TEMA 4.

PROTENAS
La palabra protena viene del griego protos que significa "lo ms antiguo, lo primero.
Las protenas son biomolculas compuestas bsicamente por C, O, H y N y casi todas
tienen tambin azufre. Algunas tienen, adems, otros elementos qumicos y en
particular: P, Fe, Zn o Cu. El elemento ms caracterstico de las protenas es el
nitrgeno. Son los compuestos nitrogenados por excelencia de los seres vivos. Se
encuentran en todas las clulas de los seres vivos donde realizan diferentes funciones
biolgicas muy importantes. Son polmeros lineales en los que las unidades
monomricas son los aminocidos. Las cadenas se pliegan en una notable diversidad
de formas tridimensionales.
1. AMINOACIDOS.
Son compuestos orgnicos que poseen un grupo
funcional carboxilo (-COOH) y un grupo
funcional amino (-NH2). Los aminocidos que
forman las protenas son -aminocidos, es
decir que el grupo amino se encuentra unido al
carbono , al que se une tambin el grupo
carboxlico. Existen tambin -, - y -aminocidos que no forman parte de las
protenas.
A partir de ahora nos referiremos exclusivamente a los aminocidos presentes en las
protenas de los seres vivos. Slo 20 forman parte de casi todas las protenas, se
denominan protenicos. Son todos -aminocidos.
Otros aminocidos pueden presentar inters biolgico, porque forman parte de protenas de
microorganismos, porque dan lugar a molculas fundamentales (tiroxina) o porque sufren modificaciones
como metilaciones, fosforilaciones, ... ( -alanina; forma parte de coenzimas, cido - aminobutrico;
neurotransmisor de las sinapsis inhibidoras).

1.1. Clasificacin
El grupo R representa el esqueleto carbonado caracterstico del aminocido en cuestin
y que le distingue de los dems. Atendiendo a la naturaleza qumica de este grupo los
aminocidos se clasifican en:

Grupo I: Aminocidos apolares. Aminocidos cuyo resto R no es polar. Esto es, no

posee cargas elctricas en R al tener en l largas cadenas hidrocarbonadas. Estos
aminocidos, si estn en gran abundancia en una protena, la hacen insoluble en agua.

Grupo II: Aminocidos polares sin carga. Poseen restos con cortas cadenas
hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida).
Contrariamente al grupo anterior si una protena los tiene en abundancia ser soluble
agua.
Grupo III: Aminocidos polares cidos. Pertenecen a este grupo aquellos
aminocidos que tienen ms de un grupo carboxilo. En las protenas, si el pH es bsico
o neutro, estos grupos se encuentran cargados negativamente.
Grupo IV: Aminocidos polares bsicos. Son aquellos aminocidos que tienen otro u
otros grupos aminos. En las protenas, estos grupos amino, si el pH es cido o neutro,
estn cargados positivamente.
1.2. Propiedades de los aminocidos.
a. Los aminocidos son compuestos slidos y cristalinos
b. Presentan un elevado punto de fusin.
c. Son solubles en agua.
d. Presentan un comportamiento qumico anftero. Esto se debe a que a pH=7
presentan una ionizacin dipolar, llamada zwitterion, que permanece en equilibrio con la
forma no inica. Este estado vara con el pH. A pH alcalino, el grupo carboxilo est
ionizado (-COO-) y el grupo amino no. A pH cido, el grupo amino est ionizado (NH3+)
y el grupo carboxilo no.

El valor del pH para el que todas las molculas estn en forma zwitterion, se denomina
punto isoelctrico.

As, mientras que el punto isoelctrico de los aminocidos con cadenas polares o

apolares vara entre 5,0 (cistena) y 6,3 (prolina), el los cidos es 2,8 (Asp) y 3,2 (Glu) y el de los bsicos 7,5
(His), 9,6 (Lys) y 11,2 (Arg).

e. Presentan actividad ptica

Excepto en la glicina, en el resto de los aminocidos
el carbono (el carbono que lleva la funcin amino)
es asimtrico.
La molcula ser pticamente activa y existirn dos
configuraciones: D y L.
Normalmente en los seres vivos slo encontramos uno de los ismeros pticos. Por
convenio se considera que los aminocidos presentes en los seres vivos pertenecen
todos ellos a la serie L. No obstante, en los microorganismos (paredes bacterianas,
antibiticos generados por bacterias) existen aminocidos no proteicos pertenecientes a
la serie D

En un disposicin plana de ambas molculas,

cuando los grupos aldehdo (CHO) y carboxilo
(COO-) se sitan hacia arriba y el grupo R del
aminocido hacia abajo. Las formas D- son
aquellas cuyos grupos OH y NH3 quedan hacia la derecha y las formas L las que quedan
a la izquierda
OH y NH3 quedan hacia la derecha y las formas L las que quedan a la izquierda. Los
estereoismeros de los aminocidos tambin muestran actividad ptica que consiste en
la capacidad de desviar el plano de la luz polarizada bien hacia la derecha, dextrgiros
o bien a la izquierda, levgiros. La nomenclatura D y L es independiente de la
direccin de rotacin del plano de la luz polarizada que muestren los ismeros. De
manera que pueden existir formas D y L dextrgiras y levgiras.

2. PEPTIDOS Y ENLACE PEPTDICO.

Los pptidos estn formados por la unin de los aminocidos mediante un enlace
covalente llamado enlace peptdico. Segn el nmero de aminocidos los pptidos
pueden ser: dipptidos (2 aminocidos), tripptidos (3 aminocidos), tetrapptido
(4 aminocidos), etc. Si el nmero de aminocidos es inferior a 10 se habla de
oligopptidos, si el nmero es superior a 10 se denominan polipptidos.
El enlace peptdico es un enlace covalente que se establece entre el grupo amino de
un aminocidos y el grupo carboxilo de otro aminocidos, producindose una molcula
de agua
El enlace peptdico C-N es ms corto que un enlace C-N normal y adems posee cierto
carcter de doble enlace, lo
cual hace que sea un
enlace rgido que impide
que los tomos de C y N
puedan girar alrededor del
enlace. De forma que los
grupos C=O y N-H se
encuentran en un mismo
plano, manteniendo una
distancias y ngulos que
son fijos y constantes.
El enlace peptdico se rompe por hidrlisis cida, y por accin de enzimas especficos
denominados proteasas (Tripsina, Quimiotripsina, Pepsina y Termolisina) los cuales
cortan los enlaces peptdicos establecidos entre aminocidos especficos

Muchas sustancias naturales de gran importancia son pptidos; por ejemplo: ciertas
hormonas, como la insulina, que regula las concentraciones de glucosa en la sangre y
que est formada por dos cadenas de 21 y 30 aminocidos unidas por puentes
disulfuro; la encefalina (5 aminocidos) que se produce en las neuronas cerebrales y
elimina la sensacin de dolor o las hormonas del lbulo posterior de la hipfisis:
vasopresina y oxitocina (9 aa) que producen las contracciones del tero durante el
parto.
3 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS.
La estructura tridimensional de las protenas, o lo que es igual en su configuracin
espacial, viene determinada por niveles estructurales de complejidad creciente, cada
una de las cuales se puede construir a partir del anterior: son las estructuras primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria

3.1. Estructura Primaria.

Es la secuencia de aminocidos de las cadenas polipeptdicas que forman las protenas.
Cada cadena polipeptdica posee en sus dos extremos, un aminocido con un grupo
amino libre y un aminocido con un grupo carboxilo libre, y ambos extremos se
denominan N-terminal y C-terminal respectivamente

La secuencia de un pptido en general se escribe desde el extremo N al extremo C y los

aminocidos se numeran empezando por el extremo N.
El esqueleto de las cadenas polipeptdicas se asemeja a una sucesin de placas planas
que solo pueden rotar alrededor del Carbono .

3.2. Estructura secundaria.

En las cadenas polipeptdicas los aminocidos se disponen de manera que las cadenas
adquieren la forma tridimensional "ms cmoda".
Se conocen dos tipos posible de estructuras secundarias: la -hlice y la lmina
plegada o -laminar.
a) -hlice
Se trata de un enrollamiento en espiral de la cadena
polipeptdica sobre s misma, con las siguientes caractersticas:
Hay 3,6 residuos de aminocidos por vuelta.
Los grupos R de los aminocidos se proyectan hacia el exterior de
la hlice.
La hlice se mantiene mediante puentes de hidrgeno que se
establecen entre el H del grupo NH de un aminocido y el O del
grupo CO del tercer aminocido que le sucede.

b) Lmina plegada o -Laminar

Caracterstico de la -queratina (pelo, uas). Las cadenas polipeptdicas se pliegan
formando un fuelle o lamina plegado en zigzag, donde los carbonos y los grupos R,
quedan por arriba y por debajo de la lamina de forma alterna.
Esta estructura se mantiene mediante enlaces de H transversales entre segmentos de la
misma cadena polipeptdica o de diferentes cadenas. De tal forma que la lamina pueden
ser de dos tipos:
laminas paralelas: todas las cadenas se
desarrollan en la misma direccin, N- terminal a

C-

terminal. Los puentes de H forman ngulo

respecto a las cadenas. Se forma con un mnimo

de

5 cadenas
laminas antiparalelas: las cadenas se
desarrollan en direcciones opuestas de manera alterna. Los puentes de H se dispones
perpendiculares a las cadenas. Frecuentemente

se

forman con dos cadenas.

Un caso particular: la triple hlice del colgeno. El colgeno est constituida por
una superhlice (trenza) formada por el enrollamiento dextrgiro de 3 cadenas, las
cuales a su vez poseen estructura en hlice levgira que a diferencia de la -hlice, se
enrollan hacia la izquierda, consta de tres residuos por vuelta y los puentes de H no se
establecen entre aminocidos del misma cadena, sino entre los de las tres cadenas que
lo forman

3.3. Estructura terciaria

La estructura terciaria se refiere a la
disposicin espacial tridimensional
estable de las protenas y de la que depende
la funcionalidad de stas.
Esta estructura se produce por plegamientos
de las cadenas polipeptdicas que se originan
por la unin de zonas de la cadena mediante
enlaces entre los grupos R de los
aminocidos.
Estos enlaces pueden ser: puentes disulfuro
entre cistenas, puentes de H, interacciones inicas, las fuerzas de Van der
Waals y las interacciones hidrofbicas.
La estructura terciaria tiene dos posibles conformaciones:
a) Conformacin filamentosa o Fibrosa: caracterstico de protenas filamentosas
como el colgeno, y queratinas. Las protenas
mantienes su estructura secundaria de forma
alargada y esta solo se retuerce ligeramente.
b) Conformacin globular: Caracterstico de
protenas globulares, en la que las cadenas con
su estructura secundaria se pliegan adoptando en
ocasiones una forma casi esfrica. Se ha
observado en diferentes protenas que existe una
repeticin de determinadas combinaciones hlice y lamina plegada que determinan
configuraciones espaciales idnticas. Estas
combinaciones denominadas dominios
estructurales se han mantenido a lo largo de la evolucin debido a su alta eficacia
biolgica.
3.4. Estructura cuaternaria. (Unin de varias cadenas terciarias)
Se refiere al ordenamiento y disposicin espacial de las cadenas polipeptdicas o
subunidades proteicas, en las protenas constituidas por ms de una cadena.
Segn el nmero de subunidades se habla de dmeros (hexoquinasa), tetrmeros
(hemoglobina), pentmeros (ARN-polimerasa). Las subunidades se mantienen unidas
por los mismos tipos de enlaces que mantiene la estructura terciaria.

4. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS.

Las propiedades fsico-qumicas de las protenas dependen casi por completo de los
radicales libres que quedan expuestos en su superficie. Estos grupos definen una
superficie activa capaz de interaccionar con otras molculas mediante enlaces dbiles
no covalentes. El grupo de aminocidos de una protena cuyos radicales tienen
capacidad de unirse a otras molculas y de reaccionar con estas se denomina centro
activo.
4.1. Especificidad.
El funcionamiento de la mayora de las
protenas se basa en la unin selectiva
del centro activo con otras molculas.
Ante cualquier cambio en la secuencia
puede originar cambios estructurales que
alteran la funcionalidad de la protena,
tal y como ocurre en la anemia
falcimorme cuya causa es un cambio
puntual de un aminocidos en las
cadenas de la hemoglobina. No
siempre los cambios de aminocidos
provocan cambios en la funcionalidad de

las protenas, as en protenas iguales de diferentes especies se observan grandes

cambios en regiones variables de las protenas pero no en regiones estables, que
constituyen los dominios estructurales que mantienen los mismos centros activos
4.2. Solubilidad.
Las protenas globulares debido a su elevado PM forman dispersiones coloidales al
disolverse. Las molculas de agua forman puentes de H con los radicales ionizados de la
superficie, lo que da lugar a una superficie de solvatacin. Al aadir concentraciones
elevadas de una sal como (NH4)2SO4, se establece una competencia por los puentes
de H que provoca la precipitacin de la protena.

4.3. Desnaturalizacin.
Cuando las protenas pierden su configuracin espacial convirtindose en protenas
fibrosas, pierden sus propiedades biolgicas, se hacen insolubles y precipitan. Este
fenmeno denominado desnaturalizacin no afecta a la cadena polipeptdica y puede
ser causado por varios factores tales como, cambios de pH, elevadas temperatura,
agitacin molecular o compuestos qumicos como detergentes (SDS) o compuestos
fuertemente reductores como el mercaptoetanol que rompe los puentes disulfuro. La
desnaturalizacin es reversible y se denomina renaturalizacin si al cesar las
condiciones desnaturalizantes la protena recupera su conformacin o irreversible si no
puede recuperar su conformacin tal y como ocurre con la albumina de huevo al cocer.
En las protenas globulares, solubles en agua, la desnaturalizacin est acompaada de
una prdida de la solubilidad y la consiguiente precipitacin de la disolucin

5. FUNCIONES DE LAS PROTEINAS.

5.1. Funcin Estructural
Es una de las funciones ms caractersticas de las protenas ya que forma parten de
numerosas estructuras biolgicas
Glucoprotenas. En las membranas celulares.
Histonas. Unidas al ADN formando los cromosomas eucariotas.
Colgeno. Constituyente de la sustancia intercelular del tejido conjuntivo fibroso.
Forma tambin parte de tendones, huesos y cartlagos.
Elastinas. Componentes del tejido conjuntivo elstico.
Queratinas. En clulas epidrmicas a partir de la cual se forma el pelo, uas,
escamas de los reptiles y plumas de las aves etc.
Tubulina. Forman los microtbulos de cilios y flagelos

5.2. Funcin de Transporte.

Permeasas. Transportan sustancias a travs de la membrana.

Cromoprotenas. Son el conjunto de protenas que transportan el oxigeno en los

vertebrados (Hemoglobina y mioglobina) o en los invertebrados (hemocianina y
hemoeritrina).
Seroalbmina. Transporta numerosas sustancias por la sangre.
Lipoprotenas. Transportan lpidos por el torrente sanguneo.
Citocromos. Transportan electrones en la cadena respiratoria en cloroplastos y
mitocondrias.
5.3. Funcin Defensiva y coagulante.
Inmunoglobulinas. Constituyen los denominados anticuerpos.
Trombina y fibringeno. Implicados en la coagulacin sangunea.

5.4. Funcin Hormonal

Insulina y glucagn. Producidas por el pncreas, regulan el metabolismo de los
glcidos
Tiroxina. Sintetizada por el tiroides, tiene funcin reguladora del catabolismo en
general
Hormona del crecimiento y otras hormonas de la hipfisis

5.5. Funcin Contrctil.

Dinena. Permite el movimiento de cilios y flagelos.

Actina y miosina. Constituyen las miofibrillas de las fibras musculares,
responsables de la contraccin muscular.

5.6. Funcin de Reserva.

No es la ms importante de las funciones pues por lo general no son combustibles
catablicos pero si actan como reservorio de aminocidos para ser usados en el
desarrollo embrionario

Ovoalbmina. Clara de huevo.

Casena. En la leche de mamferos.
Zeina, gliadina y hordeina. En las semillas del maz, trigo y cebada.
5.7. Funcin Enzimtica.
Es la funcin ms importante, pues la vida no es posible sin la accin de las enzimas.
Constituyen la clase de protenas ms abundante y especializada, actan como

10

biocatalizadores de las reacciones bioqumicas que ocurren en los seres vivos. Debido a
su importancia le dedicaremos el prximo tema

6. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS.

Atendiendo a su composicin y complejidad, se pueden distinguir dos grandes grupos:
Holoprotenas. Formadas solo por una o ms cadenas polipeptdicas de aminocidos
Se diferencian dos tipos:
- Fibrilares: Ms simples que las globulares. Forman estructuras alargadas,
ordenadas en una sola dimensin, formando haces paralelos. Son responsables de
funciones estructurales y protectoras (queratina, colgeno, elastina)
- Globulares: Ms complejas que las fibrosas. Forman estructuras compactas,
casi esfricas, solubles en agua o disolventes polares. Son responsables de la actividad
celular (Prolaminas, Protaminas, Gluteninas, Albminas, Globulinas e Histonas)
Heteroprotenas. Formadas por cadenas polipeptdicas unidas a una parte no proteica
que se llama grupo prosttico:
1. Glucoprotenas: ribonucleasa mucoprotenas, anticuerpos, hormona luteinizante
2. Lipoprotenas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la
sangre.
3. Nucleoprotenas: Nucleosomas de la cromatina, cromosomas
4. Cromoprotenas
Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirnicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan oxgeno, citocromos,
que transportan electrones
b) No porfirnicas como la hemocianina (pigmento respiratorio de crustceos y
moluscos, de color azul y que contiene cobre)
5. Fosfoprotenas: Tienen PO4H3 en el grupo prosttico La casena de la leche.

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CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

ESCLEROPROTENAS

fibrilares

HOLOPROTENAS : formadas slo por aa.

Estructura terciaria menor,

insolubles

Protenas fibrosas con funcin estructural, muy estables e

insolubles en agua.
Ej.: queratina, colgeno, elastina y fibrona.
Bajo peso molecular (< 10.000 Daltons).
Carcter bsico. No coagulan por calor.
PROTAMINAS
Se unen con los cidos nuclicos para formar
(junto con las histonas) las nucleoprotenas.

HISTONAS

ESFEROPROTENAS
Protenas globulares
(estructura terciaria mayor
plegamientos), solubles en
agua.

Peso molecular = > 10.000 Daltons. Carcter

bsico. No coagulan por el calor.
Se asocian con el DNA para formar los
cromosomas.

Origen vegetal. Peso molecular = > 20.000

Daltons. Abundan en semillas de gramneas.
PROLAMINAS
Carcter cido. Ricas en prolina. No coagulan
por calor.
Origen vegetal. (Gluten), muy abundante en

GLUTELINAS semillas de vegetales y se usa para elaborar

pastas. No coagulan por el calor.

ALBMINAS

Peso molecular de 30.000 100.000 Daltons.

Coagulan por el calor. Ej.: Ovoalbmina
(huevo), lactoalbmina (leche), seroalbmina
(suero sanguneo).
Peso molecular > 100.000 Daltons. Son las
ms genuinas. Son protenas
completas (tienen todos los aminocidos)

HETEROPROTENAS

GLOBULINAS protenas

GLUCIDOPROTIDOS : protena + glcido : mucina (saliva, exudados bronquiales,

mucosidad de los caracoles), inmunoglobulinas (delta-globulinas + porcin glucdica)

LIPOPROTIDOS : algunos forman parte de las membranas celulares. Intervienen en

el mecanismo de transporte sanguneo de lpidos.

FOSFOPROTIDOS : Grupo prosttico H3PO4. Escasas en nmero. Ej.: casena de la

leche.

CROMOPROTIDOS
Cromoprotidos
:
grupo
prosttico

porfirnicos : grupo prosttico :

metaloporfirina (porfirina + metal). Ej.: hemoglobina (Fe),
coloreado y contiene un
citocromos (Fe), clorofilas (Mg).
metal.
Cromoprotidos no porfirnicos : su grupo prosttico no
es una mataloporfirina. Ej.: Hemocianina (pigmento respiratorio
de los invertebrados de color azul.Lleva Cu), Rodopsina o
prpura visual (retineno derivado de la vitamina A- + opsina),
Melanina (piel, ojos de los insectos).

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Formadas por una cadena peptdica mas el grupo prosttico. La clasificacin se realiza en funcin del grupo prosttico

NUCLEOPROTEIDOS

Funcin de
reserva

Funcin de
transporte

Cromatina y cromosomas

FUNCIONES DE LAS PROTENAS

Almacn de aminocidos para ser utilizados por los embriones en
desarrollo. Ej.:
1. ovoalbmina. huevo.
2. casena: leche.
3. gliagina: semilla de trigo.
protenas transportadoras de la membrana.
hemoglobina: transporte de O2 en vertebrados.
hemocianina: transporte de O2 en invertebrados.
mioglobina: transporte de O2 en msculo estriado.
citocromos: transporte de electrones en la cadena
respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la
fotosntesis.
lipoprotenas: transporte de lpidos en sangre.
seroalbmina: transporte de varios tipos de sustancias en
sangre.

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Funcin
contrctil
Funcin
defensiva
Funcin
hormonal

Funcin
estructural

Funcin
homeosttica
Funcin
enzimtica
Toxinas y
venenos de
bacterias
Funcin
lubrificante

1. disnena: movimiento de cilios y flagelos (clulas eucariotas).

2. actina y miosina: forman los filamentos responsables de la
contraccin muscular.
1. trombina y fibringeno: contribuyen a la formacin del cogulo
durante las hemorragias.
2. inmunoglobulinas o anticuerpos: funcin defensiva frente a
agresiones de microorganismos.
1. insulina y glucagn: hormonas pancreticas que regulan el
metabolismo de glcidos.
2. hormona del crecimiento.
1. glucoprotenas: intervienen en la formacin de las membranas
celulares.
2. protenas constitutivas del citoesqueleto de las clulas: fibras
del huso, cilios, flagelos...
3. histonas: forman parte de los cromosomas (eucariotas).
4. colgeno y elastina: tejido conjuntivo.
5. queratina: clulas epidrmicas.
6. fibrona: tela de araa y capullo de seda.
Las protenas intracelulares y del medio interno intervienen en el
mantenimiento del equilibrio osmtico y actan junto con otros
sistemas amortiguadores o tampones para mantener el pH
constante.
Posiblemente la ms importante. Es la clase de protenas ms
numerosa y especializada. Actan como catalizadores biolgicos
de las reacciones qumicas que tienen lugar en los seres vivos.
1. toxina tetnica: produce la enfermedad del ttanos.
2. toxina botulnica:produce la enfermedad del botulismo.
Forman parte de sustancias que lubrifican las articulaciones seas.

CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS (clases de radicales)

1. alifticos (apolares): glicocola, alanina, valina, leucina,

isoleucina.
2. alcohlicos (llevan grupo OH): serina y treonina.

En funcin de la 3. azufrados: cistena y metionina.

naturaleza del
4. dicarboxlicos (COOH) y amidas (O=C-NH) : asprtico,
radical
glutmico, asparraguina, glutamina
(Lehninger)
5. con dos grupos bsicos: lisina, arginina, histidina.
6. aromticos: fenilalanina, tirosina, triptfano.
7. pirrlicos: prolina.

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1. neutros apolares (aminocidos con grupos R no

polares: grupos hidrfobos): glicocola, alanina, valina,
leucina, isoleucina, prolina, triptfano y fenilalanina.

En funcin de la 2. neutros polares (aminocidos con grupos R polares

polaridad del
sin carga): serina, treonina, cistena, metionina, tirosina,
aspargina, glutamina.
aminocido
(comportamiento
3. aminocidos cidos (carga negativa) : aporta grupos
en disolucin)
carboxilo : aspartato (asprtico), glutamato (glutmico).

4. aminocidos bsicos (carga positiva) : aporta grupos

amino : lisina, arginina, histidina.

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