Propiedades de las protenas

Las protenas son molculas formadas por cadenas lineales de aminocidos.

Las protenas son indispensables para la vida, sobre todo por su funcin plstica
(constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda clula), pero tambin
por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa
(los anticuerpos son protenas).

Las protenas estn formadas por aminocidos los cuales a su vez estn formados
por enlaces peptdicos

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles estn

presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad.
Las proteinas son solubles en agua cuando adoptan una conformacin globular.
La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminocidos que, al
ionizarse, establecen enlaces dbiles (puentes de hidrgeno) con las molculas de
agua. As, cuando una proteina se solubiliza queda recubierta de una capa de
molculas de agua (capa de solvatacin) que impide que se pueda unir a otras
proteinas lo cual provocara su precipitacin (insolubilizacin). Esta propiedad es
la que hace posible la hidratacin de los tejidos de los seres vivos.
El estado de disociacin depende del pH al que se encuentre la disolucin y lo
fuerte que sea el cido, habiendo muy fuertes y muy dbiles. Independientemente
de la cadena lateral tienen 2 grupos disociables, el -amino y el -carboxilo. Para
tener el aminocido totalmente protonado el pH debe ser muy cido.. Al aumentar
el pH se disocia primero -carboxilo y luego el amino.

Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis, tcnica

analtica en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su
molcula tiene carga negativa y viceversa.

Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como

amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden
comportarse como cidos (donando electrones) o como bases (aceptando
electrones), sto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio,
ya que pueden comportarse como un cido o una base y por tanto liberar o retirar
protones (H+) del medio donde se encuentran.
Estructura primaria
La estructura primaria de las protenas se refiere a la secuencia de aminocidos.,
es decir, la combinacin lineal de los aminocidos mediante un tipo de enlace
covalente, el enlace peptdico. Los aminocidos estn unidos por enlaces
peptdicos siendo una de sus caractersticas mas importantes la coplanaridad de
los radicales constituyentes del enlace.
La estructura lineal del pptido definir en gran medida las propiedades de niveles
de organizacin superiores de la protena. Este orden es consecuencia de la
informacin del material gentico: Cuando se produce la traduccin del RNA se
obtiene el orden de aminocidos que van a dar lugar a la protena. Se puede decir,
por tanto, que la estructura primaria de las protenas no es ms que el orden de
aminocidos que la conforman.
Estructura secundaria
La estructura secundaria de las protenas es la disposicin espacial local del
esqueleto proteico, gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los
tomos que forman elenlace peptdico, es decir, un tipo de enlace no covalente,
sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos de estructura
secundaria: - Estructura secundaria ordenada, ( repetitivos donde se encuentran
los hlices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beta
y comba beta) -Estructura secundaria no ordenada -Estructura secundaria
desordenada
Los motivos ms comunes son la hlice alfa y la beta lmina (Hoja plegada beta).
Hlice alfa
Los aminocidos en una hlice estn dispuestos en una estructura
helicoidal dextrgira, con unos 3.6 aminocidos por vuelta. Cada aminocido
supone un giro de unos 100 en la hlice, y los carbonos de dos aminocidos
contiguos estn separados por 1.5. La hlice est estrechamente empaquetada,
de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hlice. Todas las cadenas
laterales de los aminocidos estn dispuestas hacia el exterior de la hlice. 6
Lmina beta
La beta lmina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de
aminocidos dentro de la misma protena, en el que los grupos amino de una de
las cadenas forman enlaces de hidrgeno con los grupos carboxilo de la opuesta.
Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los
enlaces de hidrgeno durante la formacin de la hlice alfa. Las cadenas laterales
de esta estructura estn posicionados sobre y bajo el plano de las lminas. Dichos
sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estrico, ya que
se vera afectada la estructura de la lmina.
Estructura terciaria
Es el modo en que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio, es decir, cmo
se enrolla una determinada protena, ya sea globular o fibrosa. Es la disposicin
de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminocidos apolares se
sitan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto
provoca una estabilizacin por interacciones hidrofbicas, de fuerzas de van der
Waals y de puentes disulfuro(covalentes, entre aminocidos
de cistena convenientemente orientados) y mediante enlaces inicos.
Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas peptdicas
que, asociadas, conforman un ente, un multmero, que posee propiedades
distintas a la de susmonmeros componentes. Dichas subunidades se asocian
entre s mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de
hidrgeno, interacciones hidrofbicas o puentes salinos. Para el caso de una
protena constituida por dos monmeros, un dmero, ste puede ser
un homodmero, si los monmeros constituyentes son iguales, o unheterodmero,
si no lo son.

Formas de las proteinas

Las protenas globulares, o esferoprotenas se pliegan en forma esfrica y
forman una estructura ms compleja, diferencindose fundamentalmente de
las protenas fibrosas por ser ms o menos solubles en disoluciones acuosas
(donde forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prcticamente
insolubles.

Las protenas fibrosas, o escleroprotenas, constituyen una de las dos clases

principales de protenas, junto con las protenas globulares.
Son escleroprotenas la queratina, el colgeno,la elastina, y la fibrina. El papel de
este tipo protenas incluye la proteccin y el soporte, formando tejido
conectivo, tendones, matriz orgnica de huesos, y fibra muscular de los animales.