Almendra Loayza

METABOLISMO DEL
HIERRO
UNIVERSIDAD SAN MARTIN DE PORRES

Fisiologa seminario

METABOLISMO DEL HIERRO

1. Cul es la funcin de la transferrina?
La transferrina, llamada
tambin siderofilina, es una
protena que transporta el
hierro a nivel del organismo.
A parte de su funcin
transportadora, tambin
ejerce un papel regulador y
reajusta la cantidad de hierro
circulante en funcin de las
necesidades del organismo.
2. Cul es la funcin de la ferritina?
La

ferritina es una protena intracelular globular que

tiene 24 subunidades que almacena hierro en forma
soluble y no txico; y lo libera controladamente. La
cantidad de ferritina almacenada refleja la cantidad
de hierro almacenado. La protena se produce por
casi todos los organismos vivos. En los seres
humanos, acta como amortiguador contra la
deficiencia de hierro y la sobrecarga de este.
3. Cul es la funcin de la hemosiderina?
La hemosiderina es un complejo de hierro
almacenado. Su alta concentracin y deposicin en
grandes cantidades que a menudo son

asintomticas, pueden dar lugar a daos en los

rganos.
4. Haga un esquema de la absorcin del hierro.
La absorcin de hierro se produce
predominantemente en el duodeno y en la parte
superior del yeyuno. El hierro presente en los
alimentos es el hierro III o hemo. El hierro III se
reduce a hierro II por accin de la Dcytb antes de
captarse a travs de la protena de membrana
DMT1.
Una vez en los eritrocitos, el hierro se exporta al
plasma a travs de la ferroportina o se almacena en
la ferritina, dependiendo de las necesidades de
hierro del organismo. El hierro almacenado en forma
de ferritina en lo enterocitos terminar perdindose

cuando las clulas se desprendan en la punta de las

vellosidades.
5. Qu es el p50?
P50 es el valor de Presin parcial (en Pascales)
necesario para que una enzima se sature al 50%, es

un valor de referencia y se corresponde con 25-28

mmHg aproximadamente. Generalmente la presin
parcial es inversamente proporcional a la afinidad
de la enzima con el sustrato. Este valor explica las
variaciones de la capacidad de la hemoglobina para
transportar gases tras cambios en el entorno interno
(presin sangunea).
6. Qu funcin juega el cido flico en la
formacin del glbulo rojo?
El cido flico es un factor importante en la correcta
sntesis de glbulos rojos o eritrocitos as como del
resto de clulas sanguneas, por lo que la carencia
de esta vitamina provocara un deterioro en la
multiplicacin celular al alterarse la sntesis de ADN.
Esto implica una ralentizacin en la formacin
celular, que en determinados rganos y tejidos
tendr una proliferacin celular ms rpida que el
resto. Esto sucede, por ejemplo, en la mdula sea
con la formacin de las clulas de la sangre.
Por lo tanto, si
hay un dficit
de vitamina B9
los glbulos
rojos, se
formarn a una
velocidad
menor en la
mdula sea y
como
consecuencia
de esta produccin anmala, adoptan un tamao
mayor del que le corresponde; a este proceso se le
conoce como anemia megaloblstica.
7. Qu funcin juega la vitamina B12 en la
formacin del glbulo rojo?
La vitamina B12 tiene un papel esencial en la
sntesis de ADN. Cuando existe una carencia de esta

vitamina se deteriora la capacidad de sntesis de

ADN, ocasionando una ralentizacin en la
multiplicacin celular,
es decir, una mala
produccin de las
clulas de la sangre y
un dao progresivo del
sistema nervioso.
El dficit de vitamina
B12 da origen a la
anemia, leucopenia y trombocitopenia. Tambin
pueden darse lesiones en la lengua y en las
mucosas de la boca. La vitamina B12 es tambin
indispensable para el mantenimiento de las vainas
que recubren los nervios, que estn bsicamente
formados por mielina.
Por ello, cuando se da una deficiencia grave de B12,
puede traer consecuencias como una enfermedad
que ataque a los nervios y producirse como
consecuencia de la degeneracin de la mdula
espinal e incluso demencia.
8. Haga un esquema del metabolismo de la
hemoglobina.

9. Cmo es el metabolismo del hierro en el

organismo?
CAPTACIN:
El hierro puede clasificarse como hierro hemo y
hierro no hemo. El hierro hemo, se enceuntra en la
carne, pescado y aves. El 20-30% del hierro hemo
de la alimentacin se absorbe y su captacin no se
ve afectada por otros componentes de la
alimentacin. El hierro no hemo esta disponible en
alimentos de origen vegetal. Su biodisponibilidad se
ve fuertemente afectada por la presencia de
factores de inhibicin o potenciacin. Por tanto, se
calcula que la biodisponibilidad del hierro es del

15% en las dietas ricas en vitamina C y protenas

animales, del 10% en las dietas ricas en cereales y
vitamina C, pero bajas en protenas animales, y del
5% en las dietas pobres en vitamina C y protenas
animales.
ABSORCIN:
La absorcin del hierro se produce
predominantemente en el duodeno y en la parte
superior del yeyuno.
TRANSPORTE:
El hierro se une a la transferrina srica que lleva el
hierro de los lugares donantes, es decir, el intestino
y los macrfagos, a las clulas receptoras como los
eritoblastos. El transporte esta regulado por la
expresin de los receptores de la transferrina en su
superficie.
El transporte de hierro es muy eficaz y en
condiciones normales el recambio de hierro unido a
la transferrina tiene lugar al menos 10 veces al da.

RECICLADO:
Eritropoyesis
Se producen 2 millones de eritrocitos por segundo
para lo que se requieren alrededor de 20-25 mg de
hierro al da. La mayora del hierro necesario deriva
de la hb degradada de los eritrocitos fagocitados.
Los lugares principales de eritropoyesis son las islas
de eritoblastos en la mdula sea. Estas islas
tambin se observan en la pulpa roja de bazo, el
lugar secundario de eritropoyesis.

El principal regulador de la eritropoyesis es la

eritropoyetina producida en los riones, estimula la
transformacin de clulas madre mieloides en
clulas eritroides precursoras.
Degradacin de los eritrocitos
Al final de su vida, los eritrocitos muestran una serie
de modificaciones bioqumicas en su membrana
celular, que desencadenan su fagocitosis por los
macrfagos en el SER, principalmente en el bazo.
Tras la fagocitosis de un eritrocito, la Hb se degrada
y el hierro II se libera del hemo con la oxidacin de
la porfirina por la oxigenasa hemo.
El hemo puede exportarse al citosol y sufrir
degradacin por la hemo oxigenasa, o puede
degradarse dentro del fagolisosoma seguido de
exportacin de hierro al citosol a travs de DMT1
que se expresa en macrfagos y neutrfilos.
10. Cuntos tipos de hemoglobina hay y qu
puede producir en el organismo?

Hemoglobina A: hemoglobina del

adulto o hemoglobina normal, representa el 97 % de la
hemoglobina en el adulto. Est formada por dos globinas
alfa y dos globinas beta.

Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5 % de la

hemoglobina despus del nacimiento. Est formada por
dos globinas alfa y dos globinas delta.

Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genticamente

y presente en la anemia de clulas falciformes.

Hemoglobina F: Hemoglobina fetal formada por dos

globinas alfa y dos globinas gamma.

Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina unida al

oxgeno.

Metahemoglobina: Hemoglobina cuyo grupo hemo

tiene el hierro en estado frrico, Fe (III) (es decir,
oxidado). Este tipo de hemoglobina no puede unir
oxgeno. Se produce por una enfermedad congnita en la
cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa,
enzima encargada de mantener el hierro como Fe(II). La
metahemoglobina tambin se puede producir por
intoxicacin de nitritos.

Carbaminohemoglobina: es la hemoglobina que ha

unido CO2 despus del intercambio gaseoso entre los
glbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2).

Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la

unin con el CO. Es letal en grandes concentraciones
(40 %).

Hemoglobina glucosilada: aunque se encuentra

normalmente presente en sangre en baja cantidad, en
patologas como la diabetes se ve aumentada. Es el
resultado de la unin de la Hb con glucosa u otros
carbohidratos libres.

En el caso de la Anemia Drepanoctica, las molculas de

hemoglobina anormal (HbS) existen como unidades
independientes cuando acaban de tomar oxgeno, pero
cuando lo entregan a los tejidos perifricos, estas molculas
tienden a unirse y a formar cadenas largas rgidas
(polmeros o fibras) que se entrelazan y distorsionan.
Estas cadenas distorsionan al glbulo rojo haciendo que la
pared de estos glbulos se doble y pierda su redondez
tomando una forma alargada y encorvada (falciforme) que
le impide transportar oxgeno, pero cuando los glbulos
rojos regresan a los pulmones y vuelven a tomar oxgeno,
las molculas de hemoglobina recuperan su existencia
solitaria.
Las alteraciones mencionadas impiden a los glbulos rojos
circular con facilidad y, al pegarse unos con otros, llegan a

bloquear el paso de otras clulas que llevan oxgeno al

organismo. Los tejidos y rganos (corazn, hgado, rin,
cerebro, ojos, bazo, huesos largos -brazos, y piernas- y
articulaciones) que no reciben la cantidad de oxgeno
necesaria, eventualmente se daan. Esto es lo que causa
las complicaciones que se presentan en esta enfermedad .