Escolar Documentos
Profissional Documentos
Cultura Documentos
BIOQUIMICA
RESUMEN SEGUNDO PARCIAL
ALUMNO:
LEE MAYACU
CUARTO “A”
ENERO, 2010
UNIVERSIDAD POLITECNICA SALESIANA
INGENIERIA EN BIOTECNOLOGIA
RESUMEN BIOQUÍMICA
Alumno: Lee Mayacu
PROFESOR: B.Q.F Wilson Tapia
ENZIMAS
Son sustancias que incrementan la velocidad de las reacciones químicas que catalizan sin
cambiar el proceso. Al igual que los catalizadores, las enzimas aumentan la velocidad de
las reacciones en que participan, pero las enzimas pueden de forma temporal a la
molécula que se esta transformando, liberándose al final, esto es regenerando de nuevo, a
la vez que se libera el producto de la reacción.
Clasificación de las enzimas
Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de oxido reducción o transferencia de átomos de
hidrogeno o electrones de un sustrato a otro.
Transferansas: Enzimas que están implicadas en las transferencias de grupos
funcionales entre dadores y aceptores.
Hidrolasas: Se considera como una clase especial de transferasas en la que el sustrato es
roto siendo sus fragmentos transferidos a los componentes del agua (OH y H)..
Liasas: Enzimas catalizan reacciones en las cuales se rompen enlaces C-C,C-N,C-O, sin
interrupción de agua y con perdida de grupos funcionales simultanea a la aparición de
dobles enlaces.
Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización.
Ligasas o sintetasa: Participan en reacciones en las que se unen dos moléculas a
expensas de un enlace fosfato de alta energía procedente del ATP
Características
Su actuación catalítica, y por otra parte la enzima aumenta la velocidad de reaccionar sin
afectar las propiedades termodinámicas del sistema que interactúan.
En los sistemas biológicos es imprescindible la presencia de enzimas ya que la
temperatura y el pH del organismo determina la velocidad reacción insuficiente para las
exigencias de la vida ya que al producir lentamente no seria correcta la actividad vital.
Las enzimas están formadas por una parte proteica o apoenzima inactiva desde el punto
de vista catalítico. La unión de un cofactor o grupo protético de forma covalente a la
apoproteina da lugar a lo que denominamos holoenzima que presenta actividad
catalítica.los cofactores pueden ser de naturaleza orgánica o inorgánica.
Reacción Anabólica: Son sustancias simples se unen para formar sustancias mas
complejas crea nuevo material.
Reacción Catabólica: En las reacciones más complejas se desdoblan para convertirse en
sustancias más simples. Ejemplo
Dentro del cuerpo humano las reacciones están bien controladas. Existen procesos que
requieren o liberan energía; tanto en catabolismo y anabolismo:
Reacciones endorgónicas: ocurren si hay aporte energético. Ejemplo: Combustión
Reacciones exergónicas: libera energía Ejempló. Glucolisis (por la liberación de
energía ATP.
Las células son capaces de realizar las reacciones exergonicas que realizan sin producir
daño a la celula. Estas son controladas y reguladas y se denominan enzimas.
La sustancia sobre el cual actua la enzima se llama sustrato. El sustrato convierte por
acción de la enzima en 1,2,3, o mas productos. La enzima actua sobre el sustrato el
sustrato produciendo o trasfromandolo en producto.
Especificidad de las Enzimas
Algunas enzimas muestran una especificidad absoluta por un determinado sustrato, sin
embargo no siempre ocurre asi, si no por lo común tiene especificidad algo más amplio
aceptando varios análogos estructurales de un sustrato especifico. Se han propuesto
varios modelos varios modelos para explicar la especificidad de la enzima para un
determinado sustrato.
Modelo de la "llave-cerradura
Los enzimas son muy específicos, como sugirió Emil Fisher en 1894. Con base en sus
resultados dedujo que ambas moléculas (enzima y sustrato) poseen complementariedad
geométrica, cuyas formas encajan exactamente una con otra.[21] Esto es citado
comúnmente como "la llave-cerradura", refiriéndose al enzima como una especie de
cerradura y al sustrato como una llave que encaja de forma perfecta en la cerradura. Sin
embargo, si bien este modelo explica la especificidad de los enzimas, falla al explicar la
estabilización del estado de transición que los enzimas logran.
Modelo del encaje inducido
En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: los
enzimas son estructuras bastante flexibles, el sitio activo puede ser reformado por la
interacción con el sustrato. Como resultado de ello, la cadena aminoacídica que compone
el sitio activo es moldeada en posiciones precisas que permite a la enzima llevar a cabo
su función catalítica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia
ligeramente de forma para entrar en el sitio activo.[23] Este modelo es también
denominado guante-mano comparando así esta unión enzima-sustrato con una mano y un
guante.
Modelo alostérica
Los cambios alostéricos (zonas del enzima diferentes al sitio activo) permiten un cambio
estructural de la proteína en respuesta a la unión de efectores. La modulación puede ser
directa, cuando el efector se une directamente a sitios de unión en el enzima, o indirecta,
donde el efector se une a otra proteína o a una subunidad proteica que interactúa con el
enzima alostérica y que influencia la actividad catalítica.
Coenzimas
Son proteínas y no sufren cambios después de la reacción, algunas vitaminas funcionan
como coenzimas Ejem. Vitaminas K, B6, B1, B2. Una enzima no podrá catalizar si su
coenzima no esta presente. La unión de la enzima al sustrato es estereoespecifica. Su
dispocision en el espacio solo permite el ingreso que se igual.
Propiedades de las coenzimas
El pH en la proteína determina los cambios de cargas eléctricas del aminoácido al pH
donde es optimo es cuando tiene la máxima capacidad de catálisis
Temperatura: tiene que ser óptima para lograr la máxima capacidad catalítica. Las
enzimas actúan a temperatura optiman
Concentración del sustrato: Normalmente a mayor concentración del sustrato mayor
actividad de la enzima cuando hay mayor actividad enzimática en el sustrato hay mayor
mayor número de productos que deben ser controlados. Mayor concentración menor
actividad producto mayor o menor.
Cofactor: Son aquellas enzimas que necesitan de un cofactor o enzimas la ausencia de
este puede impedir el desarrollo de la reacción.
Inhividores: Son sustancias que ocupan temporalmente el sitio activo de la enzima
porque se parece a la estructura, o bien pueden alternar la conformación de la enzima
impidiendo su unión al sustrato.
Ácidos nucleicos
Son la unión de una osa (ribosa o 2-desoxirribosa y una base nitrogenada (puricas o
pirimidinica) por un enlace N-glucosidico se denomina nucleosido. El compuesto
formado por la esterificación de un nucleosido por acido fosfórico es un nucleótido.
Constituyen los ácidos nucleitidos por la composición del llamado zimonucleico entra la
ribosa, y por eso pasa a llamarse ácido ribonucleico (RNA, ARN), mientras que el
timonucleico contiene desoxirribosa, por lo que pasa a llamarse ácido
desoxirribonucleico (DNA, ADN).
Bases puricas:
Del nucleo de purina, este núcleo esta formados por dos anillos condensados, uno de las
cuales es la pirimidina y el otro imidazolico.
Propiedades:
Presentan un carácter aromático marcado
Resisten ala oxidación
Se absorben en rayos UV, propiedad utilizada para su caracterización
Las bases puricas presentes en todos los ácidos nucleicos tanto ARN como ADN y en
numerosas coenzimas son:
Bases Pirimidinicas:
Derivan de un núcleo heterocíclico de 6 lados, la pirimidina, por sustitución de los H de
los grupos CH por diveros radicales. Estos compuestos absorben igualmente en el UV lo
que sirve para caracterizarlos. Las tres bases pirimidicas principales son:
Citosin
Uracilo
Timina
Todas las bases puricas como las pirimidinicas pueden tener varias configuraciones
tautomericas ya que presentan sustituyentes hidroxilatos y aminados
Ceto-enolica: donde la forma ceto o lactamica es la que hemos utilizado es para
representar las bases anteriormente, y la forma enolica o lactimica se origina por la
emigración de hidrogeno a los oxigenos sustituyentes. Ambas formas lactamicas pueden
encontrarse en equilibrio tautomerico, pero a pH fisiológico predominan las formas
lactamicas o cetonas.
Amino-imino: En la que el radical aminado puede encontrarse en forma de amina
primaria o enforma de imina.
Nucleosido
Es una base nitrogenada y una pentosa (D-ribosa o D-2desoxirribosa). Cuando la pentosa
es D-ribosa, el nucleosido se denomina desoxirribosa, el nucleosido se denomina
dexorribonucleosido como las, y están presentes en el ADN. Tanto los ribonucleosidos
como los desoxirribonucleosidos pueden tener bases puricas o pirimidinicas; cuando se
trata de una base pirimidinica la unión se realiza entre el N1 de la base y el C1del azúcar
por lo que el enlace se denomina –Nglucosidico; en el caso de la bases puricas la unión
se realiza entre el N9 de la base y el C1 de la base del azúcar, siendo también un enlace –
N-glucosidico.
Los nucleosidos son algo más solubles en agua que las bases nitrogenadas libres.
Nucleótidos
Los nucleótidos están formados por la unión de un nucleosido y una molécula de acido
fosfórico este se une por un enlace ester a algunos de los carbones de la pentosa que
tenga un grupo OH libre. Asi, en la ribosa hay tres posibles puntos de unión del acido
fosfórico: los carbonos 2,3 y 5. En la dexorribosa, sin embargo, solo existen dos posibles
puntos de unión del fosfórico: los carbonos 3y 4, ya que el C2 ha perdido el oxigeno. En
los acidos nucleicos en el ARN y ADN, solo hay nucleótidos en 5 es decir nucleótidos-5-
monofosfato.
La formación de un nucleótido se produce mediante un enlace fosfodiester en el que
participan un grupo OH acido fosfórico y el H alcolico del C5 de la pentosa del
nucleosido con una perdida de una molecula de agua.
Nucleotidos de interés
Existen nucleótidos de una gran importancia bioquímica que no forman parte de los
acidos nucleico. Tal es el caso del adenosin-3-5-fosfato cíclico (AMPc.
RIBONUCEOTIDOS
NOMBRE COMPOSICION
Acido adenilico o adenosin-5- Adenosina + fosfórico
monofosfato (AMP)
Acido guanilico o guanidin -5- Guanosina + acido fosfórico
monofosfato(CMP)
Acido uridilico o uridin-5monofosfato Citidina + a acido fosfórico
(UMP)
DESOXIRRIBONUCLEOTIDOS
Acido desoxitimidilico o Desoxiguanosina+ acido fosfórico
desoxitimidin-5monofosfato(dTMP)
Acido desoxiguanilico o Desoxiguanosina + acido fosfórico
desoxiguanosin5- monofosfato
(dGMP)
Acido desoxicitidilico o desoxicitidin- Desoxicitidina + acido fosfórico
5-momofosfato (dCMP)
Acido desoxiadenilico o Desoxiguadenosina + acido fosfórico
desoxiadenosin -5-monofosfato
(dAMP)
Actuan como segundo mensajero e la regulación hormonal del metabolismo. También
existen difosfatos de nucleosidos que merecen un interés especial, por ejemplo el citidin-
5 difosfato (CDP), que transporta moléculas de colina para la síntesis de lípidos; o en la
síntesis de glucógeno.
Entre los trifosfatos de nucleosidos destacan por las funciones que realiza el adenosin -5-
trifosfato (ATP). Este compuesto es la reserva energética del organismo constituye la
fuerza endergonicos del mismo.
RESPIRACION CELULAR
La respiración celular es el conjunto de reacciones bioquímicas que ocurren en la
mayoría de las células. También es el conjunto de reacciones químicas mediante en el
proceso catabólico se obtiene energía a partir de la degradación de sustancias orgánicas,
ocurre en la mayoría de las células, en las que el ácido pirúvico producido por la
glucólisis se desdobla a dióxido de carbono (CO2) y agua (H2O) y se producen 36
moléculas de ATP
Comprende tres fases:
Glucolisis: La respiración anaeróbica es la reacción que se lleva a cabo en el citoplasma
de la célula.
Ciclo de los ácidos tricarboxílicos (ciclo de Krebs): La respiración aeróbica o el ciclo
de krebs se realiza en estructuras de las células mitocondrias
Cadena respiratoria y fosforilación oxidativa del ADP a AT: Al final de la cadena
produce o requiere O2 y produce ATP.
Durante la respiración una parte de la energía libre desprendida en estas reacciones
exotérmicas, es incorporada a la molécula de ATP, que puede ser a continuación
utilizado en los procesos endotérmicos, como son los de mantenimiento y desarrollo del
organismo (anabolismo). La respiración celular tiene una ecuación para la producción de
energía:
GLUCOSA + O2 -----> CO2 + H2O + ENERGÍA
FLUJO DE ENERGIA EN EL ECOSISTEMA
La energía "fluye" a través del ecosistema como enlaces carbono-carbono. Cuando
ocurre respiración, los enlaces carbono-carbono se rompen y el carbono se combina con
el oxígeno para formar dióxido de carbono (CO2). Este proceso libera energía, la que es
usada por el organismo (para mover sus músculos, digerir alimento, excretar desechos,
pensar, etc.) o perdida en forma de calor. Las flechas oscuras en el diagrama representa
el movimiento de esta energía. Observe que toda la energía proviene del sol, y que el
destino final de toda la energía es perderse en forma de calor.
La fuente primaria (en la mayoría de los ecosistemas) de energía es el sol.
El destino final de la energía en los ecosistemas es perderse como calor.
La energía y los nutrientes pasan de un organismo a otro a través de la cadena
alimenticia a medida que un organismo se come a otro.
Los descomponedores extraen la energía que permanece en los restos de los roganismos.
Los nutrientes inorgánicos son reciclados pero la energía no.
La energía entra al ecosistema como luz solar y sale como calor y la Fotosíntesis
convierte CO2 y H2O en moléculas orgánicas
La mitocondria libera la energía de estos compuestos y produce ATP en el proceso de
respiración celular
TRABAJO CELULAR: TRASPOSTE MECANICO O QUIMICO
La energía de la luz o de la oxidación de sustancias provenientes de los alimentos se
transfiere, mediante una cadena transportadora de electrones, a una diferencia de
concentración de H+.
Esta, a su vez, provee la energía necesaria para sintetizar ATP mediante la incorporación
de una molécula de fosfato inorgánico (PI) al ADP (Adenosina difosfato).
La reacción del ATP con la glucosa para producir glucosa 6-fosfatoy ADP es exergónica.
Parte de la energía liberada se conserva en el enlace que une al fosfato con la molécula
de glucosa que entonces se energiza.
Paso 2
La glucosa 6-fosfato sufre una reacción de reordenamiento catalizada por una isomerasa,
con lo que se forma fructosa 6-fosfato.
Paso 3
La fructosa 6-fosfato acepta un segundo fosfato del ATP, con lo que se genera fructosa
1,6-difosfato; es decir fructosa con fosfatos en las posicio-nes 1 y 6.
La enzima que regula esta reacción es la fosfofructocinasa.
Nótese que hasta ahora se han invertido dos moléculas de
ATP y no se ha recuperado energía.
La fosfofructocinasa es una enzima alostérica, el ATP es un efector alostérico que la
inhibe. La interacción alostérica entre ellos es el principal mecanismo regulador de la
glucólisis. Si existe ATP en cantidades suficientes para otros fines de la célula, el ATP
inhibe la actividad de la enzima y así cesa la producción de ATP y se conserva glucosa.
Al agotar la célula la provisión de ATP, la enzima se desinhibe y se reanuda la
degradación de la glucosa. Este es uno de los puntos principales del control de la
producción de ATP.
Paso 4
La fructosa 1,6 -difosfato se divide luego en dos azúcares de 3 carbonos, gliceraldehído
3-fosfato y dihidroxiacetona fosfato. La dihidroxiacetona fosfato es convertida
enzimáticamente (isomerasa) en gliceraldehído fósfato. Todos los pasos siguientes deben
contarse dos veces para tener en cuenta el destino de una molécula de glucosa.
Debemos recordar que hasta el momento no se ha obtenido ninguna energía
biológicamente útil. En reacciones subsecuentes, la célula recupera parte de la energía
contenida en el PGAL.
Paso 5
Las moléculas de PGAL se oxidan es decir, se eliminan átomos de hidrógeno con sus
electrones, y el NAD+ se reduce a NADH. Esta es la primera reacción de la cual la célula
cosecha energía. El producto de esta reacción es el fosfoglicerato. Este compuesto
reacciona con un fosfato inorgánico (Pi) para formar 1,3 difosfoglicerato. El grupo
fosfato recién incorporado se encuentra unido por medio de un enlace de alta energía.
Paso 6
El fosfato rico en energía reacciona con el ADP para formar ATP. (en total dos
moléculas de ATP por molécula de glucosa). Esa transferencia de energía desde un
compuesto con un fosfato, de alta energía se conoce como fosforfiación.
Paso 7
El grupo fosfato remanente se transfiere enzimáticamente de la posición 3 a la posición 2
(ácido 2-fosfoglicérico).
Paso 8
En este paso se elimina una molécula de agua del compuesto 3 carbono. Este
reordenamiento interno de la molécula concentra energía en la vecindad del grupo
fosfato. El producto es el ácido fosfoenolpirúvico (PEP).
Paso 9
SINTESIS QUIMIOSMÓTICA
Durante mucho tiempo se intentó explicar la naturaleza del enlace entre la cadena
respiratoria y el sistema de fosforilación. En 1961, Mitchell propuso la hipótesis
quimiosmótica, que es la que actualmente se acepta en general.
Esta hipótesis ha sido apoyada por las evidencias experimentales encontradas en distintos
laboratorios, lo que le valió a Mitchell el premio Nobel en 1978.
La misma propone que el transporte de electrones y la síntesis de ATP están acopladas
por un gradiente protónico a través de la membrana mitocondrial.
Según este modelo, el transporte de electrones paso a paso, desde el NADH o el FADH2
hasta el oxígeno a través de los transportadores de electrones, da por resultado el bombeo
de protones a través de la membrana mitocondrial interna hacia el espacio entre las
membranas mitocondriales interna y externa.
Este proceso genera un potencial de membrana a través de la membrana mitocondrial
interna, ya que el medio que ocupa el espacio intermembranoso se carga positivamente.
Cuando los protones pueden fluir de regreso a la matriz, descendiendo por el gradiente
protónico, se libera energía utilizable en la síntesis de ATP a partir de ADP y Pi.
Los protones regresan a la matriz a través de conductos especiales situados en la
membrana interna. Estos conductos están dados por un gran complejo enzimático,
llamado ATP SINTETASA
En ausencia de oxígeno
En ausencia deO2 el ácido pirúvico de la glucólisis se convierte en etanol o ácido láctico
mediante fermentación. En el curso de la respiración las moléculas de ácido pirúvico se
fraccionan en grupos acetilos; los cuales ingresan al ciclo de Krebs. En este ciclo los
grupos acetilos se oxidan por completo a CO2, se reducen cuatro aceptores de electrones
(tres NAD+ y Un FAD) y se forma GTP.
Fermentación alcohólica
En la fermentación alcohólica, el ácido pirúvico de la gicólisis pierde un carbono en la
forma de bióxido de carbono para formas acetaldehido, el cual es reducido a alcohol
etílico, el NADH se convierte en NAD+ (es oxididado). Esta es la fermentación que
ocurre normalmente en las levaduras. Como en la fermentación del ácido láctico, la
fermentación alcohólica permite a la glicólis continuar y asegurar que el NADH regresa
a su estado oxidado (NAD+).
Quimotripsinógeno
Acción le la gastrina
La digestión comienza en el estomago la gastrina, una hormona producida en el
estomago estimula la liberación de pepsinogeno y HCL en el jugo gástrico. gastrina
es una hormona polipéptica segregada por las glándulas pilóricas del antro del estómago
y por las fibras peptidérgicas del nervio vago. Estimula la secreción de ácido clorhídrico
y pepsinógeno (precursor de la pepsina liberado por células pépticas) que se activa como
pepsina al entrar en contacto con el ácido en el estómago. La gastrina llega a los
receptores de ésta, las células G, que se hallan en la membrana de las células parietales
(C2) de las glándulas fúndicas del estomago, provocando la liberación de HCl. Otros
factores liberadores de gastrina son: la distensión de la pared gástrica por alimentos, PH
alcalino de alimentos semidigeridos y la estimulación de receptores RH2
histaminergicos.
La secreción de gastrina es disminuída por fármacos de acción sobre receptores de ACH
(M1), por ejemplo, la pirenzepina. También si la concentración ácida en el estómago
aumenta, disminuye la secreción de gastrina
Acción de la pepsina
El pepsinogeno es activado a pepsina en la luz del estomago por el pH bajo. Las
moléculas de pepsina formadas ayudan en la activación.
En pacientes con gastrectomía no es indispensable la pepsina. Las enzimas
proteolíticas intestinales son capaces digerir todas las moléculas proteicas.
BIBLIOGRAFIA:
M. I., and Williams, A. (Eds.), 1987. Mecanismo de las enzimas. Royal Society
of Chemistry. ISBN 0-85186-947-5
En línea: soko.com.ar/Biología/Enzimas.htm
29/01/2010