Clasificacin de las enzimas segn su actividad.

Tipo de enzimas

Actividad

Hidrolasas

Catalizan reacciones de hidrlisis. Rompen las biomolculas con

molculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.

Isomerasas

Catalizan las reacciones en las cuales un ismero se transforma

en otro, es decir, reacciones de isomerizacin.

Ligasas

Liasas

Oxidorreductasas

Tansferasas

Catalizan la unin de molculas.

Catalizan las reacciones de adicin de enlaces o eliminacin,

para producir dobles enlaces.

Catalizan reacciones de xido-reduccin. Facilitan

la transferencia de electrones de una molcula a
otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidacin de glucosa
a cido glucnico.

Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a

otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la
transferencia de un grupo metilo de una molcula a otra.

Factores que afectan la actividad enzimtica.Concentracin del sustrato.- A mayor concentracin del sustrato, a una
concentracin fija de la enzima se obtiene la velocidad mxima. Despus de
que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentracin del sustrato
no tiene efecto en la velocidad de la reaccin.
Concentracin de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible,
un aumento en la concentracin de la enzima aumenta la velocidad
enzimtica hacia cierto lmite.
Temperatura.- Un incremento de 10C duplica la velocidad de reaccin,
hasta ciertos lmites. El calor es un factor que desnaturaliza las protenas
por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su
actividad.

pH.- El pH ptimo de la actividad enzimtica es 7, excepto las enzimas del

estmago cuyo pH ptimo es cido.
Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores,
sean activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las
enzimas que tienen cofactores, la concentracin del cofactor debe ser igual
o mayor que la concentracin de la enzima para obtener una actividad
cataltica mxima.

Las reacciones qumicas catalizadas por enzimas, dependen del pH,

la temperatura, el efecto de la concentracin de la enzima y de la concentracin del
sustrato.
A continuacin, se analiza cada factor:
a) Efecto del pH
Debido a que las enzimas son de naturaleza proteica, las alteraciones en el pH del
medio modificarn profundamente el carcter inico de los grupos aminos y
carboxilos de los aminocidos que constituyen la protena y en consecuencia
afectarn su poder cataltico. Es decir, a valores extremos de pH se produce una
inactivacin de la enzima. Por lo tanto, es importante establecer m pH ptimo en
estudios enzimticos, en el cual, la actividad cataltica de la enzima presenta un
rendimiento alto, conociendo este valor, la reaccin se debe mantener en este rango de
pH por medio de un buffer o solucin amortiguadora, lo mismo ocurre en la clula, ya
que un pequeo cambio en el valor de pH produce tambin graves efectos sobre la
actividad enzimtica, incidiendo como es obvio en el metabolismo del animal.
La grfica anterior nos muestra que cuando se modifica el pH en el transcurso de una
reaccin enzimtica, aparece un valor en el cual la velocidad es mxima, este punto se
denomina pH ptimo y por encima o debajo de dicho valor, la velocidad disminuye.

b) Efecto de la Temperatura al igual que el pH, las temperaturas extremas, afectan

las reacciones enzimticas, dada su naturaleza proteica. Debido a esto, se observa que a
diversas temperaturas, la velocidad de la reaccin cambia, tal como lo demuestra la
ecuacin de Arrhenius. Sin embargo, a un cierto valor la velocidad de la reaccin es
mxima, lo cual nos indica una TEMPERATURA PTIMA de la misma, por encima o por
debajo de esta temperatura la enzima pierde actividad y la velocidad disminuye, tal como lo
indica la figura 2

c) Efecto de la Concentracin de la Enzima La velocidad de una reaccin enzimtica

vara, directamente proporcional a la concentracin de la enzima, por lo tanto a mayor [E]
se incremente la velocidad, esto es vlido en presencia de un exceso de sustrato.

d) Efecto de la Concentracin del Sustrato

S mantenemos la concentracin de la enzima constante y variamos la concentracin
del sustrato, podemos observar que cuando se aumenta la concentracin de ste,
inicialmente hay un incremento notable en la velocidad de la reaccin, hasta alcanzar una
velocidad mxima estable, despus de la cual permanece invariable por ms sustrato que
se le agregue. La curva hiperblica de la figura nos muestra que a baja concentracin
de sustrato la relacin entre V y [S] es prcticamente lineal y por lo tanto obedece a una
cintica de primer orden con respecto al sustrato, es decir: V =[ K]
A medida que se incrementa la concentracin de sustrato se llega a una zona donde se
presenta una mezcla cintica de primer y segundo orden, finalmente, llega a una regin
donde la velocidad es mxima, constante e independiente la concentracin del sustrato,
aqu la cintica es de orden cero y no se modifica, poque la enzima ya est saturada en sus
centros activos con el sustrato,tambin observamos que en el punto medio de la velocidad
mxima aparece siempre una concentracin de sustrato fija, denominada constante de
Michaelis, la cual se relaciona con la afinidad de la enzima por el sustrato. El anterior
anlisis, nos indica que la cintica enzimtica est caracterizada por dos factores
fundamentales: La velocidad mxima (Vmx.) de la enzima y la constante de Michaelis
(Km), que definiremos a continuacin:
a. LA VELOCIDAD MXIMA (Vmx) de una reaccin enzimtica es el lmite de la velocidad cuando la
concentracin del sustrato tiende al infinito y es causada por la saturacin de los centros activos de la
enzima por

el

sustrato.

b. LA CONSTANTE DE MICHAELIS (Km) es la concentracin del sustrato en el cual la velocidad de la

reaccin enzimtica es la mitad de su velocidad mxima.

Inhibicin enzimtica[
Esquema de una reaccin enzimtica en presencia de un inhibidor
enzimtico de unin reversible.
Los inhibidores enzimticos son molculas que reducen o anulan la actividad
enzimtica. Estos inhibidores pueden unirse a las enzimas de forma
reversible (la desaparicin del inhibidor restaura la actividad enzimtica) o
irreversible (el inhibidor inactiva permanentemente a la enzima).
Inhibidores reversibles
Los inhibidores enzimticos reversibles pueden ser clasificados como
competitivos, acompetitivos, no competitivos y mixtos, segn el efecto que
produzcan en las constantes cinticas Km y Vmax. Este efecto depender
de que el inhibidor se una a la enzima E, al complejo enzima-sustrato ES o a
ambos, como se puede observar en la figura de la derecha y en la tabla
inferior. Para clasificar correctamente un inhibidor pueden llevarse a cabo
estudios de su cintica enzimtica en funcin de la concentracin de
inhibidor. Los cuatro tipos de inhibicin dan lugar a diagramas

de Lineweaver-Burke y de Eadie-Hofstee11 que varan de diferente forma

con la concentracin de inhibidor. Para abreviar, se usan dos smbolos:
donde Ki y K'i son las constantes de disociacin para unirse a la enzima y al
complejo enzima-sustrato, respectivamente. En presencia de un inhibidor
reversible, los valores aparentes de la Km y la Vmax pasan a ser (/')Km y
(1/')Vmax, respectivamente, como se puede apreciar en la tabla inferior
para los casos ms comunes