Fundamentos de Bioquimica

TEMA 3
FUNDAMENTOS DE BIOQUMICA
AMINOACIDOS Y PROTEINAS
LUZ-FACING-EIQ DIB. Dra. Cateryna

Aiello Mazzarri ,2012
CONSTITUYENTES DE LA CLULA
compuestos polimricos de alto peso molecular: protenas, cidos nuclecos,
polisacridos, lpidos
otros materiales de almacenamiento: grasas, polihidroxubutirato y glicgeno
clula
Pared celular
Citoplasma
Ncleo
Otros metabolitos
BACTERIA

Polisacridos, protenas y lpidos

Protenas en forma de enzimas
cidos nuclecos en forma de ADN
sales inorgnicas: NH4+, PO43-, K+, Ca2+, Na+, SO42Intermedios: piruvato, acetato
vitaminas
50% carbohidratos,
20% oxgeno,
4% nitrgeno,
8% hidrgeno,
3% fsforo,
1% azufre
Trazas de K+, Na+,Ca2+,Mg2+,Cl- y vitaminas
NIVELES DE ESTUDIO
Y COMPRENSIN
MOLECULAR: Biologa molecular, Bioqumica

CELULAR: Biologa celular, Microbiologa
POBLACION: Microbiologa, Ecologa
PRODUCCION: Ingeniera de Bioprocesos

AMINOCIDOS Y PROTENAS
Molculas orgnicas ms abundantes en los organismos

vivos: 40-70% de su peso seco
Protenas: polmero orgnico
Monmero: -aminocidos, con un grupo carbonilo y un
grupo -amino, difieren en la estructura del grupo R.
Uniones: enlaces peptdicos.

AMINOCIDOS
Todas las protenas estn
compuestas de
aminocidos
20 aminocidos comunes
Todos son -aminocidos
excepto prolina
Un grupo amino primario
esta unido al carbono
(el C justo al lado del
grupo carbonilo)
H
R
COO-
NH3+
carbono

AMINOCIDOS EN LOS SISTEMAS BIOLGICOS

AMINOCIDOS
Con excepcin de la glicina, el
carbono esta unido a cuatro
grupos diferentes: CENTRO
QUIRAL
2 ismeros pticos : D y L
El grupo amino es el mismo en todos
los aminocidos
Slo L-aminocidos en las protenas. Raro encontrar en la naturaleza
D-aminocidos, en algunas paredes celulares de microorganismos y en
algunos antibiticos.
CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS
Se clasifican en funcin del tipo

de cadena (R) que se une al
carbono .
H
R
COO-
NH3+
a. Con cadena polar cargada

b. Con cadena polar sin carga
c. Con cadena no polar
AMINOCIDOS
Hidrofbicos: aas con cadenas alifticas.

Hidroflicos: aas con cidos, carbonilo u otros
grupos hidroflicos.

AMINOCIDOS ESENCIALES
No son sintetizados en el organismo y requieren

ser incorporados en la dieta diaria.
Son OCHO aminocidos indispensables:
Lisina
Metionina
Leucina
Valina
Isoleucina
Treonina
Fenilalanina
Triptofano

PROPIEDADES ACIDO-BASE
Naturaleza
inica anfotrica cido-base
Grupo cido: -COOH

Grupo bsico: -NH2
+ de acuerdo al pH
Donar o aceptar electrones
Un nuevo estado qumico
Carga
Punto Isoelctrico
Cargas + = Cargas

PROPIEDADES CIDO-BASE
R
NH 3 +
R
H+
COOH
NH 3 +
R
OH
COO
Forma catinica
protonada
Punto Isoelctrico, PI
doble ion
NH 2
COO
Forma aninica
no protonada
pH < PI forma catinica

pH = PI carga cero
pH > PI forma aninica
IONIZACIN DE LOS AMINOCIDOS
Ecuacin de
Henderson
Hasselbalch
pH pK log
[A - ]
pH pK log
[HA]
forma no protonada (base)

forma protonada (cido)
pH log K log
pK log K
[A - ]
[HA]
Aminocido base H
K
[base ][H ]
[aminocid o]
CURVAS DE TITULACIN
Primer grupo en titularse:
R-COOH -->R-COO- + H+
pKA = 2.34
Segundo grupo en titularse:
R-NH3+ --> R-NH2 + H+

pKB = 9.69
Titulacin de la glicina
Punto de inflexin = pH donde pK = -log K

PUNTO ISOELCTRICO (PI)

PI = pH al cual la carga neta es igual a cero
pI
1
( pKi pK j )
2
Ki y Kj = constantes de ionizacin de cada una de las especies neutras

Glicina Ki y Kj = K1 y K2
cido asprtico y glutmico Ki y Kj = K1 y KR
Arginina, histidina y lisina
Ki y Kj = KR y K2

ENLACE PEPTDICO
Los
aa polimerizan formando cadenas

Un pptido es una cadena de aa
Unin cabeza-cola
cabeza
H3N+
R1
C
O
C
O-
cola
direccin
REACTIVIDAD QUMICA
La facilidad de los aminocidos para reaccionar se

debe bsicamente a la naturaleza qumica de su
radical
Alanina, valina, leucina e isoleucina, prcticamente

inertes
Arginina y lisina tienen grupos aminos libres y

forman enlaces cruzados

REACTIVIDAD QUMICA
cidos asprtico y glutmico tienen un segundo grupo

carboxlico
Otros tienen grupos laterales reactivos:
Cisteina : -SH
Arginina: guanidio
Histidina: imidazol
Serina, treonina y tirosina: alcohol
Asparragina y glutamina: amidas
Metionina: tio-ter
Triptofano: indol
ENLACE PEPTDICO
Reaccin de condensacin con eliminacin de una

molcula de agua
Reaccin de un cido carboxlico y una amina
Formacin de un enlace CO-NH, un enlace amdico
Estable y no se hidroliza con facilidad
Drsticas condiciones: Medio cido (HCl 6N), alta temperatura

(90 C) y largos tiempos de exposicin (24-72 H)
La hidrlisis se usa para determinar la composicin de

aminocidos de un pptido
ENLACE PEPTDICO

10
RESIDUO DE AMINOACIDO
Unidades individuales de aa que se

incorporan dentro de una cadena o pptido
Conjunto formado por un nitrgeno imidico,

C, un grupo carboxilo y un grupo R

POLIPPTIDOS
Cadena de varios aminocidos: dipptidos,

tripptidos, oligopptidos o polipptidos
Polmeros lineales
Cada residuo participa en dos enlaces peptdicos,

unin cabeza-cola
Al formarse se pierde un grupo amino y un carboxilo

por cada enlace
Primer amino = Amino terminal o N-terminal (Izquierda)
Ultimo carboxilo =Carbono terminal o C terminal (derecha)

11
POLIPPTIDOS
Formacin del Enlace

POLIPPTIDOS
Formacin de enlaces o puentes de hidrogeno con el

oxigeno del carbonilo del enlace
Restricciones geomtricas dependiendo de la cadena

lateral R
Polaridad reducida = solubilidad marginal en agua
En solucin pueden presentar carcter polar o no

polar, dependiendo de la cadena lateral R
leu-val = insoluble en agua
glu-lys = bastante soluble en agua
gly-gly = solubilidad limitada en agua

12
PROTENAS
Qumicamente, son compuestos complejos formados por

la unin de molculas sencillas y no hidrolizables llamadas
Aminocidos
Contienen una o mas cadenas de Polipptidos
Sus propiedades dependen del tipo, concentracin y

secuencia de unin de los aminocidos
Las variaciones en la longitud y secuencia de los

aminocidos contribuyen a la diversidad de formas y
funciones biolgicas.

PROTENAS
Compuestos qumicos complejos que se encuentran

en todas la clulas vivas: en la sangre, en los huevos
y en toda clase de semillas y plenes.
Son el centro de accin de los procesos biolgicos
Son molculas especificas, los cual determina la

identidad biolgica de los organismos: Cada ser vivo
es como es por las protenas que tiene
Conocer estas molculas permite descifrar algunos

enigmas del fenmeno VIDA

13
TIPOS DE PROTENAS
Globulares La estructura terciaria de la
protena induce su esfericidad. Mas solubles Ej.
Hemoglobina, Inmunoglobulinas
Fibrosas alargadas, desempean un papel

estructural, en funciones de conexin, de
proteccin o de soporte Ej. Queratina, Colgeno,
Fibrona de seda,

TIPO GLOBULAR
Mioglobina de esperma de ballena.

RCSB Protein Data Bank http://www.rcsb.org/pdb/index.html

14
TIPO FIBROSO
Colgeno: una de las
protenas mas largas (3000
) y estrechas (15 )
Otras: fibroina de la seda,
queratina del cabello
Colgeno (1A3I)
RCSB Protein Data Bank
http://www.rcsb.org/pdb/index.html
CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

Protenas estructurales: glicoprotenas, colgeno,
queratina
Protenas catalticas: enzimas (+ 2000 conocidas),
altamente especficas en su funcin, gran poder
cataltico. La mayora son globulares
Protenas de transporte: hemoglobina, suero de
albumina
Protenas regulatorias: hormonas(insulina,
hormona del crecimiento)
Protenas protectoras: anticuerpos, trombina

15
NIVELES ESTRUCTURALES
La
actividad biolgica depende de la

disposicin espacial de la cadena
polipeptdica
La forma es consecuencia de su
organizacin tridimensional
Cuatro niveles
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

16
ESTRUCTURA PRIMARIA
Constituye una cadena de planos peptdicos articulados
con distintos ngulos y de los C salen las cadenas
laterales R

TAMAO DE LAS PROTEINAS

20
aa 20n secuencias posibles
100
residuos 20100 = 1.27 x 10130
Solo
se producen una pequea fraccin de

las posibilidades tericas
<40
residuos = pptido
>40
residuos = protena
Mayora
titin
= 100 1000 residuos
= 26.926 residuos (2990 kD)

17
INSULINA BOVINA
Cadena A
Gly-Ile-Val-Glu-Gln-Cys-Cys-Ala-Ser-Val-Cys-Ser-Leu-Tyr-Gln-Leu-Glu-Asn-Tyr-Cys-Asn
5
Cadena B
10
15
21
Phe-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cys-Gly-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu-Tyr-Leu-Val-Cys-Gly-Glu-Arg-Gly-Phe-Phe-Tyr-Thr-Pro-Ala
5
10
15
20
25
30

LA ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTENAS

DETERMINA SU ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL

18
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Es
la disposicin espacial de las cadenas de

polipptidos
Es el resultado de enlaces de hidrogeno
entre residuos cercanos
Varios tipos
Hlice Alfa
Hlice del colgeno
Hoja plegada o beta
Giro Beta

HLICE ALFA
La estructura primaria se enrolla

sobre si misma
Hlice dextrgira
3.6 aa por vuelta
Cada vuelta 5.4
Cadenas laterales R se
proyectan hacia afuera de la
hlice
C=O y N-H hacia arriba y hacia
abajo paralelos a la hlice
aa no compatibles:
Aspartico
Treonina e isoleucina
prolina

19
Enlaces de hidrogeno paralelos a la hlice, entre el C=O de

un aa, con el NH- del cuarto aa que le sigue
Puentes de hidrogeno
intracatenarios
Cadenas laterales por

fuera de la hlice

LA UNIDAD ESTRUCTURAL DE LA PROTENA COLGENO

ES UNA TRIPLE HLICE DEXTRGIRA LLAMADA
TROPOCOLGENO

20
HOJA PLEGADA O CONFORMACIN BETA

GIRO BETA
Alfa Hlice (verde) y Hoja Plegada Beta (roja)

unidas por un Giro Beta (blanco)
21
ESTRUCTURA TERCIARIA

TIPO FIBROSO
Colgeno: una de las
protenas mas largas
(3000 ) y estrechas
(15 )
Otras: fibroina de la
seda, queratina del
cabello
Colgeno (1A3I)
RCSB Protein Data Bank
http://www.rcsb.org/pdb/index.html
22
TIPO GLOBULAR
Mioglobina de esperma de ballena.

RCSB Protein Data Bank http://www.rcsb.org/pdb/index.html

FUERZAS QUE ESTABILIZAN LA

ESTRUCTURA TERCIARIA
Enlaces
covalentes
Puentes disulfuro S-S- entre dos cisteinas

Enlace amida -CO-NH- entre cadenas
laterales lys asp lys glu
Fuerzas
electrostticas
Puentes de hidrogeno
Interacciones hidrofbicas
Fuerzas dipolo-dipolo
23
DOMINIOS
Regiones
diferenciadas dentro
de la estructura
terciaria que actuan
como unidades
autonomas
Cadenas con mas de
200 aminocidos
tienen dos o mas
dominios
Protena piruvato quinasa

4 dominios
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Protenas oligomricas con mas de una cadena

polipeptdica
dos o mas monmeros o protmeros
Dos: hexoquinasa
Cuatro: hemoglobina

24
HEMOGLOBINA

ASPARTATO TRANSCARBAMINASA

25
HEXOQUINASA

ANTICUERPOS E INMUNOGLOBULINAS
Son protenas que se unen a molculas

particulares o porciones de molculas con un alto
grado de especificidad.
La combinacin de un anticuerpo especfico con el

antgeno = formacin de complejos Ab-Ag. La
formacin de este complejo Ab-Ag = respuesta
inmunolgica.

26
ANTICUERPOS E INMUNOGLOBULINAS
Importancia clnica e industrial: kits de diagnostico,

esquemas de separacin de protenas, vas de
transporte biolgico de medicamentos para el
cncer. Los anticuerpos son uno de los ms
importantes productos de la Biotecnologa
Cinco principales clases de inmnuoglobulinas en

plasma sanguneo humano: IgG, IgA, IgD, IgM e
IgE. IgG la mas abundante y estudiada. Peso
molecular 150 kilodaltons, excepto IgM que tiene
900Kd. (Un Dalton es la unidad de masa
equivalente a un tomo de hidrgeno.

27
DESNATURALIZACIN
Prdida total o parcial de los niveles de

estructuracin superior al primario.
Puede ser reversible o irreversible

ASOCIACIONES SUPRAMOLECULARES
Agrupaciones entre protenas o con otras Biomoleculas

Entre protenas
Entre protenas y otras biomolculas
Protenas y azucares
Protenas y lpidos
Protenas y cidos nuclecos
Estructuras de orden superior y de carcter permanente

28
ASOCIACIN DE LA FIBRINA PARA

FORMAR UN COAGULO SANGUNEO

TUBULINA
Protenas -tublina (azul) y -tubulina (verde) se

asocian formando microtubulos, que forman parte
del citoesqueleto de las celulas, cilios y flagelos.
29
PROTENAS Y AZUCARES
PROTEOGLICANO
PEPTIDOGLICANO
PROTENAS Y LPIDOS
a)
LIPOPROTEINAS
MEMBRANA BIOLOGICA
LIPOPROTEINA DEL
PLASMA SANGUINEO

30
PROTENAS Y CIDOS NUCLEICOS
RIBOSOMA
VIRUS HIV
NUCLEOSOMA

31

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Polisacridos, protenas y lpidos

MOLECULAR: Biologa molecular, Bioqumica

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Molculas orgnicas ms abundantes en los organismos

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AMINOCIDOS EN LOS SISTEMAS BIOLGICOS

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CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS

Se clasifican en funcin del tipo

a. Con cadena polar cargada

Hidrofbicos: aas con cadenas alifticas.

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No son sintetizados en el organismo y requieren

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inica anfotrica cido-base

Grupo cido: -COOH

LUZ-FACING-EIQ DIB. Dra. Cateryna

pH < PI forma catinica

IONIZACIN DE LOS AMINOCIDOS

forma no protonada (base)

Segundo grupo en titularse:

R-NH3+ --> R-NH2 + H+

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PUNTO ISOELCTRICO (PI)

Ki y Kj = constantes de ionizacin de cada una de las especies neutras

cido asprtico y glutmico Ki y Kj = K1 y KR

Arginina, histidina y lisina

LUZ-FACING-EIQ DIB. Dra. Cateryna

aa polimerizan formando cadenas

La facilidad de los aminocidos para reaccionar se

Alanina, valina, leucina e isoleucina, prcticamente

Arginina y lisina tienen grupos aminos libres y

LUZ-FACING-EIQ DIB. Dra. Cateryna

cidos asprtico y glutmico tienen un segundo grupo

Reaccin de condensacin con eliminacin de una

Reaccin de un cido carboxlico y una amina

Formacin de un enlace CO-NH, un enlace amdico

Estable y no se hidroliza con facilidad

Drsticas condiciones: Medio cido (HCl 6N), alta temperatura

La hidrlisis se usa para determinar la composicin de

LUZ-FACING-EIQ DIB. Dra. Cateryna

Unidades individuales de aa que se

Conjunto formado por un nitrgeno imidico,

LUZ-FACING-EIQ DIB. Dra. Cateryna

Cadena de varios aminocidos: dipptidos,

Cada residuo participa en dos enlaces peptdicos,

Al formarse se pierde un grupo amino y un carboxilo

Primer amino = Amino terminal o N-terminal (Izquierda)

Ultimo carboxilo =Carbono terminal o C terminal (derecha)

Formacin del Enlace

LUZ-FACING-EIQ DIB. Dra. Cateryna

Formacin de enlaces o puentes de hidrogeno con el

Restricciones geomtricas dependiendo de la cadena

Polaridad reducida = solubilidad marginal en agua

En solucin pueden presentar carcter polar o no

leu-val = insoluble en agua

glu-lys = bastante soluble en agua

gly-gly = solubilidad limitada en agua

Qumicamente, son compuestos complejos formados por