se puede realizar el examen son:

Anemia por deficiencia de B12


Anemia megaloblstica
Anemia perniciosa
CREATINFOSFOQUINASA (CPK)

La creatinfosfoquinasa es una enzima que se encuentra en concentraciones elevadas en el tejido


muscular tanto esqueltico como cardaco y en menor concentracin en otros tejidos. Se puede
dividir en tres isoenzimas: MM, MB, y BB, y se la emplea tanto en el diagnstico de infarto agudo
de miocardio cuanto a modo de medida confiable de enfermedades inflamatorias musculares. Varias
condiciones fisiolgicas pueden aumentar la creatinfosfoquinasa srica, de igual modo que
determinadas patologas sistmicas. En primer lugar, corresponde considerar si este hallazgo de
laboratorio se halla acompaado de sntomas como las mialgias, que nos orienten hacia una
patologa en particular. En
segundo trmino, cabe descartar drogas que puedan estar modificando los niveles sricos de
creatinfosfoquinasa.
En pacientes asintomticos con creatinfosfoquinasa elevada sin causa aparente resulta prudente
controles peridicos que permitan descartar otras patologas. La asociacin de miopata con el uso
de estatinas requiere vigilancia para no suspender inadecuadamente una droga con mltiples
beneficios. La medicin de la creatinfosfoquinasa es una determinacin de laboratorio inespecfica
pero sumamente til para el diagnstico y el seguimiento de miopatas. El problema surge con
pacientes asintomticos o mnimamente sintomticos en quienes la creatinfosfoquinasa adquiere
valor para determinar las conductas a seguir en el intento por arribar al diagnstico.
La creatinfosfoquinasa (CPK) es una enzima citoplasmtica que cataliza la transferencia de un
fosfato de alta energa desde el fosfato de creatina, principal depsito de almacenamiento energtico
en el msculo en reposo, a la adenosina difosfato. De tal manera, produce trifosfato de adenosina
para su empleo por los miocitos. Si bien se halla en altas concentraciones en el tejido muscular
esqueltico y cardaco, se la encuentra igualmente, aunque en menores concentraciones, en el
cerebro y otros rganos. Se puede dividir en tres isoenzimas: MM, MB, y BB. El msculo
esqueltico contiene principalmente MM (95%), el msculo cardaco MM (80%) y MB (20%) y el
cerebro, el sistema gastrointestinal y el aparato genitourinario contienen mayoritariamente BB.
CPK-MM es la isoenzima que constituye casi todas las enzimas circulantes en personas sanas. La
CPK se utiliza en el diagnstico de infarto agudo de miocardio y como medida confiable de
enfermedades esquelticas e inflamatorias del msculo. Los niveles de CPK tambin pueden ayudar
al reconocimiento de distrofia muscular incluso antes de que aparezcan sntomas clnicos.
Varias condiciones fisiolgicas van acompaadas de cambios en la concentracin srica de CPK.
Los niveles tambin varan entre individuos normales y tal variacin persiste luego de la correccin
con la masa muscular y talla. La razn de estas diferencias sistemticas es desconocida aunque

probablemente corresponda a factores genticos. Los afroamericanos presentan niveles ms altos de


CPK. Los valores de referencia en hombres son hasta 174 U/L y en mujeres hasta 140 U/L.
Elevaciones transitorias de los niveles de CPK resultan comunes luego de injurias musculares
reversibles como traumas (inclusive inyecciones intramusculares), realizacin de ejercicios
vigorosos (despus de ellos el valor puede persistir elevado hasta 7 das) o aun en calambres
musculares. Asimismo, puede aumentar en varias condiciones sistmicas, incluidas infecciones
virales, enfermedades del tejido conectivo, alteraciones hidroelectrolticas y trastornos tiroideos.
Tambin en enfermedad celaca, condicin frecuentemente subdiagnosticada (2). El aumento de la
CPK en plasma es inespecfico y podemos verlo en mltiples patologas (Tabla N 1). Su elevacin
puede conducir a un diagnstico incierto
cuando se acompaa de una manifestacin levemente sintomtica o asintomtica. Lo primero a
tener en cuenta es si este hallazgo de laboratorio se acompaa de sntomas que nos orienten a una
patologa en particular y, en segundo lugar, descartar aquellas drogas que puedan estar elevando sus
niveles sricos. En pacientes asintomticos, con
CPK alta sin causa aparente, resulta prudente realizar un seguimiento capaz de descartar otras
patologas.
TRANSAMINASA GLUTMICO OXALACTICA (TGO)
Enzima que se encuentra en el hgado, el corazn y otros tejidos. Una concentracin alta de
transaminasa glutmico-oxalactica srica liberada en la sangre puede ser un signo de dao en el
hgado o el corazn, cncer u otras enfermedades. Tambin se llama aspartato aminotransferasa y
SGOT.
La aspartato aminotransferasa o AST (EC 2.6.1.1), antes conocida como transaminasa glutmicooxalactica (GOT), es una enzima aminotransferasa que se encuentra en varios tejidos del
organismo de los mamferos, especialmente el corazn, el hgado y el tejido muscular.
Se encuentran cantidades elevadas de esta enzima en el suero en casos de infarto agudo de
miocardio, hepatopata aguda, miopatas, por el empleo de determinados frmacos y en cualquier
enfermedad o trastorno en el cual resulten seriamente daadas las clulas.
Reacciones catalizadas
Esta enzima cataliza la reaccin de transferencia de un grupo amino desde el L-aspartato al 2oxoglutarato formndose L-glutamato y oxaloacetato. Esta enzima utiliza el piridoxal 5'-fosfato
como cofactor.
L-aspartato + 2-oxoglutarato

oxaloacetato + L-glutamato

Esta enzima tambin puede actuar sobre la L-tirosina, L-fenilalanina y L-triptfano. Esta actividad
puede ser formada desde la enzima aminocido aromtico transaminasa mediante protelisis
controlada.
Clasificacin
Las aminotransferasas comparten ciertos aspectos mecansticos con otras enzimas dependientes del
piridoxal-fosfato, como el enlace covalente entre el grupo piridoxal-fosfato y un residuo lisina de la
enzima. Bajo el concepto de similitud de secuencias, las aminotransferasas pueden ser agrupadas en
subfamilias. La aspartato aminotransferasa est en la llamada clase-I de transaminasas juntamente
con:

Tirosina transaminasa.
Aminocido aromtico transaminasa.
1-aminociclopropano-1-carboxilato sintasa.
Protena cobC de la pseudomonas denitrificans, que participa en la biosntesis de la
cobalamina.
Protena YJL060c de las levaduras.

Lanzadera de electrones del malato-aspartato


En el corazn e hgado, los electrones desde el NADH citosol son transportados a la mitocondria
por la lanzadera del malato-aspartato, que utiliza dos transportadores de membrana y 4 enzimas (2
unidades de la malato deshidrogenasa y 2 unidades de la aspartato transaminasa). Los electrones
son transferidos desde el NADH en el citosol al oxaloacetato, formando malato, que atraviesa la
membrana mitocondrial interior y entonces es reoxidizado por NAD+ en la matriz para formar
NADH en una reaccin catalizada por la malato deshidrogenasa.
El oxaloacetato resultante no puede atravesar la membrana mitocondrial interna y en una reaccin
de transaminacin se transforma en aspartato que puede ser transportado al lado citoslico. El
glutamato mitocondrial dona un grupo amino, formando aspartato y -ketoglutarato. En el
citoplasma, el aspartato es deaminado para formar oxaloacetato y el ciclo se empieza de nuevo.
Esta lanzadera en contraste con la lanzadera del glicerol-3-fosfato, es reversible. Consecuentemente,
el NADH puede ser transportado a la mitocondria por la lanzadera del malato-aspartato solamente si
el ratio NADH/NAD+ es mayor en el citosol que en la matriz mitocondrial. Esta verstil lanzadera
tambin facilita el intercambio de intermedios clave entre la mitocondria y el citosol.

TRANSAMINASA GLUTMICO PIRVICA (TGP)

Las transaminasas catalizan la transferencia de un grupo amino de un aminocido a 2-cetocido por


lo cual el aminocido se convierte en cetocido y el cetocido en aminocido. La ASAT (aspartato
aminotransferasa)es una tpica enzima marcadora.
Valores incrementados en:

infecciones virales agudas del hgado (incremento de un quntuplo a un cntuplo)


virus que no afectan primariamente al hgado (citom,agalia, Virus de Epstein Barr,
Coxsackie, sarampin, sarampin alemn y otros).

Hasta un quntuplo de incremento por encima del lmite normal superior en:

infecciones virales crnicas del hgado


compromiso del hgado en otras infecciones
hepatitis autoinmune
dao heptico alcohlico (hgado graso, hepatitis alcohlica)
cirrosis heptica
colestasis (hereditaria / mecnica)
dao heptico durante el embarazo
tumores dsel hgado, matstasis
terapia heparnica

medicamentos
envenenamiento / sobredosis (muy alto incremento posible)
isquemia aguda del hgado (muy alto incremento posible)
compromiso del hgado en otra enfermedad
dao miocrdico
enfermedades de la musculatura esqueltica

Mediante la determinacin del cociente GOT : GPT se obtiene el Cociente De Ritis: el que es
usualmente
<1
en
los
casos
de
dao
heptico
moderado.
Un cociente alto (>1) es observado en dao heptico severo. En caso de dao msculo esqueltico y
miocrdico el cociente es usualmente >1, en la mayora incluso >2, ya que las clulas musculares
contienen
ms
GOT
que
GPT.
Cuando se observa un cociente ms bajo en un dao muscular diagnosticado, esto es un signo de
dao heptico adicional. En dao heptico alcohlico el cociente ser usualmente >1, an cuando el
dao heptico no sea tan severo.
Se estudi la transaminasa glutmico-pirvica srica en 3 744 donantes de sangre. En el 0,93 % se
hallaron valores elevados. Se compar la prevalencia de anticuerpos contra el virus de la hepatitis C
en un grupo de donantes con la transaminasa normal y aumentada. Las determinaciones de
seroprevalencia de anticuerpos se realizaron por 2 mtodos de inmunoensayo enzimtico: uno de la
firma Ortho y el otro del Centro de Ingeniera Gentica y Biotecnologa/Empresa "Finlay", de Cuba.
No se encontr diferencia significativa al comparar ambos mtodos, excepto en la prevalencia de
anticuerpos entre donantes con la transaminasa normal y elevada, determinada por este ltimo
mtodo, con una p < 0,05. Se senal la utilidad de determinar esta enzima en el control habitual de
la sangre posdonacin.
Las hepatitis virales no-A, no-B son causadas principalmente por 4 virus diferentes por su biologa
y su morfologa. Existen 2 tipos de hepatitis: la del tipo I en la hepatitis espordica, como la
transmitida por el virus de la hepatitis C (VHC) y las del II corresponden a un tipo epidmico de
hepatitis y son producidas por virus ms pequeos. 1 El VHC se transmite por la va parenteral y se
considera responsable de aproximadamente el 85 % de las hepatitis postransfusionales no-A, no-B. 2
La infeccin debida a este virus es habitualmente persistente, con un perodo de incubacin
prolongado de 2 a 3 meses y aunque menos de la tercera parte de los sujetos afectados presentan
manifestaciones clnicas, se ha demostrado que en el 50 % de los pacientes infectados se encuentran
niveles elevados o fluctuantes de transaminasa glutmico-pirvica srica (TGP) durante meses o
aos, con una evolucin hacia la hepatitis crnica activa o hacia la cirrosis heptica en el 20 % de
stos.3 El genoma de este agente fue clonado, lo que permiti desarrollar distintas tcnicas para
detectar anticuerpos (Acs) contra las protenas virales, basadas en mtodos recombinantes. El
primero con licencia comercial que detecta Acs contra la protena no estructural C100-3 y utiliza un
sistema de inmunoensayo enzimtico sobre fase slida (ELISA), fue el de la Ortho Diagnostic
Systems INC, E.U.A.4 En el Centro de Ingeniera Gentica y Biotecnologa y la Empresa de
Productos Biolgicos "Carlos J. Finlay" (CIGB/EF) de Cuba, se desarroll un sistema ELISA que
permite detectar Acs tipo IgG anti-protenas nucleares del VHC en suero o plasma humano. Existen
tambin pruebas confirmatorias, tales como la inmunotransferencia recombinante (RIBA) y otras de
segunda generacin que incluyen antgenos recombinantes adicionales, ya que pueden aparecer
reacciones falso positivas o puede ocurrir que un donante con un resultado indeterminado est
realmente infectado por el VHC.5 Adems, aunque se utilicen combinaciones de varios mtodos, no
se detecta el 12 % de los donantes infectados, lo cual puede deberse a:
1. Muestras infectantes recogidas durante el perodo de "ventana" entre la exposicin y la
seroconversin.
2. Respuesta humoral reducida en individuos inmunocomprometidos.
3. Variantes del VHC que produzcan Acs que no reaccionan con los antgenos habitualmente
disponibles en los ensayos, por ejemplo, variantes de las secuencias extremas del VHC,
descritas como K2 o tipo 3 del VHC, pues este virus se ha clasificado en 3 tipos principales
denominados 1, 2 y 3, segn el anlisis filogentico de las secuencias de una regin del

DNA relativamente bien conservada, la (5'NCR) y la NS-3 y NS-5, los cuales presentan una
distribucin diferente en las poblaciones estudiadas.6
En Cuba se han realizado varios estudios sobre la seroprevalencia de Acs anti-VHC en donantes de
sangre y en grupos con alto riesgo.2,4 En la mayora de ellos se han utilizado los 2 mtodos de
ELISA ya mencionados, por lo que el objetivo de este trabajo es presentar un estudio comparativo
realizado con ambas tcnicas. Por otra parte, se ha comprobado que los donantes con 2 3
desviaciones estndar por encima del valor medio de la TGP srica tienen una seroprevalencia de
Acs anti-VHC 9 veces superior a la de los donantes con TGP normal, 7 por lo cual se estudi esta
enzima srica en los donantes de sangre.
MATERIAL Y METODO
El valor de TGP de 20 u/L, se consider como lmite superior normal.
Para el anlisis comparativo se utiliz el mtodo de X2:

Se determin la TGP a 3 744 donantes del Banco de Sangre Municipal de 10 de Octubre por
una microtcnica normalizada por A. Alemn (Comunicacin personal), que utiliza placas
plsticas de 96 pocillos y un lector ELISA para medir la DO a 492 nm.
Se determinaron los Acs anti-VHC en 105 donantes con TGP normal por los 2 mtodos
ELISA: CIGB/EF y Ortho.
Se detect la prevalencia de los Acs anti-VHC en 126 donantes con TGP > 20 u/L por el
mtodo Ortho y 114 por el mtodo del CIGB/EF (12 mues-tras no se estudiaron por esta
tcnica por resultar muy escasas).
Se compar adems la prevalencia de los Acs anti-VHC entre los donantes con TGP normal
por cada tcnica y tambin la de los donantes con TGP elevada hallada igualmente por
ambos mtodos.

Para la cuantificacin de estos Acs se utiliz un lector de tiras de micro-ELISA Organon Tecknika
con filtro de 492 nm. Se consideraron positivas las muestras segn los valores de corte de cada
mtodo: el promedio de las lecturas de los controles negativos multiplicado por 1,8 para el del
CIGB/EF, y el promedio de los controles negativos ms 400 en el Ortho. Todos los casos con
valores iguales o superiores a los de corte se repitieron por triplicado antes de considerarlos
positivos.
RESULTADOS
En los 3 744 donantes estudiados, se encontr el 0,93 % de TGP 20 u/L con un rango de 20
a 73 u/L, un promedio de 29,44 y una desviacin estndar de 10,98.
En el grupo de donantes con TGP normal (<20 u/L) la prevalencia de Acs anti-VHC fue del
3,8 % cuando se determin por el mtodo del CIGB/EF y del 0,95 % cuando se determin
por el mtodo Ortho.
En los donantes con TGP elevada (>20 u/L) la prevalencia de Acs anti-VHC fue del 11,40 %
cuando se hall por el mtodo del CIGB/EF y de 5,55 % cuando se determin por el mtodo
Ortho.
No se observ diferencia significativa cuando se compararon las determinaciones realizadas
por los 2 mtodos ELISA entre s ni entre la prevalencia de los Acs anti-VHC en los
donantes con TGP elevada y normal estudiada por el mtodo de la Ortho, pero se encontr
una diferencia significativa (p < 0,05) cuando se compar la prevalencia de estos Acs entre
los donantes con TGP normal y eleva-da determinada por la tcnica del CIGB/EF (tabla).
TABLA. Comparacin de la prevalencia de Acs anti-VHC entre donantes de sangre con TGP < 20
u/L y TGP < 20 u/L determinada por 2 mtodos ELISA
Mtodo

CIGB/EF

ORTHO
Acs

Acs

X2

TGP < 20 105


u/L

3,81

105

0,95

1,84*

TGP < 20 114


u/L

13

11,40

126

5,55

2,67*

Donantes

X2 4,40** 3,63*
* No significativo.
** Significativo para p < 0,05.
DISCUSION
Los resultados de la seroprevalencia de Acs anti-VHC son similares a los observados en otros
estudios realizados en los 2 donantes de sangre cubanos.4
Ambos mtodos: Ortho y CIGB/EF, se pueden utilizar indistintamente, si bien este ltimo mostr
mayor sensibilidad en el estudio comparativo entre los donantes con la TGP normal y elevada, tal
vez debido a los antgenos especficos que contiene.
La prevalencia de Acs anti-VHC, 7 a 10 veces mayor en los donantes con TGP elevada comparados
con aqullos que presentan esta enzima normal, es tambin similar a los datos comunicados por Lin
et al.7 Sin embargo, otros autores han sealado que los donantes con estos Acs, aunque se mantenan
asintomticos, presentaban aproximadamente el 60 % de la TGP por encima de los lmites
normales, pero esencialmente en los casos positivos para la RNA PCR (amplificacin del RNA del
VHC) y adems plantearon diferencias asociadas con los distintos genotipos de este virus: aunque el
tipo 2 poda causar una enfermedad ms intensa y con poca respuesta a la terapia con el interfern,
el tipo 3 fue el que present el porcentaje mayor de casos con TGP elevada (83 %), lo que indic
que este serotipo est asociado con un dao heptico mayor.6
Como existen diferencias poblacionales en la distribucin de los tipos de este virus, sera interesante
determinar los ms frecuentes en nuestro medio, as como realizar algunas tcnicas confirmatorias,
ya que esa tipificacin es de importancia clnica y evidentemente slo en los casos positivos
confirmados se elevan los valores de TGP, lo cual est de acuerdo con nuestros resultados (slo el
11,40 % con la TGP aumentada en los donantes con Acs anti-VHC), ya que con ambos mtodos
utilizados, se pueden observar con cierta frecuencia falso positivos.
De lo expuesto se deduce que esta enzima es un marcador importante de la hepatitis C y su
determinacin es muy conveniente cuando no se dispone de ensayos confirmatorios.
Adems, teniendo en cuenta los casos anteriormente mencionados, en los que no es posible detectar
los Acs anti-VHC as como la caracterstica de esta enfermedad de cursar durante cierto tiempo
asintomtica, pero con la TGP alterada, se justifica an ms el estudio de la TGP en el control
habitual de la sangre posdonacin.
AMILASA

La amilasa, denominada tambin ptialina o tialina, es un enzima hidrolasa que tiene la funcin de
digerir el glucgeno y el almidn para formar azcares simples, se produce principalmente en las
glndulas salivares (sobre todo en las glndulas partidas) y en el pncreas. Tiene un pH de 7.
Cuando una de estas glndulas se inflama aumenta la produccin de amilasa y aparece elevado su

nivel en sangre. Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833,
quien la bautiz en un principio con el nombre de diastasa.
En pocas palabras, en biologa es una enzima presente en la saliva, que hidroliza el almidon de todo
alimento.
-Amilasa
(Nombre alternativos: 1,4--D-glucano-glucanohidrolasa; glucogenasa)
Las amilasas son enzimas dependientes del joel porque el puede participar en la sintesis de las
proterinas, completamente afuncionales en ausencia de iones de cloruro. Actan a lo largo de
cualquier punto de la cadena de los carbohidratos, descomponindolos en y desde la o , y dextrina
desde la amilopectina. Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es ms rpida que la
-amylasa. En los animales es una enzima digestiva mayor y su pH ptimo est entre 6.7 y 7.0.1
En fisiologa humana tanto la procedente de la saliva como la pancretica son -Amylasas. Puede
encontrarse en algunas plantas, hongos y bacterias. pero esto es a tempertura ambiente
-Amilasa
(Nombres alternativos: 1,4--D-glucano-maltohidrolasa; amilasa sacarognica)
Otra forma de amilasa, la -amilasa es tambin sintetizada por bacterias, hongos y plantas. Acta
desde el extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrlisis del segundo enlace -1,4,
rompiendo dos unidades de glucosa (maltosa) a la vez. Durante el proceso de maduracin de la fruta
la -amilasa rompe el almidn en azcar dando lugar al sabor dulce de la fruta. La amilasa presente
en el grano de cereal es la responsable de la produccin de malta. Muchos microorganismos
tambin producen amilasa para degradar el almidn extracelular. Los tejidos animales no contienen
-amilasa, aunque puede estar presente en microorganismos saprfitos del tracto gastrointestinal.
Tiene un pH ptimo de 12.
-Amilasa
(Nombres alternativos: Glucano 1,4--glucosidasa; aminoglucosidasa; Exo-1,4--glucosidasa;
glucoamilasa; -glucosidasa lisosmica; 1,4--D-glucano glucohidrolasa)
Adems de romper el ltimo enlace (1-4)glicosdico en el extremo no reductor de la cadena de
amilosa y amilopectina, liberando glucosa, la -amilasa puede romper los enlaces glicosdicos (16). A diferencia de las otras amilasas esta forma es ms eficaz en medios cidos y su pH ptimo es
de 3. Tambin colabora en el momento de la excitacin.
Usos
Sirve en el diagnostico de enfermedades determinando sus niveles en plasma se para saber de una
posible pancreatitis. Sus niveles pueden estar elevados por un dao a las clulas productoras de la
enzima en el pncreas, o bien, por una deficiencia renal (excrecin reducida) o tambin por
paperas.2
Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricacin de pan para romper azcares complejos
como el almidn (presente en la harina) en azcares simples. La levadura puede entonces
alimentarse de esos azcares simples y convertirlos en productos de fermentacin alcohlica. Este
proceso da sabor al pan y hace elevar la masa. Las clulas de la levadura contienen amilasas pero
necesitan tiempo para fabricar la suficiente cantidad para romper el almidn. Este es el motivo de la

necesidad de largos tiempos de fermentacin (especialmente para determinadas masas). Las


tcnicas modernas de elaboracin de masas incluyen la presencia de amilasas para facilitar y
acelerar estos procesos.3
Algunas amilasas bacterianas se emplean como detergentes para disolver almidones en
determinados procesos industriales.
En la maduracin de frutas la amilasa es sintetizada en la maduracin, degradando el almidn de las
frutas en azcar, y volvindolas ms dulces.
LIPASA

La lipasa es una enzima que se usa en el organismo para disgregar las grasas de los alimentos de
manera que se puedan absorber.
Se utiliza en relacin con lo siguiente (consulte la inquietud de salud particular para obtener
informacin completa):
Clasificacin

Inquietudes de salud
Fibrosis qustica
Indigestin (slo en caso de insuficiencia pancretica)

Informacin cientfica confiable y relativamente consistente que muestra un beneficio


importante para la salud.
Estudios contradictorios, insuficientes o preliminares que sugieren la existencia de algn
beneficio para la salud, aunque sea mnimo.
La hierba est respaldada principalmente por el uso tradicional, o bien, la hierba o el
suplemento tienen poco respaldo cientfico o presentan un beneficio mnimo para la salud.
Dnde se encuentra?
La mayora de la lipasa del organismo se sintetiza en el pncreas, aunque una parte se secreta
tambin en la saliva. La pancreatina contiene lipasa y otros dos grupos de enzimas: proteasas y
amilasa.
Cul es la mejor presentacin?
En un estudio doble ciego, se observ que las preparaciones de enzimas pancreticas en
microesferas con capa entrica eran mejores que otras cpsulas de enzimas pancreticas con
capa entrica para reducir el dolor abdominal y mejorar la digestin.
Cul es la dosis usual?
Los productos que contienen lipasa generalmente tambin contienen otras enzimas que
ayudan a digerir los carbohidratos y las protenas. En Estados Unidos, la pancreatina, que
contiene lipasa, amilasa y proteasas, se clasifica segn un estndar gubernamental. Por
ejemplo, la pancreatina 9X es nueve veces ms potente que este estndar. Cada X
contiene 25 unidades USP de amilasa, 2 unidades USP de lipasa y 25 unidades USP de

enzimas proteolticas. Tomar 1.5 gramos de pancreatina 9X (o ms de una potencia menor)


con cada comida puede ayudar a las personas con insuficiencia pancretica a digerir los
alimentos.
Existen efectos secundarios o contraindicaciones?
Generalmente, la lipasa no causa efectos secundarios si se usa en las cantidades antes
indicadas.

La mayora de las preparaciones de lipasa y otras enzimas no deben tomarse con clorhidrato
de betana ni con cido clorhdrico, ya que estos compuestos pueden destruir las enzimas.
No obstante, los productos enzimticos con capa entrica estn protegidos para que no se
destruyan con los cidos del estmago.

La lipasa pancretica en presencia de colipasa, iones calcio y desoxicolato, hidroliza el sustrato 1-2O-dilauril-rac-glicerol-3-glutrico-(6' -metilresorufina)-ester. Las secuencias de las reacciones para
la determinacin directa de la lipasa son las siguientes:
1-2-O-dilauril-rac-glicerol-3-glutrico -(6' -metilresorufina)-ester
Lipasa1-2-O-dilauril-rac-glicerol + cido glutrico-6'-etilresorufina-ester (no
estable)cido glutrico + Metilresorufina OH
La velocidad de formacin de metilresorufina determinado fotometricamente, es proporcional a la
concentracin cataltica de lipasa en la muestra ensayada.
SIGNIFICADO CLINICO
La lipasa (LPS) es una enzima pancretica necesaria para la absorcin y digestin de los nutrientes,
cataliza la hidrlisis de los esteres de glicerol de los cidos grasos. La determinacin de la LPS es
til para el diagnostico de enfermedades del pncreas como pancreatitis aguda y obstruccin
pancretica1,7,8. El diagnostico clnico debe realizarse teniendo en cuenta todos los datos clnicos y
de laboratorio.
CALCIO

El calcio es un elemento qumico, de smbolo Ca y de nmero atmico 20.


Se encuentra en el medio interno de los organismos como ion calcio (Ca 2+) o formando parte de
otras molculas; en algunos seres vivos se halla precipitado en forma de esqueleto interno o externo.
Los iones de calcio actan de cofactor en muchas reacciones enzimticas, interviene en el
metabolismo del glucgeno, junto al potasio y el sodio regulan la contraccin muscular. El
porcentaje de calcio en los organismos es variable y depende de las especies, pero por trmino
medio representa el 2,45% en el conjunto de los seres vivos; en los vegetales, slo representa el
0,007%.
Historia
El calcio (del latn calx, calis , cal) fue descubierto en 1808 por Humphry Davy mediante
electrlisis de una amalgama de mercurio (elemento) y cal. Davy mezcl cal humedecida con xido
de mercurio que coloc sobre una lmina de platino, el nodo, y sumergi una parte de mercurio en
el interior de la pasta que hiciera de ctodo; por electrlisis obtuvo una amalgama que, destilada,
dej un residuo slido muy oxidable, aunque ni siquiera el mismo Davy estaba muy seguro de haber
obtenido calcio puro; con posterioridad Bunsen en 1854 y Matthiessen en 1856 obtuvieron el metal
por electrlisis del cloruro de calcio, y Henri Moissan obtuvo calcio con una pureza del 99% por
electrlisis del yoduro. No obstante, hasta principios del siglo XX el calcio (Ca) slo se obtena en
laboratorio. Su smbolo qumico es Ca, su nmero atmico es 20 y su masa atmica es 40,078

Caractersticas principales
El calcio es un metal alcalinotrreo, arde con llama roja formando xido de calcio y nitruro. Las
superficies recientes son de color blanco plateado pero palidecen rpidamente tornndose levemente
amarillentas expuestas al aire y en ltima instancia grises o blancas por la formacin de hidrxido al
reaccionar con la humedad ambiental. Reacciona violentamente con el agua en su estado de metal
(proveniente de fbrica) para formar hidrxido Ca(OH)2 desprendiendo hidrgeno. De lo contrario
en su estado natural no reacciona con el H2O.
Aplicaciones

Agente reductor en la extraccin de otros metales como el uranio, circonio y torio.


Desoxidante, desulfurizador, o decarburizador para varias aleaciones ferrosas y no ferrosas.
Agente de aleacin utilizado en la produccin de aluminio, berilio, cobre, plomo y
magnesio.
Aplicacin en muchos productos lcteos o medicamentos para el refuerzo de los huesos
humanos, compuestos de calcio .Si tenemos falta de calcio en nuestros huesos facilitaremos
la aparicin de enfermedades como la osteoporosis.

Rol biolgico
El calcio acta como mediador intracelular cumpliendo una funcin de segundo mensajero; por
ejemplo, el ion Ca2+ interviene en la contraccin de los msculos y es imprescindible para la
coagulacin de la sangre.1 Tambin est implicado en la regulacin de algunas enzimas quinasas
que realizan funciones de fosforilacin, por ejemplo la protena quinasa C (PKC), y realiza unas
funciones enzimticas similares a las del magnesio en procesos de transferencia de fosfato (por
ejemplo, la enzima fosfolipasa A2).
Algunas de sus sales son bastante insolubles, por ejemplo el sulfato (CaSO4), carbonato (CaCO3),
oxalato, etc. y forma parte de distintos biominerales. As, en el ser humano, est presente en los
huesos como hidroxiapatito clcico, Ca10(OH)2(PO4)6. El calcio interviene en la formacin de las
placas de algunas arterioesclerosis.
Abundancia y obtencin
Es el quinto elemento en abundancia en la corteza terrestre (3,6% en peso) pero no se encuentra en
estado nativo sino formando compuestos con gran inters industrial como el carbonato (calcita,
mrmol, caliza y dolomita) y el sulfato (aljez, alabastro) a partir de los cuales se obtienen la cal
viva, la escayola, el cemento, etc.; otros minerales que lo contienen son fluorita (fluoruro), apatito
(fosfato) y granito (silicato).
El metal se asla por electrlisis del cloruro de calcio (subproducto del proceso Solvay) fundido:

ctodo: Ca2+ + 2 e- Ca
nodo: 2Cl- Cl2 (gas) + 2e-

Istopos
El calcio tiene seis istopos estables de los cuales el 40Ca es el ms abundante (97%). El 40Ca y el
40
Ar son productos de la desintegracin del 40K, pero mientras que el segundo se ha usado para la
datacin en geologa, la prevalencia del istopo 40Ca en la naturaleza ha impedido hacer lo mismo
con el calcio.

A diferencia de otros istopos cosmognicos producidos en la atmsfera terrestre, el 41Ca se produce


por activacin neutrnica del 40Ca, de este modo se sintetiza en las capas ms superficiales del
suelo, en las que el bombardeo de neutrones es suficientemente intenso. Adems de esto, el 41Ca ha
recibido la atencin de los cientficos porque se desintegra en 41K, un indicador crtico de las
anomalas del Sistema Solar.
Calcio esqueltico
El calcio esqueltico o el almacenado en los huesos, se distribuye entre un espacio relativamente no
intercambiable, que es estable y del espacio rpidamente intercambiable, el cual participa en las
actividades metablicas. El componente intercambiable puede considerarse una reserva que se
acumula cuando la dieta proporciona una ingesta adecuada de calcio. Se almacena principalmente
en los extremos de los huesos largos y se moviliza para satisfacer el aumento de las necesidades de
crecimiento, del embarazo y de la lactancia. En ausencia de dicha reserva, el calcio debe sustraerse
de la misma reserva sea; si la ingesta inadecuada de calcio se prolonga resulta en una estructura
sea deficiente. El calcio se presenta en los huesos bajo la forma de hidroxiapatita, una estructura
cristalina que consiste de fosfato de calcio que se arregla alrededor de una matriz orgnica de
protena colagenosa para proporcionar fuerza y rigidez. Muchos otros iones se presentan, como
fluor, magnesio, cinc y sodio. Los iones minerales se difunden dentro del lquido extracelular,
baando los cristales y permitiendo el depsito de nuevos minerales. Los mismos tipos de cristales
se presentan en el esmalte y la dentina de los dientes, all hay poco intercambio de minerales y el
calcio no est disponible con facilidad para los periodos de deficiencia.
En el proceso de formacin y remodelacin sea participan las clulas osteclsticas (clulas de
resorcin sea) y los osteoblastos (clulas formadoras), controladas a su vez, por diversas hormonas
sistmicas (parathormona y calcitonina), el estado nutricional de vitamina D y factores reguladores
de crecimiento (1).
Calcio srico
Este calcio consta de tres fracciones distintas: calcio libre o ionizado, calcio aninico que se une a
fosfatos y calcio unido a protenas, principalmente albmina o globulina. El calcio ionizado es
quien realiza la mayora de funciones metablicas. Su concentracin est controlada principalmente
por la parathormona, la calcitonina y la vitamina D. El calcio srico se mantiene en niveles muy
estrechos de 8.8 a 10.8 mg/dL (1). Algunas de sus sales son bastante insolubles, por ejemplo el
sulfato (CaSO4), carbonato (CaCO3, oxalato, etc., y forma parte de distintos biominerales. As, en el
ser humano, est presente en los huesos como hidroxiapatito clcico, Ca 10(OH)2(PO4)6 como el
hidrgeno.
Absorcin y excrecin
El calcio se absorbe principalmente en el duodeno y tambin a lo largo del tracto gastrointestinal.
La absorcin ocurre por dos mtodos principales: un sistema de transporte saturable, activo, ocurre
en duodeno y yeyuno proximal y controlado mediante la accin de la vitamina D3 o 1,25 (OH)2D3
(Vitamina D activa), esta vitamina acta como una hormona y aumenta la captacin de calcio en el
borde en cepillo de la clula de la mucosa intestinal al estimular la produccin de una protena que
se une a la calcio. Un segundo mecanismo de transporte es pasivo, no saturable e independiente de
la vitamina D, ocurre a lo largo de todo el intestino. El calcio slo se absorbe si est en una forma
hidrosoluble y no se precipita por otro componente de la dieta como los oxalatos (1). Diversos
factores influyen de manera favorable la absorcin de calcio, entre ellos; la vitamina D en su forma
activa, pH cido, la lactosa (azcar de la leche) y existen otros que afectan la absorcin como la
carencia de la vitamina D, el cido oxlico (contenido en el ruibarbo, espinaca, acelgas), al cido
ftico (compuesto que contiene fsforo y se encuentra en las cscaras de los granos de cereales), la
fibra diettica, medicamentos, malabsorcin de grasas y el envejecimiento (1). Normalmente la

mayor parte del calcio que se ingiere se excreta en las heces y la orina en cantidades iguales
aproximadamente. La excrecin urinaria del calcio vara a travs del ciclo vital y con la velocidad
del crecimiento esqueltico. El calcio fecal se correlaciona con la ingesta. La ingesta de cafena y
teofilina tambin se relacionan con la excrecin de calcio. Las prdidas cutneas ocurren en la
forma de sudor y exfoliacin de la piel. La prdida de calcio en el sudor es de aproximadamente 15
mg/da. La actividad fsica extenuante con sudoracin aumentar las prdidas, incluso en las
personas con bajas ingestas. La inmovilidad del cuerpo por reposo en cama por tiempo prolongado
tambin aumenta las prdidas de calcio en respuesta a la falta de tensin sobre los huesos (1).
Funciones
Adems de su funcin en la construccin y mantenimiento de huesos y dientes, el calcio tambin
tiene otras funciones metablicas. Afecta la funcin de transporte de las membranas celulares,
actuando como un estabilizador de membrana. Tambin influye en la transmisin de iones a travs
de las membranas, y la liberacin de neurotransmisores (1). Este calcio acta como mediador
intracelular cumpliendo una funcin de segundo mensajero; por ejemplo, el ion Ca2+ interviene en
la contraccin de los msculos. Tambin est implicado en la regulacin de algunas enzimas
quinasas que realizan funciones de fosforilacin, por ejemplo la protena quinasa C (PKC), y realiza
unas funciones enzimticas similares a las del magnesio en procesos de transferencia de fosfato (por
ejemplo, la enzima fosfolipasa A2). Se requiere calcio en la trasmisin nerviosa y en la regulacin
de los latidos cardiacos. El equilibrio adecuado de los iones de calcio, sodio, potasio y magnesio
mantiene el tono muscular y controla la irritabilidad nerviosa.
Deficiencia de Calcio
Cuando la deficiencia es a largo plazo y desde etapas tempranas de la vida, puede causar entre otras
consecuencias:
Deformidades seas, entre ellas la osteomalacia, raquitismo y osteoporosis. La osteoporosis es un
trastorno metablico en el que la masa sea se reduce sin cambios en la composicin corporal,
conduciendo a un riesgo incrementado para fracturas con la ms mnina tensin. Los factores de
riesgo son diversos incluyendo deficiente captacin de calcio, o poca ingesta de calcio durante los
periodos mximos de crecimiento, poca actividad fsica, alto consumo de caf y cigarrillos entre
otros. La Osteomalacia, suele relacionarse con una deficiencia de vitamina D y un desequilibrio
coincidente en la captacin de calcio y fsforo. Se caracteriza por una incapacidad para mineralizar
la matriz sea. Lo que resulta en una reduccin del contenido mineral del hueso. La deficiencia de
calcio tambin puede conducir al Raquitismo, una enfermedad relacionada con la malformacin de
los huesos en nios, debido a una mineralizacin deficiente de la matriz orgnica. Los huesos
raquticos no pueden sostener el peso y tensin ordinaria, que resultan en un aspecto de piernas
arqueadas, rodillas confluentes, trax en quilla y protuberancia frontal del crneo (1).
Tetania: niveles muy bajos de calcio en sangre aumentan la irritabilidad de las fibras y los centros
nerviosos, lo que resulta en espasmos musculares conocidos como calambres, una condicin
llamada tetania.
Otras enfermedades: hipertensin arterial, hipercolesterolemia, cncer de colon y recto (1).
Toxicidad
Una ingesta elevada de calcio y la presencia de un elevado nivel de vitamina D, puede constituir
una fuente potencial de hipercalcemia, es posible que esto favorezca a la calcificacin excesiva en
huesos y tejidos blandos. Tambin estas ingestas elevadas intervienen con la absorcin de hierro, lo
mismo para el zinc.

Requerimientos dietticos recomendados

Grupo de Edad

RDA

Lactantes 6 meses

400 mg

6 - 12 meses

600 mg

1 - 10 aos

800-1200 mg

11 - 14 aos

1200-1500 mg

25 - 30 aos

1000
mg
(mujeres)
800 mg (varones

Mujeres posmenopusicas 1000-1500 mg

Fuentes dietticas
Los principales alimentos ricos en calcio son los alimentos lcteos y sus derivados (leche, yogurt,
queso) aunque tambin se encuentra en alimentos vegetales, con hoja verde oscura, como el col,
brcoli, nabo fresco, as como sardinas, almejas, y salmn. El frijol soya es rico en calcio y se
absorbe de manera similar a la leche. Se utilizan suplementos de calcio para aumentar su captacin,
la forma ms frecuente de suplemento es el carbonato de calcio, que es relativamente insoluble. El
citrato de calcio, que en comparacin con el peso tiene menos calcio que el carbonato, es mucho
ms soluble.

FSFORO

Este macromineral est presente en todas las clulas y fluidos del organismo, y su presencia en el
cuerpo ronda los 650 mg. Participa de la divisin de las clulas y por tanto del crecimiento, por
tanto su presencia es fundamental.
El fsforo interviene en la formacin y el mantenimiento de los huesos, el desarrollo de los dientes,
la secrecin normal de la leche materna, la formacin de los tejidos musculares y el metabolismo
celular.

Se puede incorporar al organismo a travs del consumo de carnes, huevos, lcteos, frutas secas,
granos integrales y legumbres.
La forma natural de eliminacin de este del organismo es la orina.
El fsforo y el calcio se encuentran en equilibrio en el organismo, ya que la abundancia o la
carencia de uno afecta la capacidad de absorber el otro. El exceso de fsforo, produce menor
asimilacin de calcio. Se ha comprobado que la ingestin frecuente de anticidos genera una falta
de este macromineral en el organismo.
Los sntomas de ausencia de este son; decaimiento, debilidad, temblores y disartria, y en algunos
casos anorexia y desordenes respiratorios.
Las necesidades diarias recomendadas van de los 800 a 1200 mg, especialmente en menores los a
24 aos.
El fsforo es un elemento qumico de nmero atmico 15 y smbolo P. El nombre proviene del
griego ("luz") y ("portador"). Es un no metal multivalente perteneciente al grupo del
nitrgeno (Grupo 15 (VA): nitrogenoideos) que se encuentra en la naturaleza combinado en fosfatos
inorgnicos y en organismos vivos pero nunca en estado nativo. Es muy reactivo y se oxida
espontneamente en contacto con el oxgeno atmosfrico emitiendo luz, dando nombre al fenmeno
de la fosforescencia.
Este elemento puede encontrarse en pequeas cantidades en el semen. El fsforo del semen permite
que este fluido resalte en un color notable ante la luz ultravioleta; esto ha permitido resolver algunos
casos criminales que han involucrado una violacin sexual.
Que es fsforo
Existen varias formas alotrpicas del fsforo siendo las ms comunes el fsforo blanco y el rojo;
ambos formando estructuras tetradricas de cuatro tomos. El fsforo blanco, extremadamente
txico e inflamable presenta dos formas, alfa y beta, con una temperatura de transicin de -3,8 C;
expuesto a la luz solar o al calor (300 C) se transforma en fsforo rojo en reaccin exotrmica.
ste es ms estable y menos voltil y txico que el blanco y es el que se encuentra normalmente en
los laboratorios y con el que se fabrican la cerillas. El fsforo negro presenta una estructura similar
al grafito y conduce la electricidad, es el ms denso de los otros dos estados y no se inflama.
Debido a su reactividad, el fsforo no se encuentra nativo en la naturaleza, pero forma parte de
numerosos minerales. La apatita es una importante fuente de fsforo, existiendo importantes
yacimientos en Marruecos, Rusia, EE. UU. y otros pases.
La forma alotrpica blanca se puede obtener por distintos procedimientos; en uno de ellos, el
fosfato triclcico, obtenido de las rocas, se calienta en un horno a 1450 C en presencia de slice y
carbono reduciendo el fsforo que se libera en forma de vapor.
Es un elemento quimico de valencia 15
Funcin biolgica
Los compuestos de fsforo intervienen en funciones vitales para los seres vivos, por lo que est
considerado como un elemento qumico esencial. Forma parte de la molcula de Pi (fosfato
inorgnico), as como de las molculas de ADN y ARN. Las clulas lo utilizan para almacenar y
transportar la energa mediante el adenosn trifosfato. Adems, la adicin y eliminacin de grupos
fosfato a las protenas, fosforilacin y desfosforilacin, respectivamente, es el mecanismo principal

para regular la actividad de protenas intracelulares, y de ese modo el metabolismo de las clulas
eucariotas tales como los espermatozoides.
Historia
El fsforo del latn phosphrus, y ste del griego , portador de luz antiguo nombre
del planeta Venus, fue descubierto por el alquimista alemn Hennig Brand en 1669 en Hamburgo al
destilar una mezcla de orina y arena (utiliz 50 cubos) mientras buscaba la piedra filosofal; al
evaporar la urea obtuvo un material blanco que brillaba en la oscuridad y arda como una llama
brillante; desde entonces, las sustancias que brillan en la oscuridad sin arder se las llama
fosforescentes. Brand, la primera persona conocida que ha descubierto un elemento qumico,
mantuvo su descubrimiento en secreto pero otro alquimista alemn, Kunckel, lo redescubri en
1677 y ense a Boyle la forma de gastarlo.
Abundancia y obtencin
Debido a su reactividad, el fsforo no se encuentra nativo en la naturaleza, pero forma parte de
numerosos minerales. La apatita es una importante fuente de fsforo, existiendo importantes
yacimientos en Marruecos, Rusia, EE. UU. y otros pases.
La forma alotrpica blanca se puede obtener por distintos procedimientos; en uno de ellos, el
fosfato triclcico, obtenido de las rocas, se calienta en un horno a 1450 C en presencia de slice y
carbono reduciendo el fsforo que se libera en forma de vapor.
Precauciones
El fsforo blanco es extremadamente venenoso una dosis de 50 mg puede ser fatal muy
inflamable por lo que se debe almacenar sumergido en aceite, el contacto con el agua (Oxigeno lo
hara estallar). Provoca quemaduras si entra en contacto con la piel. La exposicin continua al
fsforo provoca la necrosis de la mandbula.
El fsforo rojo no se inflama espontneamente en presencia de aire y no es txico, pero debe
manejarse con precaucin ya que puede producirse la transformacin en fsforo blanco y la emisin
de vapores txicos al calentarse.
Cloro

El cloro es un elemento qumico del grupo de los halgenos, al igual que el flor, el bromo, el iodo
y el astato. En la naturaleza se encuentra normalmente en forma de gas formando molculas
divalentes de cloro (Cl2)
Fue descubierto por el qumico sueco Carl Cheele en 1774 y el nombre de cloro se lo puso
Humphry Davy palabra derivada de un vocablo griego que significa verde, en honor al color verde
pardoso de este gas.
Puede convertirse en lquido a 35 C, resulta por tanto fcilmente licuable por lo cual se suele
transportar en estado lquido mediante botellas presurizadas.
Como compuesto, en la naturaleza lo podemos encontrar en gran cantidad formando parte de la sal
comn o cloruro sdico (NaCl), que en estado acuoso se encuentra disociado en sus iones Cl- y Na+

El cloro resulta un desinfectante bastante eficaz y econmico para el tratamiento y potabilizacin de


aguas, ya sea aportado en forma gas disolvindolo en el agua o bien aportndolo como hipoclorito
sdico, hipoclorito clcico o como derivados del cloroisocianutato.
Sin embargo, el aporte de cloro reacciona con la materia orgnica del agua formando una serie de
compuestos derivados del cloro que pueden resultar muy molestos y malolientes. De estos
compuestos, los ms perjudiciales son los llamados trihalometanos, de carcter cancergeno para la
salud humana. De todos ellos el ms importante es el triclorometano o cloroformo (CHCl3), que
tradicionalmente era usado como analgsico pero dej de utilizarse debido a su toxicidad. Estos
compuestos txicos traen asociados riesgos de cncer de colon y vejiga y daos en el rin y en el
hgado. Tambin pueden formarse otros subproductos perjudiciales como compuestos orgnicos
voltiles, cloritos, cidos cloroacticos o cloruro de ciangeno.
El proceso de cloracin puede comprenderse fcilmente en la siguiente grfica en la que se aprecian
unas fases bien definidas:

En la fase AB todo el cloro que se aade es empleado en combinarse con la materia orgnica por lo
que consecuentemente el nivel de cloro residual es cero.
Al llegar a la fase BB, el nivel de cloro residual aumenta, pero todo este cloro se encuentra
combinado en forma de cloraminas, que son productos que tienen un bajo poder desinfectante y
producen un olor desagradable. Estos compuestos son los causantes del llamado olor a piscina.
De B a C el cloro aadido se emplea en destruir las cloraminas por lo que el cloro residual medido
disminuye hasta llegar a un mnimo en C llamado punto de ruptura. A partir de este punto, todo el
cloro aadido se emplea en aumentar el cloro residual que se encontrara como cloro libre y con
mayor poder desinfectante que el cloro combinado que forma cloraminas.
Debe por tanto superarse este punto de ruptura para tener cloro libre residual en la piscina y que el
cloro combinado sea el mnimo posible.
Una forma de eliminar todos estos subproductos del cloro, tanto trihalometanos, como cloraminas y
todo tipo de compuestos derivados del cloro es sustituir la precloracin antes del punto de ruptura C
por otro agente oxidante como el ozono que no forme estos subproductos. El ozono oxida por
completo toda la materia orgnica presente en el agua por lo que la pequea cantidad de cloro que
se aada posteriormente pasa inmediatamente a cloro libre residual dejando su propiedad
desinfectante al agua.