LOS AMINOCIDOS.

Son compuestos orgnicos que contienen las

funciones cido carboxlico y amino. Dos aminocidos se pueden unir en
condiciones adecuadas, a travs de un enlace amida, formando un dipptido.
El dipptido puede incorporar un tercer aminocido, formando un tripptido.
Cadenas con ms de 50 aminocidos se denominan protenas.

Se denomina enlace peptdico, al enlace que une los dos aminocidos para
formar el dipptido.
Los aminocidos se pueden clasificar en a, b o g-aminocidos dependiendo de
la posicin del grupo amino en la cadena carbonada.

Son especialmente importantes los a-aminocidos, puesto que pertenecen a

esta familia los 20 aminocidos que forman parte de las protenas. Con
excepcin de la prolija, estos aminocidos presentan la siguiente estructura:

Con excepcin de la Glicina (R=H) los aminocidos presentan el

carbono a asimtrico. Se observa que todos los aminocidos obtenidos a partir
de protenas (naturales) pertenecen a la serie L (grupo amino a la izquierda en
la proyeccin de Fischer).

Los aminocidos naturales o aminocidos estndar son aquellos que

forman la mayora de protenas. Estos aminocidos son veinte: 6 alifticos*,
3 aromticos, 2 alcoholes, 2 con contenido de azufre, 2 cidos, 3 bases,
dos amidas y un inminocido.
*

Nota: La prolina, adems de ser un inminocido por tener un grupo amino

secundario, tambin es un aminocido aliftico.
Debido a su inters acadmico, hemos elaborado unas tablas con el nombre,
la abreviatura, el smbolo, la frmula molecular y la estructura qumica de
cada uno de los 20 aminocidos estndar. Ha sido un trabajo muy elaborado,
pero facilitar mucho la tarea a la hora de tratar con ellos, de localizarlos, de
reconocerlos e incluso de memorizarlos. Para ayudar a este ltimo punto, a su
memorizacin, en la estructura qumica se ha sealado en azul la cadena
R del aminocido, ya que el resto de estructura es comn para cada uno de
ellos: un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al mismo tomo de carbono
(el carbono ).
Sus subunidades bsicas son los que se conocen como aminocidos, de los
cuales hay ms de 500, aunque slo 20 forman parte de la estructura de las
protenas, recibiendo por ello el nombre de aminocidos proteicos.
Para cada uno de estos aminocidos existe uno o ms codones especficos
que los codifican en la traduccin gentica, siguiendo el camino universal de:
Los aminocidos han ido descubrindose desde 1806, cuando se descubri la
Asparagina (Asn N) hasta 1938, cuando se descubri la treonina (Thr T).
La estructura de los aminocidos proteicos es muy similar, ya que todos tienen
el C al que estn unidos 4 sustituyentes como son el NH2, el COOH, el H y el
grupo radical R.
La diferencia entre uno y otro aminocido radica en la cadena lateral R, dentro
de la cual en el caso de que existiesen carbonos se continuaran numerando
segn el alfabeto griego: , , ,...
Podemos encontrar a los aminocidos de 2 maneras, ionizados a pH fisiolgico
de 7.4, o bien no ionizados. Podemos clasificar a los aminocidos de diversas
maneras:

- Segn su esencialidad.
- Segn su destino metablico.
- Segn su cadena lateral.
- Actualmente se clasifican segn su polaridad.
- Por lo tanto tendremos:
- Aminocidos apolares. - Aminocidos polares:
- Sin carga o con carga neutra 0
- Con carga:
- Aminocidos bsicos
- Aminocidos cidos.
- En los aminocidos proteicos encontramos:
- Aminocidos apolares:
- Alanina (Ala) [A]: metil.
- Este es el aminocido apolar ms polar.
- Valina (Val) [V]: isopropil.
- Leucina (Leu) [L]: isobutil (ramificado ).
- Isoleucina (Ile) [I]: isobutil (ramificado ).
- Prolina (Pro) [P]: Iminocido amina secundaria.
- Fenilalanina (Phe) [F]: metilbenceno.
- Triptfano (Trp) [W]: metil indol (benceno ms pirrol).
- Metionina (Met) [M]: metil etil tioter.
- Aminocidos polares:
- Aminocidos neutros:
- Cisteina (Cys) [C]: metil mercapto
- Junto con la tirosina es el aminocido ms polar.
- Por oxidacin de 2 cistenas se puede formar una cistina, quedando unidas
ambas cistenas por puentes disulfuro.
- Glicocola / Glicina (Gly) [G]: hidrgeno
- Dentro de los polares es el menos polar.
- Es el nico aminocido que no tiene un carbono asimtrico.
- Asparagina (Asn) [N]: metilamida

- Su forma cida es el aspartato.

- Glutamida (Gln) [Q]: etilamida
- Su forma cida es el glutamato.
- Serina (Ser) [S]: hidroximetil
- Treonina (Thr) [T]: hidroxietil
- Tirosina (Tyr) [Y]: Hidroxi fenil metil
- Aminocidos bsicos
- Lisina (Lys) [K]: - amino
- Arginina (Arg) [R]: Guanidopropil (Grupo guanidino)
- Histidina (His) [H]: Imidazodio (Grupo imidazol)
- Aminocidos cidos
- Aspartato (Asp) [D]: acetil
- Glutamato (Glu) [E]: propionil
La estructura total de la protena viene determinada por los aminocidos que la
componen, y en especial por las cadenas laterales de estos, que como ya
hemos dicho son las que los diferencian, y sus interacciones tanto hidrofbicas
como hidroflicas con el medio. Los aminocidos ms pequeos no condicionan
la estructura total de la protena, mientras que los aminocidos mayores si lo
hacen.
La prolina se suele disponer all donde la protena presente giros o curvas es
su estructura. La cistenas es muy importante en la estructura terciaria, ya que
permite conferir estabilidad a las protenas mediante su capacidad de formar
puentes disulfuro. Por otra parte los aminocidos hidroxilados tienen
tendencias a formar puentes de hidrgeno. A pesar de la supuesta apolaridad
del interior de la protena, en algunos enzimas podemos encontrar enzimas
polares en el interior del centro activo. Aminocidos derivados de los proteicos.
La diferencia con los anteriores radica en que no existe un codn especfico en
la traduccin que codifique para estos aminocidos. Son producidos por
modificaciones enzimticas de aminocidos que ya forman parte de las
protenas. -Aminocidos no proteicos. Existen alrededor de 200 y se trata
bsicamente de precursores en intermediarios. No tienen un codn especfico y
nunca estn formando parte de las protenas.