MEZCLA RACMICA

Una mezcla racmica es una mezcla en la cual productos de una reaccin

qumica, con actividad ptica debido a isomerismo son encontrados en
proporciones
aproximadamente
equivalentes.
Es
decir
L
y
D
estereoismeros estn presentes en un 50%. Dicha mezcla es pticamente
inactiva.
Un enantimero con un centro quiral, y actividad ptica puede hacer girar la
luz polarizada en un grado constante, mientras que su equivalente opuesto
lo hara en el sentido contrario. Una mezcla racmica con 50% de cada uno
de los ismeros cancelara el giro de esta luz.
No todos los estereoismeros presentan la propiedad de desviar la luz
polarizada, aunque la mayora de estos lo hace. Luis Pasteur fue el primero
en descubrir esta propiedad en 1847 cuando slo contaba con 25 aos de
edad. Siendo la primera mezcla racmica la del cido racmico.
Mltiples reacciones qumicas orgnicas producen mezclas racmicas, sin
embargo el uso de catalizadores modernos ha logrado obtener en mayor
cantidad alguno de los productos deseados, como es el caso de los
catalizadores de Ziegler-Natta.
Es tarea de los qumicos separar este tipo de mezclas, cuando se busca slo
uno de los ismeros, esto se puede lograr con diferentes operaciones
unitarias, incluyendo cristalizacin, separacin de cristales. Sin embargo es
preferible lograr mecanismos de reaccin que favorezcan la produccin del
producto deseado, pues las propiedades fsicas de los enantimeros son
normalmente iguales.
NOMENCLATURA
Una mezcla racmica se indica mediante el prefijo - o-dl, lo que indica una
mezcla igual de dextro y levo ismeros. Tambin se utilizan el rac-o prefijo
smbolos RS y SR.
Si la relacin no es de 1:1, el prefijo /, d/l- o d/l- se utiliza en su lugar.
El uso de d y l no se recomienda por la IUPAC.
PROPIEDADES
Un racemato es pticamente inactivo, lo que significa que no hay rotacin
neta de la luz polarizada en un plano. Aunque los dos enantimeros rotan la
luz polarizada en un plano en direcciones opuestas, las rotaciones cancelar
porque estn presentes en cantidades iguales.
En contraste con los dos enantimeros puros, que tienen propiedades fsicas
idnticas a excepcin de la direccin de rotacin de la luz polarizada en un
plano, un racemato a veces tiene propiedades diferentes de cualquiera de
los enantimeros puros. Los diferentes puntos de fusin son ms comn,
pero diferentes solubilidades y puntos de ebullicin son tambin posibles.
Productos farmacuticos pueden estar disponibles como un racemato o en
forma del enantimero puro, lo que podra tener diferentes potencias.
CRISTALIZACIN
Hay cuatro formas en las que un racemato puede cristalizar, tres de los
cuales HWB Roozeboom haba distinguido en 1899:

Conglomerado: Una
mezcla
mecnica
de
los
cristales
enantiomricamente puros de un enantimero y su opuesto. Las
molculas en la estructura cristalina tienen una mayor afinidad por el
mismo enantimero que para el enantimero opuesto. El punto de
fusin del conglomerado racmico est siempre menor que la de la
enantimero puro. Adicin de una pequea cantidad de un
enantimero en el conglomerado aumenta el punto de fusin.
El compuesto racmico: Las molculas tienen una mayor afinidad
para el enantimero opuesto que en el mismo enantimero; la
sustancia forma una nica fase cristalina en la que los dos
enantimeros estn presentes en una relacin de 01:01 ordenado en
la clula elemental. Adicin de una pequea cantidad de un
enantimero en el compuesto racmico disminuye el punto de fusin.
Sin embargo, el enantimero puro puede tener un punto de fusin
ms alto o ms bajo que el compuesto.
Pseudorracemato: En contraste con el compuesto racmico o
conglomerado, no hay gran diferencia en la afinidad entre las mismas
y frente a enantimeros. En general, ambos enantimeros se
producen en proporciones iguales en el cristal, pero que coexisten de
una manera desordenada en la red cristalina. La adicin de una
pequea cantidad de un enantimero cambia el punto de fusin slo
poco o nada en absoluto.
Quasiracemate: A quasiracemate es una mezcla de dos compuestos
similares, pero distintas, una de ellas es zurdo y el otro diestro.
Aunque qumicamente diferentes, son estricamente similar y todava
son capaces de formar una fase cristalina racmica. Una de las
primeras tales racematos estudiados, por Pasteur en 1853, las formas
a partir de una mezcla 01:02 de la sal de amonio de cido bistartrico y la sal de amonio de cido bis-mlico en agua. Vuelva a
investigar en 2008, los cristales formados son pesa-forma con la parte
central que consta de amonio bitartrato, mientras que las partes
exteriores son una mezcla quasiracemic de amonio bitartrato y
amonio-bimalate.

RESOLUCIN
La separacin de un racemato en sus componentes, los enantimeros puros,
se llama una resolucin quiral. Hay varios mtodos, incluyendo
cristalizacin, cromatografa, y el uso de enzimas. La primera resolucin
exitosa de un racemato se realiz por Louis Pasteur, que se separaron
manualmente los cristales de un conglomerado.
SNTESIS
Sin una influencia quiral, una reaccin qumica que hace que un producto
quiral siempre dar un racemato. Eso puede hacer que la sntesis de un
racemato ms barato y ms fcil que hacer el enantimero puro, porque no
requiere condiciones especiales. Este hecho lleva a la pregunta de cmo
biolgica homoquiralidad evolucion en lo que se presume que es una tierra
primordial racmica.

Los reactivos de, y las reacciones que producen, mezclas racmicas se dice
que son "no estereoespecfica" o "no estereoselectiva," por su indecisin en
una estereoisomera en particular.
LA REGLA DE WALLACH
Regla establece que los cristales de Wallach racmicas tienden a ser ms
densa que sus contrapartes quirales. Esta regla ha sido justificada por el
anlisis de bases de datos cristalogrficos

RACEMIZACIN DE AMINOCIDOS
La racemizacin de aminocidos es un mtodo de datacin qumica que
consiste en la conversin de un compuesto L-aminocido a un D-aminocido
o viceversa y permite datar muestras orgnicas hasta el Paleoltico Medio.
Introduccin
Las ismeras son molculas orgnicas formadas por los mismos tomos,
idntica composicin, pero con propiedades fsicas y qumicas diferentes.
La isomera estereoqumica ocurre en los compuestos que tienen los mismos
tomos; pero estn orientados de diferente manera. Los compuestos
capaces de existir en dos formas diferentes y que cada forma es la imagen
en el espejo de la otra, como la mano derecha y la mano izquierda, reciben
el nombre de compuestos quirales (del griego mano).

Isomera ptica o Enantiomera.

El fenmeno de la quiralidad se produce en compuestos que poseen algn
tomo de carbono unido a cuatro compuestos o grupos de tomos
diferentes, como algunos aminocidos entre ellos la alanina, la prolina o el
cido asprtico.
Mezcla racmica y Racemizacin
La mayora de aminocidos tienen dos ismeros, la forma izquierda (L o
levgira) y la forma derecha (D o dextrgira). La forma de identificar cada
forma es someter la solucin a haz de luz polarizada, con lo que las L se
desviarn a la izquierda y las D a la derecha. Una solucin de un aminocido
con el mismo nmero de L y de D, cada forma anula el efecto de la otra en
la luz.
A una mezcla de las dos formas (levgira y dextrgira) de un mismo
aminocido en cantidades iguales se le denomina mezcla racmica; y

racemizacin al proceso qumico que consiste en la conversin de un

compuesto L en D o de D en L.
En las plantas y animales vivos se forman aminocidos (que despus forman
protenas) mayoritariamente de la forma L y cuando estos seres vivos
mueren empieza la racemizacin y la transformacin de L-aminocidos a Daminocidos hasta alcanzar la estabilidad, la mezcla racmica.
Se puede determinar la edad cronomtrica de un resto orgnico si se
conoce de un aminocido, su tasa de racemizacin y la cantidad de forma L
y D en la muestra.
Esta tcnica de datacin puede medir hasta el Paleoltico Medio.

Problemas de datacin
La racemizacin, como toda reaccin qumica, se basa en la ecuacin de
Arrhenius. Esta ecuacin, indica que la velocidad de la reaccin qumica se
acelerar cuanto ms alta sea la temperatura; es decir, que contra ms se
enfre el aminocido, ms lenta ser la reaccin y viceversa.
Por tanto, la racemizacin depende de la temperatura y puede provocar
errores en la datacin de restos, como los del hombre de Del Mar y la mujer
de Sunnyvale.
Otro de los efectos que puede acelerar o aminorar la reaccin de
transformacin puede ser el pH.

ELECTROFORESIS
La electroforesis es un mtodo de laboratorio en el que se utiliza una
corriente elctrica controlada con la finalidad de separar biomolculas
segn su tamao y carga elctrica a travs de una matriz gelatinosa.
Fue empleado por primera vez por en el ao 1937, pero su importancia vino
a incrementarse cuando en los aos cincuenta E. L.Durrum y Arne W.K.
Tiselius , impulsaron la electroforesis de zona, nombre que se asign a la
separacin de materiales en un campo elctrico en presencia de algn tipo
de soporte; aunque este trmino se limit originalmente al anlisis de
coloides y partculas submicroscopicas, se ha convertido en estos ltimos
aos en una metodologa aplicada a sustancias de bajo peso molecular.
1. Fundamento:

Cuando una mezcla de molculas ionizadas y con carga neta son

colocadas en un campo elctrico, estas experimentan una fuerza de

atraccin hacia el polo que posee carga opuesta, dejando transcurrir

cierto tiempo las molculas cargadas positivamente se desplazaran
hacia el ctodo (el polo negativo) y aquellas cargadas positivamente se
desplazaran hacia el nodo (el polo positivo).
El movimiento de las molculas est gobernado tambin por dos fuerzas
adicionales; inicialmente la friccin con el solvente dificultar este
movimiento originando una fuerza que se opone , por otro lado las
molculas tienen que moverse en forma aleatoria o movimiento
browniano debido a que poseen energa cintica propia denominado
difusin.
La energa cintica de las molculas aumenta con la
temperatura, por ello a mayor temperatura mayor difusin.
La suma de todas estas fuerzas provoca que las molculas no migren de
una manera homognea, de tal manera que, si las molculas son
colocadas en un cierto lugar de solucin, los iones comenzaran a
moverse formando un frente cuya anchura aumentara con el tiempo.
Para reducir la anchura de este frente podemos reducir el movimiento de
las molculas empleando un medio que oponga ms resistencia a dicho
movimiento. Una forma comn de hacer esto es formar un gel. El gel
consiste de un polmero soluble de muy alto peso molecular que atrapa
molculas de agua y forma un tamiz que dificulta el movimiento de los
solutos, consecuentemente, la migracin electrofortica de las molculas
ser ms lenta, pero el ensanchamiento del frente se ver reducido
tambin.
1.1.
Mtodos electroforticos zonales.
Son los ms comunes, dada su alta aplicabilidad en diferentes
campos. Son tiles para lograr la separacin de mezclas complejas.
Se aplican pequeas cantidades de la disolucin de protenas a un
soporte slido, que se impregna con una solucin tampn. Los
soportes son en general polmeros y forman un gel poroso que
restringe el movimiento de las molculas a travs del medio durante
la electroforesis y disminuyen los flujos de conveccin del solvente.
Como soporte han sido utilizados papel (celulosa), almidn,
poliacrilamida, agarosa y acetato de celulosa, entre otros. Este
mtodo tiene gran poder resolutivo por que se aplica una cantidad
pequea de protena a una zona estrecha, mientras que la longitud
del trayecto es mucho mayor
que la zona de aplicacin. El
equipamiento requerido es simple, fuente de poder, cubeta vertical
u horizontal donde se colocan el soporte y dos electrodos Los ms
utilizados son:
1.1.1. Electroforesis en gel de poliacrilamida.
Los geles de poliacrilamida se forman por polimerizacin de la
acrilamida por accin de un agente entrecruzador, es
qumicamente inerte, de propiedades uniformes, capaz de ser
preparado de forma rpida y reproducible. Forma, adems, geles
transparentes con estabilidad mecnica, insolubles en agua,
relativamente no inicos y que permiten buena visualizacin de
las bandas durante un tiempo prolongado. Adems tiene la

ventaja de que variando la concentracin de polmeros, se puede

modificar de manera controlada en el tamao del poro,
lamentablemente cada vez se emplea menos en diagnostico
debido a su neurotoxicidad.
1.1.2. Electroforesis en geles de gradientes.
El uso de geles de poliacrilamida que tienen un gradiente
creciente de concentracin de archilamida + bisacrilamida, y en
consecuencia un gradiente decreciente en el tamao del poro,
pueden tener ventajas sobre los geles de concentraciones
uniformes de acrilamida. En un gel en gradiente la protena
migra hasta alcanzar una zona donde el tamao de poro impida
cualquier avance. Una vez se alcanza el lmite del poro no se
produce una migracin apreciable aunque no se detiene
completamente. Una de las ventajas de este tipo de geles es que
resuelve mejor las bandas pues las concentra en regiones ms
estrechas, adems de incrementar el rango de pesos
moleculares que se pueden resolver en un mismo gel comparado
con los de una concentracin fija.
1.1.3. Electroforesis en geles de agarosa.

La agarosa es un polisacrido (originalmente obtenido de algas,

como el agar-agar, pero de composicin homognea), cuyas
disoluciones (tpicamente de 0.5 a 2 %) poseen la propiedad de
permanecer liquidas por encima de 50 grados C y formar un gel,
semislido al enfriarse. Este gel est constituido por una matriz o
trama tridimensional de fibras polimricas embebida en gran
cantidad de medio lquido, que retarda el paso de las molculas,
se usa usualmente para separar molculas grandes de alrededor
20.000 nucletidos.
1.1.4. Electroforesis capilar.
La electroforesis capilar se basa en los mismos principios de las
tcnicas electroforticas convencionales, pero utiliza condiciones
y tecnologa distinta que nos permiten obtener una serie de
ventajas al respecto, Esta separacin de pptidos realizada sobre
un capilar de slice fundida a potenciales elevados 20 a 30 Kv en
un campo de 400 a 500 v/cm refrigerados por aire.
La corriente electroendosmtica (FEO) generada por los grupos
silanol de la superficie interna del capilar da como resultado una
corriente plana del frente del lquido que contrasta con el frente
parablico de la cromatografa lquida de alta resolucin.
La ventaja de esta tcnica es que el capilar de slice fundida que
generalmente se cubre con una capa de polimina para darle
mayor rigidez y resistencia, tiene una ventaja a travs de ella
que permite el pasaje de la luz UV de tal manera que la
visualizacin es on-line.
Con esta tcnica descripta es posible separar cationes, aniones,
protenas, macromolculas y sustancias no cargadas en forma
simultnea.

1.1.5. Isoelectroenfoque.

Esta tcnica, habitualmente denominada electroenfoque se basa

en el desplazamiento de las molculas en un gradiente de pH.
Las molculas anfotricas, como los aminocidos, se separan en
un medio en el que existe una diferencia de potencial y un
gradiente de pH. La regin del nodo es cida y la del ctodo es
alcalina. Entre ambos se establece un gradiente de pH tal que
las molculas que se han de separar tenga su punto isoelctrico
dentro del rango. Las sustancias que inicialmente se encuentran
en regiones de pH inferior a su punto isoelctrico estarn
cargadas positivamente y migraran hacia el ctodo, mientras
aquellas que se encuentran en medios con pH ms bajos que su
punto isoelctrico tendrn carga negativa y migraran hacia el
nodo. La migracin les conducir a una regin dnde el pH
coincidir con su punto isoelctrico, tendrn una carga neta nula
y se detendrn. De esta forma las molculas anfotricas se
sitan en estrechas bandas donde coincide su punto isoelctrico
con el pH.
1.1.6. Electroforesis bidimensional.
La electroforesis bidimensional se basa en separar las protenas
en una mezcla segn sus dos propiedades moleculares, una en
cada dimensin. El procedimiento ms usado se basa en la
separacin
en
una
primera
dimensin
mediante
isoelectroenfoque y la segunda dimensin segn peso molecular
mediante electroforesis en poliacrilamida.
1.2.
Fuentes de error en la electroforesis.
La electroforesis es una tcnica muy sensible y puede ser afectada
por muchos errores experimentales, como la temperatura durante la
polimerizacin y la corrida del gel, velocidad de la polimerizacin,
niveles de catalizador, pureza del reactivo, tiempo de corrida y
preparacin de las muestras.
ELECTROFORESIS PROTEICA
La electroforesis
proteica es
un
mtodo
de
separacin
de protenas mediante la aplicacin de un campo elctrico.
Existen diferentes tipos en funcin del tipo de separacin empleado:
electroforesis de zona (separacin en funcin de la carga),
isoelectroenfoque y separacin por tamao en tamiz molecular (tambin
aplicable a cidos nucleicos).
Tcnicas:
Electroforesis de zona: las protenas son molculas anfteras: su
carga neta depende del pH del medio. Normalmente, la separacin
electrofortica de protenas se hace a pH alcalino, en el que la
mayora de las protenas presentan una carga global negativa.
Tambin se puede trabajar a pH cidos, pero no demasiado bajos, ya

que las protenas precipitan en medio cido (bsicamente se usa en la

deteccin de variantes de la hemoglobina).
Como medio de soporte se puede usar (de ms antiguo a ms
reciente): papel, acetato de celulosa, agarosa, poliacrilamida y
electroforesis capilar. La muestra cuyas protenas se quieren separar
se inserta en un medio de soporte y se aplica una diferencia de
potencial durante un tiempo determinado para separar las protenas.
Cada protena migrar ms o menos en funcin de su carga (que
tambin determina hacia qu polo se dirigir la protena, nodo (+) o
ctodo (-) y su tamao. A mayor carga y menor tamao, ms
velocidad de migracin.
Isoelectroenfoque: en lugar de separar las protenas en funcin de
su carga a un pH dado, se separan en funcin de su punto isoelctrico
(PI): el PI es el pH en el que la carga neta de la protena es nula, y
depende de la composicin aminoacdica de la protena. Se crea un
gradiente de pH mediante anfolitos (estabilizan el pH a lo largo del
gel). Cada protena migrar hasta alcanzar su PI, punto en el cual
precipitar al acumularse (de ah el nombre, isoelectroenfoque).
Tambin se suelen utilizar acoplados a zimogramas si deseamos
determinar
el
PI
de
una
enzima
o
en electroforesis
bidimensional como primera dimensin.
Separacin
por
tamao: permite
separar protenas y cidos
nucleicos. En el caso de las protenas, deben ser tratadas con SDS
(sodio dodecil sulfato) para que su carga sea negativa y todas migren
hacia el nodo (no es necesario hacer eso con los cidos nucleicos, ya
que tienen carga negativa); la separacin se hace en medios de
soporte en el que se ha creado un tamiz molecular (matriz), que hace
que las protenas ms pequeas corran ms que las ms grandes.
Visualizacin:
Una vez separadas las protenas, deben fijarse y teirse para poder
ser visualizadas. Hay diferentes protocolos en funcin de lo que se
quiere estudiar: fijacin por calor o qumica y tincin en caso de
estudios no especficos (proteinograma y electroforesis Hb, por
ejemplo) o fijacin mediante anticuerpos previa a la tincin en caso
de estudiar protenas especficas (inmunofijacin).
Por lo general para la tincin de geles de poliacrilamida se
utiliza tincin con plata, tincin de Coomassie o tincin fluorescente.
Dependiendo del fin de nuestro anlisis. La tincin con plata no es
utilizada si se desean hacer anlisis por espectrometra de
masas (MS) pero es ms sensible que la tincin con Azul de
Coomassie, por otro lado, la tincin fluorescente es muy sensible y
compatible con MS pero los costos de tincin son elevados.
Una tincin sensible y barata es la denominada "Blue Silver"
o Coomassie G250. Adems, esta tincin es compatible con MS. Est
compuesta por azul de coomassie diluido en una solucin coloidal y
se utiliza agua destilada para desteir el gel de poliacrilamida.

Aplicaciones
Pueden analizarse las protenas contenidas en diferentes lquidos
biolgicos: sangre, plasma (el lquido sanguneo sin clulas), suero
(plasma sin fibringeno), orina, LCR, lquido sinovial, saliva, lgrimas.
As como alimentos, especialmente lcteos y cereales.
Este tipo de anlisis electrofortico tiene aplicaciones en
investigacin y en clnica, tanto humana como animal. Adems es una
tcnica muy empleada para el anlisis de protenas alimentarias y
ltimamente se empleando para realizar genotipado y deteccin de
OMG (organismos modificados genticamente)
BIBLIOGRAFA
http://es.wikipedia.org/wiki/Mezcla_rac%C3%A9mica
http://centrodeartigos.com/articulos-utiles/article_106468.html
http://es.wikipedia.org/wiki/Racemizaci%C3%B3n_de_amino
%C3%A1cidos
http://www.javeriana.edu.co/Facultades/Ciencias/neurobioquimica/libros/c
elular/electroforesis.html
http://es.wikipedia.org/wiki/Electroforesis_proteica