Profa.

Cristiane Gorgati Guidoreni

CRIS

crisgorgati@yahoo.com.br

Aminocidos:
H

ENZIMAS
R

C*

COOH

Definio:
NH2

Catalisadores biolgicos;
Longas cadeias de pequenas molculas chamadas aminocidos.

Funo:
Viabilizar a atividade das clulas, quebrando molculas ou

juntando-as para formar novos compostos.

Com exceo de um pequeno grupo de molculas de RNA com

propriedades catalticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as

enzimas so PROTENAS.

CARACTERSTICAS GERAIS
Apresentam alto grau de especificidade;
So produtos naturais biolgicos;
Reaes baratas e seguras;
So altamente eficientes, acelerando a velocidade das reaes (108

a 1011 + rpida);
So econmicas, reduzindo a energia de ativao;
No so txicas;
Condies favorveis de pH, temperatura, polaridade do solvente e

fora inica.

Velocidade de reaes no-catalizadas e

catalizadas por enzimas

CATALISADORES
No so consumidos na reao

H2O2

Catalase

E+S

H2O + O2

E+P

CATALISADORES
Atuam em pequenas concentraes

1 molcula de Catalase

decompe
5 000 000 de molculas
de H2O2
pH = 6,8 em 1 min

Nmero de renovao = n de molculas de substrato

convertidas em produto por uma nica molcula de enzima em

uma dada unidade de tempo.

CATALISADORES

COMPONENTES DA REAO

E+S

ES

Substrato se liga ao
STIO ATIVO
da enzima

P+E

STIO ATIVO
Regio da molcula enzimtica
da reao com o substrato.

que participa

Pode possuir componentes no proticos.

Possui aminocidos auxiliares e de contato.

Poro protica
Cofator
APOENZIMA

Cofator:ons inorgnicos que

condicionam a ao cataltica
das enzimas. Fe+
Coenzima: molcula
orgnica complexa.NAD+

HOLOENZIMA
Grupamento
No
prosttico
prosttico

Algumas coenzimas, as reaes que

promovem e suas vitaminas precursoras

Cofatores metlicos e suas enzimas

LIGAO ENZIMA - SUBSTRATO

Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas
originou Chave-Fechadura , que considera que a enzima
possui sitio ativo complementar ao substrato.

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LIGAO ENZIMA - SUBSTRATO

Koshland (1958): Encaixe Induzido , enzima e o o
substrato sofrem conformao para o encaixe. O substrato
distorcido para conformao exata do estado de transio.

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ATIVIDADE ENZIMTICA
Fatores que alteram a velocidade de reaes
enzimticas:
- pH;
- temperatura;
- concentrao das enzimas;
- concentrao dos substratos;
- presena de inibidores.

INFLUNCIA DO PH
O efeito do pH sobre a enzima deve-se s variaes no estado de
ionizao dos componentes do sistema medida que o pH varia.
Enzimas grupos ionizveis, existem em estados de

ionizao.

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INFLUNCIA DA TEMPERATURA
temperatura dois efeitos
ocorrem:
(a) a taxa de reao aumenta,

como se observa na maioria das

reaes qumicas;
(b) a estabilidade da protena

decresce devido a desativao

trmica.

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CINTICA ENZIMTICA
Victor Henri (1903): E + S ES

1913
Leonor Michaelis -Enzimologista
Maud Menten - Pediatra

E+S

K1
K-1

Etapa rpida

ES

Kp

E+P

Etapa lenta

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Cintica Enzimtica

Determinar as constantes de afinidade do S e

dos inibidores;

Conhecer as condies timas da catlise;

Ajuda a elucidar os mecanismos de reao;
Determinar a funo de uma determinada
enzima em uma rota metablica.

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INIBIO ENZIMTICA
Qualquer substncia que reduz a velocidade de uma
reao enzimtica.

INIBIDORES

REVERSVEIS

COMPETITIVOS

IRREVERSVEIS

NO COMPETITIVOS

 Inibidor competitivo concorre com o S pelo sitio ativo da E

livre.

I anlogo no metabolizvel, derivado de um S

verdadeiro, S substituto da E ou um P da reao.
I compostos com estrutura
molecular lembra S

afinidade da enzima pelo

substrato

[substrato] necessria para

obter a mesma [ES]
Km aparente
da enzima
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 Inibidor no-competitivo se liga reversivelmente,

aleatria e independentemente em um stio que lhe
prprio.
I no tem semelhana
estrutural com o S
[substrato] no diminui a
inibio
Km da enzima NO se altera
Vmax na presena do
inibidor

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 Inibidor irreverssvel se combina com um grupo

funcional, na molcula da E, que essencial para sua
atividade.
Podem promover a destruio do grupo funcional
Forma-se uma ligao COVALENTE entre o I e a E.
Vmax parte da E completamente removida do
sistema e Km permanece a mesma.

E+S
+
I
EI

K1

ES

K2

E+P