UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN

MARCOS
Universidad del Per, Decana de Amrica
FACULTAD DE QUMICA E INGENIERA QUMICA

E.A.P. Ingeniera Agroindustrial

2 SEMINARIO - Bacillus thuringiensis

CURSO:
PROFESOR:

TOXICOLOGA DE LOS ALIMENTOS

OSCAR SANTISTEBAN ROJAS

TURNO:

VIERNES 5-7 PM

ALUMNO:

HUARCAYA YNDIGOYEN MARCO

CDIGO:

12070067

FECHA DE ENTREGA:
16/09/2015

NDICE

Pg.
INTRODUCCIN

CARACTERSTICAS GENERALES

SITUACIN TAXONMICA Y CLASIFICACIN

TOXINAS

MODO DE ACCIN

4.1. UNIN A RECEPTOR DE LARVAS DE LEDIDPTERO

4.2. FORMACIN DEL PORO

4.3. INSERCIN EN MEMBRANA

IMPORTANCIA DE LOS RECEPTORES

11

5.1. RECEPTOR CADERINA EN LIDPTERO

11

5.2. RECEPTORES ANCLADOS A GLICOSILFOSFATIL-INOSITOL (GPI)

11

6. VENTAJAS Y LIMITACIONES DEL USO DE BACILLUS THURINGIENSIS

12

7. OTROS FACTORES DE VIRULENCIA PRODUCIDOS POR B. THURINGIENSIS 13

8. PLANTAS TRANSGNICAS Bt

14

15

BIBLIOGRAFA

UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS | TOXICOLOGA Bacillus

12
thuringiensis

INTRODUCCIN
Bacillus thuringiensis (Bt) fue descubierta a principios del siglo XX en Japn por el profesor
Shigetane Ishiwata a partir de larvas muertas del gusano de la seda (Ishiwata 1902), pero fue
descrita por Berliner en 1911 cuando lo aisl a partir de larvas de Anagasta kuehniella (Zeller)
(Lepidoptera: Pyralidae) en la provincia alemana de Thuringia.
Bacillus thuringiensis es una bacteria del suelo, anaerobia facultativa, mvil y esporognica,
perteneciente al grupo de bacterias Gram positivas conformado por Bacillus cereus y Bacillus
anthracis (Lecadet, 1970). Bacillus thuringiensis se caracteriza porque luego de la fase de
crecimiento exponencial, las clulas producen tanto una espora subapical como uno o varios
cuerpos parasporales: inclusiones compuestas de una o ms protenas cristalinas (ICPs) que
tienen actividad insecticida especfica, incluso a nivel de especie. Las toxinas de Bt
comenzaron a utilizarse comercialmente en Francia en 1938, y para 1958 su uso se haba
extendido a los Estados Unidos. A partir de los aos 80 Bt se convierte en un plaguicida de
inters mundial. Los productos comercializados de B. thuringiensis consisten principalmente en
preparados de esporas y cristales, activados o no, que se rocan sobre los cultivos como si se
tratara de un insecticida convencional. A finales de la dcada de los 70 se identifica en la ribera
de un ro en Israel una subespecie txica para varias especies de dpteros. La nueva subespecie,
que se denomin Bt israelensis (Bti), comenz a usarse con xito para el control de poblaciones
de especies de moscas y mosquitos vectores, presentando unos valores de LC50 de alrededor de
12 ng/mL, dando origen a productos comerciales de Bti utilizados estrictamente para el control
de dpteros.
Hasta ahora las investigaciones han demostrado que los productos de Bt no suponen un riesgo
para artrpodos no diana, aves, peces ni mamferos, observndose, en todos los casos, valores
de toxicidad de muy baja a inexistente y siempre con dosis mayores a las de uso . De hecho, los
nicos efectos dainos observados son indirectos por disminucin de la disponibilidad de
alimento para los depredadores de los organismos diana de Bt. Aunado a esto, tambin se ha
determinado que los productos de Bt tampoco tienen efectos negativos sobre el medio
ambiente. En el caso especfico de Bti, un estudio llevado a cabo en un ro de Pensilvania
(EEUU) durante 8 aos demostr que la aplicacin de Bti no tiene efecto en la composicin y
densidad de las poblaciones de peces y macroinvertebrados no diana, ni siquiera en ciertas
especies de quironmidos que previamente se haban reportado como sensibles a Bt.

UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS | TOXICOLOGA Bacillus

12
thuringiensis

BACILLUS THURINGIENSIS
1. CARACTERSTICAS GENERALES :
Bacillus thuringiensis es un bacilo gram positivo, de flagelacin pertrica, que mide de 3 a 5
m de largo por 1 a 1,2 m de ancho y que posee la caracterstica de desarrollar esporas de
resistencia elipsoidales que no provocan el hinchamiento del perfil bacilar (Figura 1) . Es un
microorganismo anaerobio facultativo, quimioorgantrofo y con actividad de catalasa. Los
distintos aislamientos de B. thuringiensis presentan en general caractersticas bioqumicas
comunes. Poseen la capacidad de fermentar glucosa, fructosa, trealosa, maltosa y ribosa, y de
hidrolizar gelatina, almidn, glucgeno, esculina y N-acetil-glucosamina. Sin embargo, la
caracterstica principal de B. thuringiensis es que durante el proceso de esporulacin produce
una inclusin parasporal formada por uno o ms cuerpos cristalinos de naturaleza proteica que
son txicos para distintos invertebrados, especialmente larvas de insectos (Figura 1). Estas
protenas se llaman Cry (del ingls, Crystal) y constituyen la base del insecticida biolgico ms
difundido a nivel mundial.

1. Figura 1-Imagen de microscopa electrnica de transmisin de una cepa de B.thuringiensis

en estado de esporangio. C: cristal parasporal; E: espora. Barra, 0,5 um.

UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS | TOXICOLOGA Bacillus

12
thuringiensis

2. SITUACIN TAXONMICA Y CLASIFICACIN :

B. thuringiensis pertenece a la familia Bacillaceae y se ubica dentro del grupo 1 del gnero
Bacillus; forma parte del grupo de Bacillus cereus, el que incluye a B. anthracis, B. cereus, B.
mycoides, as como tambin a los ms recientemente descritos B. pseudomycoides y B.
weihenstephanensis. Se encuentra estrechamente relacionado con los dos primeros, de los que
no logra distinguirse por completo debido a que no existen suficientes diferencias en sus
caractersticas morfolgicas y bioqumicas, por lo que la designacin de B. thuringiensis
como especie ha estado sometida a discusin. A pesar de esto, el Bergeys Manual of
Determinative Bacteriology reconoce la individualidad de estas especies basndose sobre todo
en dos caractersticas diferenciales: la presencia de la inclusin o cristal parasporal y sus
propiedades insecticidas. B. thuringiensis se clasifica en 84 serovares mediante serologa del
antgeno flagelar H. Se trat de establecer relaciones entre estos serovares y su actividad
insecticida o la presencia de algn tipo de cristal en particular pero no se tuvo xito, por lo
que su significado biolgico no est claro. Por ejemplo, el serovar morrisoni agrupa cepas que
son txicas para lepidpteros, dpteros y colepteros; no todas las cepas de B. thuringiensis
svar aizawai son txicas para Spodoptera littoralis (Lepidoptera). Existen, adems, cepas de
B. thuringiensis que no pueden clasificarse utilizando esta metodologa, ya que no pueden
formar flagelos. Todas estas cepas se agruparon en un serovar, actualmente desaparecido de la
literatura.
3. TOXINAS :
Existen dos tipos de d-endotoxinas: las protenas Cry y las protenas Cyt. A la fecha se han
clonado y secuenciado ms de 200 diferentes genes cry y 16 diferentes genes cyt. Esto es sin
duda un arsenal muy valioso para el control de diferentes insectos plaga y de insectos
transmisores de enfermedades. La nomenclatura de las d-endotoxinas est basada
exclusivamente en la similitud de la secuencia primaria. La definicin de protenas Cry es
cualquier protena paraesporal de Bt que muestre un efecto txico hacia algn organismo,
verificable por medio de bioensayos o cualquier protena que muestre similitud con las
protenas Cry. Actualmente se han encontrado toxinas Cry en otras especies de bacterias como
Clostridium bifermentans (clasificadas como Cry16A y Cry17A) con actividad hacia
mosquitos. Las protenas Cyt denotan a las protenas paraesporales de Bt que muestren
actividad hemoltica o tengan similitud a la secuencia de las toxinas Cyt.
Las lneas verticales de la figura 2 representan los lmites en identidad que marcan las
diferentes categoras en la nomenclatura. El nmero arbigo se designa con la primera fila que
corresponde hasta 45% de identidad (por ejemplo: Cry1, Cry2, etc.). La segunda hilera cataloga
a las protenas con una letra mayscula y corresponde a identidades de 45 a 78% (Cry1A,
Cry1B, etc.). La tercera fila asigna una letra minscula y corresponde a identidades de 78 a
UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS | TOXICOLOGA Bacillus
12
thuringiensis

95% (Cry1Aa, Cry1Ab, Cry1Ac, etc.). La ltima fila incluye un nmero arbigo al final de la
nomenclatura indicando ms de 95% de identidad (Cry1Aa1, Cry1Aa2, etc.). El grupo
mayoritario de toxinas Cry se les conoce como la familia de tres-dominios, ya que estn
constituidas por tres dominios estructurales (figura 3).

UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS | TOXICOLOGA Bacillus

12
thuringiensis

2. Figura 2-Filograma de las protenas Cry que comparten la estructura cuaternaria similar
de tres dominios.

UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS | TOXICOLOGA Bacillus

12
thuringiensis

3.Figura 3-Estructura tridimensional de la protena

insecticida

4. MODO DE ACCIN
Las protenas cristalinas se consideran de un gran inters terico y prctico por la comunidad
cientfica, por lo que es necesario conocer el efecto txico de las mismas, con el fin de poder
realizar un correcto control de plagas y prevenir la aparicin de insectos resistentes. El modo de
accin de estas protenas insecticidas ha sido principalmente caracterizado en lepidpteros. La
principal accin de estas toxinas es lisar clulas epiteliales del intestino medio del insecto diana
a partir de la formacin de poros en la membrana apical de las microvellosidades de estas
clulas. Por tanto, las protenas Cry deben pasar de estar en forma de protoxina en el cristal de
inclusin (que se disuelve por el pH alcalino del intestino medio), a toxina activada para unirse
a receptores especficos de la misma y posteriormente insertarse en la membrana. Esto sucede
una vez que la protoxina ha sido procesada por proteasas del intestino medio. De este modo se
forman canales inicos en las microvellosidades, la posterior formacin del poro y finalmente
se produce un desequilibrio osmtico y lisis celular. Durante la activacin proteoltica, las
protoxinas de alto peso molecular, entre 130- 140 kDa son ampliamente procesadas en su
extremo carboxi-terminal, obtenindose una protena activa final de un peso molecular de entre
60-70 kDa. En cuanto a las protenas de bajo peso molecular, de unos 70 kDa, el tamao de la
protena cristalina activada es de un tamao muy similar al de la protoxina.

4.1.

UNIN A RECEPTOR EN LARVAS DE LEPIDPTERO.

UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS | TOXICOLOGA Bacillus

12
thuringiensis

Una vez que las toxinas estn en su forma activada, stas atraviesan la membrana peritrfica,
que es una membrana que protege el epitelio pero permite el paso de molculas de un tamao
menor o igual a 60 kDa hacia la membrana de las clulas epiteliales. El estudio de la unin de
estas toxinas con las clulas del epitelio se ha realizado a partir del uso de tcnicas
histoqumicas, que utilizan anticuerpos frente a ellas o bien se las marca con biotina. A
continuacin, en preparaciones del intestino medio de larvas de insectos, incubadas in vitro con
una protena Cry, muestran la unin especfica de stas al borde en cepillo de las clulas
epiteliales. Tcnicas bioqumicas de ensayos de unin ligando-receptor, han permitido una
mayor caracterizacin de la unin a la membrana celular. Cada una de las protenas cristalinas
se une a sitios de unin especficos en molculas de membrana y, por este motivo, a estas
molculas se las denomin receptores.
Por ejemplo, para las toxinas Cry1A, se han encontrado diferentes receptores en distintas
especies de lepidpteros, como son: protenas de tipo cadherina (CADR), aminopeptidasa- N
(APN), fosfatasa alcalina (ALP) y un glicoconjugado de 270 kDa. En esta especie se han
encontrado dos de los cuatro tipos de receptores nombrados anteriormente: CADR y APN. Las
caderinas son receptores transmembrana, con un dominio citoplsmico y un ectodominio
extracelular con varias repeticiones de cadherina. El ectodominio tiene sitios de unin a calcio,
secuencias de interaccin a integrina y secuencias de unin a caderina. Por otro lado, se
comprob el grado de afinidad de la toxina Cry1A a ambos receptores y los resultados
obtenidos fueron que, para la unin a caderina, la constante de disociacin estaba en el rango de
1 nM, mientras que para el receptor APN era de 100 nM (Jenkins y Dean 2000).
4.2.

FORMACIN DEL PORO.

En este paso de toxicidad, el modelo aceptado ha sido el de lisis coloideosmtica propuesto por
Knowles y Ellar en 1987. Este modelo propone que las protenas Cry producen pequeos poros
en la membrana apical de las clulas columnares del intestino. Al formarse los poros en la
membrana, se ve alterado el gradiente Na+ y K + hacia el exterior, permitiendo su libre
movimiento. Adems, las clulas, al ser de naturaleza hipertnica respecto a la luz intestinal,
los poros formados permiten la entrada de agua al interior con el fin de producir un equilibrio
osmtico con el exterior. Esto provoca un hinchamiento de la clula que desencadena la lisis
celular (Worfersberger 1992). En el caso de la toxina Cry1Ab, la unin de sta con su receptor
en M. sexta, provoca un corte en el extremo N-terminal de la protena, concretamente la hlice 1 del dominio I, lo que facilita la formacin de la estructura oligomrica llamada preporo, importante para la insercin en membrana y para la toxicidad (Gmez et al. 2002b;
Rausell et al. 2004a). Se han realizado numerosos trabajos para confirmar que la estructura
oligomrica es importante en la formacin del poro, como el uso de anticuerpos tipo scFv73,
que imitan al receptor cadherina, o tratamientos con jugo de intestino medio de M. sexta
(Gmez et al. 2002b, 2003). Adems, las estructuras oligomricas de Cry1Ab y Cry1Ac
aumentan de 100 a 200 veces su afinidad de unin al receptor secundario APN, mostrando una
constante de disociacin de entre 0,75 - 1nM (Gmez et al. 2003; Pardo- Lpez et al. 2006). Se
UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS | TOXICOLOGA Bacillus
12
thuringiensis

ha demostrado la formacin de estructuras oligomricas en las toxinas: Cry1Aa, Cry1Ab,

Cry1Ca, Cry1Da, Cry1Ea, Cry1Fa y Cry3 (Gmez et al. 2002b; Rausell et al. 2004a, 2004b;
Muoz-Garay et al. 2006). En todos estos casos, las toxinas que contienen estas estructuras
muestran una alta correlacin con la actividad formadora de poros, frente a estructuras
monomricas, que presentan niveles marginales de actividad de formacin de poro. Todos estos
trabajos apoyan la hiptesis de que la formacin de un oligmero es un paso necesario para la
actuacin de estas protenas insecticidas.
4.3.

INSERCIN EN MEMBRANA.

El modelo de insercin en membrana no est del todo claro. Li et al. en 1991 propuso que las hlices 4 y 5 penetran en la membrana lipdica de las clulas epiteliales, mientras que el resto
de las -hlices permanecen en la superficie. A este modelo se le denomin Modelo
Paraguas. Por otro lado, Hodgman y Ellar en 1990, formulan otro modelo, el Modelo
Navaja, donde las -hlices 5 y 6 sobresalen del dominio I y son las que penetran la
membrana. Finalmente, Dean et al. en 1996, propuso que el dominio I se insertaba
completamente. Se ha observado que el dominio I de estas protenas Cry, es similar a otro de
otras protenas formadoras de poro, colicina A, toxina diftrica, o exotoxina de Pseudomonas,
de hecho, los dos primeros modelos se basan en estas toxinas formadoras de poro. Todas estas
toxinas bacterianas tienen en comn el tipo de poro que forman, poro tipo , que forma 3 capas
de -hlices; las -hlices formadoras de un poro capilar hidrofbico de forma helicoidal
estaran protegidas en el centro y el poro se alineara atravesando la membrana.

UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS | TOXICOLOGA Bacillus

12
thuringiensis

4.Figura 4-Modo de accin de toxinas Cry de Bacillus thuringiensis.

UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS | TOXICOLOGA Bacillus

12
thuringiensis

5. IMPORTANCIA DE LOS RECEPTORES EN EL MODO DE ACCIN DE LAS TOXINAS

CRY :
Una de las mayores ventajas del uso de las toxinas Cry para el control de plagas es su alta
especificidad en su accin insecticida que se limita a nivel de orden como categora
taxonmica. Esta cualidad est directamente relacionada con los receptores especficos que
requiere la toxina para actuar, siendo solo algunos insectos quienes los expresan, lo cual
tambin hace imposible que pueda afectar al ser humano si las consume, pues no expresa los
receptores necesarios para que se lleve a cabo su toxicidad. El estudio bioqumico de las
protenas Cry se ha enfocado principalmente en la identificacin de los receptores especficos
que interaccionan con ellas una vez que fueron ingeridas por un insecto blanco. Se han
identificado dos tipos principales de receptores involucrados en el modo de accin insecticida
de las protenas Cry en lepidpteros: el receptor transmembranal de caderina y los receptores
acoplados a membrana por medio de un grupo glicosilfosfatidil-inositol (GPI) como la
Aminopeptidasa N (APN) y la Alcalino Fosfatasa (ALP).

5.1.

RECEPTOR CADERINA EN LEPIDOPTERO

La superfamilia de protenas Caderina es diversa en sus funciones como en su expresin en

diferentes organismos. stas, tienen funciones relacionadas en la adhesin celular, en la
organizacin citoesqueltica, respuesta inmune y en procesos como la morfognesis (Angst et
al., 2001). Las caderinas son glicoprotenas que se caracterizan estructuralmente por su
composicin en microdominios de aproximadamente 110 aminocidos con un enlace a
calcio, tambin llamados repeticiones de caderina (RC). En insectos esta protena modular
presenta tres dominios: un ectodominio extracelular formado de 11-12 RC, uno
transmembranal y por ltimo el intracelular (Vadlamudi et al., 1995). A diferencia de la
caderina presente en vertebrados donde se encuentra localizada en el rea baso-lateral de las
membranas participando en el ensamblaje intercelular (Angst et al., 2001), en insectos est
situada en las microvellosidades de las clulas epiteliales del intestino. Esto sucede en
lepidpteros como M. sexta, H. virescens y B. mori (Aimanova et al., 2006; Chen et al., 2005).
Aunque su nivel de expresin aumenta progresivamente con el desarrollo larval, su funcin
intrnseca en el insecto no est identificada, sin embargo se propone que tiene un papel
regulador en la estabilidad del tejido (Midboe et al., 2003) pero esto no explica su ausencia en
el individuo adulto.
5.2.

RECEPTORES ANCLADOS A GLICOSILFOSFATIDIL-INOSITOL (GPI)

La familia de enzimas aminopeptidasas N se encargan de cortar polipptidos en zonas de

aminocidos neutros en su extremo terminal N. Sus funciones varan al encontrarse en una gran
UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS | TOXICOLOGA Bacillus
12
thuringiensis

variedad de especies. En el caso especfico del epitelio intestinal de lepidpteros, sus funciones
se enfocan a la digestin de protenas derivadas de la dieta del insecto, papel que comparte con
algunas endopeptidasas y carboxypeptidasas. La aminopeptidasa N (APN) fue de los primeros
que se asociaron con las toxinas Cry (Knight et al., 1994). En lepidpteros, este receptor se
encuentra anclado a la membrana a travs de un grupo glicosilfosfatidil-inositol (GPI), a
diferencia de cmo se encuentra en vertebrados, donde parte de su estructura en su extremo
terminal N es hidrfbica y funciona como pie de anclaje a la membrana celular (Piggot y Ellar
2007). La glicosilacin es importante en la interaccin de APN-Cry. Esto fue observado en la
interaccin de Cry1Ac con el receptor APN de M. sexta, donde el dominio III reconoca zonas
especficas de unin de carbohidratos en aminopeptidasas N (Burton et al., 1999; revisado por
Piggot y Ellar 2007)

6. VENTAJAS Y LIMITACIONES DEL USO DE BACILLUS THURINGIENSIS

Varios factores han hecho posible su xito en la agricultura y en el control de mosquitos
transmisores de enfermedades. El ms importante es su alta especificidad hacia el insecto
blanco y su inocuidad para mamferos, otros vertebrados, plantas e inclusive otros insectos
benficos. Las toxinas de Bt se han utilizado como bioinsecticidas en agricultura durante los
ltimos 40 aos, principalmente en cultivos de hortalizas y cereales. Como se mencion antes,
tambin Bti se ha ocupado con xito durante 30 aos para el control de mosquitos. Slo existe
un ejemplo de generacin de resistencia a Bt en campo. Esto se debe a que los tiempos de
permanencia de las protenas Cry en el ambiente son muy cortos, por lo que la presin de
seleccin es muy baja. Tambin existen evidencias de mutaciones que afectan la expresin de
los receptores tipo caderina, que resultan en insectos resistentes a las toxinas Cry1A, y tienen
un costo en el desempeo de los insectos en la naturaleza, evitando que las mutaciones que
afectan a esta protena se fijen en la poblacin de insectos. Paradjicamente, las ventajas de Bt
se convierten en importantes desventajas para su uso comercial. El estrecho rango de husped
ocasiona que no se cuente con toxinas para cada plaga que afecta la actividad humana.
Tambin, la reducida permanencia en el ambiente hace necesario un profundo conocimiento de
la biologa y comportamiento de la plaga que se quiere controlar, ya que una toxina puede ser
activa para los estadios larvarios, pero disminuir o incluso no ser txica para los adultos. Por lo
tanto, los tiempos y formas de aplicacin deben seleccionarse cuidadosamente.
Otra limitante ha sido la utilizacin de Bt para el control de insectos barrenadores y
chupadores, ya que su aplicacin se ha dado tradicionalmente como producto asperjado, y el
hbito alimenticio de estos insectos impiden la ingestin de la toxina Cry. Este problema se ha
resuelto con la creacin de plantas transgnicas que producen sistmicamente la toxina Cry
hacindola accesible a insectos barrenadores. Por ltimo, existe el riesgo de desarrollo de
resistencias por el incremento en el uso de Bt como aspersiones de cristales y sobre todo en
plantas transgnicas que expresen constitutivamente una o varias toxinas Cry. El objetivo es
UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS | TOXICOLOGA Bacillus
12
thuringiensis

que la planta, una vez transformada con el gen de la toxina, exprese suficiente cantidad de sta
como para aniquilar a las plagas susceptibles que las consumen. Desde 1987 aparecieron los
primeros reportes sobre plantas de tabaco y tomate que presentaban suficiente expresin de la
toxina de Bt como para conferir niveles altos de resistencia. En la actualidad, universidades,
centros de investigacin y compaas privadas llevan a cabo proyectos sobre el desarrollo de
plantas transgnicas con capacidad insecticida, una gran variedad de importancia econmica.
La adopcin de plantas transgnicas en la agricultura est ocurriendo a velocidad vertiginosa.
Slo en Estados Unidos, el 50% de la superficie sembrada con soya consiste de plantas
transgnicas resistentes a herbicidas. En Mxico, por ejemplo, el 60% del algodn que se
cultiva es Bt. En la actualidad existen ocho cultivos importantes con cultivares transgnicos
registrados: soya, maz, algodn, canola, papa, tomate, tabaco y remolacha, y muchas otras
plantas estn prximas a registrarse.
7. OTROS FACTORES DE VIRULENCIA PRODUCIDOS POR B. THURINGIENSIS
Adems de las protenas Cry, B. thuringiensis posee otros factores de virulencia que le
permitiran sobrevivir y multiplicarse dentro del husped, evadir su sistema inmune y producir
septicemia. Algunos de estos factores de virulencia, como fosfolipasas, enterotoxinas, exotoxinas, y quitinasas, no tienen especificidad por el orden de insectos que afectan y se
encuentran ampliamente distribuidos dentro de los distintos serovares de B. thuringiensis y
otros miembros del grupo B. cereus. Por otro lado, algunos B. thuringiensis poseen otros
factores de virulencia que s tienen especificidad por el orden de insectos que afectan. Tal es el
caso de las protenas Cyt que se encuentran formando parte principalmente de los cristales de
cepas mosquitocidas de B. thuringiensis (ej. svar. israelensis, kyushuensis, darmstadiensis,
medellin, etc.), aunque tambin se pueden llegar a encontrar rara vez en alguna cepa txica para
lepidpteros (ej. svar. morrisoni HD-12). Estas protenas son hemolticas y citolticas in vitro y
son especialmente txicas para larvas de dpteros in vivo. Otro caso de factores de virulencia
que tienen especificidad por el orden de insectos que afecta lo constituye el grupo de protenas
llamado Vip (vegetative insecticidal proteins). Las Vip son protenas insecticidas no
relacionadas con las Cry que no forman inclusiones cristalinas y que se secretan al medio
durante el crecimiento vegetativo de la bacteriA. Incluyen la toxina binaria Vip1 y Vip2 con
especificidad para colepteros y la toxina Vip3 con especificidad para lepidpteros. Existen en
la actualidad 40 genes vip3 distintos clasificados en 2 clases (A y B), que codifican para
protenas de aproximadamente 88 kDa. Si bien las Vip3 compartiran algunas etapas en el modo
de accin con las Cry, utilizaran distintos receptores. Otras protenas llamadas Sip (secreted
insecticidal proteins) fueron recientemente descritas, pero muy poco se conoce de ellas. Slo se
conoce un miembro de este grupo: la protena Sip1A, que tambin es producida y secretada por
B. thuringiensis durante su etapa de crecimiento vegetativo y que posee propiedades
insecticidas para colepteros.

UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS | TOXICOLOGA Bacillus

12
thuringiensis

8. PLANTAS TRANSGNICAS Bt
La ingeniera gentica desarroll muchas especies de plantas que expresan genes cry de B.
thuringiensis y las convirti as en plantas insecticidas. Comnmente se hace referencia a este
tipo de plantas como plantas o cultivos Bt (por ejemplo, maz Bt, algodn Bt, etc.). El primer
informe de una planta transgnica con un gen cry de B. thuringiensis data de 1987. Se
desarrollaron plantas de tabaco (Nicotiana tabacum) que producan cantidades suficientes de
protena Cry para controlar larvas de primer estadio de Manduca sexta. Desde entonces, al
menos diez tipos de genes cry distintos se introdujeron en 26 especies vegetales: cry1Aa,
cry1Ab, cry1Ac, cry1Ba, cry1Ca, cry1H, cry2Aa, cry3A, cry6A y cry9C. El empleo de este
tipo de plantas posee la ventaja de reducir la necesidad de aplicar insecticidas y de proveer una
proteccin duradera a lo largo de la temporada de cultivo. Otra caracterstica muy importante
que poseen es que los nicos insectos expuestos a la toxina son aquellos que se encuentran
alimentndose de los cultivos y no otros. No obstante, la mayor ventaja de estas plantas Bt es
que brindan a los agricultores una alternativa al uso de pesticidas qumicos tradicionales y
constituyen una herramienta para el control de plagas de importancia econmica que son
difciles de controlar por los primeros. Todas estas ventajas se veran reflejadas finalmente en
beneficios enormes para la produccin de alimentos y en una calidad medioambiental mejor en
todo el mundo.
Por otro lado, las plantas Bt poseen la gran desventaja que radica en la posible generacin de
resistencia en ciertas poblaciones naturales de insectos que se alimentan de ellas. Este
fenmeno determinara la inutilizacin de determinadas protenas Cry para su control, ya sea
mediante su empleo en plantas transgnicas o con los bioinsecticidas que los contengan (47).

UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS | TOXICOLOGA Bacillus

12
thuringiensis

9. Referencias biliogrficas.

DIEGO H. SAUKA, GRACIELA B. BENINTENDE. (2008). Bacillus thuringiensis:

generalidades. Un acercamiento a su empleo en el biocontrol de insectos lepidpteros
que son plagas agrcolas.
LUCA IZQUIERDO RUBIO. (2011). Actividad de las toxinas de Bacillus
thuringiensis para el control de Tuta absoluta.
JOS ALBERTO VALADZ LIRA. (2011). Modulacin de la Inmunidad innata del
Lepidptero plaga Trichoplusia ni (Hbner) expuesto a Bacillus thuringiensis.
GERARDO DEL TORO DE LEN. (2010). Caracterizacin del espectro de accin de
la toxina Cry1AbMod, activa contra insectos resistentes, y su comparacin con la toxina
convencional Cry1Ab de Bacillus thuringiensis.
Mancebo A, Gonzlez Navarro B, Riera L, Lugo S, Gonzlez Torres Y, Arteaga ME y
Fuentes D. (2003) .Evaluacin de la toxicidad/patogenicidad de una formulacin de
Bacillus thuringiensis var israelensis (Bactivec).
Mario Sobern y Alejandra Bravo. (2007). Las toxinas Cry de Bacillus thuringiensis:
modo de accin y consecuencias de su aplicacin.
Gustavo Ochoa & Jazzmin Arrivillaga. (2009). Bacillus thuringiensis: Avances y
perspectivas en el control biolgico de Aedes aegypti

UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS | TOXICOLOGA Bacillus

12
thuringiensis