A bactria que 'digere' nylon

Aspectos gerais e implicaes para uma argumentao pela evoluo e relaes com a hidrlise
idas
A partir de traduo de Wikipedia - Nylon-eating bacteria.
As bactrias que comem nylon so uma estirpe de Flavobacterium que capaz de digerir ce
rtos subprodutos do fabrico do nylon 6. Esta cepa de Flavobacterium, SP. K172, t
ornou-se popularmente conhecida como bactrias que se alimentam de nylon, e as enzim
as usadas para digerir as molculas sintticas se tornaram conhecidas coletivamente
como nylonases.
Descoberta
Em 1975, um grupo de cientistas japoneses descobriu uma cepa de Flavobacterium v
ivendo em tanques que continham guas residuais provenientes de uma fbrica de nylon
, que era capaz de digerir certos subprodutos do fabrico de nylon 6, tal como o
dmero linear de 6-amino-hexanoato (cido 6-amino-hexanoico). Estas substncias no eram
conhecidos por ter existido antes da inveno do nylon em 1935. Outrss estudos reve
laram que as trs enzimas quew as bactrias estavam usando para digerir os subprodut
os eram significativamente diferentes de quaisquer outras enzimas produzidas por
outras cepas de Flavobacterium (alis, de quaisquer outras bactrias), e no so eficaz
es em qualquer material que no seja os subprodutos sintticos do nylon.[1]
O oligmero dmero cclico do cido 6-amino-hexanoico (www.lookchem.com).[15]
O oligmero dmero linear do cido 6-amino-hexanoico, tambm chamado de 6-amino-hexanoat
o linear (umbbd.ethz.ch).[16]

Pesquisas posteriores
Esta descoberta levou o geneticista Susumu Ohno a especular que o gene para uma
das enzimas, cido 6-aminohexanico oligmero hidrolase[11], tinha surgido a partir da
combinao de um evento de duplicao de genes com uma mutao da matriz de leitura (mutao
ameshift).[2] Ohno sugeriram que muitos dos novos genes nicos tm evoludo desta mane
ira.
Um artigo de 2007 descreveu uma srie de estudos realizados por uma equipe liderad
a por Seiji Negoro da Universidade de Hyogo, Japo, sugerindo que, na verdade, nen
huma mutao frameshift estava envolvida na evoluo da cido 6-aminohexanico oligmero hidr
lase.[3] No entanto, muitos outros genes foram descobertos que se desenvolveram
atravs da duplicao de genes, seguido por uma mutao frameshift afendo pelo menos uma p
arte do gene. Um estudo de 2006 encontrou 470 exemplos somente em humanos.[4]
Os cientistas tambm foram capazes de induzir uma outra espcie de bactria, Pseudomon
as aeruginosa, a desenvolver a capacidade de quebrar os mesmos subprodutos de ny
lon em laboratrio, forando-as a viver em um ambiente com nenhuma outra fonte de nu
trientes. A cepa de P. aeruginosa, no parece usar as mesmas enzimas que tinham si
do utilizadas pela cepa de Flavobacterium inicial.[5] Outros cientistas foram ca
pazes de obter a capacidade de gerar as enzimas de transferncia da cepa de Flavob
acterium para uma cepa de bactrias E. coli atravs de uma transferncia de plasmdeo.[6
]
Hidrolases atuantes sobre o dmero cclico de cido 6-aminohexanico foram dedectadas co
mo sendo produzidas por bactrias Achromobacter guttatus.[12][13]
A partir das comparaes das sequncias de nucletidos e produtos de genes, concluiu-se
a enzima cido 6-aminohexanoico oligmero linear hidrolase desenvolveu-se recentemen
te por duplicao de genes, seguido por substituio das bases no mesmo plasmdeo.[14]

Papel no ensino de evoluo

No h consenso cientfico de que a capacidade de sintetizar nylonase provavelmente de
senvolveu-se como uma mutao de um nico passo que sobreviveu porque melhorou a aptido
das bactrias que possuem a mutao. Isto visto como um bom exemplo de evoluo por muta
seleo natural que tenha sido observado em como ela ocorre..[7][8][9][10]
Referncias

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zation of a cyclic dimer and linear oligomers of e-aminocaproic acid by Achromob
acter guttatus". Agricultural & Biological Chemistry 39 (6): 121923. doi:10.1271/
bbb1961.39.1219. ISSN 0002 1369
2. Ohno S (April 1984). "Birth of a unique enzyme from an alternative reading fr
ame of the preexisted, internally repetitious coding sequence". Proc Natl Acad S
ci USA. 81 (8): 24215.doi:10.1073/pnas.81.8.2421. PMC 345072. PMID 6585807
3. Negoro S, Ohki T, Shibata N, et al. (June 2007). "Nylon oligomer degrading en
zyme/substrate complex: catalytic mechanism of 6 aminohexanoate dimer hydrolase"
. J. Mol. Biol. 370 (1): 14256.doi:10.1016/j.jmb.2007.04.043. PMID 17512009
4. Okamura K, Feuk L, Marqus Bonet T, Navarro A, Scherer SW (December 2006). "Fre
quent appearance of novel protein coding sequences by frameshift translation". G
enomics 88 (6): 6907.doi:10.1016/j.ygeno.2006.06.009. PMID 16890400
5. Prijambada ID, Negoro S, Yomo T, Urabe I (May 1995). "Emergence of nylon olig
omer degradation enzymes in Pseudomonas aeruginosa PAO through experimental evol
ution". Appl. Environ. Microbiol. 61 (5): 20202. PMC 167468. PMID 7646041
6. Negoro S, Taniguchi T, Kanaoka M, Kimura H, Okada H (July 1983). "Plasmid det
ermined enzymatic degradation of nylon oligomers". J. Bacteriol. 155 (1): 2231. P
MC 217646. PMID 6305910.
7. Thwaites WM (Summer 1985). "New Proteins Without God's Help". Creation Evolut
ion Journal(National Center for Science Education (NCSE)) 5 (2): 13.
8. Evolution and Information: The Nylon Bug
9. Why scientists dismiss 'intelligent design', Ker Than, MSNBC, Sept. 23, 2005.
10. Miller, Kenneth R. Only a Theory: Evolution and the Battle for America's Sou
l (2008) pp. 80 82
11. Shinichi KINOSHITA, Takashi TERADA, Tomoyasu TANIGUCHI, Yukio TAKENE, Satoro
MASUDA, Nobuyuki MATSUNAGA, Hirosuke OKADA; Purification and Characterization o
f 6 Aminohexanoic Acid Oligomer Hydrolase of Flavobacterium sp. KI72; European J
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DOI: 10.1
111/j.1432 1033.1981.tb05371.x
12. Shinichi KINOSHITA, Seiji NEGORO, Minoru MURAMATSU, V. S. BISARIA, Shujo SAW
ADA, Hirosuke OKADA; 6 Aminohexanoic Acid Cyclic Dimer Hydrolase. A New Cyclic A
mide Hydrolase Produced by Acromobacter guttatus KI72; European Journal of Bioch
emistry
Volume 80, Issue 2, pages 489495, November 1977
DOI: 10.1111/j.1432 1033.1977.t
b11904.x
13. Kinoshita S, Kageyama S, Iba K, Yamada Y, Okada H (1981). "Utilization of a
cyclic dimer and linear oligomers of -aminocapronoic acid by Achromobact
r guttat
us K172". Agric. Biol. Ch
m. 116: 547551. FEBS 1981
14. HIROSUKE OKADA, SEIJI NEGORO, HIROYUKI KIMURA & SHUNICHI NAKAMURA; Evolution
ary adaptation of plasmid-
ncod
d
nzym
s for d
grading nylon oligom
rs; Natur

306, 203-206 (10 d
Nov
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15. 6-Aminoh
xanoat
Cyclic Dim
r - umbbd.
thz.ch
16. 6-Aminoh
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thz.ch

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ituras r
com
ndadas
Para mais informa
s sobr
o cido aminocaproico, ou 6-amino-h
xanoico:
Wikip
dia - Aminocaproic acid
http://francisco-sci
ntia
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ntia.blogspot.com.br/2013/09/a-bact
ria-qu
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-nylon.html