1.

Descripcin bioqumica
2. Funciones bioqumicas y utilidad clnica
3. Tiempo de vida media en el plasma
4. rgano o clula que la sintetiza
5. Regulacin hormonal o metablica de su sntesis
6. Valores de referencia
-Inmunoglobulinas
Valores Normales:

IgA: 70 - 350 mg/dL (0,70 - 3,50 g/L)

IgD: 0 - 14 mg/dL (0 - 140 mg/L)
IgE: 1 - 87 UI/mL (1 - 87 kUI/L)
IgG: 700 - 1.700 mg/dL (7,0 - 17,0 g/L)
IgG1: 270 - 1.740 mg/dL (2,7 - 17,4 g/L)
IgG2: 30 - 630 mg/dL (0,3 - 6,3 g/L)
IgG3: 13 - 320 mg/dL (0,13 - 3,2 g/L)
IgG4: 11 - 620 mg/dL (0,11 - 6,2 g/L)
IgM: 50 - 300 mg/dL (0,50 - 3,0 g/L)

-Ceruloplasmina

Ceruloplasmina
Ceruloplasmina

Modelo hecho por PDB basado en 1kcw

Estructuras disponibles
PDB
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Nmero EC
1.16.3.1

Especies

Ortlogos
Humano
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Ratn

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[2]

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Ceruloplasmina, es una enzima de tipo ferroxidasa. Es la principal protena transportadora

de cobre en la sangre, participa en el metabolismo del hierro, es de color azul y presenta
una gran semejanza a la hemocupreina de Mann y Keilin. Fue descrita por primera vez en
1948 por Holmberg y Laurell.1

ndice

1 Funcin
o 1.1 Reaccin

2 Estructura

3 Relevancia clnica
o 3.1 Deficiencia
o 3.2 Exceso

4 Referencias

Funcin
Es una cuproprotena con actividad enzimtica sintetizada en el hgado pero tambin se ha
reportado su expresin extraheptica en el cerebro, pulmones, bazo y testculos, contiene 6
tomos de cobre en su estructura. La ceruloplasmina transporta ms del 95% del cobre en
nuestro plasma;2 el porcentaje restante lo lleva la albmina, la cual puede ser confundida en
cuanto a su importancia en el transporte de cobre, ya que une el cobre de manera ms dbil
que la ceruloplasmina. La ceruloplasmina muestra una actividad oxidasa dependiente de
cobre, la cual es asociada con la posible oxidacin de Fe+2(ferroso) a Fe+3(frrico), por lo
que ayuda a su transporte en el plasma estando asociada a la transferrina, la cual solo puede
llevar el hierro en su estado frrico. Tambin presenta funciones como la oxidacin de
serotonina, epinefrina y norepinefrina.3 Ninguna de estas funciones es mutuamente
excluyente y no se sabe si los sitios para las diferentes funciones se encuentran localizadas
por separado a lo largo de la cadena polipeptdica o no. El peso molecular de la
ceruloplasmina humana ha sido estimado en 132 kDa y un contenido de carbohidratos de
entre 7-8%.4
Reaccin
La reaccin catalizada por la ceruloplasmina es la siguiente:5
Fe2+ + 4 H+ + O2 4 Fe3+ + 2 H2O

La oxidacin del hierro sucede de manera conjunta con la reduccin de cuatro electrones
del oxgeno diatmico.6

Estructura
Los primeros cristales de ceruloplasmina fueron sintetizados en 1960. En 1996 se obtuvo
por primera vez la estructura tridimensional de la molcula con una resolucin de 3.1 por
difraccin de rayos X. La ceruloplasmina es un pseudohexmero conformado por seis

dominios relacionados por un eje triple no-cristalogrfico. La organizacin estructural de

cada dominio es tpica de las cupredoxinas. Los dominios contienen un barril con un
largo lazo entre las primeras y las ltimas hojas que cubren la parte superior del barril. La
presencia de estos lazos largos y flexibles que no forman enlaces fuertes con el centro
compacto en la superficie molecular, aparentemente son responsables de la alta sensibilidad
de la ceruloplasmina a la degradacin proteoltica.7 La ceruloplasmina contiene tres sitios
mononucleares tipo T1 de enlace-cobre localizados en los dominios par 2, 4, 6. Los sitios
en los dominios 4 y 6 son los tpicos sitios de cobre azul con dos histidinas y un ligante
cistena y una metionina. La ceruloplasmina es nica entre las otras oxidasas con mltiples
centros de cobre debido a esto y donde el nico sitio T1 de cobre en el dominio 6 es
absolutamente necesario para que la ceruloplasmina realice su accin cataltica. Las
distancias entre los iones de cobre en los dominios pares es aproximadamente 18 , caen
dentro del rango para un transporte electrnico efectivo. Se ha propuesto que los dominios
2 y 4 pueden proveer una tranferencia electrnica ms lenta permitiendo la oxidacin de
ms de una molcula de substrato al mismo tiempo. De esta forma se puede realizar una
transferencia ms eficiente de cuatro electrones a la molcula de oxgeno diatmico. El
centro de cobre trinuclear compuesto de dos cationes de cobre tipo 3 y uno tipo 2 contienen
una mezcla de estados pero la especie dominante es la que posee una especia diatmica
enlazada al centro trinuclear.8

Relevancia clnica
Al igual que cualquier otra protena en plasma, los niveles bajan en un paciente con
problemas hepticos debido a que se reduce su capacidad para sintetizarlas. Tambin puede
ser por consumo insuficiente de cobre (el cual es relativamente bajo) o reduccin de la
expresin gentica, o problemas en el transporte de cobre para terminar la sntesis de la
enzima, ya que este, en su forma de apoenzima es muy inestable sin el cobre, por lo que la
apoceruloplasmina (la enzima sin su cofactor) es degradada a nivel intracelular en los
hepatocitos y lo poco que se libera al torrente circulatorio tiene una duracin de solo 5
horas, en comparacin a lo normal que es de 5.5 das en su estado completo:
holoceruloplasmina.

Deficiencia
Cuando se encuentran niveles por debajo de lo normal de ceruloplasmina en sangre se
pueden presentar varias patologas como la Enfermedad de Wilson, enfermedad hereditaria
que consiste en la acumulacin de cobre en los tejidos provocada cuando la ceruloplasmina
no es capaz de combinarse con el cobre del plasma. Otro padecimiento caracterstico es la
Enfermedad de Menkes o Sndrome del cabello acerado tambin hereditaria que consiste en
la acumulacin excesiva en el hgado y se caracteriza por piel arrugada en el cuello y
cabello escaso y descolorido. Las mutaciones genticas de la enzima producen una
enfermedad rara en los seres humanos, la aceruloplasminemia, que provoca
hiperferritinemia, caracterizada por la sobrecarga de hierro en el cerebro,9 resultando en
problemas neurolgicos, en el pncreas y retina causando cirrosis y perdida de visin
respectivamente.10 Los descubrimientos clnicos en diabetes, degeneracin retinal y
neurodegeneracin asociados con la acumulacin de hierro en los tejidos de los pacientes

con Aceruloplasminemia indican una clara relacin de la ceruloplasmina con el

metabolismo del hierro.11

Exceso
Cuando se presentan niveles por arriba de lo normal estos pueden indicar u observarse
durante el embarazo, el uso de pldora anticonceptiva, artritis reumatoide, angina,
Enfermedad de Alzheimer, etc. En estudios recientes se encontr que los pacientes con
esquizofrenia presentan niveles de ceruloplasmina por arriba de los controles saludables.12
Tambin una valoracin de las concentraciones de ceruloplasmina es utl como indicador
con para estimar el riesgo cardiovascular.1
La ceruloplasmina tambin conocida como ferroxidasa, pertenece a la familia de las
protenas sensibles a la inflamacin, siendo su funcin principal la de transportar el cobre
en la sangre. El cobre es un mineral esencial que se absorbe a travs de la dieta. La
absorcin tiene lugar en el intestino, despus se transporta al hgado, donde se almacena y
se utiliza para la sntesis de una gran variedad de enzimas. El hgado une el cobre a la
apoceruloplasmina para formar la ceruloplasmina y posteriormente liberarla al torrente
sanguneo. Aproximadamente el 95% del cobre de la sangre est unido a la ceruloplasmina.

Si bien, adems de esta funcin transportadora, en la actualidad, son numerosos los estudios
que han intentado hacer uso de la determinacin de sus concentraciones sricas, como un
indicador predictivo del riesgo de padecer trastornos cardiovasculares en pacientes que
presentan sobrepeso u obesidad.

Los resultados obtenidos en este estudio confirman la existencia de una correlacin

significativa entre los niveles sricos de ceruloplasmina y el estado nutricional de los
sujetos, lo que significa que para la poblacin de escolares valorada, las concentraciones
sricas de esta protena suponen un importante factor para predecir el riesgo de padecer
trastornos cardiovasculares.

Los niveles de ceruloplasmina por debajo de lo normal pueden deberse a:

- Enfermedad heptica crnica

- Absorcin intestinal deficiente

- Desnutricin
- Sndrome de Menkes (sndrome de pelo ensortijado de Menkes); muy raro
- Sndrome nefrtico
- Enfermedad de almacenamiento de cobre de Wilson (infrecuente)

Los niveles de ceruloplasmina por encima de lo normal pueden deberse a:

- Infecciones agudas y crnicas

- Linfoma
- Embarazo
- Artritis reumatoidea
- Uso de pldoras anticonceptivas

Valores Normales:

25 - 63 ng/dL (250 - 630 mg/L)

Muestra: Suero

-Transferrina
La transferrina (valores normales= 230-390 mg/100 ml)

Transferrina

Transferrina

Estructuras disponibles
PDB

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externos

Locus

Buscar ortlogos: PDBe, RCSB

Lista de cdigos PDB[mostrar]
Identificadores
TF (HGNC: 11740) PRO1557, PRO2086

OMIM: 190000

HomoloGene: 68153

EBI: TF

GeneCards: Gen TF

UniProt: TF

Cr. 3 q21
Ontologa Gnica[mostrar]
Patrn de expresin de ARNm

Ms informacin

Especies
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Ensembl
UniProt
RefSeq
(ARNm)
RefSeq
(protena) NCBI
Ubicacin (UCSC)

PubMed (Bsqueda)

Ortlogos
Humano
7018
Vase HS
P02787

Ratn
22041
Vase MM
Q921I1

NM_001063

NM_133977

NP_001054

NP_598738

Cr. 3:
133.46 133.5 Mb
[1]
[2]

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La transferrina es la protena transportadora especfica del hierro en el plasma.

ndice

1 Descripcin

2 Funciones

3 Fijacin

o 3.1 Receptores de transferrina srica

4 Examen de laboratorio
o 4.1 Capacidad ligadora de hierro y porcentaje de saturacin de la transferrina

Descripcin
Se trata de una beta 2 globulina, de forma elipsoidal y con un peso molecular que vara
entre los 70000 y los 95000 daltons. Consiste en una glucoprotena formada por una cadena
simple de polipptidos que tiene dos sitios activos de unin para el hierro; estudios
recientes han demostrado que existen tres pools de hierro plasmtico segn estn o no
ocupados los sitios de unin por el hierro. Un pool conformado por la llamada transferrina
monofrrica y otro pool conformado por la llamada transferrina difrrica; cada uno de estos
pools comportndose en forma diferente y con diferente tasa de recambio. El otro est
formado por molculas de la transferrina sin hierro: la apotransferrina o transferrina
apofrrica. La unin del hierro a la transferrina ocurre al azar, sin embargo la forma
monofrrica es mucho menos efectiva que la difrrica para donar el hierro a los tejidos.

Funciones
La funcin principal de la transferrina, como ya se dijo, es la de unir estrechamente el
hierro en forma frrica, adems de unir a otros metales. La transferrina es sintetizada en el
sistema retculo endotelial (S.R.E.), pero principalmente en el hgado. Tiene una vida media
de 8 a 10 das y se encuentra en el plasma saturada con hierro en una tercera parte
normalmente.
El hierro que se absorbe en los alimentos, es transportado en la sangre por la transferrina y
almacenado en ferritina, para ser utilizado en la sntesis de citocromos, de enzimas y otras
protenas que contienen hierro como la mioglobina y la hemoglobina y utilizada por la
medula sea para la eritropoyesis.

Fijacin
El paso del complejo transferrina-hierro a las clulas ocurre en tres etapas as:

Absorcin: unin del complejo transferrina-hierro a sus receptores celulares de

superficie.

Fijacin: paso en el cual el complejo penetra al interior por el mecanismo de

endocitosis (o picnocitosis o rofeocitosis).

Liberacin de la transferrina al plasma: por ataque al lugar de fijacin aninica. De

esta manera queda libre el hierro intracelular al cual luego se dirige a las

mitocondrias posiblemente ayudado por intermediarios intracelulares y all es

utilizado en la sntesis de la hemoglobina.

Receptores de transferrina srica

Se trata de una nueva medicin en pacientes con deficiencia de hierro. Consiste en la
cuantificacin de los receptores de transferrina srica, utilizando anticuerpos monoclonales
dirigidos contra el receptor. Las flebotomas repetidas en voluntarios normales pueden
inducir un estado ferropnico, con aumento en los receptores de transferrina srica. Durante
la deplecin de las reservas de hierro, los receptores de transferrina srica son normales,
con disminucin de la ferritina srica. Con flebotomas persistentes, despus de la
deplecin de las reservas se ha demostrado que aumentan los receptores de transferrina
srica, lo cual tiene relacin con la intensidad de la deficiencia de hierro, en cuanto que la
ferritina srica alcanzara su nadir o punto ms bajo. Se deduce que dicho estudio permitir
medir la deficiencia de hierro tisular, aunque no se ha documentado su utilidad en el
diagnstico y tratamiento de la deficiencia del mineral.

Examen de laboratorio
Capacidad ligadora de hierro y porcentaje de saturacin de la transferrina
La capacidad ligadora de hierro refleja la cantidad total de transferrina activa y disponible
en la sangre, que normalmente va de 200 a 450 ug/dl. En la deficiencia del hierro a menudo
se identifica un incremento en la capacidad de unin con el mineral.
En cualquier momento, en un adulto normal, cerca de 33% de los sitios de unin a la
transferrina estn ocupados por hierro. Los valores del porcentaje de saturacin de la
transferrina menores de 15% son congruentes con la anemia ferropriva, aunque no
confirman su presencia. En la anemia de las enfermedades crnicas, el hierro y la capacidad
de unin a l son menores, como lo es tambin el porcentaje de saturacin de transferrina;
en dichos casos las concentraciones bajas de hierro en el suero son causadas por la
disminucin en la movilizacin del mineral de las clulas reticuloendoteliales al plasma.
Los valores bajos de la transferrina pueden deberse a una mayor degradacin y no a
disminucin de su sntesis.
Niveles normales de Transferrina

en adultos hombres de 215 a 360 mg/dl

en adultos mujeres de 245 a 370 mg/dl

en nios menores de 1 ao de 125 a 270 mg/dl

en nios de 200 a 350 mg/dl

Los niveles aumentados de CTCH pueden indicar:

o Anticonceptivos orales
o Embarazo
o Policitemias
o Anemia ferropnica

Los niveles disminuidos de CTCH pueden indicar:

o Falta de protenas
o Enfermedades inflamatorias
o Cirrosis heptica
o Anemia hemoltica o perniciosa
o Drepanocitosis

-Haptoglobina

Haptoglobina
Haptoglobina
Identificadores
Estructura/Funcin proteica
Tipo de protena
Protena plasmtica
Datos biotecnolgicos/mdicos
Enfermedades
Hemolisis intravascular, hepatopatas, hemocromatosis
Interacciones moleculares Hemoglobina

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La haptoglobina es una protena plasmtica que se une a la hemoglobina libre formando

complejos de hemoglobina-haptoglobina, retirados de la circulacin a travs del hgado y
catabolizados por las clulas del parnquima heptico.

ndice

1 Uso clnico

2 En otras especies

3 Bibliografa

4 Referencias

Uso clnico
Por lo tanto, cuando existe hemlisis intravascular (los glbulos rojos se destruyen dentro
de los vasos sanguneos), hay un aumento de la hemoglobina libre, disminuyendo la
concentracin de haptoglobina en sangre por aumento de la unin de sta a la hemoglobina
y su destruccin a nivel heptico.
Tambin puede verse disminuida en: hepatopatas, hemocromatosis, situaciones en los que
hay prdidas de protenas, ciertos frmacos (anticonceptivos orales por ejemplo), en el
ejercicio fsico intenso, y en nios y embarazadas.
Adems la haptoglobina es una protena de fase aguda, por lo que en ocasiones puede
elevarse en procesos inflamatorios (ej: infecciones).
La haptoglobina acta mediante la formacin de dmeros unidos no covalentemente, de tal
manera que cada dmero es capaz de unirse a dos molculas de hemoglobina a travs de
interacciones no covalentes en el extremo carboxilo-terminal de una de las subunidades
de la hemoglobina, evitando as la prdida de sta por el rin y el dao renal ocasionado
por derivados oxidados de la hemoglobina.
Vida media 5 dias complejo Hap-Hb 90min
VALORES DE REFERENCIA
30 - 200 mg/dl
SIGNIFICACION CLINICA
La haptoglobina
es una protena de transporte y de fase
aguda sintetizada en el hgado. Se une a la hemoglobina
resultante de una hemlisis marcada formando un complejo
haptoglobina-hemoglobina (Hp-Hb) altamente estable. La
formacin de complejo y su rpida eliminacin del torrente
sanguneo impide la aparicin de hemoglobinuria con prdida
excesiva de hierro.
Niveles bajos o indetectables de haptoglobina se hallan
ms frecuentemente en hemlisis intravasculares que en

hemlisis extravasculares.
La determinacin de haptoglobina est indicada para evaluar
la gravedad y el estadio de la enfermedad hemoltica.
Los niveles de haptoglobina se encuentran disminuidos
en anemias hemolticas, mononucleosis infecciosa y en
hemorragia tisular. Tambin disminuye en enfermedades
hepticas.
Los niveles aumentan durante procesos inflamatorios agudos, colagenopatas y destruccin tisular.

-Transcortina
La transcortina o globulina fijadora de corticoesteriodes (CBG), es una alfa-globulina
de la superfamilia de las serpinas de estructura muy similar a la de la -1 antitripsina.

ndice

1 Funcin

2 Produccin

3 Vase tambin

4 Referencias

Funcin
La CBG se une y transporta a varias hormonas esteroideas, entre ellas:

Cortisol, aproximadamente 75% del cortisol en circulante en la sangre est unida a

esta protena plasmticael resto est unida a la albmina.1 Se cree que el cortisol
es biolgicamente activo solo cuando no est unido a la transcortina.

Aldosterona, un 60% de la aldosterona sangunea est unida a protenas sanguneas:

20% a la CBG y 40% a otras portenas como la albumina.2

Progesterona.

Produccin
La globulina fijadora de corticoesteriodes (CBG) es producida por el hgado y es regulada
por los estrgenos, por lo tanto, los niveles de CGB aumentan normalmente durante el
embarazo, en mujeres obesas (en especial en la menopausia)3 ypor su relacin al hgado
su concentracin disminuye en la cirrosis.
Cortisol
Efectos

El cortisol es liberado en respuesta al estrs y acta para restablecer la homeostasis. Sin

embargo, la secrecin prolongada de cortisol, que puede ser debida al estrs crnico o una
secrecin excesiva observada en el sndrome de Cushing, da lugar a importantes cambios
fisiolgicos.8
Aldosterona

Funcin y mecanismos
La Aldosterona pertenece al grupo de los mineralocorticoides endgenos y es el principal
exponente en seres humanos seguido por la 11-desoxicorticoesterona (DOC). Si bien la
aldosterona se produce en la corteza de las glndulas suprarrenales, tiene su efecto
principalmente en el rin, especficamente a nivel del tbulo contorneado distal y tbulo
colector de la nefrona. Los mecanismos para cada uno son:
1. Actuando sobre los receptores de mineralocorticoides (MR) de las clulas
principales en el tbulo contorneado distal, que incrementan la permeabilidad en su
membrana apical luminal al potasio y al sodio y activa las bombas Na+/K+
basolaterales, estimulando la hidrlisis de ATP que conduce a la fosforilacin de la
bomba, lo cual provoca un cambio conformacional en esta protena de membrana.
La forma fosforilada de la bomba tiene una afinidad baja por los iones Na+, por lo
que los expulsa hacia el espacio extracelular que existe entre cada clula epitelial
del tbulo. Esto conducir a la reabsorcin de dichos iones (y del agua que estos
arrastran) hacia los capilares sanguneos adyacentes, aumentando de esta forma la
concentracin de Na+ en la sangre. Asimismo, disminuye la concentracin de iones
K+ (potasio) en el espacio extracelular (que es justamente una de las seales que
gatilla la secrecin de Aldosterona); esto significar un aumento intracelular K+, por
lo que se abrirn canales de potasio mayormente en la regin apical de la membrana
celular, excretando este ion hacia la zona luminal del tbulo, en donde ser
incorporado a la orina. (Los aniones cloruro tambin son reabsorbidos en conjunto
con los cationes de sodio para mantener el equilibrio electroqumico del sistema).
2. La aldosterona estimula la secrecin de H+ por las clulas intercaladas en el tbulo
colector, regulando los niveles plasmticos de bicarbonato (HCO3) y su equilibrio
cido-base3

Otras funciones

La aldosterona puede actuar sobre el sistema Nervioso Central mediante la

liberacin de arginina vasopresina (ADH) que sirve para conservar las acciones
directas sobre la reabsorcin tubular.

La aldosterona es responsable de la reabsorcin de cerca de 2% del sodio filtrado en los

riones, que es aproximadamente todo el contenido de sodio en la sangre humana con una
Tasa de Filtracin Glomerular normal.4

La aldosterona, probablemente actuando la mayora de las veces mediante receptores de

mineralocorticoides, puede influenciar positivamente la neurognesis en el giro dentado.5
-Proteina C reactiva
La protena C reactiva (PCR o CRP por sus siglas en ingls) es una protena plasmtica
circulante, que aumenta sus niveles en respuesta a la inflamacin (protena de fase aguda).
El rol fisiolgico de esta protena consiste en unirse a la fosfocolina expresada en la
superficie de las clulas moribundas o muertas, y a algunos tipos de bacterias, con el fin de
activar el sistema del complemento, por la va del complejo C1Q.1
Es sintetizada por el hgado en respuesta a factores liberadores y por los adipocitos.2 3 Es
miembro de la familia de las pentraxinas.2 No debe ser confundida con el pptido C ni con
la Protena C.
Su vida media es relativamente corta (19 horas)

ndice

1 Funcin

2 Uso diagnstico
o 2.1 Diagnstico en cardiologa

3 Referencias

Funcin
La PCR es miembro de la clase de reactivos de fase aguda o protena de fase aguda y su
nivel aumenta dramticamente durante los procesos inflamatorios que ocurren en el cuerpo.
Este incremento se debe a un aumento en la concentracin plasmtica de IL-6, que es
producida por macrfagos,2 clulas endoteliales y linfocitos T, como tambin lo hacen los
adipocitos.3 La PCR se liga a la fosfocolina de los microorganismos. Se piensa que colabora
con el complemento ligndose a clulas extraas y daadas, y que realice la fagocitosis
hecha por macrfagos, quienes expresan un receptor para PCR. Tambin se cree que
desempea un papel importante en la inmunidad innata, como un sistema de defensa
temprano contra infecciones. La PCR aumenta hasta 50.000 veces en estados inflamatorios
agudos. Se eleva sobre su nivel normal dentro de las 6 horas siguientes y alcanza el pico
mximo en 48 horas. Su vida media es constante, y por ello la principal forma de medir sus
niveles, es mediante la determinacin de la tasa de produccin (y por lo tanto la gravedad
de la causa precipitante). El amiloide A srico es un marcador de fase aguda relacionado,
que se eleva rpidamente en circunstancias similares.2 Adems se ha demostrado que sus

niveles se incrementan en los episodios agudos coronarios, significando un mal pronstico

tanto a corto como a largo plazo.4

Uso diagnstico
La PCR se usa como marcador de inflamacin.2 La medicin de los valores de la PCR
puede servir para determinar el progreso de una enfermedad o la efectividad del
tratamiento. Para su anlisis se requiere de suero o plasma heparinizado. Hay varios
mtodos analticos para determinar la PCR, cmo por ejemplo el ELISA, la
inmunoturbidmetra, la inmunodifusin rpida, y la aglutinacin visual.
Un test de PCR de alta sensibilidad, mide niveles bajos de PCR mediante el uso de
nefelometra lser. La prueba arroja resultados en 25 minutos, con una sensibilidad menor a
0.04 mg/L. La concentracin srica normal en los adultos sanos, usualmente es inferior a
1 mg/L, aumentando ligeramente en la vejez. En mujeres embarazadas al final de la
gestacin y en inflamacin leve e infecciones virales, oscila entre 14 mg/L. En proceso
inflamatorios activos e infeccin bacteriana, entre 420 mg/L y en infecciones bacterianas
severas y quemaduras >20 mg/L.5

Rangos de referencia en pruebas sanguneas, muestran la PCR de color amarillo grisaceo en

el centro
En asociacin con la prueba de Procalcitonina se diagnostica de manera significativa los
niveles de sepsis.
La insuficiencia heptica disminuye la produccin de PCR, pero no otras patologas
intercurrentes. Muy pocos medicamentos reducen los valores de PCR, a menos que tambin
intervengan en el control de la patologa subyacente que estimula la fase aguda.2

Diagnstico en cardiologa
Se piensa que el dao arterial es el resultado de inductores qumicos. La PCR es un
marcador general para la inflamacin y la infeccin, por ello, puede ser usada para
determinar el riesgo de estar padeciendo un infarto agudo de miocardio. Debido a que una
PCR elevada puede ser causada por muchas causas, no es una prueba especfica.6 El
hallazgo de una cifra superior a 2.4 mg/l duplica el riesgo de sufrir un evento coronario que
con un nivel inferior a 1 mg/l; por tanto; a pesar de no ser especfica, puede orientar el
diagnstico y establecer el riesgo.2 Los valores normales de la PCR varan de un laboratorio
a otro.
Valores Normales:

10 mg/L (< 10 mg/L)

Protena C reactiva de alta sensibilidad y riesgo cardaco:

- Riesgo bajo: 1,0 mg/L (< 1,0 mg/L)

- Riesgo intermedio: 1,0 - 3,0 mg/L (1,0 - 3,0 mg/L)
- Riesgo alto: > 3,0 mg/L (< 3,0 mg/L)

-Fibringeno
Valores Normales:

233 - 496 mg/dL (2,33 - 4,96 g/L)

El fibringeno es una protena soluble del plasma sanguneo precursor de la fibrina, su

longitud es de 46 nm, su peso 340 kDa.
Es responsable de la formacin de los cogulos de sangre. Cuando se produce una herida se
desencadena la transformacin del fibringeno en fibrina gracias a la actividad de la
trombina.
Es una molcula fibrilar, que en sus extremos tiene cargas fuertemente negativas. Estos
extremos permiten la solubilidad del compuesto y tambin repelen a otras molculas del
compuesto, previniendo la agregacin. Compuesto por tres pares de cadenas de
polipptidos que son, 2 cadenas A, 2 B y 2 (A,B,)2 unidas por enlaces disulfuro,
estas cadenas adems estn genticamente ligadas y reguladas en forma coordinada en el
ser humano.
Estas cadenas son sintetizadas en el hgado.
Factor I

Nombre: Fibringeno

Duracin de la vida media: 4 a 5 das

-Alfa 1 antitripsina
valores normales= 85-213 mg/dl

La Alfa 1-antitripsina (AAT / A1AT) o 1-antitripsina (1AT) es un inhibidor de proteasa

srico (serpina). Protege a los tejidos de las proteasas presentes principalmente en las
clulas inflamatorias, en especial la elastasa. Est presente en la sangre humana a 1,5 - 3,5
gramos/litro.

ndice

1 Estructura y funcin

2 Funcin en la enfermedad

3 Nomenclatura

4 Gentica

5 Anlisis

6 Uso teraputico

7 Historia

8 Referencias

9 Enlaces externos

Estructura y funcin
La A1AT es un inhibidor de proteasa srico de 52 kDa, y en medicina es considerado el ms
prominente, dado el hecho de que las palabras 1-antitripsina e inhibidor de proteasa (IP)
son frecuentemente intercambiables. En 1982 se public su secuencia completa: est
formada por 394 aminocidos y tres cadenas laterales carbohidratadas. La protena est
codificada en el extremo distal del brazo largo del cromosoma 14.1 Su tamao y estructura
molecular condiciona su difusin a los tejidos, de manera que su concentracin en el

pulmn es el 10% de la concentracin plasmtica. El centro activo de la molcula

comprende el fragmento situado entre los aminocidos 358 y 363. La metionina 358 y la
serina 359 son fundamentales para la accin sobre la proteasa diana, siendo la elastasa de
neutrfilos humano su principal blanco.
La AAT, producida por los hepatocitos, es el inhibidor de proteasa ms abundante del suero
humano y la principal defensa del pulmn en contra de la elastasa. Circula en
concentraciones entre 120 y 220 mg/dl medidas por nefelometra. En condiciones normales,
el hgado secreta 34 mg/kg/24 horas, pudiendo incrementarse entre 3 y 5 veces en procesos
inflamatorios, tumorales e infecciosos. Est distribuida el 40% en el suero y el 60% restante
en el espacio extravascular.
La mayora de las serpinas inactivan enzimas al unirse a ellas de manera covalente,
requiriendo niveles muy altos de ellas para cumplir su funcin. En la reaccin de fase
aguda, se requiere una elevacin an ms alta para "limitar" el dao causado por los
granulocitos neutrfilos y su enzima elastasa, la cual degrada la fibra del tejido conectivo
elastina.
Como todos los inhibidores de proteasa sricos, la AAT tiene un rea caracterstica en su
estructura secundaria incluyendo lminas beta plegadas y alfa hlices. Es en esta rea que
las mutaciones pueden llevar a la polimerizacin y acumulacin en el hgado.

Funcin en la enfermedad
Los trastornos de la enzima incluyen la deficiencia de alfa-1 antitripsina, un trastorno
hereditario en el cual la carencia de alfa 1-antitripsina lleva a una degradacin tisular
durante la inflamacin. Esto causa enfisema pulmonar y lleva a la cirrosis heptica en casos
severos.
Una notable forma de Inhibidor de proteasa (IP), llamada IPPittsburgh, funciona como una
antitrombina (una serpina o inhibidor de proteasa srico relacionado), debido a una
mutacin en la (Met358Arg). Se ha descrito el caso de un paciente con esta anormalidad;
muri de una ditesis hemorrgica (cita requerida). Este trastorno prueba el punto de que
los inhibidores de proteasa tienen una estructura muy relacionada (homloga).
Tambin est asociado a:

Tumores hepticos;

Ictericia obstructiva;

Hipertensin portal.

Nomenclatura

La enzima es llamada "antitripsina" por su habilidad de unirse covalentemente e inactivar

irreversiblemente a la enzima tripsina. (La tripsina, un tipo de peptidasa, es una enzima
digestiva activa en el duodeno y otros lugares).
El trmino "alfa 1" se refiere al comportamiento de la enzima en la electroforesis proteica,
en la cual esta enzima es la principal que se agrupa en la subregin "1" de la regin "alfa"
que queda conformada en dicho procedimiento.
Otro trmino utilizado es inhibidor de proteinasa alfa-1" (IP1).
-Alfa 1 glicoprotena
-1-Glicoprotena cida: compuesto formado por protenas y polisacridos que se
encuentra en tejidos y secreciones mucosas. Estas glicoprotenas se conocen
tambin como factor es orosomucoide
s y tienen un importante papel en el proceso inflamatorio ya que la liberacin de
estas aumenta las defensas antioxidantes y reduce la produccin de citocinas
inducidas por los radicales de oxgeno.
La alfa-1 glicoprotena cida es una glicoprotena srica de fase aguda producida
por el hgado que puede exhibir diversas formas dependiendo de las cadenas del
tipo
heteroglicano que acople,en la naturaleza encontramos hasta cuatro glicoformas
diferentes. La determinacin de estas glicoformas permite detectar:
-La aparicin de infeccionesen el seno de procesos inflamatorios crnicos y en el
SIDA.
Diferenciar el cncer heptico primario del secundario. Encontramos niveles altos
de esta protena en pacientes que presentan la enfermedad de Crohn, una
enfermedad inflamatoria crnica que afecta al tracto gastrointestinal
Y niveles bajos en procesos de malnutricin y fallo heptico
.
VALORES DE REFERENCIA
50 - 120 mg/dl (0,50 - 1,20 g/l).

La protena total en suero, tambin llamada protena total en plasma o protena total, es
una prueba bioqumica para medir la cantidad total de protena en plasma sanguneo o
suero.
La protena en el plasma est compuesta de albmina y globulina. La globulina, a su vez,
est compuesta de globulinas 1, 2, , y . Estas fracciones pueden ser cuantificadas
usando electroforesis de protenas, pero el examen de protena total, que estima el total de
todas las fracciones juntas, es ms rpido y barato. El mtodo tradicional para medir la
protena total usa el reactivo de Biuret, pero ahora, hay disponibles otros mtodos qumicos.

Usualmente la medida es realizada junto con otros exmenes de laboratorio en analizadores

automticos.
El rango de referencia para la protena total es de 60-80g/L. Concentraciones debajo del
rango de referencia usualmente reflejan la concentracin baja de albmina, por ejemplo en
la enfermedad del hgado o la infeccin aguda. Las concentraciones sobre el rango de
referencia son encontradas en paraproteinemia??, la enfermedad de Hodgkin, o la leucemia.