Bioqumica1 140307082636 Phpapp01

Primer Parcial Remedial de Bioqumica
Facultad de Medicina UANL
6.
1.
Aminocidos
2.
Estructura de las protenas
3.
Protenas globulares
4.
Protenas fibrosas
5.
Enzimas
Bioenergtica y fosforilacin oxidativa
7.
Carbohidratos
Aminocidos
Georgina Hernndez Ramrez
1. Cul es la caracterstica estructural

comn de las protenas?
2. Cmo est constituido un aminocido?
3. Cul aminocido tiene un grupo amino
secundario?
4. A pH fisiolgico (7.4) el grupo carboxilo
est...
5. A pH fisiolgico (7.4) el grupo amino
est...
6. En las protenas el grupo amino y el
grupo carboxilo estn unidos comnmente
por cul tipo de enlace?
7. El enlace peptdico de las protenas no
est disponible para reaccin qumica pero
s para...
8. El papel que desempea un aminocido
en una protena est dictado por...
9. Los aminocidos se clasifican de acuerdo
a las propiedades de sus cadenas laterales,
cul es la clasificacin?
10. A qu hace referencia la propiedad
'polar'?
11. A qu hace referencia la propiedad 'NO
polar'?
12. Los aminocidos de cadena lateral NO
polar promueven...
13. En las protenas No polares que se
encuentran en disoluciones acuosas
(ambiente polar)...
14. Qu propiedad de la cadena lateral es
la que le da forma tridimensional a la
protena No polar?
15. Cuando la protena es No polar y est
en un ambiente hidrfobo (como la
membrana), dnde se encuentran los
grupos R?
16. La drepanocitosis (anemia
drepanoctica) es una enfermedad de los
eritrocitos que resulta de la sustitucin de...
17. La estructura fibrosa del colgeno se
debe a...
18. Cuntos y cules son los aminocidos
NO polares (hidrfobos)?
Que son polmeros lineales de aminocidos.

Un grupo carboxilo (-COO), un grupo amino
(-NH3) y un grupo R
La prolina
Negativamente cargado
Positivamente cargado
Por enlace peptdico
La formacin de enlaces de hidrgeno
Las cadenas laterales (grupo R)

Polares y No polares
A que los aminocidos laterales tienen una

distribucin NO uniforme de los electrones;
como los cidos y las bases.
A que los aminocidos tienen una
distribucin uniforme de los electrones.
Las interacciones hidrfobas
La cadena lateral de aminocidos tiende a
agruparse en el INTERIOR de la protena.
Su hidrofobicidad cuando est en una
disolucin acuosa.
En la superficie exterior de la protena.
Un aminocido polar (glutamato) por un No

polar (Valina)
La geometra nica de la prolina, gracias a
que tiene un grupo amino secundario.
Son 9: Glicina-Alanina-Valina-LeucinaIsoleucina-Fenilalanina-TriptfanoMetionina-Prolina.
Son 6: Serina-Treonina-Tirosina-Asparragina-
Polares sin carga (hidrfilos)?

20. Por qu es importante la cadena
lateral de la Cistena?
Glutamina-Cistena.
Porque contiene un grupo sulfhidrilo (-SH)
que es un componente del sitio activo de
muchas enzimas.
21. Muchas protenas extracelulares son

estabilizadas por enlaces disulfuro, cul es
un ejemplo clsico?
La albmina, protena del plasma

sanguneo que funciona como
transportadora para una diversidad de
molculas.
cido asprtico y cido glutmico.
22. Cules son los aminocidos con

cadenas laterales cidas (polar con carga
negativa)?
23. Cmo se llama a la forma ionizada del
cido asprtico?
24. Cmo se llama a la forma ionizada del
cido glutmico?
25. Cules son los aminocidos con
cadenas laterales bsicas (polar cargado
positivamente)?
26. Los cidos se definen como donantes
de protones...
27. Las bases se definen como aceptoras
de protones por lo que...
28. La concentracin de protones en
disoluciones acuosas se expresa...
29. La relacin cuantitativa entre el pH de
la disolucin y la concentracin de un cido
dbil y su base conjugada se describe
como...
30. Cmo se formula la ecuacin de
Henderson-Hasselbalch?
31. Cmo se le llama a la disolucin que
resiste el cambio de pH despus de una
adicin de un cido o una base?
32. Qu es amortiguacin?
33. Cmo se le llama a la propiedad del pH
a la cual un aminocido es elctricamente
neutro?
34. La carga de las protenas es negativa,
entonces en un campo elctrico las
protenas se desplazarn...
35. Variaciones en los patrones de
movilidad de las protenas hacia el
electrodo positivo...
36. Qu es un anftero?
Aspartato
Glutamato
Histidina-Lisina-Arginina
Por lo que quedan cargados negativamente.

Se cargan positivamente.
Como pH
La ecuacin de Henderson-Hasselbalch
pH= log 1/[H+] ---- pH= -log[H+]

Tampn
La capacidad de tamponamiento.
Punto isoelctrico= la suma de las cargas
positivas es igual a la suma de las cargas
negativas.
Al electrodo positivo a una velocidad
determinada por su carga neta negativa.
Sugieren que hay ciertas enfermedades en
el organismo.
Una sustancia que puede actuar como un
cido o como una base.
Son 10: Leucina-Isoleucina-Fenilalanina-
esenciales?
38. Las cadenas No polares se encuentran
en...
39. Las cadenas polares No cargadas y

cargadas [+] y [-] se encuentran en...
40. Cuando los aminocidos se protonan

pueden liberar...
Metionina-Triptfano-Valina-TreoninaArginina-Histidina-Lisina
El interior de las protenas que funcionan en
un ambiente acuoso y en la superficie de
las protenas cuando interaccionan con
lpidos.
El exterior de las protenas que funcionan
en un ambiente acuoso y en el interior de
las protenas asociadas a las membranas
(lpidos)
H+ (protones) y actuar como cidos dbiles
(bases)
Estructura de las protenas

1. Cules son los niveles de organizacin
de las molculas proteicas?
2. La estructura primaria de las protenas
cmo est constituida?
3. De qu sirve conocer la estructura
primaria de las protenas?
4. Cmo est organizada la hlice alfa?
5. Cmo est organizada la lmina beta?
6. Cmo se conforma un enlace peptdico?

7. Qu es un polipptido?
8. Los enlaces peptdicos no se rompen

durante...
9. Cmo se leen las secuencias de
Primario, secundario, terciario y

cuaternario.
Por una secuencia lineal de aminocidos.
Para diagnosticar enfermedades que
provocan secuencias anmalas de
aminocidos provocando un plegamiento
inadecuado, prdida o deterioro de la
funcin normal.
Es un motivo secundario. Los aminocidos
en una hlice estn dispuestos en una
estructura helicoidal dextrgira, con unos
3,6 aminocidos por vuelta.
Es una estructura secundaria hidrfoba. Se
forma por el posicionamiento paralelo de
dos cadenas de aminocidos dentro de la
misma protena.
Uniones amida entre el grupo alfa-carboxilo
de un aminocido y el grupo amino de otro.
La unin de muchos aminocidos a travs
de enlaces peptdicos que forman una
cadena no ramificada.
La desnaturalizacin de las protenas
Desde el extremo N-terminal hasta el
aminocidos?
10. Qu es la isomera Cis-Trans?
11. Cules son las caractersticas del
enlace peptdico?
12. Qu es un enlace Trans?
13. Qu es un enlace Cis?
14. Cul es la polaridad del enlace
peptdico?
15. El grupo amino y carboxilo de los
enlaces peptdicos son polares?
16. Qu tipo de anlisis se utiliza para

identificar y cuantificar los aminocidos de
una estructura primaria?
17. Qu es la secuenciacin?
18. Qu reactivo se utiliza para la

secuenciacin de aminocidos?
19. Cmo se les llama a las enzimas que
hidrolizan enlaces peptdicos?
20. Qu enzimas cortan en fragmentos
ms pequeos a los polipptidos?
21. Las exopeptidasas cortan los extremos
de las enzimas y son de dos tipos, cules
son?
22. Cules son las enzimas que cortan
protenas en sus partes intermedias?
23. Cmo se origina la estructura
secundaria de una protena?
24. Cules son los ejemplos de estructura

secundaria en las protenas?
25. El colgeno es un ejemplo de...
26. La hlice alfa es componente principal
de...
27. Cuntos aminocidos contiene cada
vuelta de hlice alfa?
28. Cules aminocidos alteran la hlice
alfa?
extremo C-terminal del pptido.

Es un tipo de estereoisomera de los
alquenos y cicloalcanos.
Carcter parcial de doble enlace, es rgido y
planar. Generalmente es un enlace trans.
Los grupos R estn en el lado opuesto del
doble enlace del polipptido.
Los grupos R estn en el mismo lado del
doble enlace del polipptido.
No estn cargados y no acepta ni liberan
protones a lo largo del intervalo de pH 2 a
12.
S. Estn involucrados en enlaces de
Hidrgeno lo que da estructura a las alfahlices y lminas Beta.
Espectrofotometra, midiendo la cantidad
de luz absorbida por el derivado de la
ninhidrina.
Es un proceso gradual de identificacin de
aminocidos especficos en cada posicin
de la cadena peptdica.
Reactivo de Edman. (Fenilisotiocianato)
Peptidasas (proteasas)
Las exopeptidasas y las endopeptidasas.
Aminopeptidasas y carboxipeptidasas.
Las endopeptidasas
Cuando el esqueleto peptdico forma
ordenaciones regulares de aminocidos
localizados cerca uno de otro en la
secuencia lineal.
Las hlices alfa, lminas Beta y giros Beta.
Cadena o hlice alfa.
ratinas: Pelo y piel; mioglobina (globina)
3,6 aminocidos.
La prolina, glutamato, aspartato, histidina,
lisina, arginina, triptfano, valina e
29. Qu hacen los giros Beta?
30. Generalmente los giros beta estn

compuestos por cuntos aminocidos?
31. Mediante qu se estabilizan los giros
Beta?
32. Qu son los dominios en el
polipptido?
33. Qu son los motivos en un polipptido?
34. A qu se refiere estructura terciaria en

las protenas?
35. Quin contiene un nmero limitado de
motivos y cul es el ms comn?
36. Cul es el motivo ms comn en el
ADN y cmo se expresa?
37. Cul es la longitud del polipptido que
consta de dos o ms dominios?
38. Qu interacciones cooperan para
estabilizar las estructuras terciarias de las
protenas globulares?
39. Cmo contribuye el puente disulfuro
en la estabilidad tridimensional de la
molcula proteica?
40. Qu sucede si una protena se
desnaturaliza?
41. Qu hacen los puentes de hidrgeno
en la estabilidad de las protenas?
42. Qu desnaturaliza a una protena?
43. Qu sucede cuando una protena se ha

desnaturalizado?
44. Qu hacen las chaperoninas?
45. A qu se refiere la estructura

cuaternaria de las protenas?
isoleucina.
Invierten la direccin de una cadena
polipeptdica llevndola a adoptar una
forma globular compacta.
Por 4. Comnmente Prolina o Glicina.
La formacin de puentes de Hidrgeno y
enlaces inicos.
Unidades funcionales y estructurales
tridimensionales fundamentales de ste.
Son estructuras supersecundarias
combinadas (hlices alfa-lminas Beta en
secuencias no repetitivas)
Al plegamiento de los dominios y a su
disposicin final en el polipptido.
Las protenas que se unen al ADN. El
motivo hlice-asa-hlice.
El motivo hlice-asa-hlice; funciona como
factor de transcripcin.
De ms de 200 aminocidos.
1. Puentes disulfuro
2. Interacciones hidrfobas
3. Puentes de Hidrgeno
4. Interacciones inicas.
Evitando que se desnaturalice en el
ambiente extracelular.
Provoca el desplegamiento y la
desorganizacin de la estructura
secundaria y terciaria de dicha protena.
Potencian su solubilidad en un ambiente
acuoso.
El calor, los disolventes orgnicos, la
mezcla mecnica, los cidos o las bases
fuertes, los detergentes y los iones de
metales pesados como el plomo y el
mercurio.
Idealmente vuelve a su estado normal al
retirarse el desnaturalizante. Pero la
mayora permanece desordenada
permanentemente.
Es un grupo especializado de protenas que
aseguran el plegamiento correcto de los
polipptidos.
A la agrupacin de dos o ms cadenas de
polipptidos que pueden ser idnticas o no
46. Cmo se denomina a las protenas que

consisten en una sola cadena polipeptdica?
47. Qu son las isoformas peptdicas?
48. Si una isoforma peptdica funciona
como enzima se le llama...
49. A qu tipo de proceso se debe el
plegamiento de una protena?
50. Cuando se acumulan protenas mal
plegadas en el espacio intra o extracelular
se generan...
51. El plegamiento anmalo puede deberse
a qu factores?
52. Las amiloides son protenas insolubles y
pueden generar enfermedades, cita un
ejemplo.
53. Qu es Prionosis?
54. Qu es un prin?
55. La PrP (protena prinica) es un agente

causal de encefalopatas, cules?
56. La protena infecciosa PrP es resistente

a la degradacin proteoltica, cuando es
infecciosa qu hace?
57. Cul es el resultado actual (2013) de
las encefalopatas espongiformes
transmisibles?
58. Qu es CONFORMACIN NATIVA?
59. Qu determina la estructura
tridimensional nica de la conformacin
nativa?
60. Qu estabiliza a la estructura
cuaternaria de las protenas?
61. La conformacin nativa puede ser...
62. Cules pueden ser las funciones
biolgicas de las protenas?
tener ninguna relacin.

Protenas monmeros.
Protenas que realizan la misma funcin
pero con estructura primaria diferente.
Isoenzima
Proceso complejo de ensayo y error.
Enfermedades como la Amiloidosis y
Prionosis.
Mutacin de un gen concreto o puede
ocurrir espontneamente.
Enfermedad de Alzheimer: causada por un
amiloide Beta de 40 a 42 residuos de
aminocidos y tambin por ovillos
neurofibrilares (protena tau) en el cerebro.
Se refiere a enfermedades producidas por
priones.
Una protena patgena (PrP) que tiene
alterada su estructura terciaria y como
agente infeccioso slo est compuesta por
aminocidos.
1. Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob
2. La tembladera de las ovejas
3. La encefalopata espongiforme bovina
(vacas locas)
Forma agregados insolubles de fibrillas
similares al amiloide.
Son mortales y no se dispone de
tratamiento para cambiar este pronstico.
Es la estructura proteica completamente
plegada y funcional.
Su estructura primaria (secuencia de
aminocidos)
1. Interacciones hidrfobas
2. Puentes de Hidrgeno
3. Interacciones electrostticas.
Fibrosa o Globular
1. Catlisis
2. Proteccin
3. Regulacin
4. Transduccin de seal
5. Almacenamiento
6. Estructural
7. Transporte
Protenas globulares
1. Qu son las hemoprotenas?
2. Qu es un grupo prosttico?
3. Qu son las heteroprotenas (protenas

conjugadas)?
4. Menciona los tipos de heteroprotenas

que pueden encontrarse en el organismo.
5. Cmo est constituida una

fosfoprotena? Cita un ejemplo
Son protenas especializadas que contienen

un grupo hemo como grupo prosttico
estrechamente unido.
Es el componente no aminoacdico que
forma parte de la estructura de las
heteroprotenas o protenas conjugadas,
estando unido covalentemente a la
apoprotena.
Son molculas que presentan una parte
proteica y parte no proteica menor llamada
grupo prosttico. Esto las diferencia de las
protenas simples u holoprotenas. Todas
son globulares, y se clasifican en funcin
del grupo prosttico.
1. Fosfoprotenas
2. Glucoprotenas
3. Lipoprotenas
4. Nucleoprotenas
5. Cromoprotenas
Presentan cido fosfrico y son de carcter
cido. Enzimas (casena alfa, beta y
gamma).

glucoprotena? Cita un ejemplo
Glcido unido covalentemente a la

protena. Desempean funciones
enzimticas, hormonales, de coagulacin
etc. Destacan las inmunoglobulinas.

lipoprotena? Cita un ejemplo
Lpido ms protena. Abundan en las

membranas mitocondriales, en el suero. Por
ejemplo los quilomicrones.

nucleoprotena? Cita un ejemplo
cido nucleico ms protena. Hay dos tipos,

los que presentan cido ribonucleico
(ribosomas) o ADN (cromosomas).
Se caracterizan porque la fraccin no
proteica presenta coloracin debido a la
presencia de metales. Destacan los
pigmentos respiratorios (hemoglobina),
almacenes de oxgeno (mioglobina),
protenas que intervienen en la

cromoprotena? Cita un ejemplo
10. Cmo est constituido el grupo hemo?

11. El grupo prosttico hemo se encuentra
principalmente en...
12. Cules son las caractersticas del
grupo hemo?
13. Cules son las heteroprotenas ms

abundantes en el ser humano?
14. Cul es la funcin del grupo hemo
presente en la hemoglobina?
transferencia de electrones (citocromos,

flavoprotenas), pigmentos visuales
(rodopsina, iodopsina).
Por protoporfirina IX y hierro ferroso (Fe2+)
La hemoglobina, presente en los eritrocitos.
Tiene propiedades apolares, aunque
tambin tiene cargas negativas, por lo que
tiene tambin un extremo polar. El grupo
hemo se localiza entre las estructuras
terciarias de las cadenas polipeptdicas y se
sita en un bolsillo hidrofbico.
La hemoglobina y la mioglobina.
Almacenar y transportar oxgeno molecular
de los pulmones hacia los tejidos y dixido
de carbono desde los tejidos perifricos
hacia los pulmones. Los grupos hemo son
los responsables del color rojo de la sangre.
15. Para qu sirve el grupo hemo en la

hemoglobina y la mioglobina?
16. Cmo se mantiene el hierro en el
centro de la molcula de hemo?
Para unir reversiblemente al oxgeno
17. Dnde se encuentra la mioglobina?
En el msculo cardaco y el msculo

esqueltico.
Como depsito y transportador de oxgeno,
aumentando la velocidad del transporte de
oxgeno en la clula muscular.
18. Cul es la funcin de la mioglobina?
19. Cmo est compuesta la mioglobina?
20. Dnde se encuentra la hemoglobina?

21. Cul es la funcin de la hemoglobina?
22. Cul estructura es ms compleja, la

hemoglobina o la globina?
23. Cul es la estructura de la
hemoglobina?
Mediante enlaces entre los cuatro

nitrgenos del anillo de porfirina. En el
centro de este anillo se encuentra el tomo
de hierro.
El interior de la molcula est compuesto

casi por completo por aminocidos no
polares. Lo que la hace hidrfoba, y los
aminocidos cargados o polares estn en la
superficie de la molcula formando puentes
de Hidrgeno entre s o con el agua.
Exclusivamente en los eritrocitos
Transportar oxgeno desde los pulmones a
los capilares de los tejidos y dixido de
carbono a los pulmones.
La hemoglobina
Cuaternaria. Dos dmeros idnticos
(AlfaBeta)1 y (Alfa Beta)2, que se
24. Qu otro tipo de enlaces se mantienen

en los dmeros de la hemoglobina?
25. Cuando los dmeros de la hemoglobina
se desplazan, qu tipo de enlaces los
mantiene unidos?
26. Las interacciones entre los dmeros de
la hemoglobina hacen que sta tome
posiciones relativas, menciona sus
nombres.
27. Qu significa forma T y forma R en la
hemoglobina?
28. Cul forma de la hemoglobina tiene
ms afinidad por el Oxgeno?
29. Cuntos grupos hemo tiene una
molcula de mioglobina y cuntos la
hemoglobina?
30. A qu se refiere la curva de disociacin
del oxgeno?
31. Qu forma tiene la curva de
disociacin de la mioglobina?
32. Qu forma tiene la curva de saturacin
de la hemoglobina?
33. Cmo explica la forma hiperblica de
la curva de disociacin del Oxgeno en la
mioglobina?
34. Cmo explica la forma sigmoidea de la

curva de disociacin del Oxgeno en la
hemoglobina?
35. A qu hace referencia 'efectores

alostricos'
36. La capacidad de la hemoglobina para
unir O en forma reversible se ve afectada
por...
37. Cul es el conjunto de efectores
alostricos que afectan la capacidad de la
hemoglobina para unir oxgeno?
38. La Mioglobina no se ve afectada por...
39. Cmo se expresa la interaccin hemohemo?
mantienen unidos principalmente por

interacciones hidrofbicas.
Enlaces inicos y puentes de hidrgeno
Por enlaces polares
Desoxihemoglobina (Forma T) y
Oxihemoglobina (Forma R).
T= Tensa y R= Relajada
La forma R
Mioglobina: 1;
Hemoglobina: 4
Al grado de saturacin (Y) medido a
diferentes presiones parciales de Oxgeno
(pO2).
Hiperblica
Sigmoidea
Porque la mioglobina une de manera
reversible una sola molcula de Oxgeno. El
equilibrio se desva a la derecha o a la
izquierda a medida que se aade o se retira
Oxgeno del sistema.
Indica que las unidades cooperan en la
unin del Oxgeno. Una molcula de O2 se
une a un grupo hemo esta unin aumenta
la afinidad del resto de los grupos hemo.
Interaccin hemo-hemo.
A 'otro sitio'
Efectores alostricos
Presin parcial del Oxgeno (pO2), el pH

ambiental, la presin parcial del Dixido de
carbono (pCO2) y la disponibilidad de 2,3bisfosfoglicerato.
Los efectores alostricos
Que la 4 molcula de O2 tiene 300 veces
ms afinidad que la 1 molcula de O 2 en la
40. En el pulmn, la concentracin de

oxgeno es elevada lo que hace que...
41. Qu provoca la disminucin en la
afinidad por el oxgeno en la hemoglobina
(estabilizan la forma T)?
42. En los tejidos perifricos la hemoglobina
se relaja (oxihemoglobina) y...
43. Qu provoca el aumento en la
afinidad por el oxgeno en la hemoglobina
(estabilizan la forma R)?
44. Qu compuesto qumico es el principal
tampn sanguneo?
45. En capilares de tejidos
METABOLICAMENTE ACTIVOS la
concentracin de CO2 y de H+ es superior a
la que hay en ...
46. El pH es superior en los pulmones y
qu sucede en los tejidos?
47. Un aumento en la concentracin de H+
provoca...
48. Es el fosfato orgnico ms abundante

en los eritrocitos, adems de que es un
REGULADOR IMPORTANTE de la unin del O
a la Hb, cmo se llama?
49. Disminuye la afinidad por el O en la HB,
porque se une a la desoxihemoglobina,
cmo se llama?
50. Una molcula de 2,3-BPG se une a una
cavidad en el centro del tetrmero de
desoxihemoglobina, qu hay en esta
cavidad?
51. Cundo se expulsa el 2,3-BPG del
tetrmero de la HB?
52. Por qu aumenta la concentracin de
2,3-BPG en los eritrocitos?
53. Qu enfermedades se manifiestan
como indicio de que hay alta concentracin
de 2,3-BPG en la Hb?
54. Qu sucede con el enfisema pulmonar
o estar expuesto a altitudes elevadas?
hemoglobina.
la hemoglobina se sature de oxigeno (forma
T)
Cuando se reduce el pH o cuando la
hemoglobina est en presencia de mayor
presin parcial de Dioxido de carbono
(pCO2)
Libera gran parte del oxgeno para que se
utilice en el metabolismo oxidativo de los
tejidos.
Cuando aumenta el pH o cuando la
hemoglobina est en presencia de menor
presin parcial de Dioxido de carbono
(pCO2)
El bicarbonato
Los capilares alveolares de los pulmones.
Hay menor pH
Disminucin del pH sanguneo, lo que hace
que los grupo hemo se 'carguen' para
formar enlaces inicos que estabilizarn la
forma T de la hemoglobina y disminuyen la
afinidad por el O2
2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG)
El 2,3-bisfosfglicerato (2,3-BPG)
Diversos aminocidos cargados

positivamente que forman enlaces inicos
con los grupos fosfato de
2,3-BPG.
Cuando se oxigena la Hb
Como respuesta a la hipoxia crnica.
(privacin de oxgeno)
1. Enfermedad pulmonar obstructiva
crnica (EPOC)
2. Anemia crnica
La Hb circulante puede tener dificultad para
recibir oxgeno, porque el 2,3-BPG est en
55. Qu sucede en la anemia crnica?
56. El 2,3-BPG es esencial para la funcin

normal de transporte de oxgeno de la Hb.
Qu sucede cuando se almacena la sangre
en los bancos de sangre?
57. La sangre que se transfunde a un
enfermo grave puede hacer que su vida
est en peligro porque esta sangre
recupera su 2,3-BPG entre qu horas
puede suceder?
58. Qu otro elemento estabiliza la forma
T de la hemoglobina?
59. El monxido de carbono (CO) se une
estrechamente al Hierro de la Hemoglobina
dando por resultado...
60. La afinidad de la Hemoglobina por el
monxido de carbono (CO) es...
61. Habiendo ms CO en la Hemoglobina
impide que...
62. Concentraciones diminutas de CO en el
ambiente producen...
63. En qu tipo de pacientes se encuentra
elevada la monoxihemoglobina de carbono?
64. Cmo se trata el envenenamiento por
monxido de carbono (CO)?
65. Qu efectos produce el Oxgeno al
100% cuando hay envenenamiento por CO?
66. Qu elementos transporta la
hemoglobina?
67. Cul es la funcin del xido Ntrico en
al Hb?
68. Las Hemoglobinas son una familia de

protenas relacionadas funcional y
estructuralmente, cules son?
69. La hemoglobina menor Hb A, est
compuesta por...
concentraciones altas favoreciendo la

forma T.
Hay nmero menor de eritrocitos que
suministren el oxgeno a los tejidos y estn
elevados los niveles de 2,3-BPG
favoreciendo la forma T de la Hb
Disminuye el 2,3-BPG, la sangre se vuelve
anmalamente afn por el oxgeno no
descargando el oxgeno adecuadamente a
los tejidos.
6 a 24 horas
El dixido de carbono (CO2)

Monoxihemoglobina de carbono
(carboxihemoglobina)
220 veces mayor que por el Oxgeno
Los tejidos reciban oxgeno.
Concentraciones txicas de
monoxihemoglobina de carbono en la
sangre.
Los fumadores los cuales estn expuestos a
hipoxia celular y dao celular directo
mediado por CO.
Con Oxgeno 100% a alta presin (oxgenoterapia hiperbrica)
Facilita la disociacin del CO de la
hemoglobina.
Oxgeno O2, Dixido de carbono CO2,
Monxido de carbono CO y xido Ntrico
gaseoso NO.
Es potente vasodilatador. Se capta o se
libera de los eritrocitos, modulando su
disponibilidad e influye en el dimetro de
los vasos sanguneos.
-Hb A
-Hb A2
-Hb F
-Hb A1c
Dos polipptidos globina Alfa y dos
polipptidos globina Beta
70. La hemoglobina menor Hb A2, est

compuesta por...
71. La hemoglobina menor Hb F, est
compuesta por...
72. La hemoglobina menor Hb A1c, est
compuesta por...
73. Cul Hb menor se sintetiza en el
embrin durante las primeras 4 semanas y
dnde?
74. En la 5 semana de gestacin le sitio de
sntesis de globina se encuentra en el
hgado y de ah pasa a...
75. Al 8 mes de gestacin se inicia la
sntesis de qu tipo de hemoglobina?
76. La Hb F tiene ms afinidad por el
oxgeno que la Hb A, por qu?
77. La mayor afinidad de la Hb F por el
oxgeno en el feto...
78. La Hb A,1c se encuentra en personas
con diabetes mellitus, por qu?
79. Cmo se organizan los genes de las
globinas?
80. Cul es el gen de la familia gnica
alfa?
81. Cul es el gen de la familia gnica
Beta?
82. Dnde se sintetizan las globinas?
83. Qu son las hemoglobinopatas?
84. Cules hemoglobinopatas se conocen?
85. Con qu otro nombre se le conoce a la

anemia drepanoctica (HB S)?
86. En la drepanocitosis qu globina se ve
afectada?
87. Cules son los sntomas de la
drepanocitosis?
2 globinas Alfa y 2 globinas Delta

Dos globina Alfa y dos globina Gamma.
Dos globinas Alfa y dos globinas Betaglucosa
La Hb Gower 1, en el saco vitelino. (dseta)
La mdula sea, produciendo la

hemoglobina F
La Hb A que va sustituyendo a la Hb F
Porque la HB F se une dbilmente a 2,3-BPG
Facilita la transferencia del oxgeno desde
la circulacin materna hasta los eritrocitos
del feto a travs de la placenta.
Porque su Hb se encuentra en contacto con
concentraciones elevadas de glucosa.
En familias gnicas: familia gnica alfa y
familia gnica beta.
El gen 16, que tambin contiene el gen
dseta (Hb Gower 1) de las primeras
semanas del embrin.
Cromosoma 11, y tambin otros 4 genes: el
psilon, dos gamma y el delta.
En los eritrocitos
Familia de trastornos genticos causados
por la produccin de una molcula de
hemoglobina anmala o por la sntesis de
cantidades insuficientes de Hb normal.
1. Anemia drepanoctica,
2. Enfermedad causada por hemoglobina C,
3. Enfermedad por hemoglobina SC,
4. Metahemoglobinemias,
5. Talasemias
Drepanocitosis
La globina beta
Dolor, anemia hemoltica crnica con
hiperbilirrubinemia, aumento en la
sensibilidad de a las infecciones, sndrome
torcico agudo, ictus, disfuncin esplnica y
renal y cambios seos.
88. Qu aminocido se ha sustituido por el

glutamato en la drepanocitosis?
89. Cul es una de las manifestaciones

estructurales de la drepanocitosis?
90. Cul sera un tratamiento para la

drepanocitosis?

glutamato en la enfermedad causada por la
hemoglobina C?
glutamato en la enfermedad causada por la
hemoglobina SC?
93. Las Metahemoglobinemias se
caracterizan por...
94. Qu son las talasemias?
95. La manifestacin fsica de las

talasemias Beta aparecen despus del
nacimiento, por qu?
96. A qu hace referencia el sndrome
hemosiderosis?
97. Las talasemias Alfa se manifiestan a
varios niveles dependiendo de las
mutaciones delecionales... menciona tales
manifestaciones.
98. Las hemoglobinopatas que dan por

resultado mayor afinidad por el Oxgeno se
caracterizan por...
99. Las hemoglobinopatas que dan por
resultado menor afinidad por el Oxgeno se
La valina. Dando lugar a eritrocitos de

forma alterada (falciforme) que muchas
veces bloquean el flujo sanguneo de los
capilares provocando anoxia localizada que
causa dolor y finalmente la muerte.
Eritrocitos de forma alterada (falciforme)
que muchas veces bloquean el flujo
sanguneo de los capilares provocando
anoxia localizada que causa dolor y
finalmente la muerte.
Hidratacin adecuada, analgsicos,
transfusiones, medicamento: hidroxiurea
(antitumoral) ya que aumenta los niveles
circulantes de Hb F que reducen los
eritrocitos falciformes.
La Lisina. Esto hace que la Hb C se mueva
despacio, provocando anemia hemoltica
crnica relativamente suave. No precisan
tratamiento especfico.
Algunas veces la Valina otras la Lisina.
'cianosis chocolate', sangre de color

chocolate, ansiedad, cefaleas y disnea.
Tratamiento: azul de metileno que se oxida
a medida que se reduce el Fe 3+
Enfermedades hemolticas hereditarias, que
se manifiestan con un desequilibrio en la
sntesis de cadenas de globina.
Porque el gen de la globina Beta se expresa
en etapa tarda fetal.
A la sobrecarga de hierro en la Hb
1. Portador silencioso: defecto en una
globina alfa.
2. Rasgo de talasemia alfa: defecto en dos
globinas alfa.
3. Enfermedad de Hb H (B4): tres genes alfa
4. Enfermedad Hb Bart (Gamma4): los 4
genes defectuosos.
Mayor produccin de eritrocitos.
Anemia
caracterizan por...
100. La acidosis reduce la solubilidad...
101. Al aumentar el porcentaje de
saturacin...
102. En la Hemoglobina Helsinki la lisina
es sustituida por...?
Hemoglobina S (drepanocitosis)
la hemoglobina aumenta la afinidad por el
Oxgeno
La metionina, que provoca mayor afinidad
por el Oxgeno y menor suministro de ste
a los tejidos (forma T)
Protenas fibrosas
1. Ejemplos de protenas fibrosas
2. Cul es la protena ms abundante en el
cuerpo humano?
3. Cmo est constituido estructuralmente
el colgeno?
4. El colgeno se encuentra por todo el
organismo, pero a qu se debe su
variedad de tipos y organizacin?
5. El colgeno puede ser como un gel,
dnde?
6. Cuando el colgeno se empaqueta en
fibras paralelas y apretadas da gran fuerza,
en dnde?
7. En qu parte el colgeno est apilado
para permitir la transmisin de la luz con un
mnimo de dispersin?
8. Dnde se encuentra el colgeno como
fibras dispuestas en ngulo unas con otras
para resistir la friccin mecnica en
cualquier direccin?
El colgeno y la elastina
El colgeno
Por tres cadenas alfa enrolladas una sobre
otra en una triple hlice.
Al papel estructural que juega en un rgano
concreto.
Como en la matriz extracelular y el humor
vtreo del ojo.
En los tendones
En la crnea
En el hueso
9. La superfamilia de protenas del

colgeno de cuntos tipos consta?
10. Cmo se mantienen unidas las tres
cadenas alfa del colgeno?
11. Una variacin en la secuencia de
aminocidos de las cadenas alfa provocan
propiedades ligeramente diferentes del
colgeno, cul es el tipo de colgeno ms
frecuente?
12. El colgeno tipo II est constituido por...
13. Cules son los tipos de colgeno
formadores de fibrillas?
formadores de redes?
15. Cul es la distribucin tisular del
colgeno tipo I?
De ms de 20 tipos de colgeno

colgeno tipo II?
colgeno tipo III?
colgeno tipo IV?
colgeno tipo VII?
asociados a las fibrillas?
21. El colgeno est formado
principalmente por cules aminocidos?
22. La mayor parte de la cadena alfa del
colgeno se considera como un
politripptido, cul es su conformacin
habitual?
23. Dnde se sintetiza el colgeno?
Cartlago, discos intervertebrales, cuerpo

vtreo (espacio entre el iris y la crnea)
Est en vasos sanguneos y piel fetal.
24. Qu sucede si hay carencia de cido

ascrbico?
25. Qu enfermedad se desencadena si

hay carencia de cido ascrbico?
26. Cules son los pasos de la biosntesis
de colgeno?
Por medio de enlaces de Hidrgeno entre

las cadenas
El colgeno tipo I que contiene dos cadenas
alfa 1 y una cadena alfa 2
Tres cadenas alfa 1

El tipo I-II-III
El colgeno tipo IV y VII
Se distribuye en la piel, hueso, tendn,
vasos sanguneos, crnea.
Est en la membrana basal

Por debajo del epitelio escamoso
estratificado.
Los tipo IX y XII
Prolina y glicina
Glicina, Prolina e Hidroxiprolina o
hidroxilisina
En los fibroblastos, o en los osteoblastos

(hueso) o en los condroblastos (cartlago) y
se segregan a la matriz extracelular.
Las enzimas hidroxilantes no funcionan y no
se hacen enlaces de Hidrgeno entre
cadenas y esto tiene como consecuencia
que no hay una triple hlice estable.
El escorbuto
1. Formacin de procadenas alfa
2. Hidroxilacin
3. Glucosilacin
4.Ensamblaje y secrecin
5. Escisin extracelular del procolgeno
27. Sntesis de colgeno: Formacin de

procadenas alfa
28. Sntesis de colgeno: Hidroxilacin
29. Sntesis de colgeno: glucosilacin

30. Sntesis de colgeno: Ensamblaje y
secrecin
31. Sntesis de colgeno: Escisin

extracelular del procolgeno
32. Sntesis de colgeno: Formacin de
fibrillas de colgeno y enlaces
transversales.
33. Cules son las enzimas que contienen
cobre y desamina oxidativamente algunos
residuos de lisilo e hidroxilisilo del colgeno
para madurarlo?
34. El trastorno en la homestasis del cobre
puede causar enfermedades, cmo
cules?
35. Qu enzimas contienen cobre?
36. Qu son las colagenopatas?

37. Ejemplos de enfermedades de la
sntesis defectuosa del colgeno
6. Formacin de fibrillas de colgeno

7. Formacin de enlaces transversales.
a) Los genes pro-alfa 1 y pro-alfa 2 se
transcriben en los ARN mensajeros.
b) El ARNm se traduce en el RER en
procadenas polipeptdicas alfa que se
expulsan a la luz del RER.
Se hidroxilan residuos de prolina y lisina.
Esta reaccin de hidroxilcin requiere
Oxgeno molecular (O2), Fe2+, y el agente
reductor vitamina C, sin ellos las enzimas
hidroxilantes no funcionan impidiendo los
puentes de Hidrgeno entre las cadenas y
la formacin de la triple hlice, tambin
impiden la formacin de enlaces
transversales que le da fuerza al colgeno.
Residuos seleccionados de hidroxilisina se
glucosilan con glucosa y galactosa.
Despus de la hidroxilacin y glucosilacin,
se forma la triple hlice con procadenas
alfa que forman el procolgeno.
Las molculas de procolgeno avanzan por
el aparato de Golgi, donde se empaquetan
en vesculas que secretan el procolgeno al
espacio extracelular.
Las procolgeno peptidasas escinden los
propptidos produciendo tropocolgeno
helicoidal triple.
Las molculas de tropocolgeno se
ensamblan en fibrillas estableciendo
enlaces cruzados para formar el colgeno
maduro.
Lisiloxidasa
Si hay deficiencia de Cu: La enfermedad

de Menkes ligada a X y
Si hay sobrecarga de Cu: Enfermedad de
Wilson.
La lisiloxidasa, citocromo oxidasa,
dopamina hidroxilasa, superxido
dismutasa y tirosinasa.
Defectos en cualquiera de las etapas de la
sntesis de colgeno.
Sndrome de Ehlers-Danlos (SED) y
Osteognesis imperfecta (OI)
38. Qu es la elastina?
39. Dnde se encuentra la elastina?

40. Cul es la propiedad de la elastina?
41. Da un ejemplo de deficiencia en la
sntesis de elastina debido a mutaciones en
el gen de la fibrilina.
42. En el espacio extracelular la
tropoelastina interacciona con microfibrillas
glucoproticas... cmo cul?
43. La protena alfa 1 antitripsina se
encuentra en?
44. Por qu es importante la alfa 1
antitripsina?
45. Dnde se sintetiza la alfa 1 antitripsina

que se encuentra en el plasma?
46. Si la antitripsina es insuficiente en los

pulmones puede producir...
47. Mutaciones diferentes en el gen de la

alfa 1 antitripsina causan carencia de esta
protena, qu le puede ocurrir al Hgado?
48. Qu tratamiento se recomienda para
contrarrestar la deficiencia de alfa 1
antitripsina?
Polmero protico insoluble sintetizado a

partir de la tropoelastina, polipptido lineal
de ms de 700 aminocidos, no polares
(ejem. glicina, alanina y valina). Tambin es
rica en prolina y lisina, con muy poco
contenido de hidroxiprolina e hidroxilisina.
En los pulmones, las paredes de las arterias
grandes y los ligamentos elsticos.
Es elstica
El sndrome de Marfn, trastorno del tejido
conjuntivo, caracterizado por deterioro de
la integridad estructural del esqueleto, los
ojos y el sistema cardiovascular.
La fibrilina, que funciona como un andamio
donde se deposita la tropoelastina.
La sangre y otros lquidos corporales.
Porque inhibe una serie de enzimas
proteolticas que hidrolizan y destruyen
protenas. Entre ellas a la elastasa de los
neutrfilos. Esta elastasa degrada a la
elastina de las paredes alveolares as como
otras protenas estructurales de otros
tejidos.
La mayor parte la sintetiza y segrega el
Hgado, y la otra parte en diversos tejidos
entre ellos los monocitos y los macrfagos
alveolares.
Enfisema. Ya que el tejido pulmonar no
puede regenerarse debido a que alguna
proteasa destruy el tejido conjuntivo de
las paredes alveolares.
La polimerizacin de la alfa 1 antitripsina
mutada provoca disminucin de la
secrecin de la alfa 1 antitripsina normal,
provocando cirrosis.
Administracin semanal intravenosa de alfa
1 antitripsina.
Enzimas
1. Qu son las enzimas?
2. Las enzimas se dividen en 6 clases

principales en la nomenclatura sistemtica,
cules son estas?
3. Qu hace la enzima oxidorreductasa?
4. Qu hace la enzima transferasa?
5. Qu hace la enzima hidrolasa?
6. Qu hace la enzima liasa?
7. Qu hace la enzima isomerasa?

Protenas catalizadoras que aumentan la

velocidad de las reacciones sin
experimentar cambios en el proceso.
1. Oxidorreductasas 2.Transferasas 3.
Hidrolasas 4. Liasas 5. Isomerasas 6.
Ligasas
Cataliza la transferencia de electrones
desde una molcula donante (el agente
reductor) a otra aceptora (el agente
oxidante).
A- + B A + BA es el reductor o donante de electrones y
B es el oxidante o aceptor.
(Lactato//Piruvato)
Una transferasa es una enzima que cataliza
la transferencia de un grupo funcional, por
ejemplo
C-, N- o P-, de una molcula donadora a
otra aceptora. Por ejemplo, una reaccin de
transferencia es la siguiente: AX + B A
+ BX
A es el donador y B es el aceptor.
Una enzima capaz de catalizar la hidrlisis
de un enlace qumico.
Escisin de enlaces mediante la adicin de
agua.
Por ejemplo, una enzima que catalice la
reaccin siguiente ser una hidrolasa:
AB + H2O AOH + BH
Una enzima que cataliza la ruptura de
enlaces qumicos en compuestos orgnicos
por un mecanismo distinto a la hidrlisis o
la oxidacin, reacciones que son realizadas
por enzimas especficas llamadas
hidrolasas y deshidrogenasas.
Una enzima que transforma un ismero de
8. Qu hace la enzima Ligasa?
9. Algunos ARN pueden actuar como

enzimas, cmo se les denomina?
10. Qu es un sustrato?
11. Qu es la catlisis?
12. Qu es un reactivo?
13. Qu es un sitio activo?

14. Qu conforma al sitio activo?
15. A qu velocidades transcurren las
reacciones catalizadas por enzimas?
16. La especificidad de una enzima se
refiere a...
17. Qu es una holoenzima?
18. Qu es una apoenzima?
19. Qu es un cofactor?
20. Qu es una coenzima?
un compuesto qumico en otro. Puede, por

ejemplo, transformar una molcula de
glucosa en una de galactosa.
(Metilmalonil-CoA // Succinil-CoA)
Una enzima capaz de catalizar la unin
entre dos molculas de gran tamao, dando
lugar a un nuevo enlace qumico;
generalmente, sucede junto con la hidrlisis
de un compuesto de alta energa, como el
ATP, que proporciona energa para que
dicha reaccin tenga lugar.
Ribozimas
Es una molcula sobre la que acta una
enzima.
E s el proceso por el cual se aumenta la
velocidad de una reaccin qumica, debido
a la participacin de una sustancia llamada
catalizador y las que desactivan la catlisis
son denominados venenos catalticos.
Un reactivo o reactante es toda sustancia
que interacta con otra en una reaccin
qumica que da lugar a otras sustancias de
propiedades, caractersticas y conformacin
distinta, denominadas productos de
reaccin o productos.
Es la zona de la enzima en la que se realiza
el sustrato para ser catalizado.
Cadenas de aminocidos que participan en
la unin del sustrato y la catlisis.
A velocidades 103 hasta 108
Que interaccionan con un sustrato o pocos
sustratos y catalizan slo un tipo de
reaccin qumica.
Una enzima activa con su componente no
protico.
Una enzima sin su mitad No proteica, y
adems es inactiva.
Cuando la mitad no proteica de una enzima
es un in metlico de Zinc o Hierro.
Un cofactor orgnico no protico,
termoestable, que unido a una apoenzima
constituyen la holoenzima o forma
catalticamente activa de la enzima.
Las coenzimas se modifican y consumen
durante la reaccin qumica.
21. Qu son los cosustratos?

22. Qu es grupo prosttico?
23. Normalmente de dnde proceden las

coenzimas?
24. En qu parte de las clulas estn
localizadas las enzimas?
25. Cules son las perspectivas en las que

se puede ver el mecanismo de accin
enzimtica?
26. Qu es la "energa libre de activacin"?
27. La velocidad de las reacciones qumicas

no catalizadas suelen ser lentas, por qu?
28. Qu deben hacer las molculas para
superar la barrera de energa del estado de
transicin?
29. Para que sea ms rpida la velocidad de

la reaccin se requiere...
30. Qu hace la enzima para dar ms

velocidad de reaccin?
31. La enzima no cambia el equilibrio de la
reaccin qumica, por qu?
32. Cules son los factores responsables

de la eficiencia cataltica de las enzimas?
Son coenzimas que se asocian

transitoriamente con la enzima.
Cuando la coenzima est asociada
permanentemente a la enzima y vuelve a
su forma original.
De las vitaminas
Estn en organelos especficos dentro de la
clula, para aislar el sustrato o el producto
de la reaccin de otras reacciones
competidoras.
1. Trata sobre la catlisis en trminos de
cambios de energa que se producen
durante la reaccin y
2. El sitio activo facilita qumicamente la
catlisis
Es una barrera de energa que separa los
reactantes de los productos. Como
ecuacin se puede leer as: La diferencia de
energa entre la energa de los reactantes y
un intermediario de energa elevada que
aparece durante la formacin del producto.
Debido a la elevada energa libre de
activacin.
Contener suficiente energa. Pero en
ausencia de enzimas, slo muy pocas
molculas poseen energa suficiente para
alcanzar el estado de transicin entre el
reactante y el producto.
Que la energa libre de activacin sea
MENOR y que haya muchas ms molculas
con energa suficiente para atravesar el
estado de transicin.
Proporciona una va de reaccin alternativa
con una energa libre de activacin ms
BAJA.
Porque no cambia la energa libre de
activacin de los reactantes ni de los
productos. Acelera la velocidad con que se
alcanza el equilibrio gracias a que
proporciona una energa libre de activacin
ms baja.
1. Estabilizacin del estado de transicin.
2. El sitio activo proporciona grupos
catalticos que intensifican alcanzar el
estado de transicin.
33. Qu enzima intestinal de digestin

proteica abarca catlisis por base, por cido
y por enlace covalente?
34. Qu factores afectan a la velocidad de
la reaccin?
35. La velocidad de reaccin se expresa...
36. La velocidad mxima de una reaccin

se refiere a...
37. La saturacin con sustrato de todos los
sitios de unin disponibles en las enzimas
se refiere a...
38. Qu forma toma la representacin de
la velocidad de reaccin inicial frente a la
concentracin de sustrato en la cintica de
Michaelis-Menten?
39. Qu forma toma la representacin de
la velocidad de reaccin inicial frente a la
concentracin de sustrato en las enzimas
alostricas?
40. A qu se debe que la velocidad de
reaccin aumenta con la temperatura hasta
alcanzar una velocidad mxima?
41. A qu se debe que la velocidad de
reaccin DISMINUYE cuando se aumenta la
temperatura ms all de la que hace que
alcance una velocidad mxima?
42. Cul es la temperatura ptima para la
mayora de las enzimas humanas?
43. La concentracin de H+ (pH) afecta a la
velocidad de reaccin, por qu?
44. Los valores extremos de pH pueden

inducir a...
45. Qu describe la cintica de MichaelisMenten?
La quimiotripsina
a) Concentracin del sustrato

b) Temperatura
c) pH
Como el nmero de molculas de sustrato
que se convierte en producto por unidad de
tiempo.
Que la reaccin catalizada por enzimas
aumenta con la concentracin del sustrato.
La nivelacin de la velocidad de reaccin a
concentraciones elevadas de sustrato.
Hiperblica
Sigmoidea
A que mayor nmero de molculas tienen

energa suficiente para atravesar la barrera
energtica y formar los productos de dicha
reaccin.
A que la temperatura desnaturaliza a la
enzima.
La comprendida entre los 35 y los 40...

despus de los 40 empiezan a
desnaturalizarse.
Por la interaccin de estados ionizados o
desionizados que se ven afectados por la
acidez o alcalinidad del medio donde ocurre
la reaccin.
La desnaturalizacin de las enzimas
La velocidad de reaccin de muchas
reacciones enzimticas. Este modelo slo
es vlido cuando la concentracin del
sustrato es mayor que la concentracin de
la enzima, y para condiciones de estado
estacionario, es decir, cuando la
concentracin del complejo enzima-sustrato
es constante.
46. Qu es un inhibidor en la reaccin

catalizada por una enzima?
47. Cmo se unen a las enzimas los
inhibidores IRREVERSIBLES?
48. Cmo se unen a las enzimas los
inhibidores REVERSIBLES?
49. Cules son los tipos de inhibicin
REVERSIBLE ms frecuentes?
50. Cul es la caracterstica del inhibidor
competitivo?
Cualquier sustancia que puede disminuir la

velocidad de reaccin.
Por medio de enlaces covalentes.
51. Cul es la caracterstica del inhibidor

NO competitivo?
52. Qu tipo de inhibidor es la estatina y
que funcin lleva a cabo?
Se une a sitios diferentes de la enzima,

impidiendo que se realice la reaccin.
Es un inhibidor competitivo, que inhibe la
primera etapa determinante de la sntesis
de colesterol.
53. Qu provocan los inhibidores

competitivos en la reaccin?
Disminuyen la Velocidad mxima. Pero no

tienen efecto alguno en la constante de
Michaelis-Menten.
Penicilina y Amoxilina actan inhibiendo la
sntesis de las paredes bacterianas.
54. Qu medicamentos actan como

inhibidores enzimticos?
Por medio de enlaces NO covalentes

La inhibicin competitiva y la no
competitiva.
El que se une al sitio activo del sustrato,
compitiendo por este sitio porque
estructuralmente es anlogo al sustrato.
55. Qu frmacos actan como inhibidores

de reacciones extracelulares?
El captopril, enalopril y lisinopril reducen la

presin arterial, esta reduccin inhibe a la
enzima que escinde la angiotensina I en
angiotensina II.
56. Por qu es esencial la regulacin de la

velocidad de reaccin de las enzimas?
57. Qu son enzimas alostricas?
Para que el organismo coordine sus propios

procesos metablicos.
Son enzimas que cambian su conjunto
conformacional tras la unin de un efector,
que se traduce en un cambio aparente en
la afinidad de unin de un sitio de unin
distinto de otro ligando. Esta "accin a
distancia" de la unin de un ligando que
afecta la unin de otro en un sitio
claramente diferente, es la esencia del
concepto alostrico.
58. Cmo estn reguladas las enzimas

alostricas?
Por medio de efectores (modificadores) que

se unen de manera no covalente a un sitio
distinto del sitio activo.
59. Qu causa en la enzima la presencia

de un efector alostrico?
Altera la afinidad de la enzima por el

sustrato o modifica la actividad cataltica
60. Cmo estn compuestas las enzimas

alostricas?
61. Cmo se les llama a los efectores que
inhiben y a los que aumentan la actividad
de la enzima?
mxima o ambas.
Por subunidades mltiples y el sitio
regulador (alostrico) al que se une el
efector.
Los que inhiben: efectores negativos, Los
que aumentan la actividad: efectores
positivos.
62. Da ejemplos de inhibidores no

competitivos unidos por medio de enlaces
covalentes a grupos especficos de
enzimas.
63. Qu catalizan frecuentemente las
enzimas alostricas?
64. Cmo se denomina al sustrato que
acta como efector?
65. Cmo se denomina al sustrato que NO
acta como efector?
66. Cmo funciona la retroinhibicin?
El plomo se une al sulfhidrilo de la cistena

de las protenas. La ferroquelatasa que es
la que cataliza la insercin de Fierro en la
protoporfirina es inhibida por el plomo.
La etapa determinante al principio de la va
metablica.
Efector homtropo
67. Ejemplo de inhibicin alostrica...
La fosfofructocinasa-1 (PFK-1) es inhibida

alostricamente por el citrato, que no es un
sustrato de la enzima.
La fosforilacin
68. Cul es una de las vas principales por

medio de las cuales se regulan los procesos
celulares?
69. La fosforilacin es una modificacin
covalente, para qu sirve?
Efector hetertropo
Da a la clula cantidades apropiadas de un
producto que necesita mediante la
regulacin del flujo de molculas de
sustrato a travs de la va que sintetiza
dicho producto.
Pare regular enzimas mediante la adicin o

la extraccin de grupos fosfato de residuos
de serina, treonina o tirosina especficos de
la enzima.
70. Tambin se puede regular a las enzimas

por cul medio?
71. Las reacciones de fosforilacin son
catalizadas por cules enzimas?
Modificacin covalente
72. Cuando las enzimas han sido

fosforiladas qu tipo de enzimas retiran los
grupos fosfato?
73. Qu forma puede ser ms activa o
menos activa: la forma fosforilada o la NO
fosforilada?
Las fosfoproteinfosfatasas.
Las proteincinasas, que utilizan el fosfato

de adenosina (ATP) como donante de
fosfatos.
Eso depende de la enzima especfica.
74. Cmo pueden las clulas regular la

cantidad de enzimas presentes?
75. El hgado segrega cimgenos de las
enzimas que intervienen en la coagulacin
sangunea, qu sucede si se encuentran
en concentracin aumentada en el plasma?
76. Para qu se usa el medir la cantidad
de enzimas en el plasma si en este lugar no
tienen funcin alguna?
77. Qu rganos o tejidos se estudian con
fines de diagnstico a travs de medir la
concentracin de enzimas en el plasma?
78. Qu enzima es abundante en el
hgado?
79. Las isoenzimas en el plasma tambin se
utilizan con fines diagnsticos, menciona
ejemplos.
80. Las isoenzimas tienen estructura
cuaternaria. Cuntas isoenzimas tiene la
CK (creatina cinasa)?
81. Cmo estn constituidas sus
isoenzimas de la creatina cinasa?
82. La isoforma BB de la CK dnde se

encuentra principalmente?
83. La isoforma MM de la CK dnde se
encuentra principalmente?
84. El msculo cardaco qu isoforma de la
CK posee?
85. Cuando aparece la isoenzima CK en el
plasma en su isoforma MB qu indica?
86. Qu son la troponina T y la troponina I
y cul es su funcin?
87. Qu sucede si encontramos troponinas
en el plasma?
Alterando su velocidad de degradacin o su

velocidad de sntesis.
Indican dao tisular
Porque su concentracin indica dao de

tejidos.
Tejido cardaco, heptico, muscular
esqueltico y otros.
La alanina aminotransferasa (ALT),
encontrarla en niveles elevados en el
plasma indica dao heptico.
La creatina cinasa (CK) para el diagnstico
de infarto en el miocardio.
Tiene tres isoenzimas
Cada isoenzima consiste en un dmero

compuesto por dos polipptidos
denominados subunidades B y M.
La CK1=BB, CK2=MB y CK3=MM.
En el encfalo
En el msculo esqueltico
1/3 es MB y el resto (2/3) MM
Infarto agudo en el miocardio
Son protenas reguladoras, intervienen en
la contractibilidad del msculo cardaco.
Indicio de lesin en el tejido cardaco, y
encontrarlas en el plasma tienen ms valor
pronstico de acontecimientos adversos en
la angina inestable o el infarto de miocardio
que el ensayo convencional de la CK2
Bioenergtica y fosforilacin oxidativa

1. Qu hace la Bioenergtica?
2. De qu se ocupa la bioenergtica?
3. Qu hace la cintica?
4. La direccin y el alcance al que se
produce una reaccin qumica estn
determinas por dos factores, cules son?
5. Qu es la entalpa (Delta H)?
6. Qu es la entropa (Delta S)?
7. La entalpa y la entropa son variables
termodinmicas pero qu pasa si las
tomamos por separado?
8. Cul es la variable que se obtiene si se
Describe la transferencia y la utilizacin de

energa en los sistemas biolgicos.
De los estados de energa inicial y final de
los componentes de la reaccin NO del
mecanismo ni del tiempo necesario para
que tenga lugar el cambio qumico.
Mide la velocidad a la que se produce una
reaccin.
La entalpa y la entropa.
Medida del cambio en el contenido de calor

de los reactantes y los productos.
Una medida de cambio de aleatoriedad o
desorden de reactantes y productos.
Por s mismas (aisladas) no son suficientes
para determinar si la reaccin qumica
tendr lugar espontneamente en la
direccin en que est escrita.
La energa libre (Delta G) que es la que
combinan matemticamente la entalpa y la

entropa?
9. Qu caractersticas tiene Delta G
(cambio de energa libre)?
10. El cambio de la energa libre se

representa por dos formas, cules son?
11. Qu representa la Delta G?
12. Qu representa la Delta Go (energa

libre estndar)?
13. Para qu puede utilizarse el Delta G?
14. Qu sucede si el Delta G es negativo?
15. Qu sucede si el Delta G es positivo?
16. Qu sucede si el Delta G es cero?

17. Cmo se presenta el acoplamiento de
energas en reacciones biolgicas?
18. Cundo podemos decir que dos
reacciones qumicas tienen un
intermediario comn?
19. Cmo puede usarse el ATP como
intermediario comn?
20. Cmo est constituido el ATP
(Adenosin trifosfato)?
21. Qu pasa si se elimina uno o dos
grupos fosfato del ATP?
22. Cmo se le denomina al ATP?

23. Las molculas ricas en energa
-glucosa- se metabolizan a travs de
reacciones de oxidacin. Cul es el
producto final de este tipo de reacciones?
predice la direccin en la que tendr lugar

espontneamente una reaccin.
* Energa disponible para realizar el trabajo
* Se aproxima a cero a medida que la
reaccin se acerca al equilibrio
* Predice si la reaccin es favorable.
Delta G y Delta Go
El cambio de energa libre. La direccin de
una reaccin a cualquier concentracin
especfica de productos y reactantes.
El cambio de energa cuando reactantes y
productos estn en una concentracin de 1
Mol/l
Para predecir la direccin de una reaccin a
temperatura y presin constantes
Hay prdida neta de energa y la reaccin
se produce espontneamente en la
direccin en la que est escrita. Reaccin
exergnica.
Hay una ganancia neta de energa, la
reaccin NO se produce espontneamente,
debe aadirse energa para que la reaccin
se lleve a cabo. Reaccin endergnica.
Los reactantes estn en equilibrio.
Cuando las reacciones que necesitan
energa y las que producen energa
comparten un intermediario comn.
Cuando estas reacciones se producen
consecutivamente de manera que el
producto de la primera reaccin es sustrato
de la segunda.
Cuando las reacciones requieren la
transferencia de un grupo fosfato a otra
molcula.
Por una molcula de adenosina (adenina +
ribosa) a la que estn unidos tres grupo
fosfato.
Si se elimina uno se produce ADP (adenosin
difosfato), si se eliminan dos se produce
AMP (Adenosin monofosfato)
Compuesto de fosfato de alta energa.
Dixido de carbono (CO2) y Agua (H2O)
24. Los productos intermediarios de las

reacciones de oxidacin a quin DONAN
electrones?
Al NAD+ y al FAD+ para formar las

coenzimas reducidas ricas en energa:
NADH y FADH2
25. Las coenzimas reducidas FADH2 y NADH

-a su vez- donan un par de electrones a
quin?
A una serie especializada de

transportadores de electrones y que se le
denomina colectivamente: CADENA DE
TRANSPORTE DE ELECTRONES.
Pierden mucha de su energa libre.
26. A medida que los electrones van

descendiendo a travs de la cadena
transportadora de electrones, qu le
sucede a los electrones?
27. Parte de la energa libre que pierden los
electrones puede capturarse y almacenarse
produciendo ATP a partir de ADP y fosfato
inorgnico (Pi). Cmo se le llama a este
proceso?
28. Qu sucede con la energa libre no
atrapada como ATP?
29. En qu parte de la mitocondria est

presente la cadena transportadora de
electrones?
30. Dnde se lleva a cabo la fosforilacin
oxidativa (sntesis de ATP) y el transporte
de electrones?
31. La membrana mitocondrial interna es
impermeable a la mayora de los iones
pequeos, cmo cules?
32. La membrana mitocondrial interna es
tambin impermeable a pequeas
molculas, cmo cules?
33. Qu se necesita para mover los iones y
las molculas a travs de la membrana
mitocondrial?
34. La cadena de transporte de electrones y
la fosforilacin oxidativa se lleva a cabo en
la mitocondria, por qu?
35. El rea de la superficie mitocondrial
interna es muy grande, a qu se debe?
36. Qu es la matriz en las mitocondrias?
37. Qu hay en la matriz mitocondrial?
Fosforilacin oxidativa
Impulsa reacciones complementarias como

el transporte de Ca2+ hacia las
mitocondrias. Y tambin se usa para
generar calor.
En la membrana interna de la mitocondria
En toda clula que tiene mitocondrias.
El H+, el Na+ y el K+ (Hidrgeno, sodio y

potasio)
El ATP, el ADP, el piruvato y otros
metabolitos importantes para la funcin
mitocondrial.
Sistema de transporte especializado:
fosforilacin oxidativa y cadena de
transporte de electrones.
Porque la mitocondria es rica en protenas y
la mitad del nmero de ellas, se utiliza en
estos sistemas de transporte
especializados.
A que est muy plegada. (Tiene crestas)
Una disolucin gelatinosa
Enzimas responsables de la oxidacin del
piruvato, los aminocidos y los cidos
grasos. Tambin todas las enzimas del ciclo
de los ATC (cidos tricarboxlicos). Adems
38. Qu sntesis tienen lugar

PARCIALMENTE en la matriz de las
mitocondrias?
39. La membrana mitocondrial puede
dividirse en 5 complejos proteicos, cmo
se les denomina?
40. Qu complejos contienen la cadena de
transporte de electrones?
41. Cada complejo dona o acepta
electrones a portadores de electrones
relativamente mviles, cita dos ejemplos
42. Cada portador de la cadena de
transporte de electrones (CTE) puede
recibir electrones de un dador de electrones
y donarlos posteriormente, a quin?
43. Al final de la CTE los electrones se
combinan con Oxgeno y protones para
formar agua, esta necesidad de oxgeno
convierte al CTE en...
44. EL complejo V contiene dos dominios,
cules son?
45. El complejo V es conocido tambin con
el nombre ATP sintasa, por qu?
46. Todos los miembros de la CTE son
protenas a excepcin de la coenzima Q, y
funcionan como deshidrogenasas, cita
ejemplos:
contiene NAD+ y FAD; ADP y Pi.

Sntesis de la glucosa, urea y hemo.
Complejos I, II, III, IV y V
Complejos I, II, III y IV

A la coenzima Q y al Citocromo c.
Al siguiente portador de la cadena
Cadena respiratoria, la que hace mayor uso

de Oxgeno por parte del organismo.
EL dominio Fo que abarca la membrana

mitocondrial interna y el dominio F1 se
proyecta en la matriz mitocondrial.
Porque cataliza la sntesis de ATP
Pueden contener hierro como parte de un
centro hierro-azufre. Estar coordinadas con
un anillo de porfirina como los citocromos.
Pueden contener cobre como el complejo
del citocromo a+a3
47. Cmo se forma el NADH?
Las deshidrogenasas retiran 2 tomos de

Hidrgeno de su sustrato, reducen el NAD +
a NADH. Un H- se transfiere al NAD+, se
forma NADH y un Protn libre (H+)
48. El complejo I tambin se conoce con el

nombre de...
49. El complejo II tambin se conoce con el
nombre de...
50. El complejo III tambin se conoce con el
nombre de...
51. El complejo IV tambin se conoce con el
nombre de...
52. Con qu otro nombre se le conoce a la
coenzima Q?
53. En el complejo II tambin ocurre que...
NADH deshidrogenasa
Succinato deshidrogenasa.
Citocromo bc1
Citocromo c oxidasa
Ubiquinona
La Ubiquinona (CoQ) transfiere los
54. En el complejo III (citocromo bc1) qu

sucede para continuar con la CTE?
55. Dnde se localiza al citocromo c?
56. Qu contienen los citocromos?
57. Qu es lo que hace diferente al grupo
hemo del citocromo del grupo hemo de la
hemoglobina?
58. Qu es lo que hace peculiar al
complejo IV (citocromo c oxidasa)?
59. Qu produce la reaccin del hierro
hemo y el Oxgeno (O2) en el complejo IV
(citocromo c oxidasa)?
60. Qu hacen los inhibidores especficos
de sitio del transporte de electrones?
61. Cmo se encuentran los
transportadores de electrones PREVIOS al
bloqueo especfico de sitio?
62. Cmo se encuentran los
transportadores de electrones TRAS el
bloqueo especfico de sitio?
63. Qu Especies de Oxgeno Reactivas
(EOR) se producen por la reduccin
incompleta de Oxgeno a agua?
64. Qu enzimas son defensas celulares
contra las EOR (especies de oxgeno
reactivas)?
65. Qu compuestos qumicos bloquean la
transferencia de electrones?
66. A medida que los electrones se
transfieren a travs de la CTE se libera
energa libre, esta energa libre hace que
los electrones se transfieran, de qu
manera?
67. Qu es una reaccin REDOX?
electrones al complejo III, luego une las

flavoprotenas a los citocromos.
Los electrones donados por la Ubiquinona
(CoQ) pasan hasta los citocromos b y c1, c,
y a+a3.
Est unido a la cara externa de la
membrana interna mitocondrial
Un grupo hemo (anillo de porfirina que
contiene un tomo de hierro).
Que el tomo de hierro se convierte
reversiblemente de su forma frrica (Fe3) a
su forma ferrosa (Fe2) debido a su funcin
de transportador reversible de electrones.
En que el hierro hemo tiene un sitio de
coordinacin disponible que reacciona con
el oxgeno molecular.
El Oxgeno molecular (O2) se reduce a Agua
(H2O) gracias a que este complejo tiene
tomos de cobre necesarios para que se de
esta reaccin.
Evitan el paso de electrones al unirse al
componente de la cadena. Bloquean la
reaccin de oxidacin/reduccin.
Se encuentran reducidos.
Se encuentran oxidados
Superxido, perxido de hidrgeno (H2O2) y

radicales hidroxilo (OH)
La superxido dismutasa (SOD), la catalasa
y la glutatin peroxidasa.
El Amital Rotenona, Antimicina A y la Azida
sdica.
Como iones hidruro (H-) al NAD+; como
tomos de Hidrgeno al FMN, a la CoQ y al
FAD; y como electrones a los citocromos.
Reaccin qumica en la que uno o ms

electrones se transfieren entre los
reactivos, provocando un cambio en sus
estados de oxidacin.
Para que exista una reaccin de redox, en
el sistema debe haber un elemento que

ceda electrones, y otro que los acepte.
68. Qu es un agente oxidante?
Elemento qumico que suministra

electrones de su estructura qumica al
medio, aumentando su estado de
oxidacin, es decir, siendo oxidado, de esta
manera se disminuye su
electronegatividad.
69. Qu es un agente reductor?
Elemento qumico que tiende a captar los

electrones del agente oxidante, quedando
con un estado de oxidacin inferior al que
tena, es decir, siendo reducido.
Un par cido-base, es decir una reaccin en
la que existe un donador de electrones y un
aceptor de electrones
NADH/NAD+, FMN/FMNH2, Citocromo c
1
Fe3+/Fe2+,
/2 O2/H2O
a) FMN, FAD;
b) Deshidrogenasas que contienen
ubiquinona (COQ); c) Citocromo bc1citocromo y
d) Citocromo a+a3
1. La hiptesis quimisomtica (Hiptesis de
Mitchell) 2. Sistemas de transporte de
membranas.
A travs de la CTE se utiliza la energa libre
generada por este mismo proceso para
producir ATP a partir de ADP y Pi
En los complejos I, III y IV el transporte de
electrones est acoplado a la fosforilacin
de ADP por medio del bombeo de protones
a travs de la membrana mitocondrial, esto
crea un gradiente elctrico y un gradiente
de pH. La energa generada por este
gradiente impulsa la sntesis de ATP.
La oxidacin a la fosforilacin.
70. Qu es un par redox?
71. Menciona ejemplos de par redox

72. La CTE est constituida por?
73. Qu hiptesis explican la sntesis del

ATP en la CTE?
74. Cmo se explica la hiptesis
quimiosmtica?
75. Qu papel juega la bomba de protones
en la hiptesis quimiosmtica?
76. EL gradiente de protones es el

intermediario comn que acopla...
77. La Hiptesis quimiosmtica se puede
explicar a travs de qu pasos?
78. Qu papel juega la ATP sintasa
(complejo V) en la hiptesis quimiosmtica?
79. Cmo sintetiza el ATP el complejo V

(ATP sintasa)?
1. La bomba de protones
2. ATP sintasa (complejo V)
Este complejo utiliza la energa del
gradiente de protones generado por la CTE
para sintetizar ATP
Los protones que se han bombeado al lado
citoslico de la membrana mitocondrial
80. Qu frmaco se une al dominio Fo del

complejo V e impide la reentrada de los
protones a la matriz mitocondrial?
81. Qu provoca la Oligomicina en el
complejo V?
82. Qu es control respiratorio en la CTE?
83. CTE y fosforilacin oxidativa...
84. Qu hacen las protenas desacoplantes
(UCP) en la membrana mitocondrial
interna?
85. Al proceso en que la energa que se
libera como calor se le denomina...
86. De qu es responsable la termogenia
(UCP1)?
87. Qu activa a la UCP1?
88. Existen desacoplantes sintticos de la
fosforilacin oxidativa, da ejemplos
89. Cul es la caracterstica principal de
los desacoplantes de la fosforilacin
oxidativa?
90. Cuntos polipptidos son necesarios

para la fosforilacin oxidativa?
91. Cuntos de esos 120 polipptidos
necesarios para la fosforilacin oxidativa
estn codificados en el ADNmit y se
sintetizan en las mitocondrias?
92. Qu taza de mutacin tiene el ADNmit
en comparacin con el ADN nuclear?
93. Cules son los tejidos con mayor
necesidad de ATP?
94. Las mutaciones mitocondriales son

responsables de varias enfermedades,
menciona algunas
interna vuelven a entrar en la matriz

mitocondrial atravesando un canal en el
dominio Fo que abarca toda la membrana
del complejo V, lo que impulsa la rotacin
de Fo disipando el pH y los gradientes
elctricos. La rotacin causa cambios en el
dominio F1 extramembranoso, permitiendo
unir ADP+Pi, fosforilar ADP a ATP y liberar el
ATP.
Oligomicina
Evita la fosforilacin del ADP en ATP y se

detiene el transporte de electrones.
La capacidad para fosforilar ADP a ATP
Son procesos estrechamente acoplados, si
se inhibe uno se inhibe al otro.
Crean un 'escape de protones'
mitocondriales sin que se capture energa
como ATP. La energa se libera como calor.
Termognesis sin escalofros.
De la produccin de calor en los adipocitos
pardos de los mamferos.
Los cidos grasos
2,4-dinitrofenol; la aspirina y otros
salicilatos en dosis altas.
La generacin de calor sin sintetizar ATP.
Como lo hacen las UCP o la fiebre que
acompaa a la sobredosis toxicas de
frmacos como la aspirina, salicilatos y el
2,4-dinitrofenol.
Aproximadamente 120 polipptidos
13. Las restantes se sintetizan en el citosol
y son transportadas hacia el interior de la
mitocondria.
Es 10 veces mayor que el nuclear.
El SNC, msculo esqueltico y cardaco,
rin e hgado. Por lo que son los ms
afectados por los defectos de la
fosforilacin oxidativa.
Miopatas mitocondriales, la neuropata
ptica hereditaria de Leber.
95. Cul es proceso que relaciona a las

mitocondrias con la apoptosis?
El proceso se inicia a travs de la va

intrnseca (mediada por mitocondrias) por
la formacin de poros en la membrana
mitocondrial externa. Por estos poros se
escapa el citocromo c llegando al citosol. El
citocromo en asociacin con factores
proapoptticos activa una familia de
enzimas proteolticas (las caspasas) que
causan escisin de protenas clave y
provocan los cambios morfolgicos y
bioqumicos caractersticos de la apoptosis.
Carbohidratos
1. Son azcares simples que contienen un
grupo aldehdo o un grupo ceto.
2. Estn constituidos por enlaces
glucosdicos
3. Son compuestos con la misma frmula
qumica
4. Qu son enantimeros?
5. Son azcares unidos a un grupo -NH 2
6. Son azcares unidos a un grupo -OH
7. Cules son los polisacridos de la dieta?
Monosacridos
Los disacridos, oligosacridos y
polisacridos
Ismeros
Un par de azcares son imgenes
especulares
N-glucsidos
O-glucsidos
El glucgeno, amilosa, amilopectina
8. Acta sobre los polisacridos de la dieta

produciendo oligosacridos.
9. Cita ejemplo de disacaridasas
10. Dnde se encuentran los enterocitos
de borde en cepillo?
11. A qu se debe la Diarrea osmtica?
12. Qu provoca la falta de la enzima

lactasa?
13. Son actividades enzimticas de una
sola protena escindidas en dos unidades
funcionales permaneciendo asociadas a la
membrana celular.
14. Quin escinde los enlaces glucosdicos
alfa 1-4 en dextrinas?
15. Los azcares estn en la orina?
16. Cules son los monosacridos hallados
en el ser humano?
17. Qu enzima degrada al glucgeno?
18. Debido a que la celulosa no se digiere,
qu pasa con ella?
19. Cuntos carbonos tiene el
gliceraldehdo?
20. Cuantos carbonos tiene la Ribosa?
21. Cuntos carbonos tiene la Glucosa?
22. Cuntos carbonos tiene el cido
neuramnico?
23. Qu es un enlace glucosdico?
24. Son las molculas ms abundantes de

la naturaleza
25. Qu funciones tienen los
carbohidratos?
26. Qu son las aldosas?

27. Qu son las cetosas?
28. Los monosacridos pueden unirse por
La alfa amilasa salival

Lactasa, Beta galactosidasa, sacarasa,
maltasa e isomaltasa
En el intestino delgado, las enzimas
disacaridasas son segregadas en el lado
luminal de dichos enterocitos.
A que algunas disacaridasas degradan
deficientemente a los carbohidratos, y
pasan al intestino grueso causando la
diarrea.
La intolerancia a la lactosa
Sacarasa e isomaltasa
La maltosa
No. Pero si estuviera es seal de una
patologa subyacente.
Gliceraldehdo, eritrosa, ribosa, glucosa,
sedoheptulosa y cido neuramnico.
La amilasa salival o la amilasa pancretica
Ingresa a colon y se excreta
3 carbonos
5 carbonos
6 carbonos
9 carbonos
Es el enlace mediante el cual se unen entre
s dos o ms monosacridos formando
disacridos o polisacridos
Los carbohidratos
- provisin de caloras en la dieta,
-acta como forma de almacenamiento de
energa en el cuerpo,
-actan como componentes de la
membrana celular para mediar formas de
comunicacin intercelular.
Son carbohidratos con un aldhedo como
grupo funcional ms oxidado.
Son carbohidratos con un grupo ceto como
grupo funcional ms oxidado.
Disacridos= dos monosacridos;
medio de enlaces glucosdicos para crear

estructuras mayores, menciona algunos
29. Son ismeros y tienen la misma frmula

qumica, nmbralos
30. Qu otros organismos utilizan los
carbohidratos como componentes
estructurales?
31. Cul es la frmula emprica de los
carbohidratos ms simples?
32. Qu es un epmero?
33. Qu enzimas son capaces de

interconvertir los ismeros D y L?
34. Qu es una piranosa?
35. Qu es una furanosa?
36. Qu es un anmero?
37. Qu son los diasteiroismeros?
38. Las enzimas son capaces de distinguir
entre los diasteiroismeros y utilizan
cualquiera de manera preferente, da
ejemplos
39. Cmo explica el proceso de
mutarrotacin?
40. Qu genera el carbn anomrico?

41. Qu es un azcar reductor?
42. Qu situacin determina si el azcar es

reductor o No reductor?
43. Cules son los disacridos ms
importantes?
44. Cules son los polisacridos ms
importantes?
Oligosacridos= desde 3 hasta aprox. 10

unidades de monosacridos,
Polisacridos= ms de 10 unidades de
monosacridos hasta centenares de ellos.
Fructosa, glucosa, manosa y galactosa.
Las paredes celulares de las bacterias, el
exoesqueleto de muchos insectos y la
celulosa fibrosa de las plantas.
(CH2O)n
Es un estereoismero de otro compuesto
que tiene una configuracin diferente en
uno solo de sus centros estereognicos.
Ejem. D-glucosa y D-galactosa difieren en el
C2, por lo tanto son epmeros en C2
Racemasas
Un anillo de 6 miembros en los que 5 son
carbono y 1 es Oxgeno
Un anillo de 5 miembros en los que 4 son
carbono y 1 es Oxgeno
Cuando un epmero se incorpora a una
estructura en anillo.
Las formas alfa y beta de los azcares
El glucgeno se sintetiza a partir de la alfaD-glucopiranosa.
La celulosa se sintetiza a partir de la betaD-glucopiranosa.
Cuando los anmeros cclicos alfa y beta de
un azcar en disolucin estn en equilibrio
uno con el otro, pueden interconvertirse de
manera espontnea.
Las configuraciones alfa y beta del azcar.
En un azcar cclico, si el grupo hidroxilo
del carbono anomrico no est unido a otro
compuesto por enlace glucosdico, el anillo
puede abrirse y este azcar puede
funcionar como reductor.
El estado del Oxgeno del grupo aldehdo.
Lactosa (glucosa + galactosa),
Sacarosa (glucosa + fructosa), y
Maltosa (glucosa + glucosa)
Glucgeno ramificado (de origen animal),
el almidn (de origen vegetal) y
la celulosa no ramificada (de origen
45. Qu enzimas colaboran en la

formacin de enlaces glucosdicos?
46. Los carbohidratos pueden estar unidos
por medio de enlaces glucosdicos a
estructuras que no son carbohidratos, cita
ejemplos
47. Cules son los principales sitios de
digestin de los carbohidratos?
48. Cules son las enzimas que catalizan a
los carbohidratos?
49. Cules son los productos finales de la
digestin de los carbohidratos?
50. Todos los monosacridos son...
51. Cules son los monosacridos ms
importantes?
52. Hexosas ms importantes:
53. Pentosas ms importantes:
54. Los polisacridos de la dieta son de
qu origen?
55. Qu enzima acta brevemente sobre
el almidn y el glucgeno hidrolizando al
azar enlaces alfa (1-4)?
56. Qu enlaces glucosdicos no puede
digerir la amilasa salival?
57. Qu son las dextrinas?
58. Tambin son resistentes a la amilasa

salival...
59. En el estmago se detiene
transitoriamente la digestin de
carbohidratos, por qu?
60. En el intestino delgado contina la
digestin de los carbohidratos por cul
enzima?
61. Si la acidez estomacal alcanza el
intestino delgado, qu segrega el
pncreas?
62. En qu parte del intestino delgado se
lleva a cabo la digestin final de los
carbohidratos?
63. Qu enzimas intervienen en la
digestin de carbohidratos en el yeyuno
superior?
64. Menciona ejemplos de disacaridasas en
la digestin final de carbohidratos
vegetal)
Glucosiltransferasas
Las bases Purina y Pirimidina;
los anillos aromticos,
las protenas de los proteoglucanos y
Las glucoprotenas.
La boca y la luz intestinal
Las glucosidasas (glucsido hidrolasas)
Glucosa, galactosa y fructosa
Azcares reductores
Las hexosas,
y menos importantes: las pentosas y las
heptosas
Glucosa, galactosa y fructosa. (Manosa)
La ribosa
Animal (glucgeno) y
Vegetal (Almidn=amilosa + amilopectina)
La amilasa salival
Los enlaces Beta(1-4) y alfa(1-6)

Son un grupo de oligosacridos ramificados
y no ramificados cortos producidas por la
hidrlisis del almidn.
Los disacridos
Porque la acidez elevada inactiva
transitoriamente a la alfa-amilasa salival.
La alfa amilasa pancretica
Bicarbonato para neutralizar la acidez.
En el yeyuno superior.
Varios tipos de Disacaridasas.
La Isomaltasa. La Maltasa. La Sacarasa. La

Lactasa. La trehalasa.
65. Sobre qu
Isomaltasa?
66. Sobre qu
Maltasa?
67. Sobre qu
Sacarasa?
68. Sobre qu
Lactasa?
69. Sobre qu
Trehalasa?
disacridos acta la enzima:

Escinde enlaces alfa (1-6) de la

isomaltosa= glucosa.
Rompe la maltosa y la maltotirosa=glucosa
Rompe sacarosa=glucosa y fructosa.
Escinde lactosa=galactosa y glucosa.
Escinde la trehalosa que se encuentra en

championes y otros hongos.
70. De dnde son segregadas las

disacaridasas?
71. En qu parte del intestino son
absorbidos los monosacridos?
72. Los diferentes azucares
(monosacridos) tienen diferente
mecanismo de absorcin. Cmo se
absorbe galactosa y glucosa?
73. Los monosacridos tienen diferente
mecanismo de absorcin. Cmo se
absorbe la fructosa?
74. Listos para ser enviados de la clula a
la circulacin portal, los monosacridos:
glucosa, galactosa y fructosa utilizan otro
transportador. Cul es?
75. En individuos sanos, normalmente los
carbohidratos digeribles de la dieta ya se
han absorbido cuando el material ingerido
ha alcanzado, qu parte del intestino
delgado?
76. Cualquier defecto en la actividad de
alguna de las disacaridasas en el intestino
delgado, qu puede provocar?
77. Qu pasa con los glcidos no
digeridos?
78. La diarrea osmtica se ve reforzada por

la fermentacin bacteriana de los
carbohidratos restantes y tambin grandes
volmenes de qu sustancias?
79. A qu se debe la intolerancia a los
disacridos?
A travs del lado luminal de las membranas

de las clulas de la mucosa intestinal del
borde en cepillo.
La mayor parte de ellos son absorbidos en
el duodeno y la parte alta del yeyuno.
Mediante un proceso activo que requiere
energa adems la captacin de iones
sodio; la protena de transporte es SGLT-1
(cotransportador 1 de glucosa dependiente
del sodio)
Precisa un transportador independiente del
sodio, el GLUT-5
GLUT-2
La parte inferior del yeyuno
El paso de glcidos no digeridos al intestino

grueso.
El paso de los glcidos (material
osmticamente activo) provoca que se
extraiga agua desde la mucosa hasta el
intestino grueso, provocando diarrea
osmtica.
CO2 y gas H2, causando retortijones
abdominales, diarrea y flatulencias.
A la carencia gentica de alguna

disacaridasa, pero tambin a diversidad de
80. A qu se debe la intolerancia a la

lactosa en los adultos?
81. A qu se debe la intolerancia a la
sacarosa ingerida?
82. Cmo se diagnostica la carencia
enzimtica especfica de alguna
disacaridasa?
83. Cmo pueden ser los polisacridos?
84. La glucosa es epmero en C-4 de qu
otro monosacrido?
85. Qu disacrido no es un azcar
reductor?
86. Los frmacos acarabosa y miglitol
inhiben la alfa-glucosidasa; qu efecto
tienen en la digestin de la lactosa?
enfermedades intestinales, desnutricin o

frmacos que lesionan la mucosa intestinal.
A la prdida de la actividad de la lactasa
debido a que se reduce su cantidad.
A la carencia del complejo enzimtico
sacarasa-isomaltasa.
Haciendo pruebas de tolerancia oral con
cada uno de los disacridos. Midiendo la
presencia de gas Hidrgeno en el aliento.
Lineales (como la amilosa) o
ramificados (como el colgeno)
La galactosa
La sacarosa
Ninguno. Porque tiene un enlace glucosdico
Beta (no alfa)

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Primer Parcial Remedial de Bioqumica

Facultad de Medicina UANL

1. Cul es la caracterstica estructural

Que son polmeros lineales de aminocidos.

La formacin de enlaces de hidrgeno

Las cadenas laterales (grupo R)

A que los aminocidos laterales tienen una

Un aminocido polar (glutamato) por un No

Polares sin carga (hidrfilos)?

21. Muchas protenas extracelulares son

La albmina, protena del plasma

22. Cules son los aminocidos con

Por lo que quedan cargados negativamente.

pH= log 1/[H+] ---- pH= -log[H+]

39. Las cadenas polares No cargadas y

40. Cuando los aminocidos se protonan

Estructura de las protenas

4. Cmo est organizada la hlice alfa?

5. Cmo est organizada la lmina beta?

6. Cmo se conforma un enlace peptdico?

8. Los enlaces peptdicos no se rompen

Primario, secundario, terciario y

16. Qu tipo de anlisis se utiliza para

18. Qu reactivo se utiliza para la

24. Cules son los ejemplos de estructura

extremo C-terminal del pptido.

29. Qu hacen los giros Beta?

30. Generalmente los giros beta estn

34. A qu se refiere estructura terciaria en

43. Qu sucede cuando una protena se ha

44. Qu hacen las chaperoninas?

45. A qu se refiere la estructura

46. Cmo se denomina a las protenas que

55. La PrP (protena prinica) es un agente

56. La protena infecciosa PrP es resistente

Georgina Hernndez Ramrez

tener ninguna relacin.

3. Qu son las heteroprotenas (protenas

4. Menciona los tipos de heteroprotenas

5. Cmo est constituida una

Son protenas especializadas que contienen

6. Cmo est constituida una

Glcido unido covalentemente a la

7. Cmo est constituida una

Lpido ms protena. Abundan en las

8. Cmo est constituida una

cido nucleico ms protena. Hay dos tipos,

9. Cmo est constituida una

Georgina Hernndez Ramrez

10. Cmo est constituido el grupo hemo?

13. Cules son las heteroprotenas ms

transferencia de electrones (citocromos,

15. Para qu sirve el grupo hemo en la

Para unir reversiblemente al oxgeno

17. Dnde se encuentra la mioglobina?

En el msculo cardaco y el msculo

18. Cul es la funcin de la mioglobina?

19. Cmo est compuesta la mioglobina?

20. Dnde se encuentra la hemoglobina?

22. Cul estructura es ms compleja, la

Mediante enlaces entre los cuatro

El interior de la molcula est compuesto

24. Qu otro tipo de enlaces se mantienen