ENZIMAS

Enzimas son catalizadores biolgicos

Catalizadores
reacciones

Aceleran

la

velocidad

de

las

Disminuyen las energa de activacin

Son grandes estructuras moleculares denominadas
PROTENAS
Actan en molculas denominadas sustratos
Sufijo ASA

Energa de activacin
Es la energa mnima necesaria para comenzar una
reaccin
Las enzimas disminuyen esa energia

Reaccin sin enzimas

Reaccin con enzimas

Como las enzimas disminuyen la energia de activacin

Holoenzimas
cofactores.

son

enzimas

que

necesitan

de

Apoenzima Son las partes proteicas de una enzima

Cofactores pueden ser ones metalicos (Mg, Mn, Fe,
etc.).

Los cofactores pueden estar unidos permanentemente a

las enzimas

Los cofactores se enlazan de manera transitoria y

transitoria y disociable a la enzima o al sustrato.

En la mayoria de los casos los cofactores solo se unen a

la enzima cuando va llevar a cabo las reacciones
cataliticas.

Cuando el cofactor es una sustancia orgnica de

naturaleza no proteica recibe el nombre de coenzima.

Las enzimas no sufre reaccin. Ellas hacen las

reacciones.

Las molculas que sufren las reacciones son

llamadas SUSTRATOS.
Para l sustrato sufrir la reaccin, el necesita
enlazarse con la enzima

Este enlace va a ocurrir en una regin conocida

como sitio activo

Las enzimas son especificas para un sustrato especifico;

ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS.

Las enzimas, adems de ser unas catalizadores muy

eficaces, presentan un alto grado de especificidad
qumica, es decir, son capaces de inducir la
transformacin de un slo tipo de molculas y no de otros
que tambin se encuentran presentes en el medio de
reaccin.

ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS.

Una enzima es capaz de discriminar entre dos sustancias
que potencialmente podran actuar como sustratos.
Son especificas a las reacciones que catalizan
Existen enzimas con una especificidad muy estricta que
slo reconocen a un sustrato determinado y no inducen la
transformacin de otras molculas aunque estn
estructuralmente muy relacionadas con l.

algunas enzimas incluso son capaces de distinguir

entre formas estereoismeras de una misma
sustancia.

por ejemplo la lactato-deshidrogenasa slo es capaz

de deshidrogenar al estereoismero L del cido
lctico

INHIBICIN ENZIMATICA.

Existen una serie de sustancias, llamadas inhibidores, que

inhiben o anulan la accin de los enzimas sin ser
transformados por ellos.

La inhibicin enzimtica puede ser irreversible o reversible,

esta ltima comprende a su vez tres tipos: inhibicin
competitiva, y no competitiva.

INHIBICIN IRREVERSIBLE.

Algunos inhibidores se combinan de modo permanente con la

enzima unindose a algn grupo funcional esencial para la
catlisis con lo que la enzima queda inactivada
irreversiblemente. El estudio de este tipo de inhibidores ha
resultado de gran utilidad para identificar los grupos
funcionales esenciales para la catlisis en aquellas enzimas a
los que inactivan.

INHIBICIN REVERSIBLE

Los inhibidores reversibles se combinan transitoriamente

con el enzima, de manera parecida a como lo hacen los
propios sustratos. Algunos inhibidores reversibles no se
combinan con el enzima libre sino con el complejo enzimasustrato. Se distinguen tres tipos de inhibicin reversible:

INHIBICIN COMPETITIVA

El inhibidor es una molcula que presenta un cierto parecido

estructural con el sustrato, de manera que puede competir
con l por acceder al centro activo, pero que no posee
ningn enlace susceptible de ser atacado por el enzima

INHIBICIN NO COMPETITIVA.

El inhibidor puede combinarse con el

enzima libre o bien con el complejo
enzima/sustrato, interfiriendo en la accin
de ambos

FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

EFECTO DEL pH.

La mayora de las enzimas presentan un pH ptimo para el

cual su actividad es mxima; por encima o por debajo de ese
pH la actividad disminuye bruscamente. Este efecto se debe
a que, al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual que
otras protenas, se desnaturalizan y pierden su actividad si el
pH vara ms all de unos lmites estrechos

En la mayor parte de los casos el pH ptimo est prximo a

la neutralidad, en consonancia con el pH intracelular, pero
existen enzimas con pH ptimo muy diverso segn sea el
pH del medio en el que habitualmente actan (las enzimas
proteolticos del jugo gstrico tienen pHs ptimos prximos
a 2 ya que este es el pH de dicho jugo).

EFECTO DE LA TEMPERATURA.
Al igual que ocurre con la mayora de las reacciones
qumicas, la velocidad de las reacciones catalizadas por
enzimas se incrementa con la temperatura. La variacin de
la actividad enzimtica con la temperatura es diferente de
unas enzimas a otras en funcin de la barrera de energa
de activacin de la reaccin catalizada. Sin embargo, la
diferencia de lo que ocurre en otras reacciones qumicas,
en las reacciones catalizadas por enzimas se produce un
brusco descenso de la actividad cuando se alcanza una
temperatura crtica.

Cintica Enzimtica
Estudio de la velocidad
enzimticamente

de

reacciones

catalizadas

La velocidad de una reaccin catalizada por un enzima

depende de:
1.
2.
3.
4.

la concentracin de molculas de sustrato [S]

la temperatura
la presencia de inhibidores
pH del medio, que afecta a la conformacin (estructura
espacial) de la molcula enzimtica

V1= K1 [ E] [S] Formacin

V2 = K2 [E] [S] Disociacin

V3= K3 - medir la velocidad de la reaccin (como

varia la [ES] y como se transforman en
producto.

Al principio cuanto mayor la concentracin del sustrato,

mayor la velocidad de la reaccin.

Cuando todas las enzimas estn ocupadas con el sustrato,

la velocidad reaccin ya no depende de la cantidad del
sustrato.

Las reacciones qumicas pueden clasificarse sobre

una base cintica por el orden de reaccin:

Orden cero
Primer Orden

Segunda Orden
Tercer Orden

Cintica de primer orden - una reaccin de primer orden

es aquella cuya velocidad es directamente proporcional a la
concentracin del sustrato.

Cintica de Primer
Orden

Si queremos demostrar que una reaccin es de primer o

deseamos medir la constante de velocidad, resulta ms
cmodo disponer de una ecuacin que describa la
manera en la que se modifica la concentracin del
sustrato.

Una caracterstica de ese exponencial es la semivida o

vida media.

Tiempo de semivida es el tiempo necesario para que la

concentracin del reactivos disminuya a la mitad de su
valor inicial.

Cintica de orden cero en una reaccin de orden

cero, la velocidad de reaccin no depende de la
concentracin del sustrato.

Cintica de Orden
cero

Ecuacin de Michaelis- Menten

V=

Vmax .[S]
Km+ [S]