PPTIDOS Y PROTEINAS

PROFESOR ENRIQUE AVILA

ZAMORA
2012

PROTEINAS
- Biomolculas orgnicas formadas por C, H, O, N y S.
Tambin pueden aparecer otros elementos en
menores proporciones.
Son macromolculas de elevado peso molecular
(5.000 - 1.000.000) formadas por la polimerizacin de
aminocidos.
- Constituyen un 50% del peso seco de un organismo.
- Son especficas de cada especie e incluso de cada
organismo.
- Biolgicamente muy activas. Desempean una gran
diversidad de funciones.

ENLACE PEPTDICO

Es un enlace de tipo amida entre el

grupo alfa carboxlico de un
aminocido y el alfa amino de otro,
liberndose una molula de agua.
Tiene un carcter parcial de doble
enlace. Es rgido.

PROTEINAS
ESTRUCTURA QUMICA FORMADA POR LA UNIN DE
AMINOCIDOS MEDIANTE FORMAS DE ENLACE.
SE CONSIDERA:
- dipptido, tripptido: unin de dos aminocidos por

un enlace pptidico, tres respectivamente.

Oligopptido: de 2 10 aminocidos
Pptido: no se especifica el nmero de aminocidos
Polipptido: menos de 100 aminocidos
Protena: ms de 100 aminocidos

Oligomro: protena de estructura cuaternaria

Constituda por dos mas cadenas polipepTdicas con estructura terciaria unidas por
enlaces no covalentes. Estas estructuras
terciarias se llaman protmeros o
Si el oligmero tiene 2 4 protmeros se
llamar dmero o tetrremos
respectivamente. Si las subunidades son
idnticas se llamarn homodmero, tetra
homodmero, y si no, homotetrmero y
heterotetrmero.
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ESTRUCTURA PROTEICA
ENLACE UNIONES INTRA E INTERMOLECULARES

La funcin de las protenas est relacionada con su

estructura tridimensional y del tipo de uniones:
Los tipos de enlace pueden ser:
- De ellas depende la estructura tridimensional de la
protena.
- Inicas,electrostticas, salinas.
- Puentes de hidrgeno
- Polares
- Interacciones hidrofbicas : los grupos apolares se
agrupan ya que el agua tiende a excluirlos.
- Fuerzas de Van der Waals : atraccin mutua entre
tomos muy cercanos.
- Puentes disulfuro: unin covalente entre grupos -SH
de dos Cistenas.

N-

ENLACES COVALENTES
Peptdico: es el ms importante de la estructura
polipeptdica. Es fuerte y mantiene la rigidez y adems la
solidez de la protenas.
Generase entre el alfa carboxilo de un aminocido y el
alfa amino de otro con eliminacin de una molcula de
agua.
La reaccin qumica ms importante en el campo clnico
la reacin de Biuret radica en la presencia del enlace
peptdico.
El enlace disulfuro se genera por la presencia de
radicales SH de la cistena. Formando uniones disulfuro
entre porciones de una misma cadena y entre dos
cadenas.
Participa de la solidez de la estructura y an permite la
9
unin de dos polipptidos como en el caso de la insulina.

ENLACES NO COVALENTE E INTERACCIONES

Como su nombre indica no son enlaces reales
sino fuerzas de atraccin entre grupos de tomos.
El enlace de H se genera por atraccin el ncleo
del H+ (positivo) y el par de electrones no
compartidos de otro tomo. En el caso de una
protena es un oxgeno de otro aminocido.
El enlace hidrofbico se genera por la
semejanza estructural entre dos aminocidos
(aromticos, alifticos).
El enlace inico, (o electrosttico) se genera
entre carboxilos libres y aminas libres de
aminocidos dicarboxlicos y diamnicos.
10

11

Estructura secundaria
Las rotaciones permitidas en el
esqueleto del polipptido
generan una estructura
repetitiva denominada
secundaria, la cual puede ser:
alfa helicoidal
estructura beta u hoja
plegada
Esta estructura es mantenida
por los puentes de hidrgeno
de la protena. En el alfa hlix
los puentes son intracatenarios
y en la estructura beta
intercatenarios.

Estructura alfa

Estructura beta
12

13

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Las protenas que no llegan a formar

estructuras terciarias mantienen su estructura
secundaria alargada, dando lugar a las
llamadas protenas filamentosas. Son
protenas insolubles en agua y disoluciones
salinas, siendo por ello idneas para realizar
funciones esquelticas. Las ms conocidas
son el colgeno de los huesos y del tejido
conjuntivo, la -queratina del pelo, plumas,
uas, cuernos, etc.., la fibrina del hilo de seda
y de las telaraas, y da elastina del tejido
conjuntivo, que forma una red deformable por
la tensin.

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ESTRUCTURA TERCIARIA

La conformacin globular en las protenas facilitan

su solubilidad en agua y en disoluciones salinas.
Esto les permite realizar funciones de transporte,
enzimticas, hormonales, etc
Las conformaciones globulares se mantienen
estables por la existencia de enlaces entre los
radicales R de los aminocidos. Aparecen varios
tipos de enlaces: uno fuerte de tipo covalente, el
puente disulfuro, y otros dbiles como los puentes
de hidrgeno, las fuerzas de Van der Waals, las
interacciones inicas y las interacciones hidrfobas.

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Estructura terciaria
La estructura terciaria se refiere a la
disposicin tridimensional de la cadena
polipeptdica en una protena, permitiendo la
disposicin globular o fibrosa de la misma.
La mantienen todos los enlaces no covalentes y
an el enlace disulfuro.
La interaccin proviene de aminocidos que
pueden estar alejados en la secuencia pero
cerca en la disposicin tridimensional.
La protena est plegada de forma tal que los
grupos hidroflicos ocupan el exterior de la
misma y los hidrofbicos el interior.
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Estructura terciaria de la
Hemoglobina
Tanto la Hys
F8 como la
Hys E7
sostienen el
grupo Hem de
la
Hemoglobina
se a su vez
sostiene al Fe

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ESTRUCTURA CUATERNARIA

La estructura cuaternaria se produce en

aquellas protenas que tienen dos o ms
cadenas polipeptdicas, las que se estabilizan
por enlaces no covalentes.
Protenas oligomricas. Asociacin de
varias subunidades proteicas iguales o
diferentes mediante enlaces dbiles.
Un ejemplo de protena oligomrica es la
hemoglobina, formada por cuatro
subunidades iguales dos a dos.
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
La estructura cuaternaria informa de la unin,
mediante enlaces dbiles de varias cadenas
polipeptdicas con estructura terciaria, idnticas o no,
para formar un complejo protenico. Cada una de
estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de
protmero.
Segn el nmero de protmeros que se asocian las
protenas que tienen estructura cuaternaria se
denominan dmeros, como la hexoquinasa;
pentmeros, como la ARN-polimerasa; y polmeros,
cuando en su composicin intervienen gran nmero
de protmeros. Son ejemplos de polmeros la cpsida
del virus de la poliomielitis, los filamentos de actina y
miosina de las clulas musculares, etc.
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Estructura cuaternaria de la Hemoglobina

Las cuatro
cadenas (dos alfa
y dos beta) se
acomodan,
creando una
estructura
globular con
cuatro bolsillos.

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Anillo pirrlico
Carbono beta
Del
pirrol

Puente de
metileno
Grupos sustituyentes
H
c

PUENTE DE METILENO

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22

CONFORMACIN DE LAS PROTEINAS

Es la forma tridimensional caracterstica de una
protena en sus estado nativo. Corresponde a la
estructura combinada secundaria, terciaria y
cuaternaria. Las protenas pueden ser de dos
clases principales:
a) fibrosas
b) globulares
Protenas fibrosas : constituidas por cadenas
polipeptdicas ordenadas de modo paralelo a un
eje, formando fibras o lminas largas. Son
fsicamente resistentes e insolubles en agua o en
disoluciones salinas diluidas. Estructurales.
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CONFORMACIN DE LAS PROTEINAS

Protenas globulares : formadas por

cadenas polipeptdicas plegadas
estrechamente adoptando formas esfricas o
globulares compactas. La mayora son
solubles en sistemas acuosos y son
biolgicamente ms activas.
La conformacin tridimensional es la que
confiere a cada protena su actividad biolgica
exclusiva. Esta conformacin,por su parte,
depende de la secuencia especfica de
aminocidos de sus cadenas polipeptdicas.
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PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

A. Capacidad

amortiguadora debido a su
comportamiento anftero.
B. Especificidad. Son especficas de cada
especie e incluso de cada organismo. La
semejanza entre protenas es mayor cuanto
mayor sea el grado de parentesco evolutivo.
C. Desnaturalizacin. Pierden su actividad al
perder su estructura terciaria por algn cambio
en el medio (temperatura, Ph, salinidad,
composicin, radiaciones, ...). Si el cambio no
ha sido muy drstico se puede producir la
renaturalizacin.
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PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

D. Solubilidad. Las protenas fibrosas son

insolubles, pero las globulares suelen ser

solubles.
E. Punto isoelctrico. Cada protena tiene
un pH para el cual la carga neta de la
molcula es nula. Esta propiedad se
aprovecha para separar protenas de una
mezcla por un procedimiento
denominado electroforesis .
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CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

SEGN SU CONFORMACIN

1. Protenas fibrosas (colgeno, a-

queratina)
2. Protenas globulares (hemoglobina,
enzimas)

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CLASIFICACIN DE LAS PROTEINAS

SEGN SU COMPOSICIN

1. Holoproteinas (proteinas simples): por hidrlisis

slo producen aminocidos.
2. Heteroprotenas (proteinas conjugadas):
Por hidrlisis producen aminocidos y otro
componente orgnico o inorgnico.
La parte no aminocida de las heteroprotenas se
denomina grupo prosttico.
En funcin del grupo prosttico estas protenas se
pueden clasificar en:
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HETEROPROTEINAS (CONJUGADAS)
a) Cromoprotenas : el grupo prosttico es un pigmento.
En la hemoglobina, la mioglobina y el citocromo c, el
pigmento es una metalporfirina (anillo tetrapirrlico).
En la rodopsina el pigmento es un derivado de la vitamina
A.
b) Glucoprotenas : tienen un glcido como grupo prosttico. Si
el porcentaje de glcidos es muy elevado reciben el nombre de
proteoglucanos , como las mucoprotenas (80% de glcidos).
Ejemplos: fibringeno, inm unoglobulinas, FSH, TSH, pepsina,
ovoalbmina y glucoprotenas de la membrana..
c) Lipoprotenas : con un lpido como grupo prosttico.
Las lipoprotenas del plasma sanguneo (VLDL, LDL y HDL)
son ejemplos de este grupo.

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HETEROPROTEINAS
d. Nucleoprotenas : protenas unidas a cidos

nucleicos.
Como las que constituyen los ribosomas o las
partculas virales.
e. Fosfoprotenas : presentan grupos fosfato.
La casena de la leche o la vitelina del huevo son
fosfoprotenas.
f. Metaloprotenas : poseen tomos metlicos .
La ferritina que se encuentra en el bazo tiene
Fe(OH)3 como grupo prosttico.

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CLASIFICACIN SEGN SUS FUNCIONES

1.

Enzimas (biocatalizadores)
Aceleran las reacciones del metabolismo. Se
conocen ms de dos mil, entre ellos la ADNpolimerasa (interviene en la sntesis del ADN), la
pepsina (enzima que digiere las protenas en el
estmago) o el citocromo c (transfiere electrones en
la cadena respiratoria).
2. Protenas de reserva
Almacenan aminocidos como elementos nutritivos
o como sillares para el embrin en crecimiento. La
casena de la leche o la ovoalbmina de la clara del
huevo son protenas de reserva.
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CLASIFICACIN SEGN SUS FUNCIONES

3. Protenas transportadoras
Son protenas capaces de unirse a diversos tipos de
molculas para transportarlas. La hemoglobina y la
hemocianina son responsables del transporte de
oxgeno en los vertebrados y en algunos invertebrados
respectivamente. La mioglobina transporta oxgeno en
los msculos. La seroalbmina de la sangre transporta
cidos grasos desde el tejido adiposo a otros rganos.
Las lipoprotenas del plasma sanguneo (VLDL, LDL y
HDL) transportan lpidos entre el intestino, el hgado y
los tejidos adiposos.
4. Protenas contrctiles
La actina y la miosina son las principales responsables
de
contraccin muscular.
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CLASIFICACIN SEGN SUS FUNCIONES

5. Protenas protectoras o defensivas
La trombina y el fibringeno son protenas plasmticas que
participan en la coagulacin de la sangre. Los anticuerpos
o inmunoglobulinas (g-globulinas) son protenas especficas que
se combinan con las molculas extraas que penetran en el
organismo y las neutralizan.
6. Toxinas
Algunas protenas son sustancias extremadamente txicas para
los animales en cantidades muy pequeas. Una
cienmilsima de gramo de la toxina A producida por el Clostridium
botulinum , responsable de algunas Intoxicaciones alimentarias,
es suficiente para matar a una persona. La toxina diftrica y los
venenos de serpiente son tambin protenas.

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CLASIFICACIN SEGN SUS FUNCIONES

7. Hormonas
Las hormonas insulina (regula el metabolismo de la Glucosa), STH
(hormona del crecimiento), ACTH (hormona
adrenocorticotrpica), FSH (hormona estimulante del folculo) y
TSH (hormona estimulante del tiroides) son de naturaleza
proteica.
8. Protenas estructurales
El colgeno es la principal protena estructural en los tejidos
conectivos y en el hueso. La a-queratina es el principal
componente de la capa superficial de la piel, de los pelos, las
plumas y las uas. Tambin podemos citar aqu las glucoprotenas
de las membranas celulares y las mucoprotenas o mucinas
(protenas asociadas a Mucopolisacridos) de las secreciones
mucosas.

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FUNCIONES GENERALES DE LAS PROTENAS

1.Funcin estructural: realizan funciones estructurales
las glucoproteinas de las membranas plasmticas, las
protenas que forman parte de microtbulos del
citoesqueleto, los cilios y los flagelos, y las histonas que
se asocian al ADN para formar las fibras de cromanita.
2.Funcin de transporte: adems de las permeasas que
regulan el paso de molculas de a travs de la
membrana celular, existe un gran conjunto de protenas
encargadas del transporte de sustancias por el
organismo. As los pigmentos respiratorios se encargan
de transportar el oxigeno por la sangre, la transferrina
transporta hierro, las lipoprotenas transportan lpidos
por la sangre
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FUNCIONES GENERALES DE LAS PROTENAS

3. Funcin enzimtica: las enzimas son protenas que

favorecen las reacciones qumicas que tiene lugar en la

clula de los organismos.
4. Funcin hormonal: son biocatalizadores que se
difieren de las enzimas en que no actan a nivel
localmente, sino que son distribuidas por la sangre y
actan por el organismo. En estas esta la insulina del
pncreas, la tiroxina del tiroides...
5. Funcin de defensa: las principales protenas que
ejercen la funcin de defensa son las globulinas o
inmunoglobulinas, que constituyen los anticuerpos. Su
funcin es asociarse a sustancias extraas y
neutralizarlas.
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FUNCIONES GENERALES DE LAS PROTENAS

6. Funcin contrctil: desarrollan esta funcin la

actina y la miosina, protenas que se asocian entre

si formando miofibrillas, estructuras que permiten
la contraccin y relajacin de las fibras
musculares.
7. Funcin de reserva: desempean esta funcin la
ovoalbumina de la clara del huevo, la casena de
la leche, la gliadina de la semilla del trigo...
8. Funcin homeosttica: algunas protenas
sanguneas participan en la regulacin del pH
gracias a su capacidad amortiguadora.
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 DIGESTIN Y ABSORCIN DE LAS PROTENAS

AMINOCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES.
CALIDAD PROTEICA DE LOS ALIMENTOS, VALOR
BIOLGICO.
BALANCE NITROGENADO, RELACIN
ENERGA/PROTENAS
REQUERIMIENTOS Y FUENTES ALIMENTARIAS.

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DIGESTIN DE LAS PROTENAS

Comienza en el estmago.
La secrecin gstrica es el jugo gstrico. Es un lquido
claro de color amarillo plido que tiene 0,5 g% de HCl,
con un pH aproximado de 1,0. Contiene de 98 % de
agua, el resto es mucina, sales inorgnicas, las enzimas
digestivas (pepsina y renina) y una lipasa.
El HCl desnaturaliza a las protenas y mata a las
bacterias.
Despus de la ingestin de una comida se observa una
orina alcalina (marea alcalina) como resultado de la
formacin de bicarbonato en el proceso de secrecin de
cido clorhdrico.(ver diapositiva 40, pag 22)
39

DIGESTIN DE LAS PROTENAS

Como consecuencia del contacto con el HCl gstrico las
protenas son desnaturalizadas, es decir, se pierde la
estructura terciaria como resultado de la destruccin de
los puentes de hidrgeno. Esto permite a las cadenas
polipeptdicas desdoblarse, haciendolas ms accesibles a
la accin enzimtica proteoltica (proteasas).
Las clulas parietales contienen numerosas mitocondrias
necesarias para generar el ATP usado para hacer
funcionar la bomba de H+/K+ATPasa. El bicarbonato
pasa al plasma en intercambio por cloruro que se acopla
a las secrecin de hidrogeniones en el lumen.

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Digestion y Absorcin de Protenas

Generalidades
Fuente de protenas para digestin y absorcin:
absorcin:
- 7070-100 g/
g/da
da de dieta
- 2020-30 g/
g/da
da de secrecin endgena
- 2020-30 g/
g/da
da de descamacin intestinal
La protena dietaria es la nica fuente de aminocidos
esenciales y necesaria para la mantencin del
balance nitrogenado
La digestin es muy eficiente y ocurre predominante
predominante-mente a nivel de intestino delgado
Enorme variedad de posibles combinaciones
aminoac-- dicas exige mltiples sistemas de
aminoac
hidrlisis enzimtica y transporte aminoacdico
intestinales

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SECRECIN DE LAS CLULAS GSTRICAS

Clulas mucosas:
Moco
Clulas parietales o de revestimiento (acidfilas u
oxnticas):
cido clorhdrico
Factor intrnseco de Castle
Clulas principales:
Pepsingeno
Renina o lab
Clulas argentafines:
serotonina
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DIGESTIN GSTRICA
Jugo gstrico:
HCl ( pH=2 ), funciones:
Matar los grmenes
Desnaturalizar las protenas: ms digeribles
Pepsinas:
La pepsina A, la mayor , se activa a pH cido.
Ataca enlaces peptdicos de aminocidos aromticos.
Generada a partir de proenzima pepsingeno, que pierde
44 aa a partir del amino terminal por autoactiva-cin (a
pH<5) o por autocatlisis (la misma pepsina).
Si bin libera aa y polipptidos, su importancia radica en
que ellos estimulan a la colecistoquinina del duodeno.
43

SECRECIN DEL CIDO CLORHDRICO

44

45

Digestin de Protenas
Fases
Fase luminal
Proteasas y peptidasas solubles
Ocurre en estmago e intestino
Fase Parietal
Peptidasas asociadas a membrana plasm
tica y de localizacin intracelular
Ocurre slo en intestino

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Digestin de Protenas
Fase Luminal Gstrica
Regulacin de la secrecin de pepsingenos por
factores hormonales (gastrina, histamina) y neurales
(vago/acetilcolina), son secretagogos
Dependiente de secrecin de cido gstrico y
al tiempo de residencia gstrico.

proporcional

Slo determina 10-15% de la digestin de protenas dietarias y

NO es un proceso esencial en la digestin proteica total.
Pero la produccin del factor intrnseco de las clulas
parietales es indispensable para la absorcin de la vitamina
B12.
47

Digestin de Protenas
Fase Luminal Intestinal
Mediada por accin secuencial de proteasas
pancreticas secretadas por clulas zimgenas
zimgenas..
Las proteasas pancreticas actan a pH neutro
generando oligopptidos (60(60-70%) y aminocidos libres
(30(30-40%)
Secrecin de proteasas pancreticas es regulada por
factores hormonales (CCK, secretina
secretina,, gastrina)
gastrina) y neurales
(acetilcolina
acetilcolina,, VIP) por va de cAMP y Ca+2/calmodulina
CCK=colecistocinina; VIP= polipptido intestinal vaso activo
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Mucosa intestinal

49

Fase Parietal de la
Digestin Intestinal de Protenas
Proteasas asociadas a membrana celular:
celular:
Ms de 20 peptidasas diferentes:
diferentes:
endopeptidasas,, aminopeptidasas, carboxipeptidasas,
endopeptidasas
carboxipeptidasas,
dipeptidasas (prolinaprolina-dipeptidasa)
dipeptidasa)
Digieren oligopptidos luminales a aminocidos libres,
libres,
dipptidos y tripptidos
Actividad regulada por sustrato y producto
Proteasas intracelulares
Amino di y tripeptidasa,
tripeptidasa, prolinadipeptidasa
50

Absorcin Intestinal por

Transporte de Aminocidos y Pptidos
Ocurre por transportadores de aminocidos y pptidos del ribete
estriado.
Transporte activo/pasivo y Na+ dependiente/independiente
Necesidad de mltiples transportadores determinados por la
diferencia de tamao y carga de
los aminocidos y pptidos.
Transporte peptdico ms rpido que aminocidos

Transporte peptdico
Yeyuno >> Ilen

Transporte aminoacdico
Ilen >> Yeyuno
51

E. Avila Z.
52

53

54

Importancia de la Absorcin de Amino cidos y Pptidos

en el Metabolismo Energtico y Proteico del Intestino

Los aminocidos absorbidos,

absorbidos, son la principal fuente
energtica del intestino especialmente glutamina,
glutamina, aspartato
y glutamato
glutamato..
Aproximadamente 10% de los aminocidos absorbidos se
utilizan para sntesis proteica endgena en el enterocito.

55

Sindromes Clnicos Hereditarios Asociados a

Malabsorcin Proteica Intestinal

Defectos Especficos de Digestin/

Digestin/Absorcin Proteica
Deficiencia de enteroquinasa o tripsingeno
Deficiencia de prolina dipeptidasa
Sindrome de Hartnup: defecto en transporte de aminocidos
neutros
Cistinuria: defecto en transporte de aminocidos bsicos y
cistena
Intolerancia proteica lisinrica
Defectos Generales de Absorcin Intestinal
Fibrosis qustica
qustica:: insuficiencia pancretica
Otros
56

57

IMPORTANCIA DE LAS PROTENAS

Las protenas de los alimentos proporcionan al
organismo los llamados aminocidos esenciales.
Necesarios para la sntesis tisular y formacin de
diversos compuestos orgnicos.
Los aminocidos liberados en la degradacin son
reutilizados en la sntesis proteica, sin embargo
algunos de ellos se adhieren a reacciones de
oxidacin con fines energticos.
58

REQUERIMIENTOS DE PROTENA Y
AMINOCIDOS
Clculo de las necesidades de protena:
1 g x kg de peso corporal x da
Hombre de 70 kilos: 1x 70/dia = 70 g/da

59

REQUERIMIENTOS DE AMINOCIDOS

60

Calidad y Digestibilidad de las Protenas

Valor biolgico est determinado por eficiencia de utilizacin en
el crecimiento y se correlaciona con % de aminocidos esenciales.
esenciales.
Digestibilidad proteica depende de:
- fuente proteica: animal >> vegetal
- contenido de prolina : >% de prolina (glten,casena)
disminuye digestibilidad
- fosfoprotenas (casena) son ms resistentes a proteasas
pancraticas
- manejo pre-ingesta: coccin facilita la digestibilidad,
aunque en ciertos casos disminuye por generacin de
sustancias de interferencia
61

CALIDAD PROTEICA DE LOS ALIMENTOS:

VALOR BIOLGICO

Los estudios biolgicos miden el crecimiento o la

retencin de nitrgeno en animales de
experimentacin y tambin en el hombre, en
funcin del aporte proteico. Siendo los parmetros
ms utilizados:
1. Valor biolgico
2. Digestibilidad
3. Utilizacin neta de la protena (UNP)
4. Relacin de eficiencia proteica (REP)

62

VALOR BIOLGICO
Desde hace mucho tiempo se observ que las
protenas de origen animal daban resultados muy
superiores en mantener la salud y crecimiento de las
ratas que cuando se las alimentaba con ciertos
vegetales o la gelatina de la clagena animal.
Dnde est la diferencia?
En la clase de aminocidos que contienen y en su
proporcin. Y de aqu deriv el conocimiento de los
aminocidos esenciales y no esenciales.
Los no esenciales, no pueden sintetizarse en el
organismo y por lo tanto deben darse en la dieta. La
falta de uno de ellos causaba un defecto en el
crecimiento y an la muerte.
63

VALOR BIOLGICO

Los aminocidos no esenciales se sintetizan

en el organismo de los animales a condicin
de que se suministre una fuente adecuada de
C (CH, grasas) y otra de N para incorporarlos
a los resduos de cetocidos
Tanto los aminocidos esenciales como los
no esenciales son indispensables para la
sntesis de protenas, la falta de uno de ellos
hace imposible formarlos.

64

Para sintetizar 10 g de una protena hipotTica necesitamos los siguientes aminocidos

AA

PRODUCTO g

AAs en%

40

25

20

15

100

g de AAs

2.5

2.0

1.5

10

Residuo

AA en g

1.5

2.0

1.5

Residuo g

1.6

0.8

0.6

AA usados en g

2.4

1.5

1.2

0.9

Amino acido limitante

65

VALOR BIOLGICO

Las protenas de origen vegetal, en general,

son deficientes en Lys, Trp, Thr y Met.
La zeina del maiz carece Trp. Las
leguminosas son deficientes en Met.
Complementariedad: las diversas
proporciones de los aminocidos de las
protenas permite hacer mezclas que
compensan las deficiencias individuales, as,
la deficiencia del trigo en lisina se puede
compensar con las leguminosas que son
ricas en Lis.
66

67

DIGESTIBILIDAD
PROPORCIN DE N QUE ES ABSORBIDO

N absorbido
U =
N ingerido

x 100

Las protenas una vez digeridas se absorben

por completo.

68

VALOR BIOLGICO
Es la porcin de nitrgeno absorbido y que es
retenido por el organismo para ser utilizado en
crecimiento o mantenimiento del balance
nitrogenado.
VB =

N retenido ( NR )
VB =
X 100
N absorbido ( NA )

69

VALOR BIOLOGICO DE LAS PROTENAS

La valoracin de la protena se puede hacer en
ratas usando como standard de comparacin el
huevo entero.
Tambin es posible expresar el valor de una
protena en funcin del valor qumico obtenido de
la concentracin de cada aminocido esencial
comparado con la presente en la protena del
huevo entero.
Efecto ahorrador de las protenas por la ingestin
de carbohidratos y grasas

70

UTILIZACIN NETA DE LA PROTEINA

UNP
Proporcin del N proteico consumido que
queda en el organismo.
Nos permite conocer con exactitud el N proteico
utilizado realmente.
Con este concepto la protena de ptima
calidad es la que tiene un UNP de 100

UNP =

valor biolgico

x digestibil
100

idad

71

RELACIN DE LA EFICIENCIA PROTEICA

(REP)
Ms conocido como PER es el aumento de peso
corporal dividido entre el peso de la protena
consumida.
Ganancia de peso (gr.)/protenas ingeridas en
gramos

72

BALANCE NITROGENADO
El contenido de N en las protenas es de 16%.
El N del alimento es en gran proporcin el del alimento.
La mayor parte del nitrgeno es excreatdo por la orina (urea,
creatinina, arginina, amonaco, cido rico, etc).
El N de las materias fecales procede de la descamacin de
clulas intestinales y de la flora bacteriana. (1-2 g/dia).
Para el balance nitrogenado hay que determinar por el
laboratorio en los alimentos la orina, las heces su contenido de
N.
Balance nitrogenado = N ingerido N excretado. Debe ser
igual a cero, puede ser positivo o negativo HACER EL BALANCE EN LA PIZARRA

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