BIOLOGA HUMANA, SALUD Y HBITOS SALUDABLES.

02 noviembre 2010. Las enzimas

Enzimas
Son catalizadores biolgicos de naturaleza proteica caracterizados
por su elevada capacidad cataltica (aumento de la velocidad de las
reacciones y reutilizacin), su especificidad (por los sustratos y
reacciones sobre los que actan) y su amplia posibilidad de
regulacin (lo que permite, a su vez, la regulacin del metabolismo).
Actan sobre las reacciones espontneas (G < 0), aumentando su
velocidad en muchos rdenes de magnitud y permitiendo que
transcurran en una escala til de tiempo, compatible con la vida.
La razn de esta aceleracin consiste en la disminucin de la energa
de activacin de la reaccin que catalizan. Lo consiguen por
estabilizacin del estado de transicin (estado intermedio de la
reaccin) en el centro activo de la enzima.
El centro activo es el lugar al que se unen los sustratos y donde
tiene lugar la reaccin enzimtica. Es responsable de la especificidad
de la enzima por el sustrato.
El comportamiento de muchas enzimas puede ser explicado por la
ecuacin de Michaelis-Menten. Cada enzima se caracteriza por su
velocidad mxima, Vmx (velocidad de la reaccin cuando la enzima
se encuentra saturada de sustrato) y su constante de Michaelis, K M
(relacionada con la afinidad de la enzima por el sustrato).
Las enzimas se clasifican segn el tipo de reaccin que catalizan y se
nombran segn esa reaccin y los sustratos sobre los que actan. La
terminacin asa es caracterstica de su denominacin.
Muchas enzimas contienen un grupo de naturaleza no proteica
denominado cofactor, imprescindible para la actividad cataltica. Este
cofactor puede ser un metal (metaloenzimas) o una coenzima
(molcula orgnica). Las coenzimas se sintetizan en el organismo a

partir de vitaminas hidrosolubles, que han de ser ingeridas en la

dieta.
Las enzimas pueden ser reguladas, entre otros procesos, mediante
efectores
positivos
o
negativos
(alosterismo),
inhibidores
reversibles, inhibicin por retroalimentacin, unin covalente de
grupos (modificacin covalente) o activacin de enzimas sintetizadas
inactivas (zimgenos o proenzimas).
Las isoenzimas son formas mltiples de una enzima que catalizan la
misma reaccin, pero que tienen estructura molecular diferente
(aunque similar), adaptadas a su localizacin o a la etapa del
desarrollo.
Muchas enfermedades se originan debido a la ausencia, dficit o
alteracin de una enzima. La primera de las descritas (Archibald
Garrod, 1902) fue la alcaptonuria, originada por carencia de la
enzima homogentisato oxidasa. Otros ejemplos son la fenilcetonuria,
originada por deficiencia de fenilalanina hidroxilasa o la porfiria
eritropoytica congnita (Enfermedad de Gnther), por deficiencia
de uroporfiringeno III cosintasa.
Las enzimas pueden ser utilizadas como reactivos analticos para
determinar la concentracin de metabolitos en los fluidos biolgicos.
Por ejemplo, glucosa oxidasa y otras enzimas relacionadas se
utilizan para la determinacin de glucosa (glucmetros).
La alteracin de los niveles enzimticos en el plasma puede revelar
la existencia de determinadas patologas, ya que el dao celular
puede originar la ruptura de la membrana celular y el vertido en la
sangre de las molculas de su interior.
Muchos inhibidores enzimticos se utilizan como frmacos. As, por
ejemplo, la aspirina (cido acetilsaliclico) inhibe la enzima
ciclooxigenasa, lo que evita la sntesis de prostaglandinas; o la
penicilina, que inhibe la enzima glicopptido transpeptidasa, con lo
que se impide la sntesis de la pared bacteriana. El disulfiram inhibe
acetaldehdo deshidrogenasa y permite un tratamiento eficaz del
alcoholismo.

 Las enzimas pueden ser utilizadas en amplia gama de actividades

industriales, como en el tratamiento del papel, en la preparacin de
detergentes, en el aclaramiento de zumos de frutas, en la
preparacin de alimentos, en la industria crnica, cervecera, etc.
En conclusin, las enzimas son esenciales para la vida porque
permiten que las reacciones qumicas de los seres vivos se puedan
realizar a una velocidad apropiada y puedan ser reguladas de forma
precisa.
Jos Hilario Martnez Liarte
jhilario@um.es
868884671
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