1. DESCRIBA LA ESTRUCTURA DE UN AMINOCIDO?

Como su nombre indica los aminocidos son compuestos que poseen un grupo
amino (-NH2) y un grupo cido (carboxlico -COOH) en su estructura. Los
aminocidos son los precursores de los pptidos y las protenas, y en ellos el
grupo amino y el grupo carboxilo, se encuentran unidos al mismo tomo de
carbono, conocido como carbono- (-aminocidos). La estructura general de los
-aminocido (a excepcin de la prolina, que es cclica) se muestra en la Figura 1.

2. DESCRIBA LA ESTRUCTURA PROTEICA Y QUIMICA QUE

OFRESEN LAS PROTEINAS?
La estructura de las protenas puede jerarquizarse en una serie de niveles,
interdependientes. Estos niveles corresponden a:

Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminocidos.

Estructura secundaria, que provoca la aparicin de motivos estructurales.
Estructura terciaria, que define la estructura de las protenas compuestas
por un slo polipptido.
Estructura cuaternaria, si interviene ms de un polipptido.

3. ESCRIBA LOS
ESENCIALES?

AMINOACIDOS

ESENCIALES

NO

LOS AMINOCIDOS ESENCIALES: deben obtenerse de fuentes externas. La

carencia de aminocidos esenciales limita el desarrollo del organismo, ya que sin
ellos no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear nuevos
tejidos, crecer o digerir los alimentos, entre muchas otras funciones bsicas de
nuestro organismo.

Valina (Val) ,Leucina (Leu) ,Treonina (Thr) ,Lisina (Lys) ,Triptfano (Trp) ,Histidina
(His) ,Fenilalanina (Phe) ,Isoleucina (Ile) ,Arginina (Arg) (Requerida en nios y tal
vez ancianos) ,Metionina (Met)
LOS AMINOCIDOS NO ESENCIALES: se pueden fabricar o sintetizar nuestro
cuerpo aun cuando no lo estemos incorporando a travs de los alimentos que
ingerimos se los llama aminocidos no esenciales.
Alanina (Ala) ,Prolina (Pro) ,Glicina (Gly) ,Serina (Ser) ,Cisteina (Cys), Asparagina
(Asn) ,Glutamina (Gln) ,Tirosina (Tyr) ,cido asprtico (Asp) ,cido glutmico (Glu)

4. DESCRIBA LAS CARATERISTICAS PRINCIPALES DE EL

COLGENO, HEMOGOBIMA Y MIOGLOBINA?

Colgeno: Las fibras colgenas son flexibles, pero ofrecen gran resistencia
a la traccin. El punto de rotura de las fibras colgenas de los tendones
humanos se alcanza con una fuerza de varios cientos de kilogramos por
centmetro cuadrado. A esta tensin solamente se han alargado un
pequeo porcentaje de su longitud original.
Cuando el colgeno se desnaturaliza por ebullicin y se deja enfriar,
mantenindolo en una solucin acuosa, se convierte en una sustancia muy
conocida, la gelatina.
Hemoglobina: a hemoglobina (HB) es una protena globular, que est
presente en altas concentraciones en lo glbulos rojos y se encarga del
transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos perifricos; y del
transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos perifricos hasta los
pulmones para ser excretados. Los valores normales en sangre son de 13
18 g/ dl en el hombre y 12 16 g/ dl en la mujer. Las hemoglobinas estn
presentes en todos los reinos de la naturaleza con particulares
especializaciones de acuerdo con las necesidades de cada organismo.
Mioglobina: La mioglobina es una hemoprotena encontrada
principalmente en el tejido muscular donde sirve como sitio de
almacenamiento intracelular para el oxgeno. Es una protena relativamente
pequea que contiene un grupo hemo con un tomo de hierro, y cuya
funcin es la de almacenar y transportar oxgeno. Las mayores
concentraciones de mioglobina se encuentran en el msculo esqueltico y
en el msculo cardaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para
satisfacer la demanda energtica de las contracciones.