Aminocidos

Estructura bsica de un aminocido.

Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo
carboxlico (-COOH; cido). Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son
aquellos que forman parte de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una
reaccin de condensacin que libera agua formando un enlace peptdico. Estos dos
"residuos" aminoacdicos forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma
un tripptido y as, sucesivamente, para formar un polipptido. Esta reaccin ocurre de
manera natural en los ribosomas, tanto los que estn libres en el citosol como los
asociados al retculo endoplasmtico.
Todos los aminocidos componentes de las protenas son alfa-aminocidos. Por lo
tanto, estn formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo
amino, a un hidrgeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura
variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminocidos;
existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminocidos diferentes,
pero slo 20 forman parte de las protenas y tienen codones especficos en el cdigo
gentico.
La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas polipptidos o
simplemente pptidos, que se denominan protenas cuando la cadena polipeptdica
supera los 50 aminocidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.

Estructura general de un aminocido

La estructura general de un aminocido se establece por la presencia de un carbono
central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un
hidrgeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, especfica para cada aminocido. Tcnicamente

hablando, se los denomina alfa-aminocidos, debido a que el grupo amino (NH2) se
encuentra a un tomo de distancia del grupo carboxilo (COOH). Como dichos grupos
funcionales poseen H en sus estructuras qumicas, son grupos susceptibles a los cambios
de pH; por eso, al pH de la clula prcticamente ningn aminocido se encuentra de esa
forma, sino que se encuentra ionizado.

Los aminocidos a pH bajo (cido) se encuentran mayoritariamente en su forma

catinica (con carga positiva), y a pH alto (bsico) se encuentran en su forma aninica
(con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especfico para cada aminocido,
donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la
molcula es elctricamente neutro. En este estado se dice que el aminocido se
encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterin.

Clasificacin
Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las tres formas que se presentan a
continuacin son las ms comunes.

Segn las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminocidos de acuerdo a su cadena lateral.

Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral:

Neutros polares, polares o hidrfilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cistena
(Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).

Neutros no polares, apolares o hidrfobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A),
Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M),
Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptfano (Trp, W).

Con carga negativa, o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu,
E).

Con carga positiva, o bsicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina
(His, H).

Aromticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptfano (Trp, W) (ya

incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Segn su obtencin
A los aminocidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se los llama esenciales; la
carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no
es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el
caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminocidos esenciales son:

Valina (Val)

Leucina (Leu)

Treonina (Thr)

Lisina (Lys)

Triptfano (Trp)

Histidina (His) *

Fenilalanina (Phe)

Isoleucina (Ile)

Arginina (Arg) *

Metionina (Met)

A los aminocidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no
esenciales y son:

Alanina (Ala)

Prolina (Pro)

Glicina (Gly)

Serina (Ser)

Cistena (Cys) **

Asparagina (Asn)

Glutamina (Gln)

Tirosina (Tyr) **

cido asprtico (Asp)

cido glutmico (Glu)

*Aminocidos esenciales slo para los nios. **Aminocidos semiesenciales (Los

necesitan infantes prematuros y adultos con enfermedades especficas).
Estas clasificaciones varan segn la especie. Se han aislado cepas de bacterias con
requerimientos diferenciales de cada tipo de aminocido.
Los datos actuales en cuanto a nmero de aminocidos y de enzimas ARNt sintetasas se
contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen 22
aminocidos distintos que intervienen en la composicin de las cadenas polipeptdicas y
que las enzimas ARNt sintetasas no son siempre exclusivas para cada aminocido. El

aminocido nmero 21 es la Selenocistena que aparece en eucariotas y procariotas y el

nmero 22 la Pirrolisina, que aparece slo en arqueas (o arqueobacterias).

Aminocidos codificados en el genoma

Los aminocidos proteicos, cannicos o naturales son aquellos que estn codificados en
el genoma; para la mayora de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina,
aspartato, cistena, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina,
leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptfano y valina.
Sin embargo, hay unas pocas excepciones: en algunos seres vivos el cdigo gentico
tiene pequeas modificaciones y puede codificar otros aminocidos. Por ejemplo:
selenocistena y pirrolisina.3

Aminocidos modificados
Las modificaciones postraduccin de los 20 aminocidos codificados genticamente
conducen a la formacin de 100 o ms derivados de los aminocidos. Las
modificaciones de los aminocidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia
en la correcta funcionalidad de la protena.
Son numerosos los ejemplo de modificacin postraduccin de aminocidos. La
formacin postraduccin de puentes disulfuro, claves en la estabilizacin de la
estructura terciaria de las protenas est catalizada por una disulfuro isomerasa. En las
histonas tiene lugar la metilacin de las lisinas. En el colgeno abunda el aminocido 4hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilacin de la prolina. La traduccin
comienza con en codn "AUG" que es adems de seal de inicio significa el
aminocido metionina, que casi siempre es eliminada por protelisis.4
Algunos aminocidos no proteicos actan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por
ejemplo, la beta-alanina, el cido gamma-aminobutrico (GABA) o la biotina.

Propiedades

cido-bsicas.
Comportamiento de cualquier aminocido cuando se ioniza. Cualquier
aminocido puede comportarse como cido y como base, se denominan
sustancias anfteras.
Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto isoelctrico. Si
un aminocido tiene un punto isoelctrico de 6,1 su carga neta ser cero cuando
el pH sea 6,1.
Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn.

pticas.
Todos los aminocidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimtrico, lo
que les confiere actividad ptica; esto es, sus disoluciones desvan el plano de

polarizacin cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvo del

plano de polarizacin es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se
denomina dextrgiro, mientras que si se desva a la izquierda (sentido
antihorario) se denomina levgiro. Un aminocido puede en principio existir en
sus dos formas enantiomricas (una dextrgira y otra levgira), pero en la
naturaleza lo habitual es encontrar slo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantiomricas de cada aminocido se
denominan configuracin D o L dependiendo de la orientacin relativa en el
espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea
dextrgiro no quiere decir que tenga configuracin D. Todos los aminocidos
proteicos son L-aminoacidos.

Qumicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin, etc
Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin.
Las que afectan al grupo R.

Reacciones de los aminocidos

En los aminocidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminocido
se une con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De ah en adelante la
transformacin depende de las enzimas, las cuales tienen en comn el uso de la
coenzima piridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:
1. la transaminacin (transaminasa): Necesita la participacin de un -cetocido.
2. la descarboxilacin
3. la racemizacin: Es la conversin de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque
en las protenas de los eucariotas (animales, plantas, hongos...) los aminocidos
estn presentes nicamente en la forma estructural levgira (L), en las bacterias
podemos encontrar D-aminocidos.

Referencias
1. 22nd Amino Acid Reflects Genetic Versatility University of Utah Geneticists
Write Science Commentary on Discovery, Universidad de Utah (en ingls)
2. Un nuevo aminocido natural llamado pirrolisina, Ciencia15
3. Sntesis Proteica, Facultad de Agroindustrias de la Universidad Nacional del
Nordeste.
4. Devlin, T. M. 2004. Bioqumica, 4 edicin. Revert, Barcelona. ISBN 84-2917208-4

Bibliografa

Rodrguez-Sotres, Rogelio. La estructura de las protenas

Leninhger, 2000. Principios de bioqumica, Omega, Barcelona

Pato Pino, 2008. Bioqumica II, Alfa, Buenos Aires