UNIVERSIDADE FEDERAL DO PIAU

CENTRO DE CINCIAS DA SADE

DEPARTAMENTO DE BIOQUMICA
DISCIPLINA: BIOQUMICA PARA NUTRIO
PROFESSOR: MSc. RODRIGO BARBOSA MONTEIRO CAVALCANTE

NADJA OLIVEIRA
PATRCIA KESLLEY DAMASCENO PEREIRA

PROTEOGLICANOS, GLICOPROTENAS E
GLICOESFINGOLIPDEOS

TERESINA, ABRIL DE 2016.

Proteoglicanos
Os proteoglicanos so molculas formadas por um eixo proteico, ao qual se
ligam covalentemente cadeias laterais de glicosaminoglicanos (GAGs) e encontramse presentes em grnulos citoplasmticos, na membrana celular ou na matriz
extracelular. Apresentam grande variao estrutural devido a uma srie de fatores,
tais como: a expresso diferencial de genes que codificam o esqueleto proteico de
cada proteoglicano, as variaes no tamanho, no nmero e nos tipos de cadeias de
GAGs9,10.
Os proteoglicanos so conhecidos por apresentarem grande afinidade com
uma variedade de ligantes, incluindo fatores de crescimento, molculas de adeso,
componentes da matriz, enzimas e inibidores de enzima. A especificidade de ligao
de tais macromolculas depende da interao com o esqueleto proteico, porm, na
grande maioria, as interaes so dependentes das cadeias laterais de
glicosaminoglicanos.
Na clula, o esqueleto proteico dos proteoglicanos sintetizado nos
ribossomos e transferido para o retculo endoplasmtico rugoso. A ligao com
cadeias de glicosaminoglicanos efetuada no aparelho de Golgi em etapas que
envolvem a atividade de vrias enzimas. Aps a sntese, o proteoglicano
transportado por vesculas secretoras e endereado para grnulos intracelulares,
superfcie celular ou matriz extracelular. Os glicosaminoglicanos so polissacardeos
lineares, no-ramificados, constitudos de unidades dissacardicas que se repetem,
nas quais um dos resduos de acar um cido urnico (idurnico ou glucurnico)
e o outro uma N-acetil-glucosamina ou N-acetil-galactosamina. A classificao dos
GAGs feita de acordo com a composio monomrica, com o tipo de ligaes
glicosdicas intra e interdissacardicas, alm do grau e da posio da sulfatao. Os
GAGs conhecidos so: condroitim sulfato, dermatam sulfato, heparam sulfato e
queratam sulfato, alm da heparina e do cido hialurnico.
O cido hialurnico o nico GAG isento de sulfatao e que no se encontra
na forma de proteoglicano. A ligao do GAG ao ncleo proteico envolve um
tetrassacardeo xilose-galactose-galactose-cido glucurnico (GAG-GluGalGalXylOCH2 -protena). Estes resduos sacardicos so acoplados ao ncleo proteico por
meio de uma ligao O-glicosdica de um resduo de serina. Algumas formas esto
ligadas ao ncleo proteico por meio de uma ligao N-asparaginil.

Estrutura de um proteoglicano de membrana. O esquema representa um proteoglicano ancorado membrana

citoplasmtica pela regio hidrofbica do esqueleto proteico deste. As cadeias de heparam sulfato, dermatam
sulfato e condroitim sulfato so ligadas protena por resduos de serina. A regio de ligao tetrassacardica
tambm se encontra representada pelos resduos de xilose-galactose-galactose e cido glucurnico. O cido
hialurnico no se encontra ligado a um esqueleto proteico.

Glicoesfingolipideos (GSLs)
Os glicoesfingolipdeos (GSLs) so componentes essenciais da membrana de
clulas eucariticas. Eles so sintetizados no reticulo endoplasmtico e no
Complexo de Golgi. Localizados principalmente na camada externa da membrana
plasmtica so internalizados por endocitose e so degradados dentro dos
lisossomos.
Os GSLs colaboram nas propriedades fsico-qumicas da membrana celular.
Eles apresentam cerca de 300 estruturas diferentes entre si e so compostos de
pelo menos um resduo de monossacardeo glicosidicamente ligado a um
aminolcool ceramida esfingosina a um acido graxo.
Pela diversidade do ncleo estrutural da poro glicdica, os
glicoesfingolpideos podem ser agrupados em classes distintas. Assim, so
classificados em cidos ou neutros, baseado na presena ou ausncia de
grupamentos carregados negativamente na molcula de acar. Em
glicoesfingolipdeos neutros, a poro hidroflica contem geralmente glicose,
galactose, N-acetilgalactosamina ou fucose, sendo formada por um ou mais
resduos destas oses. Em glicoesfingolipdeos cidos, o ncleo glicdico est ligado
a um grupo sulfato, formando os sulfatdeos ou estar ligado a um ou mais resduos
de acido sitico, formando assim os gangliosdeos.
A presena destas molculas na membrana plasmtica enriquece a superfcie
externa da camada de carboidratos deixando-a mais rgida e auxiliando a proteger a
membrana de danos qumicos e mecnicos diversas outras funes dos GSLs como
adeso, crescimento, regulao e diferenciao celular tm sido observadas in vitro.
Considerando o metabolismo de glicoesfingolipdeos tendo como molcula
central a Ceramida (Cer), trs vias especficas podem ser descritas, todas elas
interligadas: (1) sntese de esfingolipdeos pela via de novo, no retculo
sarco(endo)plasmtico (ER), atravs da condensao de uma serina com um cido
palmtico, dando origem a uma base esfingide; (2) via e sntese de esfingolipdeos
complexos, que ocorre no aparelho e Golgi, e tem como molcula percursora a
ceramida; e (3) degradao desses esfingolipdeos complexos (principalmente nos
lisossomas esfingomielina e os glicoesfingolipdeos) Cer e a posterior
metabolizao desta em outras bases esfingides.
Como todos os constituintes celulares, os GSLs so continuamente
sintetizados e degradados. Tanto a via de sntese como a de degradao, contem
uma series de enzimas, sendo o produto de uma reao o substrato para a prxima.
Se umas das enzimas faltar, a molcula no sintetizada, imperfeita, ou no
degradada, gerando desordens metablicas. Algumas destas desordens metablicas
hereditrias so conhecidas por resultarem de defeitos nas enzimas lisossomais
envolvendo a degradao dos GSLs.

Estrutura
dos
esfingolipdeos
mais
comuns. A esfingosina mostrada no
quadro vermelho, com cadeia acila
formando a ceramida no quadro verde, e o
grupo fosfato (em azul), formando
esfingosina-1-fosfato. Modificaes na
regio polar formam os esfingolipideos
complexos

Topologia intracelular da biossntese e fluxo dos GSLs.

REFERNCIAS

MLLER, Maria Viviane Gomes. Quantificao de glicosilceramida em plasma de

pacientes com a doena de Gaucher. Universidade Federal do Rio Grande do Sul.
Porto Alegre, 2010.

SOUZA, Renan Salvioni de; PINHAL, Maria Aparecida da Silva. Interaes em

processos fisiolgicos: a importncia da dinmica entre matriz extracelular e
proteoglicanos. Arquivos Brasileiros de Cincias da Sade, v.36, n.1, p. 48-54,
Jan./Abr. 2011.