Ribonucleasa A.

La
ribonucleasa
es
una
protena
pequea,
especficamente una cadena polipetdica simple de
124 restos de aminocidos, que contiene 4 puentes
disulfuro y presenta una estructura terciaria formada,
predominantemente, por hoja beta, con muy poca
hlice alfa.
Contiene cuatro enlaces disulfuro conservados y tres
aminocidos que participan en la actividad cataltica.

Ribonucleasa A bovina (Bos Taurus). A) modelo tridimensional de la estructura

terciaria B) modelo tridimensional mostrando un sustrato anlogo enlazado en
negro C) modelo de listn de la cadena de polipptido mostrando la estructura
secundaria; Las regiones de hlice alfa se presentan como espirales y las
cadenas beta como listones aplanados con flechas que indican la direccin
terminal N---> terminal C los segmentos de la cadena que no adoptan una
estructura regular consisten sobre todo en asas y rizos, y se muestran en verde
claro, los enlaces disulfuro se indican en azul. D) modelo de la estructura
primaria, que muestra los puentes disulfuro.

Esta protena se encuentra en grandes cantidades en

los pncreas de ciertos mamferos y algunos reptiles.
Es una enzima que participa en la rotura
endonucleoltica de 3'-fosfomononucletidos y 3'fosfoligonucletidos que acaban en C-P o U-P con
intermedios 2',3'-fosfato cclicos, hidroliza al ARN
durante la digestin; tambin puede desenrollar
hlices de ADN formando complejos con ADN de
cadena simple; el complejo se forma mediante una
interaccin catin-anin multisitio entre residuos de

lisina y arginina de la enzima y los grupos fosfato de

los nucletidos.
La relacin entre su estructura y su funcin es simple.
La secuencia de aminocidos contiene toda la
informacin necesaria para plegar el polipptido en su
estructura terciaria correcta, si esto no ocurriera
entonces la protena sera disfuncional y adems de
ello
el
no
plegamiento
es
energticamente
desfavorable.
Para comprobarlo citaremos el experimento que se
llev a cabo en la dcada de 1960.
El agregado de urea (un compuesto que rompe los
enlaces de hidrgeno) y b-mercaptoetanol, determin
la prdida de la actividad de la enzima (medida por
investigacin de su capacidad para cortar ARN) y un
aumento de la viscosidad de la solucin, lo que indic
que la protena era desnaturalizada, La observacin
crucial fue que, al eliminar la urea por dilisis, la
viscosidad disminua y reapareca la actividad
enzimtica. La conclusin es que la protena se vuelve
a plegar de manera espontnea cuando se elimina el
agente de desnaturalizacin, porque la conformacin
de la protena est guardada en su estructura
primaria.

Bibliografa:
Karp G. Biologia Celular y Molecular. Sexta
edicin. Mc Graw Hill. Colombia: 2012; pg. 56 y
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