Você está na página 1de 13

ESTUDO DIRIGIDO BIOQUMICA 1 PROVA

01) Escrever e identificar os componentes da frmula geral dos aminocidos.


Classificar todos os aminocidos de acordo com suas cadeias laterais citando as
formas abreviadas dos nomes dos aminocidos.

Grupos R apolares:
Alanina (ALA)

Valina (VAL)

Leucina (LEU)

Isoleucina (ILE)

Glicina (GLY)

Metionina (MET)

Prolina (PRO)

Grupos R aromticos relativamente apolares:


Fenilalanina (PHE)

Tirosina (TYR)

Triptofano (TRP)

Grupos R polares no carregados:


Serina (SER)

Treonina (THR)

Cistena (CYS)

Asparagina (ASN)

Glutamina (GLN)
Grupos R carregados positivamente (bsicos):
Lisina (LYS)

Histidina (HIS)

Arginina (ARG)

Grupos R carregados negativamente (cidos):


Aspartato (ASP)

Glutamato (GLU)

02) Definir o que seria o pK1 e o pK2 do aminocido alanina


pKs da alanina: A dissociao seqencial de prtons dos grupos carboxila e amino da alanina
est resumida na figura abaixo:

Cada grupo titulvel apresenta um pK. que numericamente igual ao pH no qual exatamente
metade dos prtons foram removidos daquele grupo. O pK. para o grupo mais acdico (COOH) o pK,, enquanto o pK. para o grupo acdico seguinte (-NH3) o pK2.
Os valores de pK para os grupos a-carboxila e a.-amino dos aminocidos apoiares so
semelhantes queles mostrados para a glicina. PK1 Glicina = 2,3; pK2 Glicina = 9,6
Lembre-se: pH e pKa so simplesmente notaes convenientes para concentrao de prtons
e a constante de equilbrio para ionizao, respectivamente. O pKa uma medida da
tendncia de um grupo de doar um prton, com essa tendncia diminuindo 10 vezes.

03) Definir ponto isoeltrico


Ponto isoeltrico: em pH neutro, a alanina existe predominantemente como a forma dipolar
11 , na qual os grupos amino e carboxila esto ionizados, mas a carga lquida zero. O ponto
isoeltrico (pi) o pH no qual um aminocido eletricamente neutro - ou seja, no qual a
soma das cargas positivas igual soma das cargas negativas.
(Nota: Para uma aminocido, como a alanina, por exemplo, que apresenta apenas dois
hidrognios dissociveis [um do grupo o:-carboxila e um do grupo ex-amino], o pi a mdia
entre pK, e pK2 [pi= [2,3 + 9,1]/2 = 5,7, veja a Figura 1.10). O pi est assim a meio caminho,
entre o pK, (2,3) e o pK2 (9, 1 ). Ele corresponde ao pH no qual predomina a estrutura 11
[com carga lquida igual a zero) e em que h tambm quantidades iguais das formas I [carga
lquida + 1] e III [carga lquida -1] .)

04) Esquematizar e descrever o que a ligao peptdica


Duas molculas de aminocidos podem ser ligados de modo covalente por meio de uma
ligao
amida substituda, denominada ligao peptdica, a fim de
produzir um dipeptdeo. Tal ligao formada pela remoo de
elementos da gua (desidratao) do grupo -carboxila
de
um aminocido e do grupo -amino do outro.
O grupo para
formando
nuclefilos,
ocorre

amino de um aminocido (com grupo R2) atua como um neutrfilo


deslocar o grupo hidroxila de outro aminocido (com grupo R1)
uma ligao peptdica (sombreada). Os grupos amino so bons
mas o grupo hidroxila um grupo de sada fraco e no prontamente
deslocado. No pH fisiolgico, a reao mostrada aqui no
em grau aprecivel.

05) Descrever a importncia biolgica das protenas. D exemplos.


A protena possui importantes funes biolgicas como:
- Transporte de oxignio (hemoglobina)
- Defesa do organismo: neutralizando e combatendo vrus, bactrias e outros elementos
estranhos. Obs: anticorpos so compostos por protenas
- Catalisadores de reaes qumicas
- Composio de vrios fluidos produzidos pelo corpo, como leite materno, esperma e muco.
- Protenas estruturais: responsveis por dar resistncia e elasticidade aos tecidos. Ex:
Tubulina
- Atuam na regulao de hormnios
- As protenas encontradas na membrana plasmtica atuam como receptoras, emitindo sinais
para que a clula possa desempenhar suas funes vitais.
06) Classificar as protenas quanto ao nmero de cadeias polipeptdicas.
As protenas podem ser classificadas, quanto ao nmero de cadeias polipeptdicas, como
monomrica, dimrica, trimrica, e assim por diante.
Ou simplesmente como monomrica, quando so formadas por apenas uma cadeia
polipeptdica (ex: mioglobina, albumina, casena, etc.), multimricas, quando so formadas
por mais de uma cadeia polipeptdica interligadas por ligao covalente e oligomricas,
quando so formadas por mais de uma cadeia polipeptdica no interligadas por ligao
covalente (ex.: hemoglobina, enzimas alostricas, etc.).
07) D a definio de estrutura primria, secundria, terciria e quaternria de
uma protena, citando os tipos de ligaes que mantm a estabilidade de cada
nvel de organizao estrutural.
Estrutura primria (linear): descrio de todas as ligaes covalentes
(principalmente ligaes peptdicas e ligaes dissulfeto) ligando resduos de
aminocidos em uma cadeia polipeptdica.
Dada pela sequncia de aminocidos e ligaes peptdicas da molcula. Nvel
estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todos o arranjo
espacial da molcula. A estrutura primria resulta em uma longa cadeira de
aminocidos semelhante a um colar de contas, com uma extremidade .

Estrutura secundria: arranjos particularmente


estveis de resduos de aminocidos dando
origem a padres estruturais recorrentes.
dada pelo arranjo espacial de aminocidos
prximo entre si na sequncia primria da
protena. Ocorre graas possibilidade de
rotao das ligaes entre os carbonos a dos
aminocidos e seus grupamentos amina e
carboxila.
Mais importantes: -hlice, folha- (ou pregueada) e curvatura (ou -turns).

Estrutura terciria: descreve todos os aspectos do enovelamento


tridimensional de um polipeptdio.
Dada pelo arranjo espacial de aminocidos distantes entre si na sequncia
polipeptdica. a forma tridimensional como a protena se enrola.
Ocorre nas protenas globulares, mais complexas estrutural e
funcionalmente.
Cadeias polipeptdicas muito longas podem se organizar em domnios,
regies com estruturas tercirias semi-independentes ligadas entre si por
segmentos lineares da cadeia polipeptdica.

Estrutura quaternria: quando uma protena tem duas ou


mais subunidades polipeptdicas, seus arranjos no espao so
chamados de estrutura quaternria.
Surge apenas nas protenas oligomricas. Dada pela
distribuio espacial de mais de uma cadeia polipeptdica no
espao, as subunidades da molcula, estas mantm-se
unidas por fora covalente, como pontes dissulfeto, e
ligaes no covalentes, como pontes de hidrognio,
interaes hidrofbicas, etc. As subunidades podem atuar de
forma independente ou cooperativamente no desempenho da
funo bioqumica da protena.

08) Citar a definio de desnaturao de protenas indicando alguns


fatores/agentes responsveis pela mesma.
Desnaturao a perda de estrutura tridimensional suficiente para causar a perda de funo.
O estado desnaturado no necessariamente corresponde ao desdobramento completo da
protena e randomizao da conformao. Na maioria dessas condies, as protenas
desnaturadas existem como um conjunto de estados parcialmente dobrados.
NO OCORRE RUPTURA DE LIGAES PEPTDICAS!!!
Alguns fatores/agentes responsveis pela desnaturao de protenas so:
- Calor: Tem efeitos complexos nas muitas interaes fracas da protena, principalmente sobre
as ligaes de hidrognio.
Ex.: cozimento do ovo.
- Valores de pH: extremos valores de pH alteram a carga lquida da protena, causando a
repulso eletrosttica e o rompimento de algumas ligaes de hidrognio.
Ex.: Leite com limo = talha
- Substncias capazes de fazer ligaes de hidrognio: a ureia tambm rompe as ligaes de
hidrognio
- Solventes orgnicos: ruptura de ligaes de hidrognio e hidrofbicas.

- Sais de metais pesados e reagentes alcaloides: complexos insolveis.


- Detergentes e sabes: atuam principalmente rompendo as interaes hidrofbicas que
mantm o ncleo estvel das protenas globulares.
09) O que so Hemeprotenas? D a constituio do grupo heme destas protenas.
Hemeprotenas so um grupo especializado de protenas, as quais
contm heme como grupo prosttico firmemente ligado. O papel do
grupo heme determinado pelo ambiente criado pela estrutura
tridimensional da protena. Por exemplo, o grupo heme de um citocromo
funciona como um carreador de eltrons, sendo alternadamente oxidado
e reduzido. Em contraste, o grupo heme da enzima catalase parte do
stio ativo da enzima, a qual catalisa a quebra do perxido de hidrognio.
Na hemoglobina e na mioglobina, as duas hemeprotenas mais
abundantes em humanos, o grupo heme serve para ligar, de forma
reversvel, o oxignio.
O heme um complexo entre a protoporfirina IX e o on ferroso
(Fe2+). O ferro est preso no centro da molcula do heme por meio de
ligaes aos quatro nitrognios do anel porfirnico. O Fe2+ do heme pode
formar duas interaes adicionais, uma de cada lado do plano do anel
porfirnico. Por exemplo, na mioglobina e na hemoglobina, uma dessas
posies estabelece uma interao coordenada com a cadeia lateral de
um resduo de histidina da molcula da globina, enquanto a outra
posio fica disponvel para ligar o oxignio

10) Descreva a estrutura, funo e localizao da mioglobina e hemoglobina.


Mioglobina:
- Estrutura: terciria
- Funo: facilita e difuso e armazenamento de oxignio
- Localizao: tecido muscular
Obs.: 1 cadeia; monmero; protena transportadora e globular, MAIOR afinidade
por 02, curva de ligao hiprbole.
Hemoglobina:
- Estrutura: quaternria
- Funo: responsvel pelo transporte de oxignio
- Localizao: corrente sangunea
Obs.: Mais de 1 cadeira; tetrmero; protena transportadora e globular; menor
afinidade por O2, curva de ligao sigmoide.
11) Quais so os estados que a hemoglobina pode assumir de acordo com a sua
afinidade pelo oxignio?
A anlise por raios X revelou duas conformaes principais da hemoglobina: o estado R
(relaxado) e o estado T (tenso). Embora o oxignio se ligue hemoglobina nos dois estados,
ele tem muito mais afinidade pela protena no estado R. A ligao do oxignio estabiliza o
estado R.
Experimentalmente, quando o oxignio no est presente, o estado T mais estvel, e ,
assim, a conformao desoxi-hemoglobina originalmente. A ligao do O2 subunidade da
hemoglobina no estado T desencadeia uma mudana na conformao para o estado R. Nesse
processo, alguns dos pares inicos que estabilizam o estado T so rompidos e alguns novos
so formados.

12) Descreva quais so os fatores que interferem na ligao da hemoglobina com o


oxignio.
A mioglobina pode ligar somente uma molcula de oxignio (02),
porque contm apenas um grupo heme. Em contraste, a
hemoglobina pode ligar quatro molculas de oxignio - uma para
cada um de seus quatro grupos heme. O grau de saturao (Y)
desses stios de ligao ao oxignio em todas as molculas de
mioglobina ou hemoglobina pode variar de zero (quando todos os
stios esto vazios) a 100% (quando todos os stios esto
preenchidos; Figura 3.5).
1. Curva de dissociao do oxignio: uma curva da saturao (Y)
medida em diferentes presses parciais de oxignio (p02) chamada
de curva de dissociao do oxignio. As curvas para a mioglobina e
para a hemoglobina apresentam diferenas importantes (veja a
Figura 3.5). Esse grfico ilustra que a mioglobina tem maior afinidade
pelo oxignio do que a hemoglobina. A presso parcial de oxignio
necessria para obter metade da saturao dos stios de ligao (P
50) de aproximadamente 1 mm Hg para a mioglobina e 26 mm Hg
para a hemoglobina. (Nota: Quanto maior a afinidade pelo oxignio
[isto , quanto mais fortemente liga o oxignio], menor a P50)
a. Mioglobina. A curva de dissociao do oxignio da mioglobina
possui uma forma hiperblica (veja a Figura 3.5). Isso reflete o fato
de que a mioglobina liga-se reversivelmente a apenas uma molcula
de oxignio. Assim, a mioglobina oxigenada (Mb02) e a
desoxigenada (Mb) esto em um equilbrio simples:
O equilbrio desviado para a direita ou para a esquerda medida
que o oxignio adicionado ou removido do sistema. (Nota: A
mioglobina tem a funo de ligar o oxignio liberado pela
hemoglobina nas baixas p02 encontradas no msculo. A mioglobina,
por sua vez, liberar o oxignio dentro da clula muscular em
resposta demanda de oxignio.)
b. Hemoglobina. A curva de dissociao do oxignio da hemoglobina
tem forma sigmoidal (veja a Figura 3.5), indicando que as
subunidades cooperam na ligao do oxignio. A ligao cooperativa
do oxignio s quatro subunidades da hemoglobina significa que a
ligao de uma molcula de oxignio a um dos grupos heme
aumenta a afinidade pelo oxignio dos grupos heme restantes na
mesma molcula de hemoglobina (Figura 3.6). Esse efeito
denominado interao heme-heme (veja a seguir). Embora seja mais
difcil para a primeira molcula de oxignio ligar-se hemoglobina, a ligao subseqente de
oxignio ocorre com alta afinidade, como demonstrado pela curva rapidamente ascendente
na regio de 20 a 30 mm Hg (veja a Figura 3 .5).
13) Descreva o efeito Bohr, enfocando os termos: gs carbnico, H+, bicarbonato,
hemoglobina, hemcias, plasma, tecidos, alvolos.
Efeito Bohr. A liberao do oxignio pela hemoglobina aumentada quando o pH diminui ou
quando a hemoglobina est na presena de uma presso parcial de C02 aumentada. Ambos

resultam na reduo da afinidade da hemoglobina pelo oxignio e, dessa forma, em um


deslocamento da curva de dissociao do oxignio para a direita (Figura 3.8). Essa alterao
na ligao do oxignio denominada de efeito Bohr. Por sua vez, o aumento do pH ou uma
reduo da concentrao de C02 resultam em maior afinidade pelo oxignio e em um
deslocamento da curva de dissociao do oxignio para a esquerda.
a. Origem dos prtons que diminuem o pH. A concentrao de ambos, C02 e W, nos capilares
dos tecidos metabolicamente ativos maior do que aquela observada nos capilares
alveolares dos pulmes, onde o C02 liberado no ar expirado. (Nota: cidos orgnicos, como
o cido lctico, so produzidos durante o metabolismo anaerbico no msculo em contrao
rpida [veja a pg. 1 01].) Nos tecidos, o C02 convertido pela anidrase carbnica em cido
carbnico: o qual perde espontaneamente um prton, tornando-se bicarbonato (o principal
tampo do sangue):
O prton produzido por esse par de reaes contribui para a reduo do pH. Esse gradiente
diferencial de pH (os pulmes tendo um pH mais alto e os tecidos um pH mais baixo) favorece
a liberao de oxignio nos tecidos perifricos e a associao ao oxignio no pulmo. Assim, a
afinidade da molcula da hemoglobina pelo oxignio responde a pequenas alteraes no pH
entre o pulmo e os tecidos que consomem oxignio, tornando a hemoglobina um eficiente
transportador de oxignio.
b. Mecanismo do efeito Bohr. O efeito Bohr reflete o fato de que a forma desoxi da
hemoglobina possui maior afinidade aos prtons que a oxiemoglobina. Esse efeito causado
por grupos ionizveis, como grupos a.-amino N-terminais e cadeias laterais especficas de
histidina, que possuem pKa mais altos na desoxiemoglobina do que na oxiemoglobina. Assim,
um aumento na concentrao de prtons (resultando na diminuio do pH) faz com que esses
grupos fiquem protonados (carregados) e capazes de formar ligaes inicas (tambm
chamadas pontes salinas).
Essas ligaes estabilizam preferencialmente a forma desoxi da hemoglobina, produzindo
uma reduo na afinidade pelo oxignio.
O efeito Bohr pode ser representado esquematicamente como:
HbO2 +
H+
HbH+
+
O2
Oxiemoglobina
desoxiemoglobina
onde um aumento de prtons (ou a reduo da p02) desloca o equilbrio para a direita (em
favor da desoxiemoglobina}, enquanto um aumento na p02 (ou reduo de prtons) desloca
o equilbrio para a esquerda.
14) Definir enzimas, citando a importncia biolgica e suas propriedades.
As enzimas so catalisadores proticos (catalisadores biolgicos) que aumentam a velocidade
de uma reao qumica e no so consumidos durante a reao que catalisam.
(Nota: Alguns tipos de RNA podem atuar como enzimas, geralmente catalisando a quebra e a
sntese de ligaes fosfodister. Os RNAs com atividade cataltica so chamados ribozimas e
so encontrados com muito menos que as protenas catalisadoras.)
Propriedades das enzimas:
- Stios ativos: As molculas de enzima contm uma regio especfica formando uma fenda ou
bolso, que chamada stio ativo. O stio liga o substrato, formando um complexo enzimasubstrato (ES). O complexo ES convertido em enzima-produto (EP), o qual
subsequentemente se dissocia em enzima e produto.
- Eficincia cataltica: As reaes catalisadas por enzimas so, em sua maioria, altamente
eficientes, ocorrendo de 10 a 10 vezes mais rapidamente do que as reaes no catalisadas.
- Especificidade: As enzimas so altamente especficas, interagindo com um ou alguns poucos
substratos e catalisando apenas um tipo de reao qumica.
- Co-fatores: Algumas enzimas se associam com um co-fator no-protico, o qual necessrio
para a atividade enzimtica. Os co-fatores comumente encontrados incluem ons metlicos,
tais como Zn(2+) ou Fe(2+), e molculas orgnicas, conhecidas como coenzimas, que
frequentemente so derivadas de vitaminas.
Obs.: Um grupo prosttico uma coenzima firmemente ligada enzima, que desta no se
dissocia.
- Regulao: A atividade enzimtica pode ser regulada, isto , as enzimas podem ser ativadas
ou inibidas, de modo que a velocidade de formao do produto responda s necessidades da
clula.
- Localizao dentro da clula: Muitas enzimas esto localizadas em organelas especficas
dentro da clula. Esta compartimentalizao serve para isolar o substrato ou o produto da

reao de outras reaes competitivas. Isso garante o meio favorvel para a reao e
organiza as milhares de enzimas presentes na clula em vias definidas.
15) Desenhar um grfico que mostre a velocidade da reao em funo da
concentrao de substrato saturante.
Para uma enzima tpica, quando a concentrao do substrato for a
vi eleva-se at atingir um valor mximo Vmx. Quando aumentos
adicionais na concentrao de substratos no aumentarem mais a
vi, a enzima dita saturada como substrato.
Conforme aumenta a quantidade de substrato, aumenta a
velocidade pois quanto maior a quantidade de substrato dado para
um grupo de enzimas, mais enzimas trabalham. Entretanto, em um
determinado ponto, a velocidade fica constante na velocidade
mxima, porque todas as enzimas esto trabalhando (complexo
enzima-substrato), no adiantando adicionar substrato. Todas as
enzimas esto ligadas a um substrato.
Se fosse possvel aumentar o nmero de enzimas, a velocidade aumentaria at atingir uma
nova velocidade mxima.
No ocorre desnaturao em funo de concentrao de substrato!
Lembre-se: Km (constante) = concentrao de substrato para atingir a metade da velocidade
mxima da reao
Quanto maior o Km menor a afinidade da enzima pelo substrato
Quanto menor o Km maior a afinidade da enzima pelo substrato
16) Quais so os fatores que influenciam na velocidade da reao catalisada por
uma enzima?
Os fatores que influenciam na velocidade da reao catalisada por uma enzima so:
Concentrao de substrato: Explicao questo anterior
Valores de pH: As enzimas tem um pH timo (ou um intervalo de
pH) no qual a sua atividade mxima. Em um pH maior ou menor,
a atividade diminui. A partir do momento que aumenta o pH, aumenta a
velocidade ideal. Porm, isso ocorre at certo ponto (ponto de pH
timo), sendo que a partir da a velocidade diminui, pois h
desnaturao da protena.
Obs.: O pH
muito diferente do ideal da enzima faz com que ela desnature, pois quebra
as pontes de H uma vez que h alterao na quantidade de H+ na protena e isso ir alterar
as pontes de H que dependem dos H+. Alm disso, as ligaes inicas tambm so
quebradas, porque fazem com que o radical fique ionizado ou no.
- Temperatura: Temperaturas muito acima da temperatura ideal
fazem com que ela desnature. Entretanto, temperaturas muito
baixas no desnaturam as enzimas, elas apenas param de
funcionar, mas quando so colocadas de volta a temperaturas
prximas da ideal, voltam a funcionar.
Obs.: A desnaturao PRATICAMENTE irreversvel. Na MAIORIA
dos casos as enzimas no podem ser renaturadas, principalmente
quando a desnaturao ocorre em funo de variaes de
temperaturas muito altas.

17) Desenhe os dois modelos que explicam a especificidade enzima/substrato.

Modelo

Modelo

chave-

de

encaixe

fechadura:

induzido:

18) Citar quais so as possveis formas de regulao de enzimas.


- Regulao alostrica: Mudanas conformacionais induzidas
por um ou mais moduladores (ligaes reversveis e no
covalentes com compostos regulatrios) interconvertem
formais mais ativas e formas menos ativas da enzima.
Moduladores de enzimas alostrica podem ser inibitrios ou
estimulatrios. Muitas vezes, o modulador o prprio
substrato. Enzimas regulatrias em que o substrato e o
modulador so idnticos so denominadas homotrpicas. No
caso das enzimas, a ligao do ligante ou do substrato, provoca
mudanas na conformao que afetam a atividade
subsequente de outros stios da protena. Em muitos casos, as
mudanas conformacionais convertem uma conformao
relativamente inativa (estado T) em uma conformao mais
ativa (estado R). Quando o modulador uma molcula
diferente do substrato, diz-se que a enzima heterotrpica.
Ex.: ATP
Obs.: Efetores alostricos se ligam de modo NO covalente a stios especficos da enzima,
stios alostricos.
-

Regulao covalente: A atividade modulada por modificaes


covalentes em um o mais dos resduos de aminocidos da molcula
da
enzima. Geralmente, os grupos modificadores incluem fosforil,
acetil, Adenil, adenilil, entre outros. Esses diversos grupos
geralmente so ligados e removidos s enzimas regulatrias por
enzimas distintas.
Ex.:
Adio ou remoo de grupo fosfato podem ativar ou inibir a enzima em
questo. Para ocorrer essa regulao h uma dependncia com outras enzimas.
Uma que d o fosfato para ela e outra que tire o fosfato.
Adio de fosfato Fosforila Enzima quinase
Retirada de fosfato Desfosforila Enzima fosfatase
Induo e represso da sntese de enzimas: Leva a uma alterao na populao total de stios
ativos. Altera a quantidade (produo) de enzimas. O ncleo envia um sinal para fabricar mais
enzimas ou para diminuir a produo. Se aumentar a quantidade de enzimas a velocidade da
reao aumenta.
Ativao por protelise: Protelise a quebra da protena. Algumas protenas precisam ser
quebras para que sejam ativadas. um processo irreversvel. A protease a enzima
responsvel pela protelise. A enxima maior e inativa chamada de zimognio ou
protoenzima.
Ex.: O pepsinognio, que maior que a pepsina, precisa ser quebrado para ser ativado.
Isozimas ou Isoenzimas: Duas enzimas que catalisam a mesma reao, mas podem estar em
locais diferentes da clula ou em clulas diferentes.

Ex.: Uma no citosol e outra na mitocndria.


Obs.: Os km so diferentes
Obs.: uma maneira de controlar uma mesma reao em locais diferentes
19) Definir zimognio. D exemplos.
Zimognio so enzimas maiores e inativas. Em geral, eles contm aminocidos adicionais em
suas sequencias, o que os impedem de serem cataliticamente ativos.
Ex.: O pepsinognio, que maior que a pepsina, precisa ser quebrado para ser ativado.
Ex.: O tripsinognio pancretico convertido em tripsina pela remoo de um hexapeptdeo
da extremidade NH2 do tripsinognio.
20) Explique o que so inibidores competitivos e no competitivos. Cite ainda quais
so os efeitos na velocidade mxima e no KM provocados pelos inibidores
competitivos e no competitivos.
O inibidor alguma substncia que se liga enzima inibindo-a. Substncia que diminui a
velocidade de uma reao enzimtica.
Pode ser reversvel ou irreversvel.
O irreversvel inibe a enzima para sempre. Mesmo que ele se desligue da enzima, ela continua
inativa, porque o inibidor gerou uma alterao conformacional. Reagem quimicamente
(irreversvel e inespecfica) com as enzimas, levando a uma inativao praticamente definida.
Ex: Aspirina
Os reversveis podem ser: competitivos ou no competitivos.
Inibidor competitivo: O inibidor compete com o substrato para
ligao do stio cataltico na enzima. Se ligam no stio ativo da
enzima uma vez que se parecem com o substrato. O que
determina se a enzima vai se ligar ao substrato ou ao inibidor a
quantidade. Ex.: Lovastadina (remdio para colesterol)
- Efeito de um inibidor competitivo sobre a velocidade da reao:
Com a presena de um inibidor competitivo, a velocidade
mxima pode ser atingida se houver uma grande quantidade de
substrato, muito maior que a quantidade de inibidor.
Quando a quantidade de substrato muito alta, no acaba o efeito do
inibidor,
mas impede que o inibidor se ligue
Com o inibidor competitivo, a quantidade de substrato necessrio para
atingir a velocidade mxima torna-se maior.
Portanto:
Vmx sem competidor = Vmx com competidor
Km sem competidor < Km com competidor
Inibidor no competitivo:
Ele tambm se liga enzima, mas no
compete
com
o
substrato, pois no se liga no stio ativo,
se liga a outro local da
enzima, inibindo a mesma. Inibidor e
substrato se ligam em
stios diferentes da enzima.
O substrato pode at se
ligar enzima que est com o inibidor no
competitivo, mas no
forma produto. Eles no se parecem com o
substrato.
Nesse caso, colocar mais
substrato no adianta, porque no vai
impedir que o inibidor se
ligue enzima.
- Efeito de um inibidor no competitivo sobre a velocidade da reao:
Os
Kms so iguais porque a enzima teve a sua capacidade de ligar ao
substrato normalmente.
Portanto:
Vmx sem competidor > Vmx com competidor
Km sem competidor = Km com competidor

21) O que so enzimas alostrica?

Enzimas alostricas so protenas com subunidades mltiplas, reguladas por molculas


denominadas efetores. Os efetores ligam-se de forma no-covalente a um stio diferente do
stio ativo e podem alterar a afinidade da enzima por seu substrato, modificar a atividade
cataltica mxima da enzima ou ambos. Enzimas alostricas freqentemente catalisam o
passo comprometido no incio de uma via.

Você também pode gostar