II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

NDICE

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

INTRODUCCIN

A travs de las distintas rutas catablicas analizadas hasta este punto, se ha ido
produciendo una liberacin de energa neta, en forma de ATP, y un segundo tipo de
energa denominado poder reductor, en forma de coenzimas reducidas. Los
principales coenzimas, que han participado en reacciones de xido-reduccin tanto
en el citoplasma como en la mitocondria, son NADH y FADH2; los cuales iniciarn
ahora, una ruta metablica, la cadena de transporte electrnico o cadena
respiratoria, que permitir, por un lado, la recuperacin de los coenzimas en su
forma oxidada, y por otro, que los electrones sean conducidos a travs de una serie
de etapas sucesivas hasta el O2, para formar agua. En este proceso de
transferencia electrnica es donde se producir un fuerte desprendimiento
energtico aprovechado para la formacin de enlaces de alta energa en forma de
ATP.
La fosforilacin oxidativa se define como la formacin de ATP generada por la
transferencia de electrones. Todas las rutas catablicas, en los organismos aerobios,
convergen para permitir el flujo de electrones hasta el oxgeno, produciendo energa
para la generacin de ATP constitu- yendo la etapa final del catabolismo de todas
las biomolculas.

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

FOSFORILACIN OXIDATIVA
I)

CONCEPTO

Se define fosforilacin como la sntesis de ATP a partir de ADP, fosfato y pi acoplada

a la transferencia de electrones desde un donador reducido a un aceptor final. La
energa del proceso deriva, precisamente de este proceso redox en eucariotas, el
donador ultimo de electrones es siempre un compuesto orgnico que se oxida por
los nucletidos de nicotinamida o de flaviana.

II)

Ocurre en la mitocondria.
La fosforilacin oxidativa comienza con la entrada de e- en la cadena
respiratoria.
Los e- pasan a travs de una serie de transportadores incluidos en la
membrana interna mitocondrial.
Los transportadores electrnicos mitocondriales funcionan dentro de
complejos proteicos ordenados en serie.
La cadena de transporte de e- es un proceso exergnico, que libera
energa suficiente para la sntesis de ATP.
Existe una translocacin de H+ desde la matriz hacia el EIM (fuerza
protomotriz).
Sntesis de ATP por ATP sintasa.
IMPORTANCIA

Teniendo en cuenta el papel central que el ATP presenta como fuente de energa
para todos los procesos endergnicos celulares, est clara la importancia de la
fosforilacin en el metabolismo celular. Tiene lugar en la mitocondria y tenemos que
considerar dos apartados diferentes en la FO:
1. La cadena de transferencia de electrones desde el donador inicial al aceptor
final: es la cadena respiratoria , y este proceso lo vamos a llamar respiracin
2. La sntesis de ATP propiamente dicha empleando la energa liberada en la
transferencia de electrones
Hay dos mecanismos diferentes de fosforilacin
a) A NIVEL DE SUSTRATO.- en los que una molcula fosforilada sede su
fosfato al ADP.
b) QUIMIOSMOTICOS.- en los que la sntesis de ATP esta acoplada al
movimiento
exergonico de hidrgenos a favor
de su potencial
electroqumico.

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

En los organismos eucariotas

la fosforilacin oxidativa es un proceso
exclusivamente mitocondrial en los plastos se lleva a cabo un proceso similar, la
fosforilacin fotosinttica, pero en este caso la energa proviene de la luz
En mitocondrias, y en bacterias aerobias en presencia de oxgeno, el aceptor final de
los electrones es el oxgeno molecular, que se reduce a agua. en muchas
bacterias , en ausencia de oxgeno , el aceptor final de los electrones puede ser el
nitrato ( que se reduce a nitrgeno molecular o , menos frecuente , el sulfato , el
CO2 o el hierro frrico . en las mitocondrias y en bacterias quimiorganotrofas los
donadores de los electrones para la fosforilacin oxidativa son el NADH y diversos
compuestos orgnicos reducidos (glicerol-3-fosfato succionado, acil coA)
MITOCONDRIA

SISTEMAS MITOCONDRIALES DE TRANSPORTE

La mitocondria posee dos membranas:

EXTERNA: bastante permeable a un gran nmero de iones y molculas
pequeas.
INTERNA: impermeable a la mayora de las molculas. Pero deben
producirse numerosos intercambios entre citosol y matriz mitocondrial.
Este intercambio esta mediado por una serie de protenas transportadoras
de membrana:
NADH citoslico producido por la glicolisis:
Lanzadera glicerol-3-fosfato
Lanzadera malato-aspartato,

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

Transporte ATP/ADP:
ATP/ADP translocasa
Fosfato translocasa
otros transportadores:
Transportador de compuestos dicarboxilicos
Transportador de compuestos tricarboxilicos
Transportador de piruvato La fosforilacin oxidativa se refiere a la sntesis
qumica de ATP impulsada por el proceso exergnico de transferencia de
electrones desde el NADH-FAD al O2
ESTUDIO DE LA RESPIRACIN

III)

A TEORA QUIMIOSMOTICA

La teora quimios motica enunciada por Peter Mitchell, explica

cmo la energa derivada del transporte de electrones por la
cadena de transporte de electrones se utiliza para producir ATP a
partir de ADP y Pi. La bomba de protones: el transporte de
electrones est acoplado al transporte de H + a travs de la
membrana interna mitocondrial desde el espacio intermembranal.
Este proceso crea simultneamente a travs de la membrana
interna mitocondrial un gradiente elctrico (con ms cargas
positivas en el exterior de la membrana que en la matriz mitocondrial) y un gradiente
de pH (el exterior de la membrana est a un pH ms cido que el interior). La
energa generada por este gradiente es suficiente para realizar la sntesis de ATP.

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

1. LA FUERZA PROTN-MOTRIZ
La FPM es generada por una cadena transportadora de electrones, que acta
como una bomba tanto de electrones como de protones, bombeando
electrones en direcciones opuestas, creando una separacin de carga. En la
Mitocondria, la liberacin de energa libre desde la cadena transportadora de
electrones, es utilizada para mover protones desde la matriz mitocondrial al
espacio intermembranal de la mitocondria.
2. DIFERENTES MECANISMOS DE QUIMIOSMOSIS
o Quimiosmosis
en
Mitocondrias.Las
molculas
de
alta
energa NADH y FADH2 -generadas por el ciclo de Krebs- liberan los
electrones hacia una cadena transportadora de electrones para crear una
gradiente de protones a travs de la membrana interna mitocondrial. Las
molculas de alta energa NADH y FADH2 -generadas por el ciclo de
Krebs- liberan los electrones hacia una cadena transportadora de
electrones para crear una gradiente de protones a travs de la membrana
interna mitocondrial.
o La Fosforilacin Quimiosmtica.- Es la tercera y final va biolgica
responsable por la produccin de ATP mediante fosfato inorgnico
y ADP a travs de la fosforilacin oxidativa.
o Quimiosmosis en Plantas.- La Clorofila pierde un electrn al ser excitada
o energizada por la luz. ste electrn viaja a travs de una cadena
transportadora de electrones, terminando parte de NADPH, una molcula
de alta energa. El gradiente electroqumico generado a travs de la
membrana del tilacoide conduce a la produccin de ATP mediante la ATPsintasa. ste proceso se conoce como fotofosforilacin.

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

o Quimiosmosis en Bacterias.- Las bacterias tambin pueden utilizar la

quimiosmosis para generar ATP. Las Cianobacterias, Bacterias verdes del
azufre y bacterias prpuras crean energa por un proceso
llamado fotofosforilacin. Estas bacterias usan la energa de la luz para
crear un gradiente de protones usando una cadena trasportadora de
electrones fotosinttica. Algunas bacterias no-fotosintetizadoras.
IV)

TRANSPORTE DE PROTONES

A travs de protenas
A partir del desarrollo de la teora quimios motica de Peter Mitchell en los aos
sesenta, qued claro que el trasporte selectivo de protones a travs de las
membranas celulares era indispensable para el uso eficiente de la energa en los
seres vivos. La energa luminosa, en auttrofos, y la metablica, en hetertrofos, se
emplean para generar un gradiente protnico transmenbranal, que a su vez se
aprovecha para la sntesis de combustible metablico (generalmente ATP).
Aunque estos conceptos se hallaban asentados hace poco, los mecanismos
moleculares subyacentes. Cmo logran los protones recorrer grandes distancias a
travs de protenas de membrana? De qu modo impulsan ese flujo protnico el
transporte de eleccin o la energa luminosa? Corresponde a la bioenergtica
responder ests preguntas.
La investigacin reciente sobre estructuras cristalogrficas de bombas protnicas de
membrana, las protenas responsables de la translocacin de protones, revela la
existencia de canales protnicos de entrada y salida: invaginaciones en la protena
que dan cabida a cadenas de molculas de agua (y a veces residuos protonales)
que permiten el paso de protones. Habiendo agua, el transporte protnico es
sumamente rpido. Se ha propuesto que no es necesario el traslado directo del
protn de un extremo al otro del canal, ya que la carga puede propagarse por
simple alternancia de enlaces covalentes y puentes de hidrgenos entre molculas
vecinas.
Adems de canales protnicos, en las protenas de membrana tiene que haber
regiones donde los protones deben cruzar barreras hidrofbicas. Estas barreras son
indispensables para poder controlar el flujo protnico. Un canal que conectarse
libremente ambos lados de una membrana no permitira la acumulacin selectiva de
iones, haciendo imposible la transduccin energtica. No ocurre eso, sino que las
barreras hidrofbicas actan como interruptores y determinan la unidireccionalidad
del transporte e protones.
Del paso de los protones a travs de las barreras se encargan los grupos protonales
de la protena, es decir, cofactores o residuos de aminocidos, siempre y cuando

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

cumplan una condicin: la afinidad de tales residuos por los protones (pKa), su
orientacin o ambas de modulen es respuesta a un estmulo.
El pKa de los grupos transportadores de protones debe ser variable, pues se trata de
un transporte neto en razn del cual el protn capturado a un lado de la membrana
(pKa alto) ha de soltarse luego al otro lado de la misma (pKa bajo). Ese cambio de
pKa puede venir causado por la modificacin del estado de oxidacin de un grupo
cercano al residuo transportador o por un cambio conformacional inducido por
absorcin de energa. No es fcil establecer es el laboratorio los pormenores del
proceso, dada la acostumbrada complejidad de las protenas involucradas. Pese a
ellos, se han registrado avances importantes.
Las bacteriorrodopsina constituye, a buen seguro, la bomba protnica mejor
estudiada. En ese sistema, el episodio principal que controla el transporte de
protones estriba en la foto isomerizacin de una molcula de retinal que reside en el
centro de la protena. El retinal conecta canales que entran en el citoplasma y salen
hacia el lquido extracelular. La foto isomerizacin provoca cambios
conformacionales y de afinidad de protones de varios sitios de residuos del sitio
activo; se produce con un ello un transporte de protones desde el citoplasma hacia
el lquido extracelular.
Los centros de reaccin bacterianos y la anhidrasa carbnica son otros sistemas
estudiados. Con particular intensidad lo ha sido la citocromo C oxidasa, una enzima.
En este sistema, la oxidacin de cuatro molculas de citocromo C se acopla a la
reduccin de oxgeno a agua, con la creacin simultnea de un gradiente protnico.
La protena dispone, por lo menos, de dos canales de entrada de protones y uno de
salida, adems de varios centros metlicos que controlan el flujo energtico.
Nosotros hemos abordado un sistema modelo que permite entender, en su nivel
atmico, los mecanismos del transporte de un protn desde el solvente hasta el
interior hidrofbico de una protena. Se trata de la ferredoxina I de la bacteria
azotobacter vinelandii. En este sistema, la reduccin de un centro sulfoferrico (3Fe4S), que se encuentra sumergido 8 angstrom bajo la superficie de la protena, fuerza
la entrada de un protn hacia el centro, a travs de un medio sin presencia de agua
que lo auxilie.
Mediante una combinacin de voltamperometria de protena en monocapa, estudios
de dinmica molecular, cristalografa de rayos X y muta gnesis, hemos llegado a la
conclusin de que grupo portador del protn es un aspartato (Asp), que est en la
superficie de la protena. El estudio revela que los pKa del aspartato (inicial mente
donador de protn) y del centro (3Fe-4S) (aceptor de protn) estn interconectados,
y dependen del estado de oxidacin de este ltimo.

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

As, cuando el centro se halla oxidado, el pKa del aspartato es muy bajo (5,4) y
permite la captura de un protn. La reduccin del centro ejerce un doble efecto: el
aspartato cambia su conformacin quedando ms lejos del centro debido a la mayor
repulsin electrosttica y adema su pKa aumenta hasta 7, 2 lo que posibilita la
captura de protones.
Una vez que el aspartato adquiere protones, cae la repulsin electrosttica. Por
procedimientos de dinmica molecular se observa que, gracias a la movilidad de
esta cadena, llega un momento en que se produce una aproximacin suficiente para
que el protn se transfiera al centro. Secuencia de pasos que puede reanudarse
para expulsar al protn hacia el solvente.
Las protenas modificadas para sustitucin del aspartato con otro aminocido
realizan el transporte protnico a una velocidad 100 veces menor que la protena
nativa, aun cuando sl sustituto sea el glutamato, que es un grupo capaz de adquirir
protones aunque con una longitud alejada de las condiciones ptimas para la
entrega del protn al centro sulfoferrico.La simplicidad de este modelo plausible de
transporte protnico le aade especial atractivo, pues revela los pormenores de la
interconexin entre diferentes partes que lo constituyen. En las complejas bombas
protnicas de membrana ocurrirn, a buen seguro, procesos similares. La ciencia no
tardar mucho en descifrarlos.

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

De acuerdo con la teora quimiosmtica, los protones son bombeados hacia afuera
de la matriz mitocondrial, a medida que los electrones descienden a lo largo de la
cadena de transporte electrnico, que se encuentra en la membrana mitocondrial
interna.
V)

CADENA RESPIRATORIO

La cadena respiratoria se abastece de poder reductor:

Las clulas eucariotas y procariotas obtienen energa, principalmente bajo forma
de ATP, a partir del poder reductor (o H2) presente en las molculas de glcidos,
lpidos y aminocidos, entre otras, el aceptor final de los H2 es el O2, se trata de
un ejemplo de clula aerobia. Sin embargo, hay otros tipos de clulas en que los
aceptores finales de H2 son molculas diferentes del O2, esas clulas son
anaerobias y fermentativas. Ahora vamos a centrar el estudio en clulas aerobias.
Los azcares, cidos grasos y aminocidos cuando son oxidados (degradados)
proveen de poder reductor, de manera ms o menos directa, a la cadena
respiratoria. As, se reducen cofactores como el NAD y el FAD dando inicio a la
transferencia del poder reductor (H2) hasta el aceptor final, que en los organismos
aerobios es el O2.
La variacin de energa de los electrones desde los precursores reducidos
(aminocidos, glcidos y cidos grasos) hasta el agua, es un proceso exoergnica,
que impulsa la reaccin endergnica de sntesis de ATP a partir del ADP y P.

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

EL ATP ES UN MONO NUCLETIDO QUE CUMULA LA ENERGA

A travs de los transportadores de la cadena respiratoria ocurren reacciones de
xido reduccin, que liberan la energa necesaria para la sntesis de ATP. Esta
molcula es el reservorio de energa comn en animales, vegetales, hongos y
bacterias.
El ATP est formado por adenina, ribosa y tres grupos fosfatos: es un nucletido
trifosfato y tambin son mono nucletidos, pero mono y di fosfato, el AMP y el ADP.
La hidrlisis de este enlace libera la misma cantidad de energa. De esta forma, en
la transformacin del ATP en ADP se liberan 7.5 Kcal y un fosfato, y de ADP a AMP
se liberan otras 7.5 Kcal y otro fosfato: la hidrlisis de ATP en AMP rinde
entonces 15
Kcal.
La sntesis de estos nucletidos trifosfato desde los mono fosfato o di fosfato
respectivos requiere la misma cantidad de energa que la sntesis de ATP desde el
AMP o ADP. Por lo tanto, la hidrlisis de los enlaces de alta energa de cualquier
mono nucletido rinde la misma cantidad de energa: de GTP a GMP o de TTP a
TMP se liberan 15 kcal.
Si bien hay otros mono nucletidos capaces de conservar energa en sus enlaces
fosforanhidro, el ATP es la molcula bajo la cual las clulas almacenan inicialmente
la energa, y a partir de ella se forman en general los otros mono nucletidos. Por
ejemplo, mientras un ATP rinde ADP un GDT se fosforita a GTP, etc.

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

LA CADENA RESPIRATORIA EN LAS CLULAS EUCARIOTAS OCURRE EN

MITOCONDRIAS
La mitocondria en un orgnulo presente en las clulas de vegetales, animales y
hongos, es decir en todas las eucariotas. Su nmero por clula es variable, y est
limitada por dos membranas, una externa y otra interna. Estas membranas delimitan
dos espacios: la cmara externa o espacio intermembrana y la matriz.
En la membrana interna se localiza la cadena respiratoria, que consta de una serie
de transportadores de electrones como el NAD, CoQ, citocromos y diversas
enzimas. En las bacterias la cadena respiratoria est asociada a la membrana
celular.
La cadena respiratoria siempre est asociada a una membrana, porque para su
funcionamiento es necesario un ordenamiento espacial bien definido de los
transportadores y protenas que la integran, como se ver ms adelante.

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

LOS TRANSPORTADORES DE CADENA RESPIRATORIA TIENEN DIFERENTE

AFINIDAD POR LOS ELECTRONES
A travs de la cadena respiratoria se dan reacciones de xido reduccin que se
suceden desde el NAD y el FAD hasta el oxgeno. Los electrones pueden ser
captados o cedidos de diferentes formas:
a. un electrn individualmente,
b. un electrn unido a un protn; como un tomo de H,
c. dos electrones unidos a dos protones; como dos tomos de H.

La cadena respiratoria est integrada por trasportadores y protenas que

forman loa complejos
Una forma de analizar el funcionamiento de la cadena respiratoria es a travs de los
complejos que forman los transportadores y las enzimas.
El Complejo I (NADH - ubiquinona reductasa) es por donde ingresan la
mayora de los electrones a la cadena. Los electrones son transferidos desde el
NADH.H a la CoQ.

II-CICLO DE ENFERMERIA

VI)

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

LOS INHIBIDORES DE LA FOSFORILACION OXIDATIVA:

Son drogas y toxinas que inhiben la fosforilacin oxidativa, lo hacen en puntos

determinados de la cadena y la inhibicin de cualquier paso detiene el proceso.
Existen varios reactivos que inhiben la fosforilacin oxidativa.

Aunque estas toxinas inhiben slo una enzima en la cadena de transporte de

electrones, la inhibicin de cualquier paso detiene el resto del proceso:
Oligomicina inhibe la ATP sintasa, los protones no pueden ser devueltos a la
mitocondria. Como resultado, las bombas de protones son incapaces de
operar, y el gradiente se torna demasiado fuerte como para ser superado.
NADH deja de ser oxidado y el ciclo del cido ctrico deja de operar porque la
concentracin de NAD+ cae por debajo de la concentracin que estas
enzimas pueden utilizar.
El Cianuro y el monxido de carbono Inhiben la cadena de transporte de
electrones unindose ms fuertemente que el oxgeno a los centros Fe-Cu en
la citocromo c oxidasa, evitando la reduccin del oxgeno.
Rotenona, Amital. Impiden la transferencia de electrones del complejo I a la
ubiquinona al bloquear los sitios de unin a la ubiquinona.
Antimicina A, Acta bloqueando la transferencia de electrones entre el
citocromo b y el citocromo c1. En presencia de esta substancia, el citocromo
bH puede ser reducido pero no oxidado, y consecuentemente, el citocromo c
permanece oxidado, al igual que los citocromos a y a3 del Complejo IV.
2, 4-dinitrofenol, este ionforo desacopla el bombeo de electrones de la ATP
sintasa debido a que transporta electrones a travs de la membrana
mitocondrial interna.
Malonato y oxaloacetato, Inhibidores competitivos de la succinato
dehidrogenasa (complejo II)
Atractilsido, inhibe el transportador que introduce ADP a la mitocondria

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

Ejemplo:
Cuando la oligomicina inhibe a la enzima ATP sintasa, los protones no pueden ser
devueltos a la mitocondria, como resultado, las bombas de protones son incapaces
de operar, y el gradiente se torna demasiado fuerte para como ser superado.
NADH deja de ser oxidado y el ciclo del cido cclico del cido crtico deja de operar
por que la concentracin NAD cae por debajo de la concentracin que estas
enzimas pueden
utilizar.

VIII)

DESACOPLANTES DE LA FOSFORILACION OXIDATIVA

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

Permeabilizan la membrana a los hidrogeniones, de tal manera que aunque las

mitocondrias estn intactas el gradiente de hidrogeniones no se puede formar, ya
que una vez expulsados por la cadena de transporte electrnico vuelven a entrar en
la matriz mitocondrial. Estos compuestos activan la respiracin e inhiben la
fosforilacin, ya que al no haber gradiente de hidrogeniones no hay energa para que
funcione la ATP sintetasaF.
Desacoplante fisiolgico: las Termogeninas, pequeas protenas que se intregran en
la membrana mitocondrial interna. Actan en la grasa parda de mamferos
invernantes, que es un tejido termognico: la energa de la respiracin se disipa en
forma de calor.
Desacoplantes de sntesis: el dinitrofenol, compuesto amarillo usado como colorante
alimentario a principios del s.XX , y luego como componente de productos milagro
para adelgazar. Est terminantemente prohibido, por ser altamente peligroso

IX)

ENZIMAS DEL DIAGNOSTICO MEDICO

QU SON LOS ENZIMAS?

Los
enzimas
protenas
que
actividad cataltica,
hay
RNAs
con
son los Ribozimas.
Actan
de
pero
siempre

normalmente son
tienen
una
aunque
tambin
actividad cataltica,
diferentes modos,
gracias a que un

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

grupo de aminocidos, que se encuentran prximos en la estructura espacial de la

protena, facilitan la transformacin de que se trate. Estos aminocidos constituyen
lo que se denomina centro activo de la enzima.
Los procesos biolgicos en los seres vivos, son catalizados por ENZIMAS, como
catalizadores que son, presentan las mismas caractersticas generales:

Se requieren pequeas cantidades para que la reaccin tenga lugar.

No se consumen durante la reaccin qumica que catalizan.
No llevan a cabo reacciones que sean energticamente desfavorables.
No modifican el sentido de los equilibrios qumicos, sino que aceleran su
consecucin.

DIFERENCIA
La diferencia fundamental entre un enzima y un catalizador orgnico o inorgnico es
la especificidad de reaccin que determina la ausencia de subproductos en estas
reacciones y que el rendimiento del producto en las reacciones enzimticas sea casi
del 100%. Esta especificidad supone un ahorro de energa y protege frente al
desaprovechamiento de metabolitos en las clulas vivas.
PROPIEDADES

Presentan un sitio activo

Las molculas de enzimas contienen hendiduras o cavidades denominadas sitio

activo. El sitio activo est formado por las cadenas laterales de residuos especficos,
lo que ocasiona que tenga un arreglo tridimensional particular, diferente al resto de la
protena. Este sitio es afn por la estructura tridimensional del sustrato:
El sitio activo la enzima (E) une al substrato (S) formando un complejo enzimasubstrato (ES). En el complejo ES, E transforma a S en l o los productos, formando
el complejo enzima-producto (EP), finalmente la enzima libera del sitio activo un
producto (P). Se regenera la enzima.
E+S

[ES ]

E+P

Eficiencia cataltica (mayor velocidad de reaccin)

La mayora de las reacciones catalizadas por enzimas son muy eficientes y

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

transcurren desde 106 hasta 1014 veces ms rpido que la misma reaccin no
catalizada. Tpicamente, cada molcula de enzima es capaz de transformar cada
segundo de 100 a 1000 molculas de substrato en producto. El nmero de estas
molculas transformadas a producto por molcula de enzima en cada segundo, se
conoce como el nmero de recambio.
Condiciones de reaccin (t, pH y presin) compatible con la vida

Especificidad

Las enzimas son muy especficas por el substrato de la reaccin que catalizan.
Interactan con una o muy pocas molculas y catalizan nicamente un tipo de
reaccin.

Grupos prostticos

Algunas enzimas se asocian con molculas de carcter no proteico que son

necesarias para el funcionamiento de la enzima, estas molculas se denominan
grupos prostticos. Comnmente, los cofactores son iones metlicos como el Zn2+
o el Fe2+, tambin pueden ser molculas orgnicas que se denomina coenzimas
como el NAD+, FAD, la coenzima A y la vitamina C, generalmente las coenzimas son
derivados de las vitaminas.

Regulacin de su actividad

La actividad enzimtica puede ser regulada, esto quiere decir que dependiendo de
los requerimientos metablicos, las enzimas son activadas o inhibidas, para acelerar
o disminuir la velocidad con la que catalizan la reaccin, respondiendo as a las
diferentes necesidades de sus productos en la clula. La regulacin ms comn es
modificando la concentracin de su(s) substrato(s).

Localizacin celular:

Muchas
enzimas
se
localizan
en organelas especficos
de
la
clula. Esta comparta mentalizacin ayuda a aislar los substratos de la reaccin o
productos de la misma, de tal forma que no hay competencia de reacciones, de esta
manera se provee un
medio favorable para la reaccin, de tal forma que es posible localizar diferentes
partes del metabolismo en diferentes organelas, haciendo a la clula una
entidad organizada en donde simultneamente funcionan miles de enzimas.
NOMENCLATURA DE LOS ENZIMAS
Las enzimas se denominan por el agregado del sufijo asa al nombre del sustrato o
a la reaccin que cataliza. Ejemplo: la ureasa cataliza la hidrlisis de la urea.

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

La Unin Internacional de Bioqumica y Biologa Molecular (IUBMB) creo un

sistema basado en las reacciones que catalizan. Hay 6 clases principales, como se
muestra en el siguiente cuadro:

DESCRIPCIN

OXIDORREDUCTASAS: Actan en reacciones de oxidorreduccin (Ej.:

deshidrogenasas, oxidasas).
TRANSFERASAS: Catalizan la transferencia de un grupo qumico de una
sustancia a otra. Ej: aminotransferasas o transaminasas.
HIDROLASAS: Producen hidrlisis (fosfatasas, peptidasas).
Liasas: Actan al aadir grupos a ligaduras dobles o quitar grupos del sustrato
y provocar la aparicin de dobles ligaduras (fumarato-hidrasas).
ISOMERASAS: Su accin catalizadora provoca la transformacin de un
sustrato en un ismero. Son mutasas cuando producen una transferencia
intramolecular (fosfoglucomutasa) y racemasas o epimerasas cuando
provocan la inversin de grupos asimtricos.
LIGASAS O SINTETASAS: Estas enzimas catalizan la unin de dos
molculas

COFACTORES Y COENZIMAS
Las enzimas al igual que otras protenas tienen pesos moleculares que van desde
12,000 hasta ms de un milln de kD. Algunas requieren de grupos diferentes
a los aminocidos para realizar su catlisis. Otras requieren de un cofactor que
puede ser uno o ms iones inorgnicos. Otras enzimas requieren de una coenzima.
Apoenzima (inactiva) + Grupo Prosttico

Holoenzima (activa)

Grupo prosttico: cofactores (in metlico) o coenzima unido covalentemente

a la enzima. Son de caractersticas no proteica.
Holoenzima: es una enzima cuya actividad cataltica depende de tener unido
de manera covalente a su grupo prosttico. Esto quiere decir que bajo ciertas
condiciones el grupo prosttico puede ser removido de la enzima, por
motivos regulatorios, o bien existen estados en los cuales la enzima carece

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

de este grupo, por ejemplo recin sintetizada la cadena

de
aminocidos;
la
presencia
del
grupo
prosttico
es
una
modificacin postraduccional. Al estado de la enzima que carece del grupo
prosttico se le denomina a poenzima.
Enzima

Ejemplo del Ion que acta

como
Fe 2+ o Fe3+
K+

X)

citocromo oxidasa, catalasa, peroxidasa,

ferroquelatasa
Piruvato Quinasa

Mn 2+

Hexoquinasa, Glucosa-6-Fosfatasa,

Mg2+

Arginasa

Ni 2+
Zn2+

Ureasa
Pirofosfatasa

ENZIMAS DE IMPORTANCIA CLNICA

Las enzimas son empleadas en los laboratorios clnicos y en las investigaciones

biomdicas como reactivos biolgicos para la determinacin de analitos, y la
medicin de sus niveles de actividad en el suero u otras muestras biolgicas
constituyen herramientas eficaces en el diagnstico y pronstico de una
enfermedad.

Enzimas presentes en el plasma sanguneo

Se ha definido el plasma sanguneo como un receptculo pasivo que recibe las

enzimas procedentes de los tejidos y de los elementos formes (clulas) de la sangre.
Con respecto a su clasificacin fisiolgica, Buecher haba sugerido una agrupacin
en:
a) Enzimas de la plasma especfica
Son componentes funcionales de la sangre. Estn por lo comn all y en un nivel de
actividad superior al de los tejidos, siendo mantenido su nivel constante por
secrecin activa de uno o ms rganos. A este grupo pertenecen la
seudocolinesterasa, ceruloplasmina, lipoproteinlipasa, as como las enzimas que
intervienen en la coagulacin sangunea. La determinacin de la actividad de
estas enzimas tiene inters clnico en le evaluacin tanto de la funcin propia de la
enzima en el estudio como de la funcin del tejido que la sintetiza.

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

b) Las enzimas del plasma no especficas

No desempean funcin biolgica en el plasma; no son, por tanto, constituyentes
funcionales plasmticos y slo se aprecia una muy pequea actividad en
condiciones normales, debido a la renovacin celular natural o pequeos
traumatismos espontneos. Su presencia en plasma en niveles ms altos de lo
normal sugiere un aumento en la velocidad de destruccin celular y tisular. La
determinacin de estos niveles de enzimas plasmticas puede proveer informacin
valiosa para diagnstico y pronstico. Sin embargo, niveles elevados de enzimas en
plasma no slo pueden ser interpretados como evidencia de necrosis celular ya que
tambin la realizacin de ejercicio vigoroso libera cantidades significativas de
enzimas musculares.
Las enzimas del plasma no especficas, pueden clasificarse en:

Enzimas de secrecin, que ejercen su actividad fuera de las clulas

que las originaron, por ejemplo se producen en glndulas excrinas, como
pncreas (enzimas o fermentos digestivos) y prstata, as como en tejidos
como mucosa gstrica y hueso. En adenocarcinoma y osteosarcoma se
observa un aumento importante de la actividad plasmtica de las fosfatasas
cida y alcalina.
Enzimas celulares del Metabolismo Intermedio, que son las que se ubican en
los distintos componentes celulares y cuya salida se produce cuando una
causa determinada altera la estructura de la clula. La concentracin en los
tejidos de estas enzimas es miles de veces ms alta que en el
plasma. Un dao puede conducir a un aumento en la permeabilidad de la
membrana plasmtica con su consecuente liberacin a la circulacin general.
Algunas de las enzimas que corresponden a este grupo son: aspartato amino
transferasa (AST) o glutmico- oxalactico transaminasa (GOT), alanina
amino transferasa (ALT) o glutmico pirvico transaminasa (GPT), lactato
deshidrogenasa
(LDH),
creatn
quinasa
(CK),
amilasa,
glutamiltranspeptidasa (-GT), 5nucleotidasa y aldolasa (ALS). A veces la
alteracin consiste en un simple cambio a nivel de la membrana celular, que
posibilita la salida de aquellas enzimas presentes en el citoplasma de la
clula. Otras veces, determinadas estructuras intracelulares, como las
mitocondrias por ejemplo, resultan daadas y permiten la salida de enzimas
que tienen esa localizacin. Cuanto mayor sea el rea lesionada y ms
intensa la agresin, ms debe esperarse el incremento de la actividad
enzimtica en el suero. Aun cuando desde el punto de vista biolgico son
muchas las enzimas importantes, el inters clnico se centra en el estudio de
aquellas cuyas variaciones que son caractersticas, es decir, indicadoras de
enfermedad o por lo menos, de determinadas alteraciones funcionales. Las
mismas acontecen en el transcurso de diversas noxas, por lo cual las

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

enzimas
adquieren
valor
diagnstico
y
a
veces
pronstico.
Distribucin de las enzimas en las clulas: hay enzimas 100%
citoplasmticas es decir que solo se encuentran en el citosol (lctico
deshidrogensa, GPT). Hay otras enzimas que estn en un cierto porcentaje
en una organela y otro porcentaje en el citoplasma: por ejemplo la GOT (60%
en citoplasma y 40% en mitocondria); la malato deshidrogenasa 50% en
citoplasma y 50% en mitocondria); otras solo mitocondriales (glutamato
deshidrogenasa)
ENZIMAS CELULARES DEL METABOLISMO INTERMEDIO: MECANISMOS DE
LIBERACIN AL PLASMA SANGUINEO
La membrana plasmtica constituye un medio de retencin de las enzimas
intracelulares. El mantenimiento de la integridad de la membrana plasmtica
depende en gran medida de la actividad metablica, la cual genera la energa
necesaria para los diferentes procesos vitales que se realizan en la clula. Si por
cualquier causa se altera la produccin de energa, ya sea por una disminucin de
los sustratos oxidables o de oxgeno, o bien por errores metablicos congnitos que
impidan un metabolismo normal, se promueve el recambio celular o el escape de
las enzimas de clulas sanas. Entre las principales noxas que causan dao o
muerte celular se encuentran las siguientes:
1.
2.
3.
4.
5.

Hipoxia
Presencia de microorganismos (bacterias, parsitos, virus)
Agentes qumicos, fsicos y farmacolgicos
Mecanismos inmunitarios
Trastornos nutricionales

Hablaremos de 3 de ellas:
1. Hipoxia: La hipoxia (o falta de tensin celular de oxigeno) en las clulas o
tejidos puede atribuirse a diferentes causas, por ejemplo la deficiencia
en el transporte del oxgeno como sucede en las anemias; oxigenacin
deficiente debida a un fallo cardiorespiratorio, por estrechamiento (ej.
aterosclerosis) o bloqueo (trombosis) de las arterias o venas.
2. Presencia de microorganismos: la presencia de bacterias, virus, hongos,
as como protozoos y helmintos. El ataque directo de ellos sobre las
membranas celulares promover tambin la salida de enzimas intracelulares
a la circulacin sangunea.
3. Agentes qumicos, fsicos y farmacolgicos: la contaminacin ambiental
es fuente de agentes qumicos que resultan inhibidores de diversos procesos
metablicos, por ejemplo mercurio y plomo. El alcoholismo y el tabaquismo
pueden conducir a una alteracin de los niveles sricos de las enzimas. Por
ejemplo en el alcoholismo se observa el fenmeno de la induccin enzimtica
(mayor sntesis de protena enzima), que puede aumentar la produccin de

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

enzimas como la GGT (gama glutamil transferasa) y por tanto la elevacin

de sus niveles sricos. Los frmacos tambin pueden alterar los niveles
sricos de las enzimas al actuar por diferentes mecanismos: liberacin de
enzimas de membrana, induccin o represin de la sntesis enzimtica o por
modificaciones del flujo biliar. Un ejemplo del primer caso es la imipramina
que por su accin detergente sobre las membranas de los hepatocitos
provoca un aumento de la GGT srica; en el caso del fenobarbital se induce
la sntesis de la GGT y se perturba el flujo biliar, desorganizando las
estructuras lipdicas de las membranas de los hepatocitos; y por ltimo, los
anticonvulsivos al igual que la mayora de los frmacos liposolubles son
inductores enzimticos y producen un aumento de ms de un 70% de la ALT
srica y ms de un 200% de la GGT.
FACTORES QUE DETERMINAN
ENZIMATICA EN SUERO

LA

CONCENTRACION

ACTIVIDAD

Al producirse el dao o la muerte celular, las molculas pequeas son las primeras
en liberarse y escapar a la circulacin, posteriormente las macromolculas, entre las
que se encuentran las enzimas, y finalmente todo el contenido celular. La liberacin
y velocidad de aparicin de las enzimas en la circulacin depende de la localizacin
intracelular y de las caractersticas del rgano o tejido daado. La aparicin o
aumento en suero de las enzimas del citosol refleja solo un dao de la membrana,
mientras que el aumento de las enzimas localizadas en organelas, aporta
informacin acerca de procesos destructivos y necrosis celular.
La aparicin de las enzimas en el suero depende de la forma en que logren el paso
desde el lquido intersticial a la sangre, lo que vara de un tejido a otro. Por ejemplo,
el hgado es un rgano altamente vascularizado con capilares muy permeables por
lo que permite el paso directo de las enzimas a la sangre, mientras que en el caso
del msculo esqueltico con capilares muy poco permeables, las enzimas pasan a la
sangre a travs de la linfa.
Adems de conocer la localizacin intracelular de las enzimas y su paso a la sangre,
es importante tambin cmo se realiza el proceso de clarificacin de las enzimas
que llegan al torrente circulatorio.
Clarificacinodepuracindelasenzimasvolcadasalplasmapornoxascelulares: El peso
molecular de la mayora de las enzimas impide que puedan ser filtradas por el
glomrulo en los riones sanos, por lo que la excrecin a travs de la orina no es la
va principal de eliminacin de las enzimas presentes en el plasma. Una excepcin
la constituye la amilasa de gran valor en las enfermedades pancreticas, que por su
pequeo peso molecular (40 kDa) atraviesa los glomrulos renales y aumenta su
excrecin por la orina.
En definitiva, las vas de eliminacin de enzimas sricas son:

Eliminacin renal: se cumple para aquellas de bajo peso molecular. Ej:

amilasa y algunas Fosfatasas
Inactivacin srica: existen inactivadores o inhibidores para varias enzimas:
Ej: tripsina, quimiotripsina. Luego son eliminadas rpidamente, con la
participacin del sistema retculo endotelial en un proceso de endocitosis
mediada por receptor.

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

Para algunas enzimas existe recaptacin por parte de los tejidos

convalecientes, al restablecerse anatmica y fisiolgicamente. Esta pequesima
parte de las enzimas previamente liberadas sera utilizada, no para su funcin
primitiva, sino como integrante de un pool (reservorio) de aminocidos.
La cantidad y duracin de la actividad enzimtica suministran datos acerca del
alcance del dao del tejido. Una actividad enzimtica aumentada durante un tiempo
prolongado sugiere un dao crnico, por el contrario en el caso de las enfermedades
agudas tiene lugar un rpido aumento y un rpido descenso de la actividad
enzimtica. La utilizacin de las enzimas en el diagnstico clnico depende de su
vida media despus de su salida del interior de la clula. La vida media de las
enzimas en el plasma vara de 6 a 48 h.

ENZIMAS FRECUENTEMENTE ANALIZADAS:

Transaminasas hepticas (ALT o GPT y AST o GOT)

alfaAmilasa
Creatn fosfoquinasa (CPK)
Fosfatasa cida (AcP)
Fosfatasa alcalina (ALP)
Gama glutamil transpeptidasa (GGT)
Lctico deshidrogenasa (LDH)
5-nucleotidasa (NTP)

AHORA

Lactato
deshidr
(LDH)
Los
LDH se

VEREMOS:
ogenasa
niveles sricos
aumentados de
observan
en

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

muchas circunstancias como ser anemias megaloblsticas, infarto de

miocardio y pulmonar, etc. El gran nmero de situaciones que aumenta la
actividad de LDH hace relativa su utilidad diagnstica. Sin embargo, es muy
til en el seguimiento de la quimioterapia del cncer puesto que la respuesta
en la teraputica se acompaa por una disminucin del nivel srico de esta
enzima. La determinacin de la actividad de LDH es til en el diagnstico del
infarto de miocardio y pulmonar. Son muy caractersticos los niveles de LDH
elevados en los casos de infarto de miocardio y se observan valores altos ya
a las pocas horas del comienzo del aparente infarto. Por si sola, la
determinacin de LDH no es determinante de lesin de ningn rgano en
particular. Hay que tener en cuenta que es necesario evitar la hemlisis de la
muestra de sangre, para una correcta determinacin.

Transaminasas
La GOT est elevada en suero en pacientes con enfermedades
hepatobiliares, cardiovasculares y miopatas. La GPT est elevada en el
suero de enfermos hepticos.

Fosfatasa alcalina:
Se encuentra aumentada en las enfermedades hepticas. Los nios en
crecimiento y las mujeres embarazadas en el tercer trimestre presentan
valores fisiolgicamente elevados de fosfatasa alcalina en suero.
La determinacin de la fosfatasa alcalina es suero es til para reconocer las
enfermedades seas, sobre todo la ostetis deformante, hipoparatiroidismo y
neoplasias seas. La elevacin de la fosfatasa alcalina srica en algunas
enfermedades hepticas puede ser distinguida mediante otras pruebas de
laboratorio y por sus rasgos clnicos.

Fosfatasa cida:
Se observan valores elevados en pacientes con carcinoma prosttico.

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

En la mayora de los casos los cambios que se observan en los niveles de actividad
o la concentracin de las enzimas del plasma permiten inferir la localizacin y la
naturaleza de los cambios patolgicos que se producen en determinados tejidos del
cuerpo. Sin embargo, hay que tener en cuenta que muchos procesos fisiolgicos
normales pueden provocar aumentos en el suero de algunas enzimas, que no se
relacionan con una enfermedad.
ENZIMOLOGA
PNCREAS

DE

LAS

ENFERMEDADES

DEL

CORAZN,

HGADO

Las enfermedades del corazn, hgado y pncreas son las que con mayor frecuencia
aparecen en la poblacin, por ello la importancia de la aplicacin de la enzimologa
al diagnstico y evolucin de estas enfermedades

CORAZON

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

El trmino infarto agudo del miocardio (IAM) se

refiere a la muerte del tejido cardiaco resultante
de la ausencia del flujo sanguneo a las
clulas musculares del corazn. Usualmente
implica
un
sndrome
clnico
clsico,
caracterizado por el comienzo sbito de los
sntomas tpicos, seguidos de alteraciones
electrocardiogrficas e incrementos transitorios
de los niveles sricos de las enzimas liberadas
por el miocardio. En dicho sndrome la oclusin
trombtica sbita y total de una arteria coronaria,
causa un infarto que generalmente compromete
todo el espesor del segmento de la pared
ventricular irrigado por la arteria comprometida.

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

Cambios
enzimticos en

o
el IAM:
Las

clulas
miocrdicas
lesionadas

irreversiblemente liberan ciertas enzimas a la circulacin y su medicin nos

proporciona una herramienta de gran utilidad para el diagnstico del infarto
agudo del miocardio. La figura nos ilustra el comportamiento general de la
isoenzima MB de la creatin kinasa (CK), la lactico deshidrogenasa (LDH) y la
aspartato aminotransferasa desde el comienzo del dolor precordial en los pacientes
con infarto agudo.
o Lctico deshidrogenasa (LDH):
La actividad total de esta enzima supera el rango normal a las 24-48 horas luego del
comienzo del infarto, tiene un pico entre el tercero y el sexto da, para regresar a
valores normales cerca del da catorce. La elevacin de esta enzima es un indicador
muy sensible pero poco especifico de infarto del miocardio, pues algunas entidades
pueden producir incrementos plasmticos de LDH, como sucede en los pacientes
con hemlisis, anemia megaloblstica, leucemia, enfermedad o congestin heptica,
enfermedad renal, tumores, embolismo pulmonar, miocarditis, enfermedades del
msculo esqueltico. Existen 5 isoenzimas de LDH (numeradas de 1 a 5 de acuerdo
con su capacidad de migracin electrofortica), cuya medicin puede
mejorar
la capacidad diagnstica del estudio, pues la LDH1 se encuentra
principalmente en el corazn, mientras que la LDH4 y la LDH5 estn en el hgado y
el msculo esqueltico. La elevacin de LDH1 precede a la elevacin de LDH total
en aproximadamente 8 horas, sin embargo, como la hemlisis puede tambin
incrementar los niveles de esta isoenzima, se debe tener mucho cuidado en el
manejo de la sangre al obtener la muestra para anlisis en el laboratorio. La
medicin de las isoenzimas de LDH puede ser muy til cuando se espera que los
niveles de CK-MB se encuentren bajos (infartos de 2 a 4 das de evolucin), pero la
titulacin rutinaria de estas isoenzimas no se justifica en todos los pacientes.

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

Rango Normal

Perfil plasmtico tpico de las enzimas liberadas durante un infarto agudo del
miocardio:
o Aspartato aminotransferasa (AST):
Los niveles plasmticos de esta enzima (anteriormente conocida como
transferasa srica del cido glutmico oxalactico - GOT) se empiezan a elevar a las
8 a 12 horas del infarto, alcanzan un pico a las 18 a
o Creatin kinasa (CK):
La actividad de esta enzima supera el rango normal entre 4 y 8 horas de iniciados
los sntomas de infarto agudo del miocardio, declinando a valores bsales cerca del
tercero o cuarto da. El pico enzimtico es variable, pues puede ser precoz (8 horas)
o muy tardo (58 horas). Aunque la media del pico de actividad de CK es de 24
horas. Aunque la elevacin plasmtica de los niveles totales de CK es muy sensible
para el diagnstico de infarto, existen cerca de un
15% de falsos positivos que se presentan en pacientes con enfermedades
musculares, intoxicacin alcohlica, diabetes, trauma msculo-esqueltico, ejercicio
extenuante, convulsiones, inyecciones intramusculares, embolismo pulmonar, etc.
Por lo cual se recurre a las isoenzimas de CK como ayuda diagnstica de
invaluable utilidad hoy en da. Las tcnicas de electroforesis han permitido indicar
tres isoenzimas de CK: MM, BB y MB; la BB se encuentra principalmente en rin y
cerebro, la MM en el msculo esqueltico, mientras que la isoenzimaMB se detecta
principalmente en el corazn. La medicin de esta isoenzima contina siendo el

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

mtodo bioqumico ms aceptado para el diagnstico del infarto agudo del

miocardio.

HIGADO
Dao Heptico agudo: por ejemplo durante la infeccin con el virus de la Hepatitis A
(VHA)
o Enzimas plasmticas usadas como marcadoras de inflamacin:
ASAT (GOT) y ALAT (GPT): La concentracin de estas enzimas en el interior
del hepatocito es muy elevada y cada vez que se altera difusamente la
permeabilidad de la membrana citoplasmtica, sea por necrosis o por inflamacin,
las transaminasas experimentan un aumento de actividad en sangre perifrica. Los
requisitos indispensables para una elevacin cuantitativamente importante de
transaminasas son que el dao sea difuso y agudo. Constituyen el examen de mayor
utilidad frente a la sospecha de una inflamacin heptica y habitualmente ponen el
sello del diagnstico de un dao heptico agudo. La actividad en plasma alcanza
niveles sobre 500 mU/ml y habitualmente sobre 1000 mU/ml. Su normalizacin
completa es posterior a la desaparicin de la ictericia.

GOT
GPT
o
o
o
o Enzimas marcadoras de colestasia:
Las fosfatasas alcalinas hepticas (FA) son un grupo de enzimas
ubicadas preferentemente en la membrana canalicular del hepatocito. Su sntesis
est regulada por la presencia de sales biliares; un aumento de la concentracin
intracelular de sales biliares estimula la sntesis de FA y por esta razn se elevan en
la colestasia intra o extracelular. En ambos casos existe un incremento de la
concentracin intracelular de sales biliares. Pueden elevarse en procesos
expansivos locales (tumorales o inflamatorios), en los que la concentracin de sales
biliares aumenta en forma sectorial. En la hepatitis aguda, es corriente encontrar
discretas alzas en la concentracin de FA como expresin de mayor o menor grado
de colestasia que siempre est presente. Sin embargo, una elevacin importante de

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

FA debe hacer pensar en un dao heptico predominantemente colestsico o en una

obstruccin al flujo biliar.
La GGT o gama glutamil transferasa se eleva por mecanismos no bien establecidos
pero probablemente similares a los de las FA. Es adems inducible por agentes
externos. Se trata de un marcador muy sensible pero de poca especificidad. El
alcohol induce manifiestamente su sntesis por lo que es de utilidad en el control de
la abstinencia alcohlica
PANCREAS:
El pncreas es un rgano muy rico en enzimas almacenadas principalmente en
formas inactivas o zimgenos, que se activan en el intestino para la digestin de los
alimentos. La Pancreatitis Aguda (PA) se define como inflamacin del pncreas y del
tejido peri- pancretico en forma aguda.
Es importante distinguir entre su forma leve y grave. La primera se caracteriza por la
presencia de inflamacin local que se traduce en edema de la glndula y con mnima
repercusin sistmica. En la pancreatitis aguda grave en cambio, la glndula puede
tener necrosis, formaciones de pseudoquistes o abscesos, y muchas veces aparece
falla orgnica con repercusin sistmica importante
La etiologa ms frecuente de pancreatitis aguda es la biliar, por obstruccin del
coldoco por clculos biliares. La segunda se debe principalmente al abuso
del consumo del alcohol.

Otras causas menos frecuentes incluyen: el traumatismo abdominal, hipercalcemia,

hipertrigliceridemia, frmacos, infecciones virales, transgresin alimentaria o
idioptica.

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

Es precisamente la activacin del tripsingeno en las clulas acinares del pncreas y

no en el duodeno lo que favorece la activacin de otras enzimas pancreticas que
inician el proceso de autodigestin del pncreas.
o Enzimas pancreticas en plasma:
Existe un alza significativamente de la lipasa, amilasa y tripsina. En clnica un alza
en la lipasemia mayor a 3 veces o de la amilasemia ms de 4 veces, tienen una alta
sensibilidad y especificidad.

Amilasa:
Se eleva en el plasma entre 2 a 12 veces de su valor normal en la PA. El alza es un
evento precoz y transitorio, de tal forma que se eleva al inicio y dura hasta el tercer a
quinto da de evolucin. Luego puede regresar a valores normales o mantenerse
elevada. Es importante destacar que la amilasa puede estar distorsionada en
presencia de altos niveles de triglicridos, por lo tanto la amilasemia es til en etapas
precoces de la PA o arroja valores muy elevados. El hallazgo de valores normales no
excluye el diagnstico y la magnitud de la amilasemia no guarda relacin con la
gravedad de la PA (No es especfica, existen otras patologas que tambin provocan
su elevacin, ej: cirrosis, insuficiencia renal, obstruccin intestinal).

Lipasa:
Su determinacin presenta una mayor especificidad para pancreatitis (96%), con una
sensibilidad de 94%. Se eleva despus que la amilasa y permanece elevada en el
plasma por ms tiempo, incluso hasta dos semanas de iniciado el cuadro.
- Un marcador que se ha venido utilizando en los ltimos aos, lo constituye
tripsingeno. El tripsingeno se encuentra en dos formas isoenzimticas,
tripsingeno-1 o catinico y el tripsingeno-2 o aninico. Durante PA se favorece
salida de enzimas pancreticas a la circulacin entre las que se encuentran
tripsingeno-2 que puede ser valorado en el suero y la orina.

el
el
la
el

ENZIMURIA
La utilizacin de las enzimas en la orina es limitada ya que debe asegurarse que su
presencia no procede de eritrocitos, leucocitos, clulas epiteliales y
microorganismos. Las enzimas presentes en la orina pueden tener por tanto
diferentes orgenes:
- Procedentes del rin por destruccin celular.
- Reacciones de rechazo al trasplante de rin.
- En un rin sano, su presencia en la orina est limitada por los pesos moleculares.
Las protenas con un peso molecular menor de 60 kDa pueden ser filtradas por el

II-CICLO DE ENFERMERIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

rin y se excretan en la orina.

La presencia de enzimas en la orina puede servir tambin como criterio de evolucin
en las afecciones renales agudas.

II-CICLO DE ENFERMERIA
TRUJILLO

CUADRO DE ENZIMAS

UNIVERSIDAD NACIONAL DE

II-CICLO DE ENFERMERIA
TRUJILLO

UNIVERSIDAD NACIONAL DE

XI)

CONCLUSIONES

XII)

LINKOGRAFA

https://www.youtube.com/watch?v=aVzdbnlzvJE
http://www.bioquimicaqui11601.ucv.cl/unidades/cte/traselectfofox3fid.html
http://books.google.com.pe/books?
id=2Zy1GulZcScC&pg=PA227&lpg=PA227&dq=traslocaci
%C3%B2n+de+protones&source=bl&ots=0lkvCMh8B&sig=Cc3CF62tV3IvwerNIzh4ZnCBOZ8&hl=es&sa=X&ei=qnIPVMvJoPGgwTZvIDIBw&ved=0CDAQ6AEwAw#v=onepage&q=traslocaci%C3%B2n
%20de%20protones&f=false
http://docencia.izt.uam.mx/japg/RedVirtualJAP/CursoDRosado/4_Metabolismo/
6-MetabolismoenGeneral/2-FosforilacionOxidativa.pdf
http://bioquibi.webs.ull.es/bioquimica%20estructural/antonio/fosforoxidativa.pdf
http://claracampoamorbiologia.wikispaces.com/file/view/Transporte+de+protones+a+traves+de+protei
nas+-+IYC200101.pdf
http://www.fisicanet.com.ar/biologia/metabolismo/ap08_respiracion.php
http://www.edumedia-sciences.com/es/a417- cadena-respiratoria.

http://docencia.izt.uam.mx/japg/RedVirtualJAP/CursoDRosado/4_Metabolismo/
6-MetabolismoenGeneral/2-FosforilacionOxidativa.pdf