Você está na página 1de 2

Resumen bioqumica (aminocidos)

Bien directamente o por la via del piruvato o la del acetoacetil-CoA, otros cinco
aminocidos se convierten en a-oxoglutarato, tres rinden succinil-CoA y dos
producen oxalacetato. Dos aminocidos, la fenilalanina y la tirosina, se
degradan de modo que una porcin de su esqueleto carbonado se incorpora al
ciclo de los acido tricaboxilicos como acetil-CoA y la otra como fumarato. Sin
embargo, no todos los atomos de carbono de cada uno de los veinte
aminocidos se incorporan al ciclo de los acidos tricarboxilicos, ya que algunos
se pierden en la ruta mediante reacciones de descarboxilacion. Es de la mayor
importancia observar que las rutas catablicas no son exactamente inversas de
las biosinteticas; sin embargo, se presentan con frecuencia etapas comunes a
las dos rutas.
Las rutas catablicas de los aminocidos son a menudo largas y complejas,
con muchos intermediarios; puede parecer, incluso, que son innecesariamente
largas para la finalidad lograda. Sin embargo, muchos de los productos
intermediarios de la oxidacin de los aminocidos desempean otras funciones
en la celula, particularmente como precursores esenciales de diversos
componentes celulares. La ruta catablica de un aminocido determinado
puede conducir, por tanto, a rutas ramificadas y colaterales. El catabolismo de
los aminocidos tiene lugar, en gran parte, en el hgado, aunque el rion
tambin es significativamente activo. En cambio, el musculo esqueltico es
relativamente inactivo.
Los atomos de nitrgeno de los grupos a-amino, separados de los aminocidos
durante su degradacin oxidativa, son finalmente excretados por la orina de los
vertebrados en forma de urea, de amoniaco o de acido urico, segn las
especies. Sin embargo, los mecanismos enzimticos por los que los grupos aamino son eliminados de los diversos aminocidos y recogidos para su
conversin final en uno de dichos tres productos finales, son completamente
semejantes. Puesto que la separacin del grupo a-amino constituye,
generalmente, la primera etapa en el catabolismo de la mayor parte de los
aminocidos, examinados en primer lugar las dos rutas enzimticas principales
implicadas, la transaminacion y la desaminacion oxidativa.
Transaminacion
En el catabolismo de por lo menos, 12 de los aminocidos (alanina, arginina,
acido asprtico, asparagina, cistena, isoleucina, leucina, lisina, fenilalanina,
triptfano, tirosina y valina) el grupo a-amino es transferido al atomo de
carbono a de un a-oxoacido, en la mayor parte de los casos el a-oxoglutarato,
quedando el correspondiente a-oxoacido anlogo del aminocido y originando
la aminacion del a-oxoglutarato para dar acido L-glutamico. Tales reacciones
son
catalizadas
por
enzimas
conocidos
genricamente
como
aminotransferasas o transaminasas. En la actualidad se conoce un gran
numero de transaminasas. La mayor parte de ellas precisan a-oxoglutarato
como aceptor del grupo amino, siendo especificas, por tanto, para el par aoxoglutarato-L-glutamato. La especificidad para el otro par de sustratos es
menos rigida, aunque habitualmente existe uno que muestra la mxima
actividad y que confiere el nombre al enzima. Constituye un ejemplo una

destacada transaminasa de los tejidos animales, la aspartatoaminotransaferasa, cuyo nombre mas corriente es el de aspartatotransaminasa, que cataliza la reaccin reversible.
L-aspartato+a-oxoglutarato >>>>>> oxalacetato+L-glutamato
Aunque el enzima presenta su actividad mxima con el aspartato como dador
de grupo amino en la reaccin directa, puede aceptar cierto numero de otros aaminoacidos como dadores. Adems de la aspartato-transaminasa, los tejidos
animales contienen otras transaminasas que necesitan a-oxoglutarato como
aceptor de grupo amino, tal como la alanin-transaminasa, la leucintransaminasa y la tirosin-transaminasa, que catalizan respectivamente,
L-alanina+a-oxoglutarato>>>> piruvato+L-glutamato
L-leucina+ a-oxoglutarato>>>>a-oxoisocaproato+L-glutamato
L-tirosina+a-oxoglutarato>>>>p-hidoxifenilpiruvato+L-glutamato
Las reacciones catalizadas por las transaminasas son libremente reversibles y
poseen una constante de equilibrio de alrededor de 1.0. aunque pueden
verfificarse en ambas direcciones, resulta mas apropiado en este lugar, dentro
del contexto de la degradacin oxidativa, escribir las reacciones de las
transaminasas con el a-oxoglutarato como aceptor del grupo amino. Mediante
la accin de las transaminasas, los grupos amino de diversos aminocidos se
recogen en forma de un solo aminocido, generalmente el acido glutmico.
Este modo de recoleccin de los grupos amino constituye otro ejemplo de la
convergencia de las rutas catablicas. El glutamato, producto final de la mayor
parte de las transaminaciones, actua entonces como dador de grupo amino
especifico en una serie final de reacciones cuyo grupo amino se ve convertido
en productos de excrecin nitrogenados.
Las transaminasas se encuentran en las mitocondrias y en el citosol de las
clulas eucarioticas. Las formas mitocondriales y extramitocondriales de la
aspartato-transaminasa de corazn de cerdo difieren en su pH isoelctrico asi
como en la composicin en aminocidos. Ambas formas poseen un peso
molecular de alrededor de 90 000 y contienen dos subunidades de igual
tamao. En los mamferos, la recoleccin de los grupos amino de otros
aminocidos tiene lugar en el citosol, siendo catalizada por la forma citosolica
de la aspartato-transaminasa con formacin del glutamato. El glutamato asi
formado penetra despus en la matriz mitocondrial a travs de un sistema de
transporte de membrana especifico.