GUA MACROMOLCULAS

PROBLEMA 1: RECONOCIMIENTO DEL ENLACE PEPTDICO

Aminocidos
Las cadenas polipeptdicas de las protenas son polmeros
lineales de aminocidos unidos mediante enlaces peptdicos.
Cada aminocido tiene un grupo amino (-NH2) y un grupo
carboxilo (-COOH) que son utilizados para formar el enlace
peptdico.
Enlaces peptdicos
Como se muestra en el diagrama, el enlace peptdico se forma entre el tomo
de carbono (C) del grupo carboxilo y el tomo de nitrgeno (N) del grupo
amino. Como producto de esta reaccin, se libera una molcula de agua. El
agua (HOH) se forma a partir del -OH del grupo carboxilo de uno de los
aminocidos y un hidrgeno del grupo -NH2 del otro aminocido.

Cadenas polipeptdicas
En el diagrama siguiente se sealan cada uno de los aminocidos unidos por
enlaces peptdicos. Ntese que el esqueleto peptdico est formado por la
repeticin del patrn de tomos N-C-C, que corresponden, respectivamente, al
nitrgeno amino-carbono -carbono carbonlico de los aminocidos
individuales. Los grupos nombrados como R1, R2, R3, etc representan las
cadenas laterales de los distintos aminocidos.

PROBLEMA 2: IDENTIFICACIN DE MOLCULAS BIOLGICAS

En las clulas, existen cuatro tipos principales de molculas biolgicas
pequeas. stas se conocen como carbohidratos, lpidos, aminocidos y
nucletidos. Los distintos tipos de molculas pueden identificarse a travs de
sus caractersticas estructurales.
Carbohidratos

1. Los carbohidratos pueden ser tanto azcares simples, o monosacridos,

como la glucosa, disacridos, como la sacarosa, o polmeros de
monosacridos unidos mediante enlaces glicosdicos.
2. Los monosacridos celulares ms comunes tienen 4, 5 o 6 carbonos y
varios grupos hidroxilo (-OH) de carcter polar.
3. En los azcares comunes, la relacin entre C, H y O es 1:2:1
4. Los azcares comunes de 5 y 6 carbonos presentan normalmente
estructuras de anillo de 5 o 6 miembros, donde un tomo de oxgeno
forma parte del anillo.
5. La abundancia de grupos -OH, la relacin 1:2:1 entre los tomos C:H:O, y
la estructura de anillo con la participacin de un tomo de O son las
caractersticas principales para la identificacin de los carbohidratos.
Lpidos

1. Los lpidos o grasas son insolubles en agua, pero son solubles en

disolventes orgnicos y detergantes.
2. Los lpidos son las molculas ms eficientes para el almacenamiento de
energa en las clulas.
3. La mayor parte de la estructura de los lpidos es muy poco polar y est
formada, csi exclusivamente, por tomos de carbono he hidrgeno.
4. Los triglicridos, utilizados para almacenar energa en el tejido adiposo,
se componen de una molcula de glicerol condensada con tres cidos
grasos. Los cidos grasos tienen largas cadenas hidrobbicas que
consisten bsicamente en repeticiones de grupos -CH2.

5. Los diglicridos, que se encuentran en las membranas celulares, estn

compuestos por un glicerol, dos cadenas de cidos grasos largas y un
grupo ms hidroflico conocido como "cabeza".
6. La presencia de cadenas largas e hidrifbicas de cidos grasos es una
caracterstica principal para identificar la mayora de los lpidos ms
importantes.

Aminocidos
1. Los aminocidos son los elementos con los que se construyen las
protenas.
2. Como se muestra en el diagrama, los aminocidos tienen una estructura
general que incluye un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena
lateral variable denominada grupo R.

3. Hay 20 aminocidos utilizados para construir las protenas. Se

diferencian entre ellos en las distinta estructura y propiedades de sus
grupos R. En general, los grupos R pueden ser polares y cargados,
polares y neutros (carentes de carga) o hidrofbicos.
4. Para identificar un aminocido, busca sus caractersticas distintivas
generales.
Nucletidos

1. Los nucletidos son los elementos con los que se construyen los cidos
nucleicos: RNA y DNA.
2. Los nucletidos estn formados por un azcar de 5 carbonos (ribosa o
desoxiribosa), un grupo fosfato y una base nitrogenada purnica o
pirimidnica.Las pirimidinas son anillos de 6 miembros con dos

nitrgenos en el anillo. Las purinas estn formadas por dos anillos de 6 y

5 miembros fusionados entre s, con 4 tomos
de nitrgeno formando parte de los anillos.
3. Para identificar un nucletido, busca un grupo
azcar-fosfato unido a un anillo complejo que
contenga tomos de nitrgeno en el anillo.
PROBLEMA 3: ESTRUCTURA TERCIARIA DE UNA
PROTENA
Por conveniencia, se describe la estructura de las protenas en trminos de 4
aspectos diferentes relacionados con su estructura covalente y determinados
patrones de plegamiento. Se definen as distintos niveles de estructura,
conocidos como estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Estructura Primaria de las Protenas
La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de una cadena
polipeptdica. En las protenas, se encuentran
normalmente hasta 20 aminocidos diferentes. La
ordenacin exacta de estos aminocidos en una
protena determinada define una secuencia
especfica y constituye su estructura primaria.

Estructura Secundaria de las Protenas

La estructura secundaria hace referencia a los
patrones regulares y repetidos de plegamiento del
esqueleto proteico a nivel local. Los dos tipos de
estructura secundaria ms comunes son la hlice
y la lmina (u hoja) .
Hlice
En una hlice el esqueleto polipeptdico se enrolla
alrededor de un eje imaginario en la direccin de las
agujas del reloj (hacia la derecha).
En la ilustracin se muestran slo los tomos N-C-CO
del esqueleto. Obsrvese el enrollamiento del esqueleto
alrededor de un eje imaginario situado en el centro de
la hlice.
Lmina
En la estructura secundaria de lmina , el esqueleto polipeptdico se
encuentra casi completamente extendido. Los grupos R (que no se muestran
en la figura) apuntan alternativamente hacia arriba y hacia abajo de la cadena
extendida.
Estructura Terciaria de las Protenas

La estructura terciaria se refiere al plegamiento global de la cadena

polipeptdica completa, que da lugar a una forma tridimensional especfica. La
estructura terciaria de las enzimas es con frecuencia compacta y de una forma
globular.
Estructura terciaria de la protena triosa fosfato isomerasa (TPI)

Estructura Cuaternaria de las Protenas

Muchas protenas estn formadas por ms una cadena polipeptdica.
La estructura cuaternaria describe de qu manera se empaquetan
entre s las distintas subunidades para formar la protena
oligomrica completa. Por ejemplo, la molcula de hemoglobina
humana, mostrada a continuacin, est compuesta por cuatro
subunidades, 2 subunidades y dos subunidades .

PROBLEMA
4:
IDENTIFICACIN DE OTRA
MOLCULA BIOLGICA
Si
de

es necesario, revisa la gua

la cuestin 2 , donde
encontrars informacin a

cerca de las propiedades caractersticas de los diferentes tipos de molculas

biolgicas
La caracterstica ms fcilmente reconocible en esta molcula es la presencia
de tres cadenas hidrofbicas largas, procedentes de cidos grasos, y que
consiste principalmente en repeticiones de grupos -CH2. Las tres cadenas de
cidos grasos se encuentran unidas covalentemente a un glicerol.
Este compuesto es una grasa neutra, como las utilizadas para
almacenamiento de reservas energticas en los tejidos grasos o adiposos.

el

PROBLEMA 5: ELEMENTOS DE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

Estructuras de Protenas
Estructura primaria
Las protenas se componen de 20 tipos distintos de aminocidos, unidos
mediante enlaces peptdicos para formar una cadena polipeptdica lineal. La
estructura primaria es la secuencia de esos aminocidos.
Estructura Secundaria
Se refiere a la los patrones regulares y repetitivos de plegamiento local del
esqueleto de la protena. Los dos patrones ms comunes de este tipo de
plegamiento local son la hlice y la lmina

Estructura terciaria
Se refiere al plegamiento global de la cadena polipeptdica completa, dando
lugar a una forma tridimensional especfica.
Estructura cuaternaria
Describe la forma en que se empaquetan entre s las distintas subunidades de
una protena oligomrica para conformar la estructura total de la protena.
Tienen estructura cuaternaria las protenas compuestas por ms de una
cadena polipeptdica.
Cadenas Laterales de Aminocidos (Grupos R)
En las protenas se encuentran hasta 20 tipos de aminocidos diferentes. stos
se distinguen por sus cadenas laterales (grupos R), que a su vez se diferencian
por sus distintas propiedades fsico-qumicas. Algunas cadenas laterales son
polares, aunque no tienen carga. Otras son polares y se encuentran
normalmente (a pH fisiolgico) con carga negativa o positiva en disolucin
acuosa.
Los aminocidos con cadenas laterales polares se dice que son hidroflicos
(afines al agua), ya que pueden formar interacciones dbiles con las molculas
de agua. Las cadenas laterales de los aminocidos hidroflicos contienen
tomos electronegativos, como el O y el N. Algunos aminocidos son no

polares, o hidrofbicos, porque sus cadenas laterales estn

principalmente de cadenas hidrocarbonadas.

formadas

Ejemplos de distintos tipos de aminocidos:

Distintas protenas tienen estructuras y propiedades diferentes debido a la

localizacin especfica de aminocidos hidroflicos e hidrofbicos en cada una
de ellas.

PROBLEMA 6: IDENTIFICACIN DE UNA UNIDAD MONOMRICA DE UNA

MACROMOLCULA BIOLGICA
Nucletidos
La molcula ilustrada en esta cuestin es un nucletido. Los nucletidos son las
unidades monomricas que componen los cidos nucleicos RNA y DNA. Estn
formados por un azcar pentosa, que puede ser ribosa (en el caso del RNA) o
desoxiribosa (en el DNA), un grupo fosfato y una base nitrogenada.

Como su nombre indica, una pentosa es un anillo doblado de 5 miembros. El

grupo fosfato, que se encuentra unido al anillo de azcar, consiste en un tomo
de fsforo enlazado covalentemente con 4 tomos de oxgeno. Los nucletidos
tambin presentan una base nitrogenada, que puede ser prica o pirimidnica,
unida covalentemente al azcar pentosa.
Bases Nitrogenadas: Purinas y Pirimidinas
Las pirimidinas son anillos planares de 6 miembros, cuyos vrtices estn
formados por 5 tomos de carbono y uno de nitrgeno. Las purinas, tambin
planares, estn formadas por la fusin de dos anillos que contienen nitrgeno.
A continuacin se muestran esquemas de las bases pricas y pirimidnicas que
forman el RNA y el DNA.

RNA y DNA
El RNA y el DNA son polmeros de nucletidos, tambin llamados cidos
nucleicos. El esqueleto de estos polmeros est formado por una cadena de
unidades repetidas azcar-fosfato-azcar-fosfato- etc. ste polmero presenta
una "polaridad" o direccionalidad, debido a que el grupo fosfato del extremo 5'
de cada unidad de nucletido est unido a la posicin 3' de la siguiente unidad
de nucletido.
En el modelo de DNA de la figura (izquierda) la cadena de la izquierda presenta
una polaridad de 5' (arriba) hacia 3' (abajo), mientras que la otra cadena tiene
una polaridad opuesta. Por ello se dice que las las dos cadenas de DNA son
"antiparalelas".

En el siguiente modelo de una molcula de RNA, obsrvese el grupo -OH extra

(en comparacin con la estructura del DNA) de la pentosa de azcar en la
posicin 2' del anillo. Obsrvese tambin la utilizacin de la base uracilo (U), en
lugar de timina (T), propia esta ltima del DNA.
PROBLEMA 7: ENLACES DBILES IMPLICADOS EN LAS INTERACCIONES ENTRE
MACROMOLCULAS
Los enlaces no covalentes y otras fuerzas dbiles son muy importantes para la
estabilizacin de las estructuras de las molculas biolgicas.
Enlaces Electrostticos
Tambin llamados enlaces inicos, resultan de la atraccin electrosttica entre
dos grupos ionizados de carga opuesta, tales como un grupo carboxilo (-COO-)
y un grupo amino (-NH3+). En disolucin acuosa, estos enlaces son muy
dbiles, pero en ambientes hidrofbicos, tales como las zonas protegidas del
agua en el centro de las molculas de protena o determinadas zonas de
contacto protena-protena, son mucho ms fuertes.
Enlaces de Hidrgeno
Resultan de la atraccin electrosttica entre un tomo electronegativo, como el
N o el O, y un tomo de H que se encuentra unido covalentemente a un
segundo tomo electronegativo:

(N-H ----- O=C-) o (-O-H----- O=C-)

Enlaces de van der Waals
Son fuerzas atractivas de rango corto entre grupos qumicos que se encuentra
en contacto. Se originan debido a pequeos desplazamientos de carga que
permiten que los electrones de un tomo sean atrados por los protones de de

otro tomo muy cercano a pesar de que ambos no se encuentren enlazados

covalentemente.

Atracciones Hidrofbicas
Este tipo de fuerzas provocan la asociacin entre grupos hidrofbicos, tales
como las cadenas hidrocarbonadas, cuando se encuentran en un entorno
acuoso.
Mltiples enlaces dbiles pueden ser el origen de una interaccin fuerte. El
reconocimiento molecular entre macromolculas biolgicas tiene lugar gracias
a que su estructura tridimensional permite el establecimiento de multitud de
enlaces dbiles entre dichas molculas.
PROBLEMA 8: IDENTIFICACIN DE UNA MACROMOLCULA
El polmero mostrado en la figura puede identificarse fcilmente como un cido
nucleico, ya que su esqueleto covalente es una cadena alternante de grupos
azcar y fosfato.
Qu cido Nucleico?
Es DNA o RNA? Existen dos diferencias principales entre una cadena de DNA y
una cadena de RNA
1. El grupo azcar del esqueleto de DNA carece ce grupo hidroxilo (-OH) en
la posicin 2'. Sin embargo, la cadena de RNA tiene un grupo 2'hidroxilo.
2. Las bases del DNA pueden ser A, G, C o T. En el RNA, las bases pueden
ser A, G, C o U.

PROBLEMA 9: IDENTIFICACIN DE UN AMINOCIDO HIDROFBICO

Los Aminocidos Hidrofbicos

Hay 20 aminocidos diferentes que pueden formar parte de las
protenas. Sus cadenas laterales (grupos R) se diferencian en sus
propiedades qumicas. Algunos de estos grupos son polares, aunque no
tienen carga. Otros son polares y adems tienen carga en disolucin
acuosa, en las condiciones de pH ms comunes. Los ocho aminocidos
que se muestran a continuacin tienen cadenas laterales hidrofbicas.
Obsrvese que en las cadenas laterales de estos aminocidos existen, casi
exclusivamente, enlaces C-C y C-H, por lo que son, bien completamente
hidrocarbonos, o bien casi exclusivamente hidrocarbonos con un solo tomo
polar.

PROBLEMA 10: INTERACCIONES PROTENA-PROTENA

Fuerza atractiva
La cadena lateral de la arginina en la protena 1 tiene una carga positiva. La
cadena lateral del glutamato de la protena 2 tiene una carga negativa. La
interaccin ms probable entre estos dos residuos de aminocido es un enlace
inico; es decir, una atraccin electrosttica entre sus cargas positiva y
negativa.
Cambio que afectara ms
Si mutamos el aminocido de la protena 2 a un aminocido con carga positiva,
como la lisina, entonces las cargas positivas de la arginina en la protena 1 y de
la lisina en la protena 2 se repeleran. Por lo tanto, de entre los cambios
propuestos, la sustitucin por lisina sera la que ms interrumpira la
interaccin entre las protenas 1 y 2.
Cambio que afectara menos
Si el glutamato de la protena 2 fuese sustituido por otro aminocido con carga
negativa, como el aspartato, la carga positiva de la arginina de la protena 1 y
la carga negativa del aspartato de la protena 2 podran an formar un enlace
inico. Por lo tanto, la sustitucin por aspartato sera la que menos afectara la
interaccin protena-protena.
PROBLEMA 11: SECUENCIA DE UN POLIPPTIDO
Aminocidos de un polipptido

Los aminocidos de un polipptido estn unidos entre s como eslabones de

una cadena. Un pptido de 5 aminocidos es anlogo a una cadena de cinco
eslabones; tiene dos aminocidos en los extremos y tres aminocidos internos.
Romper nuestro pptido en trozos ms pequeos sera similar a romper romper
eslabones de la cadena, formando cadenas ms pequeas. As, los
aminocidos que se encuentren adyacentes en los trozos del pptido, tambin
deben de ser adyacentes en el pptido original completo.
Composicin de aminocidos
Un buen comienzo para un problema como ste es tratar de determinar la
composicin de aminocidos del pptido desconocido. Cules son los cinco
aminocidos del pentapptido que buscamos? Si examinamos las secuencias
de los tres fragmentos que nos dan, encontramos que:

Un fragmento tiene la secuencia His-Gly-Ser, as que cada uno de estos tres

aminocidos estaba tambin presente en el pentapptido original. Otro de los
fragmentos tiene la secuencia Ala-Ala, lo que significa que existan dos alaninas
en el pentapptido original.
Por lo tanto, slo necesitamos estos dos fragmentos para definir sin
ambigedad la composicin de aminocidos del pentapptido como His, Gly,
Ser, Ala2 (5 aminocidos en total). Observa que las otras dos combinaciones,
utilizando los fragmentos Ala-Ala y Ala-His, o los fragmentos Ala-His y His-GlySer nos habran permitido definir slo 3 o cuatro aminocidos, del total de 5
correspondientes al pptido original.
Solapamiento de los fragmentos: Secuencia del pentapptido
A partir de los dos fragmentos que hemos utilizado para definir la composicin
de aminocidos, podemos deducir tambin que la secuencia puede ser, bien
His-Gly-Ser-Ala-Ala, o bien Ala-Ala-His-Gly-Ser, ya que en ambos casos se
cumple la condicin de que los aminocidos adyacentes en los trozos son
tambin adyacentes en el pptido completo. Para distinguir entre las dos
posibilidades utilizamos el tercer fragmento del enunciado del problema (AlaHis), que solapa con los dos anteriores.

Por lo tanto, la secuencia final del polipptido original de 5 aminocidos es AlaAla-His-Gly-Ser

PROBLEMA 12: SECUENCIA DE UN POLIPPTIDO MS LARGO
Composicin de aminocidos del polipptido

Como ocurre en la cuestin anterior, una informacin importante es la longitud

del polipptido desconocido: 10 aminocidos en este caso. Cules son los 10
aminocidos que componen el pptido desconocido? Lo averiguamos
examinando las secuencias de los tres fragmentos que nos dan. Obsrvese que
en esos tres fragmentos existen en total 10 aminocidos diferentes. stos son,
por orden alfabtico:
Ala, Arg, Asp, Gly, Gln, His, Lys, Pro, Ser, Trp
Solapamiento de los fragmentos: Secuencia del pentapptido
Dado que ninguno de los aminocidos anteriores se encuentra duplicado,
cualquier aminocido que se encuentre en dos fragmentos a la vez identifica
un solapamiento. As, los cuatro fragmentos dados solapan de la manera
siguiente:

Por lo tanto, el pptido original tendr la secuencia:

Asp-Ala-Gly-Ser-Gln-His-Lys-Trp-Arg-Pro