Clase

1: OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxidorreduccin, es decir, transferencia de hidrgeno (H)
o electrones (e-) de un sustrato a otro, segn la reaccin general:
AH2 + B A + BH2
Ared + Box Aox + Bred

Ejemplos alcohol deshidrogenasa y acetaldehido desidrogenasa:

Clase 2: TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupo qumico (disCnto del hidrgeno) de un sustrato a
otro, segn la reaccin:
A-B + C A + C-B
Un ejemplo es la glucoquinasa:

Clase 3: HIDROLASAS
Catalizan las reacciones de hidrlisis:

A-B + H2O AH + B-OH

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reaccin:

Clase 4: LIASAS

Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos

A-B A + B

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reaccin:

CO2 +
cido acetacGco

acetona

Clase 5: ISOMERASAS
Catalizan la interconversin de ismeros:

A B
Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las
reacciones representadas en la tabla inferior:
fosfotriosa isomerasa

fosfoglucosa isomerasa

Clase 6: LIGASAS
Catalizan la unin de dos sustratos con hidrlisis simultnea de un nucleCdo trifosfato
(ATP, GTP, etc.):
A + B + XTP A-B + XDP+Pi

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reaccin:

Estructura delcentro acGvo.

Los aminocidos que forman el centro acCvo de un enzima pueden formar parte del clasicarse en dos
grupos:
De unin : aminocidos cuyas cadenas laterales R poseen grupos funcionales que pueden establecer
interacciones dbiles (puentes de hidrgeno, interacciones inicas, etc.) con grupos funcionales
complementarios de la molcula de sustrato. Su funcin consiste en jar la molcula de sustrato al centro
acCvo en la posicin adecuada para que los aminocidos catalCcos puedan actuar. Al lugar del centro
acCvo de la protena donde se encuentra se denomina siGo de unin.
CatalGcos: Son uno o ms aminocidos cuyas cadenas laterales R poseen unas peculiaridades qumicas
tales que los facultan para desarrollar una funcin catalCca. Al lugar donde se encuentran estos
aminocidos se le denomina siGo catalGco

Los aminocidos de jacin y los catalGcos forman el centro acGvo del enzima, que ocupa una pequea
parte de la molcula. El resto de los aminocidos estn implicados en el mantenimiento de la estructura de
la molcula, y se denominan a.a estructurales. En algunos enzimas existen residuos que no intervienen
directa ni indirectamente en la catlisis, la acCvidad el enzima no varia al eliminarse. Se denominan a.a no
esenciales .

Propiedades del centro acGvo

Es pequeo

Es tridimensional: los aminocidos que forman el centro acCvo normal mente se encuentran en
partes de la secuencia lineal muy alejadas, formando una bolsillo tridimensional donde se une el
sustrato.

Forma hendidura o grietas: El sustrato en todos los enzimas conocidos se unen a una hendidura
hidrofobica. El carcter apolar de la hendidura aumenta la unin con el sustrato y favorece la
catlisis. Adems crea un microambiente en el cual los residuos polares adquieren caractersCcas
especiales para la unin del sustrato y la catlisis.

Produce interacciones iniciales no covalentes: El complejo E-S se estabiliza por mulCtud de fuerzas
de carcter debil. Para que estos enlaces se formen las distancias interatomicas deben de ser
pequeas, de modo que el enzima y el sustrato deben de tener formas complementarias.

Tiene especicidad de sustrato: estreo, regio y enanComricamente selecCva. De modo que el
centro acCvo debe tener una estructura especica que sea complementaria estructuralmente a la
molecula de sustrato.

Etapas energGcas de una reaccin enzimGca

Independientemente del modelo, las reacciones
intervenidas por enzimas se disCnguen 5 etapas:
1.Reconocimiento del enzima por el sustrato
2.Formacin del complejo enzima-sustrato (ES)
3.T ransformacin de ES en complejo de
transicin acCvado (ET*)
4.Formacin del complejo enzima-producto
5.Disociacin de enzima y producto
As, en lugar de una reaccin de un paso, en que
una molcula reaccionante se convierte
directamente en producto con una gran
necesidad de energa de acCvacin, Cenen varios
pasos intermedios de menor energa de
acCvacin.

Etapas energGcas de una reaccin enzimGca

Mas que con el sustrato o sustratos, el centro acCvo posee mxima complementariedad con el
estado de transicin. Una vez formado el complejo enzima sustrato, mediante un mecanismo
de distorsin, se acCvan los enlaces que hay que romper y se aproximan los grupos que hay
que enlazar, favoreciendo la formacin del producto resultante de la reaccin catalizada y
quedando la enzima libre para comenzar de nuevo el proceso catalCco

Ventajas de la formacin del complejo E-S

1. Reduce el nmero global de componentes de la reaccin

2. Favorece la formacin de un complejo ms reacCvo que los
componentes por separado

3. Evita la necesidad de colisin estadsCca entre sustratos

4. Favorece la disposicin adecuada de las molculas para
interaccionar con los grupos reacCvos del centro acCvo

5. El enzima aporta los grupos necesarios para la formacin del
producto

Factores que contribuyen a la acGvidad catalGca de las enzimas

Son varios los factores que parecen contribuir al gran incremento de velocidad producido
por las enzimas:

Proximidad y orientacin del sustrato. La enzima puede jar la molcula de sustrato de
modo que el enlace suscepCble se halle prximo y bien orientado respecto al grupo catalCco. Esa
proximidad y orientacin adecuadas del sustrato respecto al grupo catalCco permiten que se
alcance con facilidad el estado de transicin y se incremente la velocidad de reaccin.

Factor de tensin de la catlisis enzimGca. La enzima puede inducir una tensin o una
distorsin en el enlace suscepCble de la molcula de sustrato, que determine que la ruptura del
enlace sea ms fcil.

Catlisis covalente. Algunas enzimas se combinan con el sustrato para formar un
intermediario covalente que reacciona con ms facilidad para formar los productos. Este
compuesto se forma y se destruye rpidamente.

Catlisis cido-base. Al proporcionar grupos funcionales capaces de actuar como
dadores o aceptores de protones, la enzima puede efectuar una catlisis general cida o bsica.la
catlisis cido-base general el catalizador acta como aceptor o dador de protones. La catlisis
cido-base general proporciona un medio para efectuar la catlisis a pH neutro, que de otro modo
necesitaran concentraciones muy elevadas de iones OH- o H+.