1.

Enzimas
1.1

Mecanismo de accin de las enzimas

3.1.1 Energa de Activacin
En toda reaccin qumica se produce la transformacin de unas
molculas iniciales denominadas sustratos (S) en las reacciones
bioqumicas, en unas sustancias
finales o productos (P). Esta
transformacin necesita, en la mayora de las reacciones, un aporte
inicial de energa que aumenta la energa cintica de las molculas y
stas, reaccionan permitiendo que un mayor nmero de ellas,
choquen con suficiente fuerza para superar su repulsin mutua y
debilitar los enlaces qumicos que poseen. La energa que deben
poseer las molculas para iniciar la reaccin se conoce con el nombre
de energa de activacin
3.1.2 Reaccin Enzimtica

En estas reacciones, la enzima (E) se uneal sustrato (S) para formar

el
complejoenzima-sustrato
(ES).
Despus
tienelugar
la
transformacin del sustrato (S)en producto (P), liberndose el
producto(P) y quedando libre la enzima (E) para una nueva unin con
el sustrato.

3.1.3 La constante de Equilibrio

La constante de equilibrio K, se produce en las reacciones enzimticas
y siempretiene un valor constante fijado por la relacin entre las
velocidades en uno u otrosentido, independientemente de que el
catalizador est o no presente. La catlisishace disminuir
considerablemente el tiempo necesario para alcanzar el equilibrio.

3.1.4

Cofactores y coenzimas
Muchas enzimas necesitan para una correcta actividad enzimtica la
adicin decofactores, que son determinados iones minerales
(magnesio, zinc, cobre, etc.).
Las molculas orgnicas que actan como cofactores se denominan
coenzimas. stasse unen de manera temporal o permanente a la
enzima en una zona bastante prximaal centro activo.

3.1.5 Efecto de las concentraciones de enzima y de sustrato

La actividad enzimtica viene limitada por diferentes factores como
puede ser laconcentracin de enzimas, de sustrato y la disponibilidad
de cofactores.
La velocidad de la reaccin est relacionada directamente con la
concentracin de laenzima y esta velocidad es diferente para cada
enzima. Cuando la concentracin dela enzima es constante, la
velocidad aumenta hasta alcanzar un mximo (Vmax) aunque la
concentracin del sustrato siga aumentando. Todas las molculas de
enzima estn ocupadas por molculas de sustrato y la velocidad no
puede aumentar.
Existe un periodo inicial denominado estado pre-estacionario que es
cuando laenzima se mezcla con el gran exceso de sustrato y durante
el cual, aumenta laconcentracin ES. Seguidamente aparece el estado
estacionario donde ES permanececonstante en el tiempo.
A mayor concentracin de sustrato es mayor la velocidad.
Pero no aumenta indefinidamente, cuando no hay ms enzima para
unirse al sustrato se alcanza la velocidad mxima.

3.1.6 Efecto del pH

La actividad enzimtica tambin viene regulada por el pH
de la solucin enzimtica.El pH ptimo o intervalo de pH de
cada enzima es diferente y cuando vara, laconformacin de la
enzima se altera, producindose un cambio en el estado
deionizacin de grupos del sitio activo y llegando a no ser
funcional.

3.1.7 Efecto de la temperatura.

Cada enzima tiene una temperatura ptimade actuacin. Se observa que
muchas de las enzimas,duplican la velocidad de una reaccinenzimtica
cuando se aumenta latemperatura de unos 10 Caproximadamente y luego
cae muyrpidamente por encima de los 40 C. El aumento en la velocidad
de reaccin seproduce porque con temperaturas ms altas, existen ms
molculas de sustrato consuficiente energa para reaccionar; la disminucin
de la velocidad de la reaccin esdebida a la desnaturalizacin de la enzima
(la mayora de las protenas globulares sedesnaturalizan por encima de 60 70C).