Acuaporina canales de agua

Las acuaporinas: Canales de la membrana para el transporte de agua

Las acuaporinas son unas protenas de las membranas de las clulas capaces
de transportar molculas de agua, pertenecen a a un grupo sumamente
conservado de protenas de la membrana llamado protenas integrales de la
membrana (PIM) que forman una gran familia que comprende ms de 800
protenas integrales de membrana de todo tipo de organismos y que estn
involucrados en la penetracin de agua y solutos pequeos tales como glicerol
en casi todos los organismos vivos.
El agua es el componente principal de las clulas y tejidos a travs de todas las
formas de vida, y la existencia de canales de agua facilita la penetracin de
agua a travs del las membranas celulares. Las protenas del canal de agua
fueron descubiertas por el cientfico Agre y sus compaeros de trabajo, al
identificarlas en los glbulos rojos de la sangre, recibiendo el nombre de
aquaporinas.
Los aquaporinas son agrupados en tres subfamilias en funcin de
permeabilidad principales: 1) aquaporinas clsico u ortodoxo: canales
especficos de agua, capaces de transportar agua, 2) aquaglyceroporins,
canales permeables al agua y otros pequeos solutos, como urea o glicerol 3)
subcelular-aquaporins, encontrado para ser localizado dentro de la clula.
En la actualidad se han identificado otros tipos de acuaporinas en casi todos los
organismos vivos, Organismos unicelulares como la bacteria o levaduras por lo
general poseen un o dos genes aquaporin que codifican canales de agua, y en
el genoma de organismos se han encontrado otros genes de acuaporina, por
ejemplo las plantas pueden contener 38 genes aquaporin, y hasta ahora en los
mamferos se han identificado 13 isoformas de aquaporina. Se expresan en
muchos epitelios y endotelios que participan en el transporte de fluidos, pero
tambin en otros tejidos transporte no fluidos, tales como piel, grasa y
astroglias.
Algunas de las funciones fisiolgicas ms importantes de los aquaporinas estn
presentes en en el mecanismo de concentracin urinaria, la secrecin de fluido
glandular, hinchazn del cerebro, excitabilidad neural, metabolismo de las
grasas, hidratacin de la piel y, ms recientemente en la migracin celular.
Las acuaporinas permiten que el agua / glicerol pueda moverse libremente y de
manera bidireccional a travs de la membrana celular, aadiendo los
complementos incluidos, el hidrxido, iones hidronio y protones , siendo
esencial para preservar el potencial electroqumico a travs de la membrana.
Ademas de agua y glicerol, un nmero de otros permeantes, tales como urea,

nitrato, CO2, NO, H202. y NH3 Tambin se han demostrado permear las
acuaporinas especficos.
Recientemente, gating de aquaporins ha sido descrito para varios sistemas de
clula. Factores como phosphorylation, pH, presin, gradientes de soluto y
temperatura, entre otros, como se relataba, afectaba el comportamiento gating
(mecanismo de compuerta) de levadura y canales de agua de plantas.
Estructura Acuaporina
Hay al menos once alta resolucin relatada aquaporin estructuras dentro de la
base de datos de protena: un de archaea , dos de bacteria , seis de
mamferos , un de plantas , un de protozoa y un de levadura.
La acuaporinas forman tetrameros, es decir,se agrupan de 4 en 4. Estas
transportan el agua formando una lnea de 10 molculas de agua como fila
india que cruza en su interior.
Estn formada por un haz de 6 hlices alfa que dejan una estrecha abertura en
su interior por la que pueden pasar molculas de agua. Como en todas las
protenas transmembrana, la superficie de la protena que est en contacto con
la bicapa lipdica es rica enaminocidos hidrofbicos mientras que los
aminocidos polares se concentran hacia los dos extremos de la protena. Estas
protenas transmembrana son especializadas, no permiten que los aniones y la
mayora de los cationes grandes puedan atravesar. Adems hay un par de
aminocidos catinicos que actan como puerta, impidiendo el paso de
cationes pequeos como el ion H3O+.
La selectividad y el mecanismo de la conductancia
Aunque los aquaporinas clsicos son consideradas particularmente para el
agua.
La selectividad de las acuaglice roporinas no depende slo de la estrechez
del poro. En algunas, comoAQP3, la permeabilidad al gliceroles mucho mayor
que a la urea, una molcula de dimetro inferior. En AQP1, los
aminocidos dotados de carga elctrica de los dos segmentos -hlice que
conforman el paso del canal se orientan con sus polos positivos hacia el centro
del poro. Esto genera un importante campo electrosttico positivo que repele
protones y otros cationes, mientras que admite el paso de solutos neutros.
Conclusin

Desde el descubrimiento de canales de aquaporin, el nuevo

conocimiento sobre su distribucin de clula, estructura, gating y la
relacin con la clula homeostasis cada vez ms est siendo revelada.
Adems de la descripcin detallada de sus estructuras gating y la

relacin con la clula homeostasis cada vez ms est siendo revelado.

Adems de la descripcin detallada de sus estructuras y mecanismos de
conduccin y gating, mucho debe ser aprendido sobre la importancia
fisiolgica de aquaporins. All ahora aumenta pruebas que su presencia
es crucial a la funcin de clula y la regulacin, an su papel exacto en
restos de aspectos fisiolgicos obscuros.

La identificacin de los mecanismos de gating parece ser esencial para

establecer la contribucin aquaporin a homeostasis, que es crtico a la
salud, y ms lejos identificar las disfunciones que pueden conducir a
fenotipos como aquellos encontrados en la enfermedad. Adems, la
identificacin de inhibidores o moduladores de actividad aquaporin
puede ser un aspecto importante en el descubrimiento de medicina.