U n i ve r s i d a d d e O r i e n t e

Ncleo Bolvar
Unidad de Cursos Bsicos
Profesor Jess Gonzlez
Material de apoyo para Aminocidos y Protenas.

Aminocidos

Como su nombre indica los aminocidos son compuestos que poseen un grupo amino (-NH2) y un
grupo cido (carboxlico -COOH) en su estructura. Los aminocidos son los precursores de los
pptidos y las protenas, y en ellos el grupo amino y el grupo carboxilo, se encuentran unidos al
mismo tomo de carbono, conocido como carbono- (-aminocidos).

Los aminocidos han ido descubrindose desde 1806, cuando se descubri la Asparagina (Asn N)
hasta 1938, cuando se descubri la Treonina (Thr T). La estructura general de los -aminocidos
(a excepcin de la prolina, que es cclica) se muestra en la Figura 1.
.

Figura 1. Estructura qumica de un aminocido. Estructura qumica en el plano y estructura espacial.

Como se puede apreciar, el carbono- (a excepcin de la glicina) es un carbono quiral y como tal
presenta dos enantimeros (L- y D-). Tridimensionalmente el carbono presenta una configuracin
tetradrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a l
ocupan los vrtices. Cuando en el vrtice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara
opuesta al grupo R, segn la disposicin del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del
carbono se habla de -L-aminocidos o de -D-aminocidos respectivamente.

Existen miles de aminocidos pero solo 20 estn presentes en las protenas. Son
todos -aminocidos de la serie L- y en su representacin de Fischer poseen el
grupo amino hacia la izquierda. La diferencia entre los aminocidos viene dada por
la cadena lateral-R, unida al carbono-.
Es importante resaltar que tanto el carboxilo como el amino son grupos
funcionales susceptibles de ionizacin dependiendo de los cambios de pH, por eso
ningn aminocido en disolucin se encuentra realmente en la forma representada
en la figura, sino que se encuentra ionizado.

Clasificacin de los aminocidos:

Podemos clasificar a los aminocidos de diversas maneras:
A. De acuerdo a su esencialidad:

Esenciales o indispensables: Los aminocidos esenciales son aquellos

que el cuerpo humano no puede generar por s solo. Esto implica que la
nica fuente de estos aminocidos en esos organismos es la ingesta directa
a travs de la dieta. Las rutas para la obtencin de estos aminocidos
esenciales suelen ser largas y energticamente costosas. Cuando un
alimento contiene protenas con todos los aminocidos esenciales, se dice
que son de alta o de buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la
carne, los huevos, los lcteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y
la quinoa. Entre ellos se encuentran: arginina, hisitidina, fenilalanina,
isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptfano y valina.

No esenciales o dispensables: No es necesario que sean suministrados

por la dieta, son : cido asprtico, cido glutmico, alanina, asparagina,
cistina, glicina, glutamina, hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, histidina,
prolina, serina, tirosina.

Semi-esenciales o semi-dispensables: Cuando estn presentes en la

dieta reducen las necesidades de un aminocido esencial (cistena,
metionina, tirosina, fenilalanina).
B. Segn su destino metablico:

Cetognicos: metablicamente transformados

cetocidos (cuerpos cetnicos). Leucina y Lisina.

Gluconeognicos: producen intermediarios de la gluconeognesis. La

gran mayora de los aminocidos. Aspartato, Asparagina, Alanina, Treonina,
Cistena entre otros.

Cetognicos y Gluconeognicos: Fenialalanina, Isoleucina, Tritfano y

Tirosina.

cidos

grasos

C. Segn la naturaleza de cadena R de los aminocidos (figura 3):

Neutros o Apolares: contienen principalmente grupos R formados por

cadenas hidrocarbonadas que no llevan carga ni positiva ni negativa. Son
hidrfobos debido a su poca interaccin con el agua, y gracias a esto
participan de manera importante en la estructura tridimensional de las
protenas. En este grupo se encuentran dos tipos de cadenas R
hidrocarbonatadas:

1. Aromticos: contienen estructuras cclicas que constituyen una clase de

hidrocarburos insaturados con propiedades nicas. Dentro de estos
podemos encontrar la fenilalanina y el triptfano.
2. Alifticos: hidrocarburos lineales. En estos se encuentra la glicina, la
alanina, la valina, la leucina, isoleucina y la prolina.
Asimismo se encuentran los aminocidos que poseen grupo S- como la
metionina.

Polares sin carga: son aquellos cuya cadena R es polar pero no esta
cargada. Son mas solubles en agua, o hidroflicos, que los aminocidos
apolares, debido a que poseen grupos funcionales que forman puentes de
hidrogeno con el agua. La serina y la treonina son portadores de un grupo
hidroxilo (-OH). La asparragina y la glutamina, poseen cadenas laterales
portadoras de un grupo amida, la tirosina posee un grupo fenlico y la
cistena debe su polaridad a la presencia de un grupo tilico (-SH).

Polares con carga negativa: Existen dos -aminocido cuyo resto polar
posee carga negativa a pH fisiolgico, debida a la presencia de un grupo
carboxilo (COOH) el cido glutmico y el cido asprtico.

Polares con carga positiva: Tres son los -aminocidos que poseen
restos R cargados positivamente a pH fisiolgico. La lisina posee una
cadena lateral de butilamonio, la arginina presenta un grupo -R de
guanidina y la histidina es portadora de un grupo -R de imidazolico.

Apolares

Polares

Figura 3. Representacin de los aminocidos de acuerdo a la naturaleza de su

cadena lateral.

El enlace peptdico.
Los aminocidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones
peptdicas. Estas uniones se forman por la reaccin de sntesis (va

deshidratacin) entre el grupo carboxilo (COOH) del primer aminocido con el

grupo amino (NH2) del segundo aminocido. Los pptidos y las protenas estn
formados por la unin de aminocidos mediante enlaces peptdicos. El enlace
peptdico implica la prdida de una molcula de agua y la formacin de un enlace
covalente CO-NH.

Formacin del enlace peptdico.

Protenas
Las protenas son las macromolculas ms verstiles de los seres vivos y
desempean funciones cruciales en prcticamente todos los procesos biolgicos.
Funcionan como catalizadores, transporta y almacenan otras molculas como el
oxigeno, proporciona apoyo mecnico y proteccin inmunolgica, generan
movimiento, transmiten impulso nerviosos y controlan el crecimiento y la

diferenciacin. Por definicin las protenas son biomolculas constituidas por

polmeros de aminocidos lo que implica la presencia obligatoria de carbono,
hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos
tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y otras biomoleculas.
La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el nmero
de aminocidos que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina
oligopptido, si es superior a 10 se llama polipptido y si el nmero es superior a
50 aminocidos se habla ya de protena.
Por tanto, las protenas son cadenas de aminocidos que se pliegan adquiriendo
una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las
protenas estn codificadas en el material gentico de cada organismo, donde se
especifica su secuencia de aminocidos, y luego son sintetizadas por los
ribosomas.

Estructura de las protenas

Todas las protenas poseen una misma estructura qumica central, que consiste en
una cadena lineal de aminocidos. Lo que hace distinta a una protena de otra es
la secuencia de aminocidos de que est hecha, a tal secuencia se conoce como
estructura primaria de la protena. La estructura primaria de una protena es
determinante en la funcin que cumplir despus, as las protenas estructurales
(como aquellas que forman los tendones y cartlagos) poseen mayor cantidad de
aminocidos rgidos y que establezcan enlaces qumicos fuertes unos con otros
para dar dureza a la estructura que forman.
Sin embargo, la secuencia lineal de aminocidos puede adoptar mltiples
conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del polmero
lineal. Tal plegamiento se desarrolla en parte espontneamente, por la repulsin
de los aminocidos hidrfobos por el agua, la atraccin de aminocidos cargados
y la formacin de puentes disulfuro (S-S) y tambin en parte es ayudado por otras
protenas. As, la estructura primaria viene determinada por la secuencia de
aminocidos en la cadena proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes
y el orden en que estn enlazados y la forma en que se pliega la cadena se
analiza en trminos de estructura secundaria. Adems las protenas adoptan
distintas posiciones en el espacio, por lo que se describe una tercera estructura.
La estructura terciaria, por tanto, es el modo en que la cadena polipeptdica se
pliega en el espacio, es decir, cmo se enrolla una determinada protena. As
mismo, las protenas no se componen, en su mayora, de una nica cadena de
aminocidos, sino que se suelen agrupar varias cadenas polipeptdicas (o
monmeros) para formar protenas multimricas mayores. A esto se llama

estructura cuaternaria de las protenas, a la agrupacin de varias cadenas de

aminocidos (o polipptidos) en complejos macromoleculares mayores.
Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuracin en las protenas:
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
La estructura primaria: La estructura primaria viene determinada por la
secuencia de aminocidos en la cadena proteica, es decir, el nmero de
aminocidos presentes y el orden en que estn enlazados. Aqu los enlaces que
mantienen la estructura es principalmente el enlace peptdico y en menor medida
los puentes disulfuros.

Conocer la estructura primaria de una protena no solo es importante para

entender su funcin (ya que sta depende de la secuencia de aminocidos y de la
forma que adopte), sino tambin en el estudio de enfermedades genticas. Es
posible que el origen de una enfermedad gentica radique en una secuencia
anormal. Esta anomala, si es severa, podra resultar en que la funcin de la
protena no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo
absoluto.
Estructura secundaria: La estructura secundaria de las protenas es el
plegamiento que la cadena polipeptdica adopta gracias a la formacin de puentes
de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico. Los puentes de
hidrgeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptdico (el
primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la
cadena polipeptdica es capaz de adoptar conformaciones de menor energa libre,
y por tanto, ms estables.
Tipos de estructura secundaria:
1) hlice alfa

En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de

hidrgeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptdico y el
grupo -C=O del cuarto aminocido que le sigue.

2) Hoja beta
Cuando la cadena principal de un polipptido se estira al mximo que permiten
sus enlaces covalentes se adopta una configuracin espacial denominada
estructura , que suele representarse como una flecha. En esta estructura las
cadenas laterales de los aminocidos se sitan de forma alternante a la derecha y
a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptdica. Las estructuras de
distintas cadenas polipeptdicas o bien las estructuras de distintas zonas de una
misma cadena polipeptdica pueden interaccionar entre s mediante puentes de
hidrgeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas
plegadas u hojas . Cuando las estructuras tienen el mismo sentido, la hoja
resultante es paralela, y si las estructuras tienen sentidos opuestos, la hoja
plegada resultante es antiparalela.
3) Hlice de colgeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria,
caracterstica del colgeno. El colgeno es una importante protena fibrosa
presente en tendones y tejido conectivo con funcin estructural ya que es
particularmente rgida. Presenta una secuencia tpica compuesta por la repeticin
peridica de grupos de tres aminocidos. El primer aminocido de cada grupo es
Gly, y los otros dos son Pro (o hidroxiprolina) y un aminocido cualquiera: -(G-PX)-.

4) Lminas beta o lminas plegadas: Son regiones de protenas que adoptan

una estructura en zigzag y se asocian entre s estableciendo uniones mediante
enlaces de hidrgeno intercatenarios. Todos los enlaces peptdicos participan en
estos enlaces cruzados, confiriendo as gran estabilidad a la estructura. La forma
en beta es una conformacin simple formada por dos o ms cadenas
polipeptdicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antparalelas (que
corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de
puentes de hidrgeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los
aminocidos. Esta conformacin tiene una estructura laminar y plegada, a la
manera de un acorden.

Estructura terciaria: Se llama estructura terciaria a la disposicin tridimensional

de todos los tomos que componen la protena, concepto equiparable al de
conformacin absoluta en otras molculas. La estructura terciaria de una protena
es la responsable directa de sus propiedades biolgicas, ya que la disposicin
espacial de los distintos grupos funcionales determina su interaccin con los
diversos ligandos. Para las protenas que constan de una sola cadena
polipeptdica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la
mxima informacin estructural que se puede obtener.
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:
Protenas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las
dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colgeno, la
queratina del cabello o la fibrona de la seda, En este caso, los elementos de
estructura secundaria (hlices a u hojas b) pueden mantener su ordenamiento sin
recurrir a grandes modificaciones, tan slo introduciendo ligeras torsiones
longitudinales, como en las hebras de una cuerda.

 Protenas con estructura terciaria de tipo globular, ms frecuentes, en las que no

existe una dimensin que predomine sobre las dems, y su forma es
aproximadamente esfrica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con
estructuras al azar, hlice a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias.

Estructura cuaternaria Cuando una protena consta de ms de una cadena

polipeptdica, es decir, cuando se trata de una protena oligomrica, decimos que
tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar:
El nmero y la naturaleza de las distintas subunidades o monmeros que
integran el oligmero.
La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligmero.
La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas peptdicas
que, asociadas, conforman un multmero, que posee propiedades distintas a la de
sus monmeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre s mediante
interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrgeno,interacciones
hidrofbicas o puentes salinos. Para el caso de una protena constituida por dos
monmeros, un dmero, ste puede ser un homodmero, si los monmeros
constituyentes son iguales, o un heterodmero, si no lo son. En cuanto a uniones
covalentes, tambin pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de
cistena situados en cadenas distintas.
La figura siguiente corresponde a la hemoglobina.

Clasificacin de protenas
Las protenas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su composicin
qumica, su estructura y sensibilidad, su solubilidad una clasificacin que
engloba dichos criterios es:
a) Holoprotenas o protenas simples.
Son protenas formadas nicamente por aminocidos. Pueden ser globulares o
fibrosas.
a.1) Globulares
Las protenas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma
esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la
protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en
disolventes polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos,
algunas hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas
globulares. Algunos tipos son:
Prolaminas: zena (maza), gliadina (trigo), hordena (cebada).
Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albminas: seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche).
Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina.
Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.
a.2) fibrosas
Las protenas fibrosas presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura
secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunas
protenas fibrosas son:
Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos.
Queratinas: en formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos.
Elastinas: en tendones y vasos sanguneos.
Fibronas: en hilos de seda, (araas, insectos).
b) heteroproteinas o protenas conjugadas:
Las heteroprotenas estn formadas por una fraccin protenica y por un grupo no

protenico, que se denomina grupo prosttico. Dependiendo del grupo prosteico

existen varios tipos:
b.1) Glucoprotenas
Son molculas formadas por una fraccin glucdica (del 5 al 40%) y una fraccin
proteica unidas por enlaces covalentes. Las principales son las mucinas de
secrecin como las salivales, Glucoproteinas de la sangre, y Glucoproteinas de
las membranas celulares. Algunas de ellas son:
Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
b.2) lipoprotenas
Son complejos macromoleculares esfricos formados por un ncleo que contiene
lpidos apolares (colesterol esterificado y triglicridos) y una capa externa polar
formada por fosfolpidos, colesterol libre y protenas (apolipoprotenas). Su funcin
principal es el transporte de triglicridos, colesterol y otros lpidos entre los tejidos
a travs de la sangre.
Las lipoprotenas se clasifican segn su densidad:
Lipoprotenas de alta densidad (HDL)
Lipoprotenas de baja densidad (LDL)
Lipoprotenas de muy baja densidad (VLDL)
b.3) Nucleoprotenas
Son protenas estructuralmente asociadas con un cido nucleico (que puede ser
ARN o ADN). El ejemplo prototpico sera cualquiera de las histonas, que son
identificables en las hebras de cromatina. Otros ejemplos seran la Telomerasa,
una ribonucleoprotena (complejo de ARN/protena) y la
Protamina. Su
caracterstica fundamental es que forman complejos estables con los cidos
nucleicos, a diferencia de otras protenas que slo se unen a stos de manera
transitoria, como las que intervienen en la regulacin, sntesis y degradacin del
ADN.
b.4) Cromoprotenas
Las cromoprotenas poseen como grupo prosttico una sustancia coloreada, por lo
que reciben tambin el nombre de pigmentos. Segn la naturaleza del grupo
prosttico, pueden ser pigmentos porfirnicos como la hemoglobina encargada de
transportar el oxgeno en la sangre o no porfirnicos como la hemocianina, un

pigmento respiratorio que contiene cobre y aparece en crustceos y moluscos por

ejemplo. Tambin los citocromos, que transportan electrones.

Funciones y ejemplos de protenas

Las funciones de las protenas son de gran importancia, son varias y bien
diferenciadas. Las protenas determinan la forma y la estructura de las clulas y
dirigen casi todos los procesos vitales.
Las funciones de las protenas son especficas de cada tipo de protena y permiten
a las clulas defenderse de agentes externos, mantener su integridad, controlar y
regular funciones, reparar daos Todos los tipos de protenas realizan su funcin
de la misma forma: por unin selectiva a molculas.
Las protenas estructurales se unen a molculas de otras protenas y las funciones
que realizan incluyen la creacin de una estructura mayor mientras que otras
protenas se unen a molculas diferentes: hemoglobina a oxgeno, enzimas a sus
sustratos, anticuerpos a los antgenos especficos, hormonas a sus receptores
especficos, reguladores de la expresin gnica al ADN Las funciones
principales de las protenas son las siguientes:
1. Estructural
La funcin de resistencia o funcin estructural de las protenas es de gran
importancia ya que las protenas forman tejidos de sostn y relleno que confieren
elasticidad y resistencia a rganos y tejidos. Ejemplo de ello es el colgeno del
tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo elstico. Con
este tipo de protenas se forma la estructura del organismo.
Algunas protenas forman estructuras celulares como las histonas, que forman
parte de los cromosomas que regulan la expresin gentica. Las glucoprotenas
actan como receptores formando parte de las membranas celulares o facilitan el
transporte de sustancias. Tambin es una protena con funcin estructural la
queratina de la epidermis.
2. Enzimtica
Las protenas cuya funcin es enzimtica son las ms especializadas y
numerosas. Actan como biocatalizadores acelerando las reacciones qumicas
del metabolismo.
En su funcin como enzimas, las protenas hacen uso de su propiedad de poder
interaccionar, en forma especfica, con muy diversas molculas. A las substancias

que se transforman por medio de una reaccin enzimtica se les llama substratos.
Los substratos reconocen un sitio especfico en la superficie de la protena que se
denomina sitio activo.
3. Defensiva
Las protenas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraos o
infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo
son protenas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las
mucosas y tienen efecto germicida. El fibringeno y la trombina contribuyen a la
formacin cogulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas
actan como anticuerpos ante posibles antgenos.
4. Transporte
Las protenas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la
hemoglobina y la mioglobina, protenas transportadoras del oxgeno en la sangre
en los organismos vertebrados y en los msculos respectivamente. En los
invertebrados, la funcin de protenas como la hemoglobina que transporta el
oxgeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de protenas cuya funcin es
el transporte son citocromos que transportan electrones e lipoprotenas que
transportan lpidos por la sangre.
5. Reserva
Si fuera necesario, las protenas cumplen tambin una funcin energtica para el
organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. de energa por gramo. Ejemplos de la
funcin de reserva de las protenas son la lactoalbmina de la leche o a
ovoalbmina de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano
de trigo constituyendo estos ltimos la reserva de aminocidos para el desarrollo
del embrin.
6. Reguladoras
Las protenas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas estn
formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, protenas plasmticas,
hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las
reacciones qumicas que suceden en el organismo. Algunas protenas como la
ciclina sirven para regular la divisin celular y otras regulan la expresin de ciertos
genes.
7. Contraccin muscular

La contraccin de los msculos travs de la miosina y actina es una funcin de las

protenas contrctiles que facilitan el movimiento de las clulas constituyendo las
miofibrillas que son responsables de la contraccin de los msculos. En la funcin
contrctil de las protenas tambin est implicada la dineina que est relacionada
con el movimiento de cilios y flagelos.
8. Homeosttica
Las protenas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios
tanto el pH interno como el equilibrio osmtico. Es la conocida como funcin
homeosttica de las protenas.