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PROTEÍNAS

Composição

O nome proteína ( do grego proteios = o mais importante, de primeira categoria ) foi sugerido por Berzelius a Moulder e por este aplicado , em 1883, às substâncias nitrogenadas complexas que eram encontradas nas células de todos os tecidos de seres vivos. As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes no interior das células, pois constituem 50% ou mais de seu peso seco.São fundamentais em todos os aspectos da estrutura celular e de sua função, uma vez que constituem os instrumentos moleculares mediante os quais se expressa a informação genética. Todas as proteínas contêm Carbono, Hidrogênio, Oxigênio e Nitrogênio, e quase todas também apresentam Enxofre. Existem proteínas que contêm alguns elementos adicionais, particularmente, Ferro, Fósforo, Zinco e Cobre. Os pesos moleculares das proteínas variam entre 5.000 a muitos milhões de daltons, porém por hidrólise ácida, as moléculas protéicas dão origem à uma série de compostos orgânicos simples de baixo peso molecular,que são os -aminoácidos. Nas moléculas protéicas os sucessivos resíduos dos 20 aminoácidos mais encontrados, encontram-se unidos covalentemente entre si formando longos polímeros não ramificados. Estão unidos em uma ordenação cabeça (carboxila de um aminoácido) a cauda (grupo -amino de outro resíduo) mediante ligações chamadas peptídicas, produzidas por eliminação de água. Tais polímeros recebem o nome de cadeias polipeptídicas e é possível existir várias cadeias peptídicas em uma molécula protéica. As proteínas que apresentam uma única cadeia polipeptídica são chamadas de monoméricas e as que são compostas por mais de uma cadeia são chamadas de oligoméricas. As proteínas ologoméricas podem conter um único tipo de cadeia polipeptíca e, neste caso são de homoligoméricas, ou podem ser compostas por diferentes tipos de polipeptídios, sendo denominadas heteroligoméricas.As cadeias polipeptídicas das proteínas oligoméricas são geralmente designadas por letras gregas. Pesos moleculares de algumas proteínas ( em daltons )

 

Peso molecular 5 733

Nº de resíduos de AA

Nº de cadeias

Insulina (bovina) Mioglobina (coração de cavalo) Hemoglobina (humana) Triptófano sintetase ( E. coli ) Sintetase dos A .G.( levedura)

51

2

16

890

153

1

64

500

574

4

117 000 2 300 000

975

4

20 000

21

Um dos objetivos mais importantes da química das proteínas é explicar a função fisiológica dessas moléculas com base na sua estrutura.

Classificação

Nenhum sistema de classificar os milhares de proteínas mostra satisfatoriamente suas similaridades ou diferenças. Compostos mais simples agrupam-se geralmente de acordo com a sua estrutura. Todas as proteínas se assemelham ao fato de serem constituídas por aminoácidos, mas como existem muitas informações sobra a estrutura detalhada de puçás proteínas, torna-se conveniente adotar outros métodos de classificação, tais como forma, composição química e função. As classes de proteínas relacionadas e os sub-grupos em cada classe são designados por nomes gerais dados as proteínas com propriedades físicas e químicas similares. Entretanto, dentro de cada sub-grupo existem diferenças na composição de aminoácidos e, mais importante, na ordem de colocação (seqüência) dos aminoácidos individuais nas cadeias polipeptídicas. Assim, a albumina do soro define uma classe de proteínas presentes no soro sanguíneo dos vertebrados, mas a albumina do soro do cavalo difere da do homem, ovelha, cão, etc. Portanto, as proteínas são específicas para cada espécie, embora substâncias muito similares geralmente se encontrem em espécies relacionadas.

1. CLASSIFICAÇÃO QUANTO À FORMA

Proteínas Fibrosas. Estas proteínas insolúveis, muito resistentes à digestão por enzimas proteolíticas, são moléculas alongadas que podem ser constituídas por várias cadeias polipeptídicas em espiral firmemente ligadas.O grupo inclui as proteínas da seda, lã, pele, cabelo, unha, casco, penas, tecido conjuntivo e osso. Esse grupo heterogêneo pode ser dividido numa série de tipos diferentes:

Colágenos. As proteínas mais importantes do tecido conjuntivo, são insolúveis em água e resistentes à enzimas digestivas animais, mas se alteram e formam gelatinas solúveis em água fervente, ácidos e álcalis diluídos. Aproximadamente 30% da proteína total do corpo humano de um mamíferosão constituídos por colágeno. Os colágenos possuem alto conteúdo de hidroxiprolina e contêm hidroxilisina.

As elastinas encontram-se em tendões, artérias e outros tecidos elásticos. Embora semelhantes aos colágenos em alguns pontos, não podem ser convertidos em gelatinas.

Queratinas são proteínas do cabelo, lã, pena, cascos, unha, chifres, etc. Tais proteínas podem ter um alto teor de cistina; o cabelo humano contem cerca de 14% de cistina.

Proteínas globulares. Estas proteínas são esferóides ou elipsóides, geralmente solúveis em água ou em meio aquoso contendo sais, ácidos, bases, ou etanol. O grupo inclui enzimas, proteínas transportadoras de oxigênio, hormônios protéicos, etc.

2. CLASSIFICAÇÃO QUANTO À COMPOSIÇÃO

Levando-se em consideração os componentes presentes nas moléculas das proteínas, elas podem ser classificadas em :

Proteínas simples. São aquelas que por hidrólise produzem somente aminoácidos, sem nenhum outro produto principal, orgânico ou inorgânico. Contêm habitualmente 50% de Carbono, 7% de Hidrogênio, 23% de Oxigênio, 16% de Nitrogênio e de 0 - 3% de Enxofre. Compreendem os seguintes sub- grupos. Albuminas são facilmente solúveis em água e coagulam por aquecimento.Deste amplo grupo são exemplos a albumina do ovo (ovoalbumina) e albumina do soro.

Globulinas São insolúveis ou pouco solúveis em água, coaguláveis pelo calor

e podem ser facilmente extraídas de tecidos animais e vegetais. São exemplos

as globulinas do soro (soroglobulinas), do leite (lactoglobulina), a miosina (do músculo) e a faseolina( do feijão).

Histonas são proteínas básicas, solúveis em água, que produzem, por hidrólise, grandes quantidades de arginina e lisina. As histonas podem ser

extraídas com bom rendimento de certos tecidos glandulares, como o timo e o pâncreas. Elas estão combinadas com ácidos nucléicos dentro das células. Protaminas são proteínas fortemente básicas de peso molecular relativamente baixo. Elas se associam aos ácidos nucléicos e são obtidas em grandes quantidades de células maduras de esperma de peixes. Por exemplo,

a salmina, do esperma de salmão, a esturina, do esturjão e a clupeína, do arenque.

Glutelinas e Prolaminas são proteínas vegetais encontradas em grãos de várias espécies, como a zeína (milho) e gliadina (trigo ).

Proteínas conjugadas. São aquelas que por hidrólise produzem não somente aminoácidos, mas também, outros compostos orgânicos ou inorgânicos. A denominação grupo prostético é geralmente usada para designar a porção não aminoácida de uma proteína conjugada . De acordo com a natureza do grupo prostético as proteínas conjugadas são subdivididas em:

Glicoproteínas. São aquelas que apresentam menos de 4% de carboidratos ( medido como hexosamina) em suas moléculas. Exemplos: albuminas e globulinas do soro. As mucoproteínas são as proteínas conjugadas que apresentam mais de 4% de hexosaminas; as porções de carboidratos destas glicoproteínas conjugadas são polissacarídios complexos contendo N- acetilglicosaminas combinada com ácidos urônicos ou outros açúcares. As mucoproteínas não se desnaturam rapidamente com o calor, e são resistentes ao tratamento com ácidos.

Lipoproteínas.

fofatidilglicerídios, etc). Ocorrem no plasma sanguíneo, como por exemplo, as LDL e HDL.

(colesterol,

São

proteínas

solúveis

que

contêm

lipídios

Nucleoproteínas.

nucléicos.Exemplos: Ribossomas, vírus mosaico do tabaco.

São

combinações

de

proteínas

com

os

ácidos

Fosfoproteínas, quando o ácido fosfórico é o grupo prostético .Exemplo:

caseína do leite.

Cromoproteínas.

pigmentadas (cromóforas) são encontradas em algumas espécies animais, como homem ( flavoproteínas ) , nos aracnídeos ( hemocianina ), etc.

substâncias

As

proteínas

conjugadas

que

apresentam

Metaloproteínas. São aquelas que apresentam metais como grupo prostético.

Exemplos

(zinco),

ceruloplasmina (cobre).

destas

são

a

ferritina

(ferro),

álcool

desidrogenase

3.

CLASSIFICAÇÃO QUANTO À FUNÇÃO

A

enorme

versatilidade

das

proteínas

permite

que participem

em

todos

os

processos ou

etapas

metabólicas

dos

organismos.

Assim

sendo,

podem

ser

classificadas de acordo com as funções biológicas que desempenham.

de acordo com as funções biológicas que desempenham. Tipos e exemplos Localização ou função Catalítica
de acordo com as funções biológicas que desempenham. Tipos e exemplos Localização ou função Catalítica

Tipos e exemplos

Localização ou função

Catalítica

Ribonuclease

Hidrolisa o RNA

Tripsina

Hidrolisa proteínas

Transportadora

Hemoglobina

1 -lipoproteína

Reserva nutritiva

Transporta O 2 no sangue dos vertebrados

Transporta lipídios no sangue

Caseína

Componente do leite de vaca

Ovoalbumina

Componente da clara do ovo

Contráctil

Actina

Componente dos filamentos finos da fibra muscular

Miosina

Componente dos filamentos grossos da fibra muscular

Reguladora

Insulina

Regula o metabolismo da glicose

GSH (Hormônio do crescimento) Estrutural

Estimula o crescimento dos ossos

Colágeno e elastina

Componentes do tecido conjuntivo

Fibroína

Maior constituinte da seda e da teia de aranha

Proteção

- Globulina

Anticorpos

Fibrina

Componente do mecanismo de coagulação sanguínea

Proteínas anticongelantes

Encontrada no sangue de peixes de água muito frias

Genéticas

Nucleoproteínas

Outras funções

Ligam-se aos ácidos nucléicos

Resilina

Tem excepcional propriedade elástica; é encontrada

nas articulações das asas de insetos.

Proteína cola

Secretada por alguns organismos marinhos

(mexilhões) para aderirem a superfícies.

de insetos. Proteína cola Secretada por alguns organismos marinhos (mexilhões) para aderirem a superfícies. 5
de insetos. Proteína cola Secretada por alguns organismos marinhos (mexilhões) para aderirem a superfícies. 5

O GH ( do inglês growth hormone ), também chamado

somatotropina (ST), 191 AA

somatotrofina ou

É uma pequena proteína, produzida e secretada pela glândula hipófise anterior. Durante a fase de crescimento, sob ação deste hormônio, quase todas as células

aumentam em volume e em número, propiciando um crescimento dos tecidos, dos órgãos

e, consequentemente, o crescimento corporal.

Aumento na síntese proteica celular - Isso ocorre porque o hormônio do crescimento aumenta o transporte de aminoácidos através da membrana celular, aumenta a formação de RNA e aumenta os ribossomos no interior das células. Tudo isso proporciona, nas células, melhores condições para que as mesmas sintetizem mais proteínas.

Menor utilização de glicose pelas células para produção de energia - promove, assim, um efeito poupador de glicose no organismo.

Aumento da utilização de gordura pelas células para produção de energia - ocorre, também, uma maior mobilização de ácidos graxos dos tecidos adiposos para que

os mesmos sejam utilizados pelas células. Uma consequência disso é a redução

dos depósitos de gordura nos tecidos adiposos.

Poucas substâncias justificam tão bem quanto o GH a velha máxima de que "a diferença entre remédio e veneno é a dose".

O GH pode ser uma substância que só produz maravilhas mas também pode ser um

desastre para o organismo. Isso depende da indicação e da dose. Administrar a dose

correta de GH não é fácil e exige constante monitoramento.

Hormônio cobiçado pelos fisiculturistas, devido suas propriedades anabólicas e de mobilização de gorduras, o GH vem sendo usado em doses e de formas inadequadas.

Aplicação de hormônio do crescimento.

Injetável e de uso diário, ele é indicado somente para crianças com comprovado déficit de crescimento pela falta dessa substância.

No caso de adultos, o uso terapêutico é indicado apenas para indivíduos com lesão na glândula hipófise, que deixam de produzir o hormônio.

Por outro lado, sabemos que o GH da hipófise eleva-se após exercício aeróbico. Portanto se a criança ou pré-adolescente faz muito esporte, anda de bicicleta, joga bola, exercita-se na natação, corre muito, faz várias atividades físicas, terá maior secreção de GH em comparação com o adolescente que só permanece no videogame ou está sempre “grudado” na televisão. É possível que o adolescente muito ativo no exercício seja o que terá maior chance de crescer melhor.

O uso abusivo de GH pode conduzir ao diabetes, ao aumento da musculatura cardíaca, com sérias alterações das funções das válvulas cardíacas, além de manifestações articulares

CONFORMAÇÃO DAS PROTEÍNAS

Como já foi mencionada, a proteína realizam funções muito variadas na célula; uma diversidade funcional maior do que a de qualquer outro tipo de moléculas nos organismos vivos.Como as enzimas mantêm operando de forma contínua e uniforme todas as reações químicas que são necessárias às células; como elementos estruturais servem para a pele, as unhas, os pelos, os tendões; por outro lado as proteínas estão intimamente associadas aos processos fisiológicos tais como a contração muscular, a condução nervosa, a secreção, etc. Toda esta variedade de funções de que são capazes as moléculas protéicas indica uma complexidade de sua estrutura. Em seu estado natural (nativo) cada tipo de molécula protéica tem uma forma ou estrutura tridimensional característica. Chama-se de conformação da proteína, a distribuição espacial da cadeia polipeptídica na proteína, quer dizer, a forma como os polipeptídios se dobram no espaço para dar lugar à um arranjo característico de cada tipo de molécula protéica. Com o objetivo de estudar os diferentes fatores responsáveis pela estrutura tridimensional ou conformação de uma proteína e, em conseqüência, que possam realizar suas funções vitais, é necessário determinar quais são as forças que mantêm sua conformação. A organização das proteínas e as forças que contribuem para mantê-la são analisadas segundo diferentes níveis de complexidade.

Estrutura Primária

O primeiro nível estrutural que se pode delimitar numa proteína está constituído tanto pelo número e pela variedade de aminoácidos que entram na sua composição, como pela ordem (também chamada de seqüência) em que se dispõem estes ao longo da cadeia polipeptídica, ao unir-se covalentemente por meio de seus grupos amino e carboxila alfa. A este primeiro nível se chama estrutura primária.

alfa. A este primeiro nível se chama estrutura primária . Estrutura da Insulina humana, formada por

Estrutura da Insulina humana, formada por duas cadeias polipeptídicas: a cadeia A com 21 aminoácidos e a cadeia B com 31.

Estutura secundária

Se as ligações peptídicas fossem as únicas uniões estruturais das proteínas, essas

moléculas se comportariam como polipeptídios compridos; entretanto, as propriedades

das proteínas elásticas nativas indicam uma estrutura ordenada na qual as cadeias

polipeptídicas estão dobradas de maneira regular. Uma boa parte desse dobramento é

conseqüência da união entre os grupos carbonila e amida da cadeia polipeptídica.

Em 1936 Mirsky e Pauling sugeriram que o principal fator responsável pela

manutenção da estrutura dobrada da cadeia peptídica era a presença de pontes de

hidrogênio. A formação de uma ligação de hidrogênio deve-se à tendência de um átomo

desse elemento para compartilhar os elétrons de um átomo de oxigênio. Por exemplo, o

oxigênio carbonílico de uma ligação peptídica compartilha seus elétrons com um

hidrogênio de outra ligação peptídica.

elétrons com um hidrogênio de outra ligação peptídica. Embora as ligações desse tipo sejam fracas quando

Embora as ligações desse tipo sejam fracas quando comparadas individualmente

com uma ligação covalente, elas se reforçam uma à outra se uma molécula possuir

muitas dessas ligações.

Pauling e Corey propuseram várias estruturas para as cadeias polipeptídicas nas

quais a estabilidade máxima é dada pela formação de pontes de hidrogênio, todavia a

estrutura regular mais importante proposta para as proteínas é a - hélice, na qual

existem 3,7 aminoácidos por cada volta da espiral.

na qual existem 3,7 aminoácidos por cada volta da espiral.  - hélice formada por uma

- hélice formada por uma única cadeia polipeptídica

Tríplice hélice do colágeno formada por três cadeias peptídicas

formada por uma única cadeia polipeptídica Tríplice hélice do colágeno formada por três cadeias peptídicas 8

Os dois cientistas acima citados também postularam a estrutura folha - pregueada, baseados que, nessa forma, um grande número de pontes de hidrogênio daria maior estabilidade. Numa proteína fibrosa de cadeias múltiplas, como a fibroína da seda, por exemplo, as cadeias estão orientadas com grande empilhamento em estruturas antiparalelas. As fibras da seda assim formadas têm propriedades consistentes com as da forma : elas são completamente flexíveis, mas não podem ser distendidas até um determinado grau. Muitas proteínas possuem ambos os arranjos, - hélice e folha -pregueada, em suas estruturas.

 - hélice e folha  -pregueada , em suas estruturas.  Estrutura terciária Quando uma

Estrutura terciária

Quando uma cadeia polipeptídica se enrola e dobra a fim de assumir uma forma tridimensional mais compacta é gerada a estrutura terciária. É em virtude de sua estrutura terciária que as proteínas apresentam uma forma globular, especialmente aquelas existentes em solução nos compartimentos aquosos das células. Se uma proteína consistisse somente em uma hélice única, essas moléculas seriam estruturas compridas; contudo, uma série de medições físicas mostra que muitas proteínas são esféricas ou quase esféricas. Assim, o ordenamento em hélice deve estar interrompido em períodos, permitindo dobras adicionais. Essa conformação especial tridimensional deve ser mantida por ligações covalentes ou de outro tipo. A ligação ponte dissulfeto entre dois resíduos de cisteína é uma das formas em que se consegue isso. A conformação final é determinada por uma variedade de ligações que inclui ligações pontes de hidrogênio, iônicas, pontes dissulfeto e particularmente, ligações apolares ou hidrofóbicas.

ligações pontes de hidrogênio, iônicas, pontes dissulfeto e particularmente, ligações apolares ou hidrofóbicas. 9

Pontes dissulfeto . Quando na estrutura primária de um polipeptídio existe mais de uma molécula de cisteína, é possível que se formem ligações covalentes, chamadas pontes dissulfeto, entre diferentes segmentos de uma mesma cadeia ou entre diferentes cadeias polipeptídicas. Pontes de hidrogênio. O termo ponte de hidrogênio designa a interação de um átomo de hidrogênio que está unido a um átomo eletronegativo, tal como o nitrogênio, o oxigênio ou o enxofre, com outro átomo eletronegativo. Nas proteínas existem diversos grupos capazes de formar pontes de hidrogênio. Sem dúvida, o maior número possível destas ligações ocorrem entre os átomos que formam as ligações peptídicas, como já visto nas ligações que estabilizam as estruturas secundárias das proteínas. Algumas cadeias laterais dos aminoácidos componentes de uma proteína podem formar pontes de hidrogênio, como por exemplo, entre os aminoácidos polares sem carga (serina, treonina,tirosina)e os polares com cargas negativas ( ácidos aspártico e ácido glutâmico). Ligações iônicas. Estas ligações representam atrações eletrostáticas entre resíduos de aminoácidos que apresentam cargas opostas. Assim, aminoácidos com cargas positivas em suas cadeias laterais, como histidina, lisina e arginina, formam ligações iônicas com os aminoácidos que apresentam cargas negativas em suas cadeias laterais, como ácido aspártico e ácido glutâmico. Ligações hidrofóbicas.Nas proteínas existe um grande número de grupos apolares; em geral as proteínas estão compostas por 30 a 50 % de aminoácidos que possuem cadeias laterais apolares (alanina, valina, leucina, etc). Em conseqüência, ao longo das cadeias polipeptídicas, onde se encontram estes grupos existe a tendência a segregar-se do contato com o solvente aquoso. O solvente aquoso tende a eliminar de seu meio aqueles grupos apolares com os quais a sua interação iria requerer grande quantidade de energia, forçando-os à um arranjo tal que os situe longe do solvente, no interior da molécula protéica; enquanto que o resto das cadeias laterais dos aminoácidos que formam a proteína, aquelas que têm características polares ficam situados em contato com o solvente.

Estrutura quaternária

Muitas proteínas consistem de duas ou méis cadeias polipeptídicas com estrutura terciária característica, cada uma comumente denominada de subunidade. A organização das subunidades que compõem uma proteína constitui um outro nível na estrutura protéica, definido com estrutura quaternária. A variação na estrutura quaternária das proteínas é em função dos tipos de subunidades dentro de uma molécula

protéica, o número de cada uma delas e a maneira como as quais interagem umas

protéica, o número de cada uma delas e a maneira como as quais interagem umas com as outras.

É importante enfatizar que todas as informações necessárias para que uma proteína consiga sua intrincada arquitetura estão contidas na sua estrutura primária, isto é, na seqüência de aminoácidos de suas cadeias polipeptídicas.

DESNATURAÇÃO PROTÉICA

de suas cadeias polipeptídicas. DESNATURAÇÃO PROTÉICA Chama-se desnaturação protéica a perda da estrutura

Chama-se desnaturação protéica a perda da estrutura secundária, terciária e quaternária de uma proteína, sem nenhuma modificação na estrutura primária, quer dizer, sem quebra das ligações peptídicas , levando à cadeias polipeptídicas desordenadas. Quando uma proteína é desnaturada perde suas propriedades biológicas específicas e já não é capaz de desempenhar sua função; por exemplo, se é uma enzima, não pode exercer mais suas propriedades catalíticas; se for uma proteína que compreende várias subunidades, estas não podem mais se associar entre si. A maioria das proteínas pode ser desnaturada por aquecimento, detergentes catiônicos ou aniônicos, extremos de pH e por uma série de solventes orgânicos miscíveis com a água. A agitação, formando espuma, produz camadas superficiais de proteína desnaturada; a radiação ultravioleta, bem como outros tipos de radiações também podem produzir desnaturação; os sais de metais pesados como o chumbo, mercúrio e tungstênio, também são agentes desnaturantes.