Protenas

Las protenas son las biomolculas ms abundantes, ms variadas y con

mayor diversidad de funciones dentro del organismo. Desempean papeles
fundamentales tanto en el interior de la clula como en el espacio
extracelular. El conocimiento del funcionamiento del organismo exige un
estudio detallado de la estructura y propiedades de las protenas. Todos los
tipos conocidos de protenas estn formados por tan slo 20 aminocidos,
denominados aminocidos comunes, que al unirse forman polmeros. Con
tan slo veinte unidades elementales de construccin se puede realizar tal
variedad de combinaciones, que pueden contarse por miles las estructuras
distintas diseadas para desarrollar multitud de actividades biolgicas.
-Bloques estructurales:
Desde el punto de vista estructural, los elementos qumicos que constituyen a las protenas se encuentran
distribuidos en bloques o unidades estructurales que son los aminocidos, que unidos entre si integran
una estructura polimrica; las protenas son fundamentalmente polmeros de aminocidos.
Hay dos tipos principales de protenas: las simples que estn constituidas nicamente por aminocidos, y
las protenas conjugadas que son las que tienen en su composicin otras molculas diferentes adems de
aminocidos.
La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura
primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de
estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio.
El primer nivel estructural que se puede delimitar en una protena, est constituido tanto por el nmero y
la variedad de aminocidos que entran en su composicin, como por el orden tambin llamado secuencia
en que se disponen stos a lo largo de la cadena polipeptdica, al unirse covalentemente por medio de
sus grupos amino y carboxilo alfa. A este primer nivel se le llama estructura primaria.
El segundo nivel estructural se refiere a la relacin espacial que guarda un aminocido con respecto al
que le sigue y al que le antecede en la cadena polipeptdica; en algunos casos el polipptido entero, o
algunas zonas de ste se mantienen extendidas, mientras que en otros casos se enrollan en forma
helicoidal como si formaran un resorte. A este segundo nivel se le llama estructura secundaria. Existen
dos tipos de estructura secundaria:
1.

la a(alfa)-hlice

2.

la conformacin beta

1. Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a
la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido
que le sigue.
2. En esta disposicin los aas. no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada
disposicin en lmina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona.
El tercer nivel estructural se refiere a la relacin espacial que guardan entre s las diferentes zonas o
reas de cada cadena polipeptdica que forman a una protena. A este nivel se le llama estructura
terciaria. En una protena compuesta de una sola cadena polipeptdica, el nivel mximo de estructuracin
corresponde precisamente a su estructura terciaria. Cuando se trata de una protena oligomrica, que es
aquel tipo de protena que esta compuesta de ms de una cadena polipeptdica, se puede considerar un
siguiente nivel de organizacin, que se refiere a ala manera en que cada cadena polipeptdica en la
protena se arregla en el espacio en relacin con las otras cadena polipeptdicas que la constituyen. A
este nivel estructural se le llama estructura cuaternaria.
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al
plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. Esta conformacin globular facilita la
solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte , enzimticas , hormonales. Esta conformacin

globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:

1.

el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre.

2.

los puentes de hidrgeno

3.

los puentes elctricos

4.

las interacciones hifrfobas.

-Clases de protenas:

Protenas simples
Estas protenas se pueden clasificar en dos categoras segn su forma.

Protenas fibrosas

Como hebras, ya sean solas o en grupos

Generalmente poseen estructura secundaria

Insolubles en agua

Unidades estructurales o estructuras protectoras. Ex, la queratina en el cabello y la piel, algunas fibras
vegetales, tambin en las cutculas. Adems de algunos son de contraccin como la miosina de los msculos y
la elastina del tejido conjuntivo.

Protenas globulares
Las protenas globulares se dividen en seis categoras y, en general, estos son:

Casi redondeada en su contorno

Con la estructura terciaria o cuaternaria

En su mayora solubles, si son pequeas (disminuye la solubilidad y aumenta la coagulabilidad con el calor
con aumento de tamao), por ejemplo, las enzimas

La funcin enzimtica y no enzimtica.

Albminas
Las molculas grandes, solucin de sal neutra, soluble en agua y se diluye, se coagula al calentarla. Por ejemplo, la
beta-amilasa, la albmina de huevo, la albmina del suero sanguneo, los granos de trigo (Triticum) y las semillas de
ricino (Ricinus communis).

Globulinas
Las molculas grandes, neutrales, solubles en agua salada, se coagulan al calentarse a altas temperaturas, por
ejemplo, la a-amilasa, los anticuerpos en la sangre, las globulinas de suero, el fibringeno sanguneo, los granos de
trigo, semillas de ricino, mostazas, legumina y vicillin de los guisantes, el archin y cornarchin de los cacahuetes y la
glicina de la soja.

Prolaminas
Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas y alcohol del 70-80%, por ejemplo, la gliadina de trigo, la
cebada y herdein de zena de maz. Estos estn casi ausente en dicotyle-dones.

Glutelinas

Insolubles en agua, pero solubles en un cido dbil o una base. Por ejemplo, el oryzenin de arroz y la hordenina en
la cebada.

Histonas
Molculas pequeas con ms protenas bsicas, solubles en agua, pero no se coagulan fcilmente por el calor, por lo
general se encuentran asociadas con los cidos nucleicos, como en nucleoprotenas.

Prolaminas
Contienen aminocidos bsicos, solubles en agua y no se coagulan con el calor.

Protenas conjugadas
Estos complejos de protenas y otras molculas diferentes se pueden dividir en siete tipos.

Nucleoprotenas (protenas + cidos nucleicos) se encuentran en el ncleo (en su mayora constituyen los
cromosomas). Los ribosomas son partculas de ribonucleoprotenas en esencia.

Las lipoprotenas (protenas + lpidos) se encuentran en las membranas y las superficies de la membrana y
toman parte en la organizacin de la membrana y sus funciones.

Las glicoprotenas (protenas + hidratos de carbono) juegan un papel importante en los sistemas de
reconocimiento de las clulas y los mecanismos celulares de defensa contra los microorganismos. Se
encuentran en la superficie de la membrana y en las paredes celulares.

Cromoprotenas (protenas + pigmentos) que se encuentra en flavoprotena, la hemoglobina, chloroplastin

(con clorofila en tilacoides).

Metaloprotenas son complejos de proteinas con elementos metlicos (Zn, Mn, Cu, Fe) como el Fe de la
ferritina.

Mucoprotenas (protenas + muoild) estn presentes en la saliva (mucina por ejemplo).

Fosfoprotenas (protena + fosfato) estn presentes en la leche (por ejemplo, casena), huevo (por ejemplo,
vitelina), etc.

Estructura y Funcin biolgica:

ESTRUCTURA Y FUNCIN DE LAS PROTENAS
Las protenas adquieren una estructura que, a veces, resulta muy compleja. Esto es debido a
las cargas que tienen los radicales de los aminocidos y a la rigidez del enlace peptdico. Las
cargas que posean esos radicales generan unaspropiedades en las protenas. La estructura
de las protenas nos sirve para confeccionar una clasificacin de estas complejas molculas.
Tambin, la estructura es la responsable de generar determinadas funciones que son
esenciales para los seres vivos.
Estructura de las protenas
La estructura de las protenas se puede estudiar desde 4 niveles de complejidad, que son
la estructura primaria, la estructura secundaria, la estructura terciaria y la estructura
cuaternaria.

Estructura primaria

La estructura primaria de las protenas hace

referencia
a
lasecuencia
de
aminocidos que la componen, ordenados
desde el primer aminocido hasta el ltimo.
El primer aminocido tiene siempre libre el
grupo amina, por lo que se le da el nombre
deaminocido
n-terminal.
El ltimo aminocido siempre tiene libre el
grupo carboxilo, por lo que se
denomina aminocido c-terminal.
Para determinar la secuencia no basta con
saber los aminocidos que componen la
molcula; hay que determinar la posicin
exactaque ocupa cada aminocido.
La estructura primaria determina las dems
estructuras de la protena.

Estructura secundaria

La estructura secundaria de una protena es un nivel de organizacin que adquiere la molcula,

dependiendo de cmo sea la secuencia de aminocidos que la componen. La rigidez del
enlace peptdico, la capacidad de giro de los enlaces establecidos con el carbono asimtrico y
la interaccin de los radicales de los aminocidos con la disolucin en la que se encuentra,
lleva a plegar la molcula sobre s misma. Las conformaciones resultantes pueden ser la
estructura en -hlice, la -laminar y lahlice de colgeno.

-hlice

Es una estructura helicoidal dextrgira, es decir, que

las vueltas de la hlice giran hacia la derecha.
Adquieren esta conformacin protenas que poseen
elevado nmero de aminocidos con radicales
grandes o hidrfilos, ya que las cargas interactan
con las molculas de agua que la rodean. La
estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad
de puentes de Hidrgeno que se establecen entre
los aminocidos de la espiral.

-laminar
Tambin se denomina hoja plegada o lmina
plegada. Es una estructura en forma de zig-zag,
forzada por la rigidez del enlace peptdico y
la apolaridad
de
los
radicales de
los
aminocidos que componen la molcula. Se
estabiliza creando puentes de Hidrgeno entre
distintas zonas de la misma molcula, doblando
su estructura. De este modo adquiere esa forma
plegada.

Hlice de colgeno
Es una estructura helicoidal, formada por hlices ms
abiertas y rgidas que en la estructura de -hlice. Esto es
debido
a
la
existencia
de
gran
nmero
de
aminocidos Prolina e Hidroxiprolina. Estos aminocidos
tienen una estructura ciclada, en forma de anillo, formando una
estructura, tambin rgida, en el carbono asimtrico, lo que le
imposibilita girar.

En algunas ocasiones, las protenas no adquieren ninguna estructura, denominndose a esta

conformacin, estructura al azar.

Estructura terciaria

La estructura terciaria es la forma

que manifiesta en el espacio una
protena. Depende de la estructura
de los niveles de organizacin
inferiores.
Puede
ser
una
conformacin
redondeada
y
compacta, adquiriendo un aspecto
globular. Tambin puede ser una
estructura fibrosa y alargada. La
conformacin espacial de la
protena condiciona su funcin
biolgica.
Las protenas con forma globular
reciben
el
nombre
deesferoprotenas. Las protenas
con forma filamentosa reciben el
nombre de escleroprotenas.

Estructura cuaternaria

Cuando varias protenas se unen

entre s, forman una organizacin
superior, denominada estructura
cuaternaria.
Cada
protena
componente de la asociacin,
conserva su estructura terciaria. La
unin se realiza mediante gran
nmero de enlaces dbiles, como
puentes
de
Hidrgeno
o
interacciones hidrofbicas.

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

Holoprotenas
Heteroprotenas
Esferoprotenas

Escleroprotenas

Protaminas

Colgenos

Histonas

Elastinas

Prolaminas

Queratinas

Gluteninas

Fibronas

Albminas

Globulinas

Cromoprotenas

Glucoprotenas

Lipoprotenas

Fosfoprotenas

Nucleoprotenas

Propiedades de las protenas

Las propiedades que manifiestan las protenas dependen de los grupos radicales de los
aminocidos que las componen.

Solubilidad: los radicales de los aminocidos permiten a las protenas interaccionar

con el agua. Si abundan radicaleshidrfobos, la protena ser poco o nada soluble en
agua. Si predominan los radicales hidrfilos, la protena ser soluble en agua.

Especificidad: aparece como consecuencia de la estructura tridimensional de la

protena. La especificidad puede serde funcin, si la funcin que desempea depende
de esta estructura, o de especie, que hace referencia a la sntesis deprotenas
exclusivas de cada especie.

Desnaturalizacin:
la conformacin de
una protena depende
del pH y
de
latemperatura de la
disolucin en la que
se
encuentre.
Cambiando
estas
condiciones, tambin
puede cambiar la
estructura
de
la
protena.
Esta
prdida
de
la
conformacin
estructural natural se
denomina
desnaturalizacin. El

cambio
de
pH
produce cambios en
las
interacciones
electrostticas entre
las cargas de los
radicales
de
los
aminocidos.
La
modificacin de la
temperatura
puede
romper puentes de
Hidrgeno o facilitar
su formacin. Si el
cambio de estructura
es reversible,
el
proceso
se
llama renaturalizaci
n.

Funciones de las protenas

Funcin
estructural:
forman
estructuras capaces de soportar
gran tensin continuada, como un
tendn o el armazn proteico de
un hueso o un cartlago. Tambin
pueden soportar tensin de forma
intermitente, como la elastina de la
piel o de un pulmn. Adems,
forman
estructuras
celulares,
como la membrana plasmtica o
los ribosomas.

Movimiento y contraccin: la
actina y la miosina forman
estructuras
que
producen
movimiento. Mueven los msculos
estriados y lisos. La actina genera
movimiento de contraccin en
muchos tipos de clulas animales.

Transporte: algunas protenas

tienen la capacidad de transportar
sustancias, como oxgeno o
lpidos, o electrones.

Reserva energtica: protenas

grandes,
generalmente
con
grupos fosfato,
sirven
para
acumular y producir energa, si se
necesita.

Funcin homeosttica: consiste en regular las constantes del medio interno, tales
como pH o cantidad de agua.

Funcin defensiva: las inmunoglobulinas son protenas producidas por linfocitos B, e

implicadas en la defensa del organismo.

Funcin hormonal: algunas protenas funcionan como mensajeros de seales

hormonales, generando una respuesta en los rganos blanco.

Funcin enzimtica: las enzimas funcionan como biocatalizadores, ya que controlan

las reacciones metablicas, disminuyendo la energa de activacin de estas
reacciones.

HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA:
HEMOGLOBINA
Caractersticas
La hemoglobina (HB) es una protena globular, que est presente en altas concentraciones en
lo glbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos
perifricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos perifricos hasta los
pulmones para ser excretados. Los valores normales en sangre son de 13 18 g/ dl en el
hombre y 12 16 g/ dl en la mujer. Las hemoglobinas estn presentes en todos los reinos de la
naturaleza con particulares especializaciones de acuerdo con las necesidades de cada
organismo.

Estructura
La hemoglobina es una protena con estructura cuaternaria, es decir, est constituida por cuatro
cadenas polipeptdicas: alfa, beta, gamma y delta. La hemoglobina A la forma ms frecuente
en el adulto- es una combinacin de dos cadenas alfa y dos cadenas beta. Debido a que cada
cadena tiene un grupo proteico hem, hay 4 tomos de hierro en cada molcula de
hemoglobina; cada una de ellas puede unirse a una molcula de oxgeno, siendo pues un total
de 4 molculas de oxgeno las que pueden transportar cada molcula de hemoglobina.
MIOGLOBINA
Caractersticas

La mioglobina es una hemoprotena encontrada principalmente en el tejido muscular donde

sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el oxgeno. Es una protena relativamente
pequea que contiene un grupo hemo con un tomo de hierro, y cuya funcin es la de
almacenar y transportar oxgeno. Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran
en el msculo esqueltico y en el msculo cardaco, donde se requieren grandes cantidades de
O2 para satisfacer la demanda energtica de las contracciones.

Estructura
La mioglobina es una cadena polipeptdica sencilla de 153 residuos aminoaciso (PM 17.000
daltons). Es una protena globular con la superficie polar (rojo) y el interior apolar (amarrillo),
patrn caracterstico de las protenas globulares. Sin contar los dos residuos de His que
intervienen en el proceso de fijacin del oxgeno, el interior de la mioglobina slo contiene
residuos no polares (por ejemplo, Leu, Val, Phe y Met).

Semejanzas entre la hemoglobina y mioglobina

Son dos protenas globulares con un ncleo de hierro.
Tienen la misin de transportar oxgeno y por ello tienen similitudes estructurales.
Son coloreadas
Su color depende del estado de oxidacin del hierro que contienen y de la presin parcial de
O2
Tambin ligan molculas como CO o NO
Ambas contienen grupos hemo formado por 4 anillos pirrlicos que complejan a un in hierro
divalente Fe+2

Diferencias entre la hemoglobina y mioglobina

La mioglobina aparece en el tejido muscular, mientras que la hemoglobina aparece en la
sangre.
La funcin principal de la hemoglobina es trasportar por la sangre el oxgeno capturado en los
pulmones. La mioglobina, que tiene una afinidad por el oxgeno superior a la hemoglobina, se
lo quita cuando la sangre llega al msculo, actuando como aceptor y reserva de oxgeno del
msculo.
Tienen una forma muy diferente de ligar oxigeno: mientras que la mioglobina presenta una
adsorcin hiperblica, la hemoglobina da una marcada sigmoide.