BIOQUMICA: ENZIMOLOGA

1. En la figura adjunta se representa la lisozima, una enzima que daa las clulas
bacterianas catalizando la hidrlisis del peptidoglicano de la pared celular. La
lisozima es abundante en numerosas secreciones como la saliva, las lgrimas y
el moco. Responde a las cuestiones planteadas ms abajo. En el panel A, se
representa la estructura terciaria de la lisozima, mientras que en el panel B, se
representa su estructura primaria.

a) De acuerdo a la reaccin catalizada, qu clase de enzima es la lisozima?

b) En el panel B, qu representan N y C?
c) En el panel A, los aminocidos que forman el centro activo estn sealados
con flechas. Estos aminocidos llevan a cabo la catlisis. Cmo es posible
que esos aminocidos estn alejados los unos de los otros segn la estructura
primaria, segn el panel B?
d) Se trata de una enzima extracelular o intracelular?

2. La prostaglandina H2 sintasa-1 es una enzima unida a membrana. Esta enzima

cataliza la conversin del cido araquidnico en prostaglandina H2 (PGH2) en
dos pasos: una reaccin catalizada por la ciclooxigenasa y otra por la
peroxidasa. PGH2 fomenta la inflamacin y estimula la secrecin gstrica de
cido clorhdrico.
La localizacin de esta enzima en la membrana es crucial para su funcin. El
sustrato de esta enzima, el cido araquidnico, es una molcula hidrofbica de
la bicapa. El cido araquidnico alcanza el centro activo de la enzima desde la
membrana sin pasar por el medio acuoso a travs de un conducto hidrofbico
de la protena. Algunos frmacos denominados AINE (anti-inflamatorios no
esteroideos) inhiben la actividad ciclooxigenasa de esta enzima sintasa,
impidiendo la sntesis de prostaglandina. El ibuprofeno se une al centro activo
bloqueando la entrada de cido araquidnico, mientras que la aspirina inhibe a
travs de la transferencia de un grupo acetilo desde la aspirina a una serina en el
centro activo.
a) Qu clase de inhibidor es el ibuprofeno?
b) Qu clase de inhibidor es la aspirina?
c) De acuerdo con el tipo de reaccin que cataliza (ciclooxigenasa y peroxidasa),
a qu clase de enzima pertenece la que se describe en el texto?
d) La enzima tiene por un lado cuatro hlices para unirse a la membrana. Qu
tipo de aminocidos sern especialmente abundante en ese dominio de la
enzima?
3. Definir los siguientes trminos enzimolgicos:
a) Coenzima
b) Alosterismo
c) Km

4. La lactato-deshidrogenasa (LDH) cataliza la reaccin:

Piruvato + NADH + H+ <-------> L-lactato + NAD+

est formada por 4 subunidades, de las que se conocen dos tipos principales de
subunidades: H y M. Los tipos H y M pueden asociarse independientemente para
formar tetrmeros, dando lugar a cinco isoenzimas expuestas (se indica tambin
en qu tipos celulares son tpicas):

a) De acuerdo a la reaccin que cataliza, qu clase de enzima es la LDH?

b) Qu sentido tiene que el eritrocito tenga LDH si nunca entra en anaerobiosis?
c) Para qu necesita el tejido muscular LDH?
d) Qu relacin hay entre la LDH-1 detectada en sangre y el infarto de miocardio
o el ataque cardaco?
e) La isozima M4 funciona de modo ptimo en un entorno anaerbico mientras
que la H4 lo hace en un ambiente aerbico. Relaciona esta informacin con el
hecho de que los isozimas ms abundantes del msculo esqueltico sean
H 2M 2 y M 4.

5. Las -lactamasas son enzimas bacterianas que hidrolizan antibiticos -

lactmicos, otorgando a las bacterias una resistencia a esta familia de
antibiticos. Por ello, frecuentemente los tratamientos con penicilina van
acompaados de cido clavulnico. Qu efecto produce esta ltima molcula
en la enzima -lactamasa?

6. Seala las afirmaciones verdaderas sobre las enzimas:

o Las ribozimas son enzimas proteicas que se encargan de la sntesis de ARN.
o Las hidrolasas son enzimas que utilizan agua para romper enlaces, como por
ejemplo, las lipasas.
o La hemoglobina es un tetrmero proteico que une O2 y que presenta una
cintica alostrica.
o La adenilacin y la metilacin son fenmenos de modificacin covalente de las
enzimas que pueden alterar su actividad.
o La insulina regula a largo plazo la actividad de la hexoquinasa mediante el
aumento de la transcripcin y traduccin de esta enzima.
o La activacin del tripsingeno en tripsina por la accin proteoltica de la
enteropeptidasa se considera una modificacin covalente reversible.
o La Km de una enzima es inversamente proporcional a la afinidad de esta
enzima por el sustrato en cuestin.
o Las quinasas son enzimas que necesitan ATP como coenzima.
o La regulacin enzimtica por medio de modificacin covalente irreversible est
presente en la coagulacin.
o En las enzimas alostricas, las molculas de sustrato y de modulador (positivo
o negativo) compiten por el centro activo.
o La cintica enzimtica se encarga de estudiar la velocidad de las reacciones
catalizadas enzimas.
o La penicilina se considera un inhibidor irreversible para la glicopptido-
transpeptidasa.
o En la inhibicin acompetitiva, pueden formarse complejos ESI y EI.
o Las quinasas son enzimas de la clase "transferasas".
o Las enzimas presenta una Vmx ya que la velocidad va incrementando cada
vez ms lentamente a medida que sube la concentracin de sustrato.
o Una cintica sigmoide seala que la enzima en cuestin presenta
cooperativismo.
o Una forma de regular a corto plazo la actividad de las enzimas es la
modificacin covalente reversible e irreversible.
o Muy frecuentemente, las fosforilaciones mediante protein-quinasas se emplean
para regular la actividad enzimtica a corto plazo.
o Las enzimas alostricas suelen ser tpicamente enzimas oligomricas.
o El inhibidor no competitivo suele ser un anlogo estructural de la molcula de
sustrato.

7. En qu tipo de reacciones est implicado el mecanismo de catlisis

enzimtica por iones metlicos?

8. Observa la figura adjunta sobre la actividad de la pepsina (panel 1) y la

quimotripsina (panel 2).

Cmo explicamos, desde el punto de vista

fisiolgico, que el ptimo de actividad de estas
enzimas sea en valores de pH tan diferentes?

===============================================================