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Estudo dirigido de enzimas

1)

O que são enzimas?

2)

O que é grupo prostético?

3)

Diferencie cofatores e coenzimas

4)

Muitas coenzimas são derivadas de que macromoléculas?

5)

Cite algumas coenzimas presentes nas enzimas e relacione com sua função específica.

6)

Defina centro ativo

7)

Relacione a energia de ativação com velocidade de reação

8)

Quais os fatores que influenciam na velocidade de uma reação enzimática?

9)

Qual a diferença entre inibição e regulação.

10) Quais os tipos de inibição enzimática e caracterize cada uma delas 11) Quais os tipos de regulação enzimática e diferencie-as 12) Defina Km e Vmax

13)Determine

os valores de

V max

e

K m

para os resultados da seguinte

reação enzimática catalisada por uma protease.

 

Glicilglicina + H 2 O

2 glicina

S (mM)

V (mol/min)

1,5

0,21

2,0

0,24

3,0

0,28

4,0

0,33

8,0

0,40

16,0

0,45

14)A taxa de hidrólise de ATP em ADP é influenciada pela proteína muscular miosina. Os seguintes dados estão tabelados a 25°C e pH 7,0.

V (mol/s)

[ATP] (M)

0,067

7,5

0,095

12,5

0,119

20,0

0,149

32,5

0,185

62,5

0,191

155,0

0,195

320,0

15)Encontre K m para a reação com miosina.

16) Determine os valores de V max e K m para os seguintes resultados obtidos de uma reação enzimática

S (M)

V (M/min)

2,5x10 -6

28

4,0x10 -6

40

1x10 -5

70

2x10 -5

95

4x10 -5

112

1x10 -4

128

2x10 -3

139

1x10 -2

140

2x10 -2

140

a) Mostre se a reação segue ou não uma cinética Michaeliana. b) Quais as velocidades iniciais para valores de [A] iguais a 1.0×10-6 e 1.0×10-1M ?

17) Um enzima catalisa a reação de transformação de um substrato A num produto B, de acordo com o esquema seguinte:

A → B Analisou-se a reação e descobriu-se que era afectada por dois inibidores, X e Y. Obtiveram-se os resultados seguintes a uma concentração fixa de enzima:

Tabela 1. Velocidades iniciais (vo) para cada concentração de substrato ([A]), em três condições experimentais diferentes: sem inibidor, em presença de um inibidor X, e em presença de um inibidor Y.

0,195 320,0 15)Encontre K para a reação com miosina. 16) Determine os valores de V e

Analise estes resultados como o auxílio do computador e diga quais os tipos de inibição que estão aqui presentes.

Proceda do modo seguinte:

  • 1. Trace um gráfico de Michaelis-Menten (velocidade inicial vo em função de

concentração de substrato [A]).

  • 2. Determine as constantes cinéticas Vmax e KM para cada caso, recorrendo ao traçado

de um gráfico de Lineweaver-Burke

  • 3. Que tipo de inibidor é o inibidor X? E o inibidor Y? Justifique com base nos

parâmetros cinéticos que determinou, e explique com base no que sabe quanto a esses

tipos de inibição.